1. BIOMOLECULAS
AMINOACIDOS

2. AMINOACIDOS
• Componentes estructurales de las
proteínas
• Cientos de aminoácidos naturales
• contienen (estructura general):
Átomo de carbono central al que
están unidos:
a) Un grupo amino; R—NH2
b) Un grupo carboxilo: R---COOH
c) Un grupo R :
• Un átomo de hidrogeno
• Grupo hidrocarbonado ( isopropilo)
• Derivado hidocarbonado
(hidroximetileno)
d) Un átomo de hidrogeno

3. AMINOACIDOS
CLASIFICACION
• De acuerdo con la posición del grupo amino
con referencia al grupo carboxilo:
A. Alfa
B. Beta
C. gamma

4. AMINOACIDOS ALFA
 Clase mas frecuente
 El grupo amino esta unido al
átomo de carbono ( carbono
alfa), inmediatamente
adyacente al grupo carboxilo
 Unido al carbono central alfa
esta otro grupo , cadena
lateral o grupo R
(propiedades químicas;
hidrófobas o hidrófilas,
interacción de grupos R;
función biológica)

5. AMINOACIDOS
 Aminoácidos beta ;
• El grupo amino esta unido al
carbono segundo a partir del
grupo carboxilo
 Aminoácido gamma:
• El grupo amino esta unido al
carbono tercero a partir del
grupo carboxilo

6. AMINOACIDOS
 Bloque de construcción de las
proteínas
 Su secuencia determina la
configuración tridimensional
final de la proteína
 Moléculas anfóteras; pueden
actuar como ácido o como base
Clasificación:
1. Aminoácidos estándar
2. Aminoácidos no estándar
 Modificación química
 No se encuentran en proteínas

7. AMINOACIDOS
• 20 aminoácidos alfa que se
encuentran habitualmente en
las proteínas
• Tienen la misma estructura
general con excepción de la
prolina ( grupo amino
secundario, formada por un
cierre de anillo entre el grupo
R y el nitrógeno amida)

8. AMINOACIDOS ESTANDAR
CLASIFICACION
 De acuerdo con su capacidad para
interaccionar con el agua ( cuatro clases) :
1. Aminoácidos neutros apolares
2. Aminoácidos neutros polares
3. Aminoácidos ácidos
4. Aminoácidos básicos

9. AMINOACIDOS ESTANDAR
NEUTROS APOLARES
 Contienen grupos R hidrocarbonados
 Los grupos R no tienen carga positiva o
negativa 1. Glicina
 Hidrófobos : interaccionan poco con el 2. Alanina
agua
 Importantes para el mantenimiento de la 3. Valina
estructura tridimencional
4. Leucina
o Tipos de cadenas hidrocarbonadas: 5. Isoleucina
1. Aromáticos : estructura ciclicas(benceno) 6. Fenilalanina
7. Tiptofano
hidrocarburos insaturados
2. Alifáticos: no aromáticos (metano, 8. Metionina
ciclohexano ) 9. Cisteina
cadenas laterales ( átomos de
azufre) 10. prolina
grupo sulfhidrilo ( -SH)

10. AMINOACIDOS NEUTROS POLARES
AROMATICOS Y ALIFATICOS

11. AMINOACIDOS NEUTROS
POLARES
• Poseen grupos funcionales capaces
de formar enlaces de hidrogeno
• Interaccionan fácilmente con el agua  Serina
• Hidrófilos o amantes del agua
Presencia del grupo OH:  Treonina
a. Participa en enlaces hidrogeno
( estabilidad de estructura proteica)
b. Formación del Ester fosfato de
tirosina
 Tirosina
c. Puntos de unión de hidratos de
carbono ( serina y treonina)
 Asparagina
Presencia de un grupo amida ( muy
polar)
enlaces hidrogeno no dan estabilidad  glutamina

12. AMINOACIDOS HIDROFILOS O AMANTES DEL AGUA
(GRUPOS –OH, R-C-NH2)
 Grupo –OH
 Grupo R-C-NH2
• Derivados amida de los
aminoácidos ácidos:
ácido aspartico
ácido glutámico

