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Enzimas
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  • hola buenas tardes. espero que la siguiente presentacion pueda ser de su utilidad para saber un poco mas con trespecto a la funcion que tienen algunas enzimas.

    esperando que este sea de su total agrado.
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  • 1. BENEMERITAUNIVERSIDAD AUTONOMA DE PUEBLA Licenciatura en farmacia (FCQ) Profesor: Eugenio Gaspar López DHTIC Enzimas Alumna: Nancy González Cárcamo
  • 2. CONTENIDO Definición Especificidad clasificación tradicional y según la CIE Cofactores Iones metálicos Coenzimas Enzimas con interés farmacológicoATPasa independiente de Na, K, Ca, Mg Colinesterasa Tirosina hidroxilasa Glutamato descarboxilasa
  • 3. CONTENIDO Súper oxido dismutasa Mono amino oxidas (MAO) Di amino oxidasa (DAO)Catecol orto- metil- transferasa ( COMT) Acetil transferasa Glutatión reductasa Cinética enzimática Efecto de pH y temperatura Modelo de michaelis – menten
  • 4. INTRODUCCIÓN Las enzimas son biocatalizadores de naturaleza proteica. Todas las reacciones químicas del metabolismo celular se realizan gracias a la acción decatalizadores o enzimas. La sustancia sobre la que actúa una enzima se denomina substrato. Pasteur descubrió que la fermentación del azúcar mediante levaduras, con su conversión en alcohol etílico y anhídrido carbónico es catalizada por fermentos o enzimas. En 1897 Buchner logró extraer de las células de levadura las enzimas que catalizan la fermentación alcohólica. Sumner en 1926, aisló en forma cristalina la enzima ureasa, a partir de extractos obtenidos de Cannavalia enzyformis (Fabaceae) la que hidroliza la urea según la siguiente reacción: UREASA (NH2)2 CO + H2O CO2 + 2 NH3 En 1930, Northrop aisló en forma cristalina las enzimas digestivas: pepsina, tripsina y quimotripsina. En la actualidad se conocen más de 2000 enzimas que han sido aisladas en forma cristalina.
  • 5. DEFINICIÓNLas enzimas son catalizadores biológicos, que incrementan la velocidad de reacción en el organismo, de no existir los seres humanos no podríamos sobrevivir.
  • 6. ENZIMAS • Son proteínas globulares • Presentan residuos estructurales• Tiene un lugar donde interaccionan con el sustrato( reactivo) denominado sitio activo; en estos se encuentran los residuos catalíticos
  • 7. SITIO ACTIVO• Es una porción relativamente pequeña en el volumen total de la enzima. • Es una hendidura que se forma al plegarse la proteína. • Los aminoácidos que la conforman son polares con carga o sin carga.
  • 8. ESPECIFICIDADSe define como la preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos sustratos La especificidad de una enzima se debe por tres aspectos : • Por la forma del sitio activo • Por los residuos del sitio activo • Y por medio electrónico del sitio activo
  • 9. ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
  • 10. ESPECIFICIDAD RELATIVA
  • 11. ESTEREOESPECIFICIDAD ABSOLUTA
  • 12. REACCIONES DE LAS ENZIMAS • Reacciones de oxido - reducción Ruptura de transferencia de grupos Ruptura de enlaces químicos con adición de aguaRuptura de enlaces químicos sin participación de agua (adicción de dobles enlaces) Reacciones de isomería Reacciones que consiste en unir dos moléculas
  • 13. CLASIFICACIÓNTRADICIONAL DE LAS ENZIMAS. Deshidrogenasas Oxidasas Quinasas (cinasas) transaminasas Fosfatasas Tioniquinasass (tiocinasas) Mutasas Transaldolasas y trancsetolasas Epimerasas Descarboxilasas Sintetasas Hidrolasas Fosforilasas Reductasas
  • 14. NUMERO DECLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS Consta de 4 dígitos separados por puntos : A.B.C.D El primer digito indica LA CLASE y tipo de reacción El segundo es LA SUBCLASE , que indica el sustratoEl tercer digito es LA SUB SUBCLASE, indica el cosustrato Y el cuarto digito es EL NUMERO DE ORDEN.
