Bio2  6 Enzimas
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Bio2  6 Enzimas Bio2 6 Enzimas Presentation Transcript

  • Energía libre Productos Reactivos ΔG < 0 ΔG > 0 Reactivos Productos La reacción es espontánea. La reacción no es espontánea. Cuando se desprende energía libre, las Cuando se absorbe energía libre, las reacciones reacciones se denominan exergónicas. se denominan endergónicas. El sistema puede realizar trabajo y se Para que se produzcan deben estar asociadas a otras donde ΔG sea lo suficientemente negativo. produce aumento de desorden desorden. negativo
  • Comportamiento de un enzima Las enzimas actúan como un catalizador: Energía de activación ♦ Disminuyen la energía de activación. sin la enzima ♦ No cambian el signo ni la cuantía de la Energía de activación variación de energía libre. con la enzima ♦ No modifican el equilibrio de la reacción. Energía de ergía los reactivos ♦ Aceleran la llegada del equilibrio. Variación Ene de la ♦Al finalizar la reacción quedan libres y energía pueden reutilizarse. Energía de los l productos dt Progreso de la reacción
  • Cinética de la reacción enzimática La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal hasta alcanzar un máximo en el que se produce la saturación de la enzima. El turnover, número de recambio o constante catalítica es el parámetro que define el máximo número de moléculas de sustrato que transforma la enzima, a la velocidad máxima, en la unidad de tiempo. La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la Vmáx velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km). El valor de Km también indica la afinidad 1 V de la enzima por el sustrato o eficacia 2 máx catalítica. catalítica Km
  • Esquema de una reacción enzimática Complejo enzima-sustrato (ES) Enzima (E) Enzima (E) Sustratos (S) Productos (P) E + S → ES → E + P
  • Especificidad enzimática MODELO DE LLAVE-CERRADURA MODELO DE ACOPLAMIENTO INDUCIDO Sustrato Sustrato Enzima Enzima Complejo enzima- sustrato
  • Influencia del pH y la temperatura en la actividad enzimática Pepsina Tripsina pH óptimo pH óptimo Tª óptima Cada enzima actúa a un pH óptimo. Cada enzima tiene una temperatura óptima para actuar. Los cambios de pH alteran la estructura Las variaciones de temperatura provocan terciaria y por tanto, la actividad de la cambios en la estructura terciaria o enzima. cuaternaria, alterando la actividad del enzima. i
  • Inhibición de la actividad enzimática Sustrato Inhibidor Los sustratos no pueden unirse al centro activo Enzima Inhibidor unido a la enzima Sustrato
  • Representación directa Inhibición competitiva 120 v 100 80 60 40 20 s 0 0 20 40 60 80 100 120
  • Clasificación de las enzimas (II) ISOMERASAS Triosafosfato- isomerasa Catalizan reacciones de transformación de moléculas en sus isómeros. DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO Malato- OXIDORREDUCTASAS deshidrogenasa Catalizan reacciones de oxidorreducción. ÁCIDO OXALACÉTICO ÁCIDO MÁLICO SINTETASAS O LIGASAS Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP. AcetilCoA carboxilasa ACETIL COENZIMA A MALONIL COENZIMA A
  • Clasificación de las enzimas (I) HIDROLASAS Glucosa-6-fosfatasa Catalizan reacciones de hidrólisis con intervención del agua D-GLUCOSA + FOSFATO D-GLUCOSA-6-FOSFATO Privato- LIASAS descarboxilasa Catalizan la adición de grupos funcionales diversos ÁCIDO PIRÚVICO ACETALDEHÍDO Aspartato- TRANSFERASAS aminotransferasa O QUINASAS Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre moléculas ÁCIDO ÁCIDO ÁCIDO ÁCIDO OXALACÉTICO ASPÁRTICO CETOGLUTÁRICO GLUTÁMICO