13. AMINOACIDOS ACIDOS
 Poseen cadenas laterales
con grupos carboxilato
 Cadenas laterales
cargadas negativamente a
PH fisiológico
 Ácido aspartico ;
aspartato
 Ácido glutámico;
glutamato

14. AMINOACIDOS BASICOS
 A PH fisiológico llevan una carga
positiva
 Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos
La lisina:
o Grupo amino en la cadena lateral,
o Acepta un protón del agua para el
ácido conjugado (-NH3+)
o Oxidación ; enlaces Inter. e
intramoleculares
La arginina:
o Grupo guanidino;
o No actúa en reacciones ácido- base
Histidina:
o Base débil, actividad catalítica de
enzimas

15. AMINOACIDOS ESENCIALES
 En la naturaleza 300 aminoácidos 1. Fenilalanina
diferentes
2. Leucina
 Los seres vivos 20 aminoácidos 3. Isoleucina
para sintetizar proteínas 4. Metionina
5. Lisina
 9 son esenciales para el ser humano
(debido a que sus cadenas laterales 6. Treonina
o aromáticas no pueden ser 7. Valina
sintetizadas por el ser humano, o la
secuencia de átomos de azufre o 8. Triptofano
grupos amino dentro de la cadena 9. histidina
de átomos de carbono que los
forman

16. AMINOACIDOS
FUNCIONES
(ACTIVIDAD BIOLOGICA)
1. Su secuencia determina la configuración
tridimensional final de cada proteína ( mas
importante
2. Mensajeros químicos ( aminoácidos alfa)
3. Precursores de diversas moléculas complejas
que contienen nitrógeno
4. Intermediarios metabólicos

17. AMINOACIDO
ACTIVIDAD BIOLOGICA
MENSAJEROS QUIMICOS
 Aminoácidos alfa o derivados :
1. Glicina
2. El ácido gamma- amino butírico (GABA), derivado
de la glutamina
3. Serótina
4. Melatonina( derivado del triptofano)
5. Tiroxina ( derivado de la tirosina)
6. Ácido indol acético ( derivado del triptofano: plantas)

18. AMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
PRECURSORES DE MOLECULAS COMPLEJAS
 Las bases nitrogenadas; componentes de los
nucleótidos y ácidos nucleicos
 El hemo
 clorofila

19. AMMINOACIDOS
ACTIVIDAD BIOLOGICA
INTERMEDIARIOS METABOLICOS
Ciclo de la urea (mecanismo de eliminación de
desechos nitrogenados):
1. Arginina
2. Citrulina
3. Ornitina

20. AMINOACIDOS MODIFICADOS DE LAS
PROTEINAS
• Residuos de aminoácidos se forman tras la síntesis de la
cadena polipeptídica:
 Ácido gamma – carboxiglutamico: une el calcio de la
protombina
 4 hidroxiprolina y la 5 – hidroxiprolina: componente
mas importante del colageno ( proteina mas abundante
del tejido conjuntivo)
 Fosforilación de aminoácidos con grupos OH: enzima
glucógeno sintetaza

21. AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS O QUIRALES
 Carbonos asimétricos o quírales:
los carbonos alfa de 19 de los 20 aminoácidos
estándar; unidos a 4 grupos diferentes ( hidrogeno,
amino, carboxilo y R )
 Moléculas que pueden existir como:
A. Esteroisómeros
B. Enantiomeros

22. AMINOACIDOS
MOLECULAS ASIMETRICAS
 Esteroisómeros;
• Moléculas que solo se
diferencian en la disposición
espacial de sus átomos
 Enantiomeros:
• Imágenes especulares una de
otra
• Se diferencian por la posición
del grupo amino y del átomo
de hidrogeno

