Bio2  5 Proteinas
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Bio2  5 Proteinas Bio2 5 Proteinas Presentation Transcript

  • PROTEINAS
  • Fórmula general de un aminoácido g GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO La cadena lateral es distinta en cada aminoácido y determina sus propiedades químicas y biológicas.
  • Aminoácidos hidrófobos Alanina (Ala) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Iso) Metionina (Met) Triptófano (Trp) Fenilalanina (Fen)
  • Aminoácidos polares hidrofílicos p Prolina (Prl) P li (P l) Serina (Ser) Treonina (Tr) Glutamina (Gln) Asparagina (A ) A i (Asn) Cisteína (Ci ) Ci t í (Cis) Tirosina (Tir) Glicocola (Gli)
  • Aminoácidos ácidos y básicos AMINOÁCIDOS AMINOÁCIDOS BÁSICOS ÁCIDOS (carga positiva) (Carga negativa) Ácido aspártico Lisina (Lis) (Asp) Arginina (Arg) Ácido glutámico (Glu) Histidina (His)
  • Propiedades ác do bás cas de los a op edades ácido-básicas os aminoácidos oác dos En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares. Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución. Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como un ácido. El aminoácido se comporta como una base.
  • Isomería de los aminoácidos Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos asimétrico configuraciones espaciales. D - aminoácido L- aminoácido El grupo amino El grupo amino está a la derecha está a la izquierda Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
  • Formación de un enlace peptídico Reaccionan el grupo carboxilo de un aminoácido y el amino de otro Enlace peptídico Plano del enlace pp peptídico Grupo N - terminal Grupo C -terminal
  • FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO Grupo R Grupo amino H carboxilo O H + N COOH C H2N C C H OH H R H2O R H O Péptido: cadena corta de aminoácidos. Proteína: cadena formada í d f d H2N C C N C COOH por uno o varios polipéptidos. H H R DIPÉPTIDO Enlace peptídico
  • Características de un enlace peptídico pp • Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. • Posee cierto carácter de doble enlace. • Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
  • Estructura tridimensional de las proteínas SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA Forma helicoidal Asociación de Estructura varias cadenas globular Hoja Hj Estructura plegada primaria Estructura cuaternaria Estructura Estructura terciaria secundaria
  • Estructura primaria de las p p proteínas • Todas las proteínas la tienen. • Indica los aminoácidos que la forman y el q orden en el que están colocados. • Está dispuesta en zigzag. • El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es: Número de n 20 aminoácidos de la cadena Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería: 126 6 0600228229401496 0320 3 6 ·10100 1267650600228229401496703205376 10
  • Estructura primaria de las proteínas Es la secuencia lineal de Aa De ella va a depender la . La estructura formación de las restantes primaria o secuencia ( el tipo y el orden) unidos por estructuras. Cualquier de la proteína está enlaces peptídicos peptídicos. variación en la estructura 1ª regida por el. código, impedirá la formación del resto genético NH3 +- Val -Phe- Val COO- de las estructuras
  • Estructura 2ª alfa - hélice Se debe principalmente a la formación Estructura secundaria Es el plegamiento espontáneo que de enlaces de quot; puentes de hidrógeno toma la secuencia de aminoácidos entre los átomos de hidrógeno y cuando se ha sintetizado en los oxígeno de los enlaces peptídicos de beta plegada. ribosomas. Dependerá del tipo de aminoácidos próximos entre sí en la aa que formen la cadena cadena peptídico
  • Estructura 2ª: α -hélice • La cadena se va enrollando en espiral. • Los enlaces de hidrógeno intracatenarios mantienen la estructura. • La formación de estos enlaces determina la longitud del paso de rosca. • La rotación es hacia la derecha. Cada aminoácido gira 100° con respecto al anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta. • Los grupos -C=O se orientan en la misma dirección y los -NH en dirección contraria. Los radicales quedan hacia el exterior de la α -hélice.