  • 15. No. De Nombre Reacción que catalizanclase1 OXIDORREDUCTASAS Catalizan raciones de oxido reducción2 TRANSFERASAS Catalizan reacciones de transferencia de grupos3 HIDROLASAS Cataliza ruptura de enlaces con adición de agua4 LIASAS Catalizan la ruptura de enlaces sin la participación de agua5 ISOMERASAS Catalizan reacciones de isomerización6 LIGASA O Catalizan reacciones que SINTETASAS consisten en unir moléculas
  • 16. COFACTORES Es un componente no proteico que complementa a una enzima (que es una sustanciaproteica). El cofactor tiene que estar presente en cantidades adecuadas para que la enzima pueda actuar, catalizando una reacción bioquímica. Son cofactores las coenzimas y los iones metálicos. Los cuales son enzimas especificas. Cu, Zn, Mg, Mn
  • 17. MOLÉCULAS ORGÁNICAS Tienen unión covalente y no covalente con la enzima. Al a unión covalente se le nombra grupo prostético Y al no covalente se le llama coenzimas
  • 18. GRUPO PROSTÉTICO Esta constituido por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico. El grupo prostético se enlaza de forma covalente a la estructura proteica y puede ser unlípido, carbohidrato, grupo fosfato, hemo o ion metálico de hierro, zinc, calcio, molibdeno o cobre. Nucleoproteínas Cromoproteínas Fosfoproteínas Etc.
  • 19. COENZIMAS Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas quetransportan grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustrato.Estas moléculas son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura enzimática.
  • 20. COENZIMAS (VITAMINAS Y DERIVADOS)Coenzima Vitamina Componente adicional Grupo químico transferido DistribuciónNAD+ y NADP+ Niacina (B3) ADP Electrones Bacterias, arqueas y eucariotasCoenzima A Ácido pantoténico (B5) ADP Grupo acetilo y otros grupos acilo Bacterias, arqueas y eucariotas Grupos metilo, formilo, metileno yÁcido tetrahidrofólico Ácido fólico (B9) Residuos de glutamato Bacterias, arqueas y eucariotas formiminoFiloquinona (K1) Bacterias, arqueas y eucariotasMenaquinona (K2) Vitamina K Ninguno Grupo carbonilo y electrones * SintéticaMenadiona(K3)*Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones Bacterias, arqueas y eucariotasCoenzima F420 Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metanógenos y algunas bacterias
  • 21. COENZIMAS(NO VITAMINAS)Coenzima Grupo químico transferido DistribuciónAdenosina trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y eucariotasS-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y eucariotas3-Fosfoadenosina-5-fosfosulfato Grupo sulfato Bacterias, arqueas y eucariotasCoenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y eucariotasTetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y electrones Bacterias, arqueas y eucariotasCitidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos lipídicos Bacterias, arqueas y eucariotasAzúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y eucariotasGlutatión Electrones Algunas bacterias y la mayoría de eucariotasCoenzima M Grupo metilo MetanógenosCoenzima B Electrones MetanógenosMetanofurano Grupo formilo MetanógenosTetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos
  • 22. ENZIMAS CON VALOR FARCOLOGICO.La inmovilización es una tecnología que permite la obtención de derivados enzimáticos más estables que la enzima en solución, y que pueden ser reutilizados varias veces. También permiten el diseño de reactores de fácil manejo ycontrol. La novedad es la utilización de soportes activados que permiten la inmovilización covalente multipuntual delas enzimas, lo que supone un incremento muy notable de su estabilidad, así como el mantenimiento de la actividad tras sucesivos ciclos puesto que no se produce su desorción. Las enzimas son biocatalizadores muy específicos, presentan una elevada actividad catalítica y actúan a temperaturas moderadas y presión atmosférica. Además, las reacciones en medios orgánicos presentan numerosas ventajas frente a los medios acuosos: aumentan la solubilidad de algunos reactivos, los productos se pueden aislar con mayor facilidad, la estabilidad enzimática puede estar incrementada, no hay contaminación bacteriana, etc.
  • 23. ATPasa dependiente de Na, K, Ca, Mg.También nombrada como BOMBA DE SODIO POTASIO o ATPasa Na/K.Es un intercambio en el cual entran a la célula por medio de la osmosis dos moléculas de K y se obtienen tres de Na. Otro ejemplo es la ATPasa Ca/Mg cuya actividad se detona en la concentración muscular
  • 24. COLINESTERASA La colinesterasa (acetyl cholinesterase) es una enzima que remueve elneurotransmisor químico, acetilcolina (acetylcholine) de las uniones entre lascélulas nerviosas. La colinesterasa funciona como el “apagador” del sistema nervioso y es esencial para que el sistema nervioso funcione correctamente.
  • 25. TIROSINA HIDROXILASA La tirosina hidroxilasa o tirosina 3-monooxigenasa (EC 1.14.16.2) es la enzima responsable de catalizar la conversión del aminoácido L-tirosina adihidroxifenilalanina (DOPA). La DOPA es el precursor de la dopamina, que a su vez es también el precursor de la noradrenalina y la adrenalina.
  • 26. FUNCIÓN E IMPORTANCIA DE LA TIROSINA HIDROXILASA La hidroxilacion del triptófano a 5- hidroxitriptofano se cataliza por la enzima hidroxilasa hepática. La descarboxilacion subsecuente forma serotonina (5- hidroxitriptamina), un potente vasoconstrictor y estimulante de la concentración delmusculo liso. El catabolismo de la serotonina se inicia con la desanimación oxidativa a 5- hidroxiindolacelato cataliza catalizada por monoaminaoxidasa.