23. AMINOACIDOS
ENANTIOMEROS
 Propiedades físicas idénticas
 Isomeros ópticos:
desvían la
dirección de la luz polarizada
plana en direcciones opuestas
A. D gliceraldehido dextrógiro (+):
desvía la luz en el sentido de las
agujas del reloj
B. L gliceraldehido levógiro (-)
desvía la luz en sentido opuesto
En las proteínas solo se
encuentran los aminoácidos L

24. AMINOACIDOS
TITULACION
 Los aminoácidos contienen grupos
ionizables
 La forma iónica de estas moléculas en
disolución depende del PH
a) Efecto del PH sobre la estructura del
aminoácido
b) Determina la reactividad de las cadenas
laterales del aminoácido
Punto isoeléctrico: al PH donde un
aminoácido no tiene carga neta y es
eléctricamente neutra, en este punto son
memos solubles
Las moléculas neutras que llevan un
numero igual de cargas positivas y
negativas se les denomina;zwitteriones

25. AMINOACIDOS
REACCIONES
 Las reacciones que pueden experimentar los
aminoácidos son determinadas por sus grupos
funcionales:
A. Formación de enlaces peptídicos
B. Formación de puentes disulfuro

26. AMINOACIDOS
REACCIONES
FORMACION DE ENLACES PEPTICOS
 Enlaces peptídicos: son enlaces amida,
que se forman cuando el par de
electrones sin compartir del átomo de
nitrógeno alfa-amino de un aminoácido
ataca al carbono alfa- carboxilo de otro
aminoácido en una reacción de
sustitución núcleofila
La reacción elimina una molécula de
agua ( deshidratación)
 Residuos de aminoácidos: los
aminoácidos unidos
 Residuo N-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo amino libre
( se escribe a la izquierda)
 Residuo C-Terminal: el residuo de
aminoácido con el grupo carboxilo
libre( aparece a la derecha)

27. AMINOACIDOS REACCIONES
ENLACES PEPTIDICOS
 Los polipéptidos:
o polímeros lineales formados
por aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
 Dipéptido: la unión de dos
moléculas de aminoácido
 El prefijo revela el numero de Tirosilalanilcisteinilglicina
residuos
 Los péptidos se nombran
utilizando su secuencia de
aminoácidos iniciando por su
residuo N-Terminal

28. POLIPETIDOS
ENLACE PEPTIDICO
• Estructura tridimensional bien
definida
• Conformación nativa de la
molécula ( orden o secuencia de
aminoácidos)
• Se pliegan en una única forma
biológicamente activa
• Carácter rígido del enlace peptídico
( limita el numero de posibilidades
conformacionales)
• Los enlaces peptídicos tienen un
carácter parcial de doble enlace
( híbridos de resonancia)

29. AMINOACIDOS
REACCIONES
OXIDACION DE LA CISTEINA
o El grupo sulfhídrico de la
cisteina es muy reactivo
o La reacción mas común es de
oxidación reversible que
forma un puente disulfuro
o Puente de disulfuro: cuando
dos residuos de cisteina
forman un enlace disulfuro
o Los puentes disulfuro ayudan
a estabilizar muchos
polipéptidos y proteínas

30. PEPTIDOS
 Polipéptidos cortos con una longitud inferior a 50
aminoácidos
 Moléculas señalizadoras que utilizan organismos
multicelulares para regular actividades complejas
 Coordinación de procesos bioquímicas
 Interrelación dinámica entre procesos opuestos

31. PEPTIDOS
 Protección de células de los Glutation
radicales libres
 Regulación de la ingestión de
alimentos y peso corporal
• Estimuladores del apetito Neuropeptido Y, galanina
• Inhibidores del apetito Colocistocinina
Hormona estimulante de melanocitos
• Disminución de la expresión de Leptina
genes
Vasopresina (antidiurética)
 Regulación de la presión sanguínea
Factor natri urético atrial
 Estimulo de leche y contracción
uterina oxitócica
 Alivian el dolor, placenteras Pépticos opiáceos ( encefálinas)
 Percepción del dolor Sustancia P y bradiquinina