  • Estructura 2ª : conformación β Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí. Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna. Los enlaces de hidrógeno g intercatenarios mantienen unidas las cadenas. Las cadenas polipeptídicas se Disposición Disposición pueden unir de dos paralela antiparalela formas distintas.
  • RELACIÓN ENTRE LA CONFORMACIÓN Y LA ACTIVIDAD DE LAS PROTEÍNAS La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que depende su función llamadas: centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la transformación, ligando, que debe encajar en el centro activo. El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo, tienen afinidad química por í á l i i fi id d í i determinados grupos funcionales presentes en el ligando. La ió L unión proteína-ligando puede ser i t í li d d irreversible o reversible. ibl ibl
  • La conformación de una proteína y por lo tanto su centro activo y su f ti función pueden alterarse si se producen ió d lt i d cambios en la estructura primaria. Por ejemplo en la anemia falciforme el 61 aminoácido de ejemplo, falciforme, una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina, el glutámico, ha sido sustituído por valina. Como g p consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el oxígeno y los heritrocitos (glóbulos j ) d i h it it ( lób l rojos)adquieren f forma d h de hoz. Como ya hemos visto la conformación puede también visto, alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes.La g desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede ya realizar su función.
  • Estructura terciaria de las proteínas Modo en que la proteína nativa se encuentra plegada en el espacio espacio. • Enlaces de hidrógeno. • Atracciones electrostáticas. La estructura se estabiliza por uniones entre • Atracciones hidrofóbicas. radicales de aminoácidos alejados unos de otros. • Puentes disulfuro. disulfuro En las proteínas de elevado peso molecular, la estructura terciaria está constituida por dominios dominios. En la estructura terciaria se pueden encontrar subestructuras repetitivas llamadas motivos.
  • Enlaces que mantienen la estructura terciaria de las proteínas
  • Estructura terciaria
  • Estructura Cuaternaria
  • Clasificación de las proteínas: Holoproteínas PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES • Generalmente, los polipéptidos que las forman se encuentran dispuestos a lo largo de una sola dimensión. • Más complejas que las fibrosas. • Son proteínas insolubles en agua. • Plegadas en forma más o menos esférica. • Tienen funciones estructurales o protectoras. ALBÚMINAS Se encuentra en tejido conjuntivo, piel, COLÁGENO cartílago, hueso, t d tíl h tendones y córnea. ó Realizan transporte de moléculas o reserva de aminoácidos. Responsables de la contracción MIOSINA Y ACTINA muscular. GLOBULINAS QUERATINAS Forman los cuernos, uñas, pelo y lana. Diversas funciones, entre ellas las inmunoglobulinas que forman los anticuerpos. FIBRINA Interviene en la coagulación sanguínea. HISTONAS Y PROTAMINAS ELASTINA Se asocian al ADN permitiendo Proteína elástica. su empaquetamiento. tit
  • Clasificación de las proteínas: heteroproteínas En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo prostético). HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO Cromoproteína Pigmento hemoglobina Porfirínicas Grupo hemo o hemino rodopsina No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina Glucoproteína Glúcido fibrinógeno Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína Lipoproteína Lípido quilomicrones
  • Desnaturalización y renaturalización de una proteína La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria. Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes. Desnaturalización Renaturalización PROTEÍNA DESNATURALIZADA PROTEÍNA NATIVA En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
  • Ejemplos de heteroproteínas Inmunoglobulina Hemoglobina Lipoproteína plasmática Retinal Rodopsina
  • Diversidad funcional de las proteínas Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden tener funciones diversas. FUNCIÓN EJEMPLO DE RESERVA Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína... DE TRANSPORTE Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina... CONTRÁCTIL Á Actina, miosina, flagelina ... PROTECTORA O DEFENSIVA Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas... HORMONAL Insulina, glucagón, somatotropina... Glucoproteínas, histonas, queratina, ESTRUCTURAL colágeno, elastina... ENZIMÁTICA Catalasa, ribonucleasa... HOMEOSTÁTICA Albúmina...