  • 27. GLUTAMATO DESCARBOXILASA El γ- aminobutirato (GABA) se forma mediante la descarboxilacion del L-glutamato, una reacción catalizada por la L- glutamato descarboxilasa, enzima dependiente del fosfato de piridoxal presente en los tejidos del sistema nervioso central .
  • 28. SÚPER OXIDO DISMUTASALa enzima superóxido dismutasa (SOD) cataliza la disimutación de superóxido en oxígeno y peróxido de hidrógeno. Debido a esto es una importante defensa antioxidante en la mayoría de las células expuestas al oxígeno. Una de las excepciones se da en Lactobacillus plantarum y en lactobacilli relacionados que poseen un mecanismo diferente.
  • 29. MONOAMINOOXIDASA La monoaminooxidasa es importante en la regulación de la degradaciónmetabólica de catecolaminas y serotonina en el tejido nervioso o en tejidos dianas. La monoaminooxidasa hepática tiene un papel defensivo crucial en ladesactivación de las monoaminas circulantes o aquellas que, como la tiramina, se originan en el intestino y son absorbidas por la circulación portal.
  • 30. CATECOL ORTO – METIL- TRANSFERASAEnzima que participa en una de las vías de metabolización de la Dopaminaal transformarla en 3-methoxytyramina y esta, por acción de la MAO-B, en ácido homovanílico.
  • 31. ACETIL TRANSFERASALa acetiltransferasa (o transacetilasa) es una enzima de tipo transferasa cuya actividad catalítica consiste en transferir un grupo acetilo, normalmente utilizando como sustrato una molécula de acetil-CoA.
  • 32. GLUTATIÓN REDUCTASA La glutatión reductasa es una enzima que cataliza la reducción del glutatión oxidado a glutatión reducido el cual será utilizado por la glutatión peroxidasapara la reducción del peróxido y de lipoperóxidos, los cuales son especies reactivas del oxígeno.
  • 33. ENZIMAS RELACIONADAS CON LA TRANSFORMACION DE FARMACOSEl metabolismo de los fármacos detona el proceso por el cual los medicamentos administrados son modificados por el organismo, los metabolitos formadospueden ser los que contengan la mayor actividad farmacológica o tener el destino de la excreción. Las reacciones metabólicas se clasifican en cuatro categorías:
  • 34. Metabolismo de los fármacos por dos fases I y II•Reacciones de fase I: reacciones no sintéticas. Oxidación, reducción, hidrólisis. Provoca : inactivación del fármaco, activación de unprofármaco y formación de metabolitos activos. Reacciones de fase II o sintéticas•Conjugación de fármaco o metabolito común compuesto endógeno.•+ tamaño•+polares•+ fácilmente excretados por el riñón e hígado.
  • 35. Oxidación: retículo E. L. Del hígado y otros tejidos.- mitocondrias. •Reducción: microsoma •Hidrólisis. Plasma y diversos tejidos. •Conjugación hígado y otros tejidos.
  • 36. CINÉTICA ENZIMÁTICA La cinética enzimática estudia la velocidad de las reacciones catalizadas porenzimas. Estos estudios proporcionan información directa acerca del mecanismo de la reacción catalítica y de la especificad del enzima.
  • 37. VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA REACCIÓN ENZIMÁTICA 1. concentración de la enzima 2. Temperatura 3. pH 4. Concentración del sustrato 5. Efectores ( activadores o inhibidores
  • 38. EFECTO DE LACONCENTRACIÓN DE LA ENZIMA manteniendo [S] , T , pH = constantes
  • 39. EFECTO DE LATEMPERATURAManteniendo [S], [E], pH = constantes
  • 40. EFECTO DEL PH
  • 41. ECUACIÓN DE MICHAELIS - MENTEN En 1913, Leonor Michaelis y Maud Menten, desarrollaron esta teoría ypropusieron una ecuación de velocidad que explica el comportamiento cinético de los enzimas.Para explicar la relación observada entre la velocidad inicial (v0) y la concentración inicial de sustrato ([S]0) Michaelis y Menten propusieron que las reaccionescatalizadas enzimáticamente ocurren en dos etapas: En la primera etapa se forma elcomplejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato da lugar a la formación del producto, liberando el enzima libre:
  • 42. Relacionado con la velocidad con las concentraciones de sustrato – enzima y complejo enzima sustrato Velocidad f = k [E0 – ES] [S] forma [ES] Velocidad = k [ES] descomposición del [ES] Velocidad p = k [ES] formación del producto Donde E0 = concentración inicial de enzima
  • 43. ECUACIÓN MICHAELIS - MENTEN
  • 44. CONSTANTE DE MICHAELIS