1. Los aminoácidos. 2. Propiedades de los aminoácidos. 3. El enlace peptídico. 4. Estructuras 1 aria  y 2 aria  de las pro...
ANTECEDENTES PAU: 2002 – Junio:  clasificación de las proteínas según su función; estructura general de un aminoácido, con...
<ul><li>PROTEÍNAS:  (del griego  proteicos , que significa “primero o principal”). </li></ul><ul><ul><li>Son las moléculas...
<ul><li>- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS – </li></ul><ul><li>R  hidrocarbonados no polares  (siempre ocultos al medio acuoso) . </...
<ul><li>- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS – </li></ul><ul><li>R  polares, sin carga  (pueden establecer puentes de H con ...
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<ul><li>Formación del enlace peptídico. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 –  El enlace peptídico.
<ul><li>Los grupos NH 2  y COOH libres en los extremos se llaman  N-terminal  y  C-terminal . </li></ul><ul><li>Por conven...
<ul><li>Características del enlace peptídico. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 –  El enlace peptídico.
<ul><li>PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO. </li></ul><ul><li>OXITOCINA:  hormona que regula las contracciones ...
<ul><li>ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 –  Estructura 1 aria  y 2 aria  de ...
T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria  y 2 aria  de las proteínas.
<ul><li>Estructura primaria de la insulina. </li></ul><ul><li>La insulina es una hormona pancreática que regula la homeost...
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<ul><li>α -HÉLICE </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria  y 2 aria  de las proteínas.
T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria  y 2 aria  de las proteínas.
T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria  y 2 aria  de las proteínas.
<ul><li>β -LÁMINA </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria  y 2 aria  de las proteínas.
<ul><li>Dirección Nt-Ct y Ct-Nt  </li></ul><ul><li>(+ compacta y + frecuente) </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – E...
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T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria  y 4 aria  de las proteínas.
<ul><li>En las  proteínas de elevado peso molecular , la estructura 3 aria  está constituida por  dominios  (unidades de 5...
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T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
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T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
<ul><li>Debido a la gran diversidad estructural las proteínas pueden tener funciones diversas. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y...
T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 8 – Diversidad funcional de las proteínas.
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  1. 1. 1. Los aminoácidos. 2. Propiedades de los aminoácidos. 3. El enlace peptídico. 4. Estructuras 1 aria y 2 aria de las proteínas. 5. Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas. 6. Propiedades de las proteínas. 7. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas. 8. Diversidad funcional de las proteínas. T5 – AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
  2. 2. ANTECEDENTES PAU: 2002 – Junio: clasificación de las proteínas según su función; estructura general de un aminoácido, concepto de péptido; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2005 – Junio: proteínas, niveles estructurales, desnaturalización y funciones biológicas; 2006 – Septiembre: estructura de aminoácidos y concepto de péptido; funciones biológicas de las proteínas; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2008 – Septiembre: desnaturalización de proteínas y sus causas; estructura general de aminoácidos y concepto de péptido; clasificación de proteínas según su función; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2009 – Septiembre: concepto de proteína y nombrar sus elementos constituyentes; proteína conjugada, ejemplos; función de las proteínas; 2010 – Septiembre: función biológica de las proteínas; desnaturalización de proteínas, tipos de desnaturalización y causas; T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
  3. 3. <ul><li>PROTEÍNAS: (del griego proteicos , que significa “primero o principal”). </li></ul><ul><ul><li>Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de su peso seco. </li></ul></ul><ul><ul><li>Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo. </li></ul></ul><ul><ul><li>Químicamente formadas por: </li></ul></ul><ul><ul><li>C, H, O, N. </li></ul></ul><ul><ul><li>A veces: S, P, Cu, Mg, Zn y I. </li></ul></ul><ul><li>AMINOÁCIDOS: monómeros de las proteínas . </li></ul><ul><ul><li>Diferenciamos: </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>20 aa proteicos (forman proteínas) . </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>+150 no proteicos. </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>Son: </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Sólidos. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Solubles en agua. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Cristalizables. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Incoloros o poco coloreados. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Punto de fusión >200ºC. </li></ul></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos. La cadena lateral es distinta en cada aa y Determina sus propiedades químicas y biológicas.
  4. 4. <ul><li>- AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS – </li></ul><ul><li>R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso) . </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos.
  5. 5. <ul><li>- AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS – </li></ul><ul><li>R polares, sin carga (pueden establecer puentes de H con el H 2 O). </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos.
  6. 6. <ul><li>- AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BASICOS – </li></ul><ul><li>R polares con carga (+) o (-). </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos. AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva a pH 7) (tienen un grupo amino) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa pH 7) (tienen un grupo ácido )
  7. 7. <ul><li>PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS. </li></ul><ul><ul><li>En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares [ NH 3 = base débil; COOH = ácido débil ]. </li></ul></ul><ul><ul><li>El punto Isoeléctrico ( pI ) es el pH al cual el aminoácido forma un ión híbrido y la carga neta = 0 . </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis , </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución , como: </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>neutro (pH = punto isoeléctrico) [ NH 4 + /COO - ]. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>ácido (cede H + o toma e - del medio) [ NH 3 /COOH ]. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>base (capta H + o cede e - ) [ NH 4 + /COOH - ]. </li></ul></ul></ul><ul><ul><li>Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS . </li></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
  8. 8. <ul><li>ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS. </li></ul><ul><li>Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales (excepto Gly que el R es H). </li></ul><ul><li>Todos los aa proteicos son de la serie L. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos.
  9. 9. <ul><li>AMINOÁCIDOS ESENCIALES. </li></ul><ul><li>Aminoácidos que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS porque no somos capaces de sintetizarlos. </li></ul><ul><li>Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aa que necesitan para su metabolismo. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos.
  10. 10. <ul><li>Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos . </li></ul><ul><li>Los aa unidos se pasan a llamar residuos . </li></ul><ul><li>Se forman dipéptidos (2), tripéptidos (3), oligopéptidos (<50), polipéptidos (+ aa ) </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico. Extremo C terminal Extremo CARBOXILO- TERMINAL Extremo N terminal Extremo AMINO- TERMINAL
  11. 11. <ul><li>Formación del enlace peptídico. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
  12. 12. <ul><li>Los grupos NH 2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal . </li></ul><ul><li>Por convenio se nombran empezando por el N-terminal -> C-terminal. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
  13. 13. <ul><li>Características del enlace peptídico. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
  14. 14. <ul><li>PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO. </li></ul><ul><li>OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero. </li></ul><ul><li>ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua. </li></ul><ul><li>INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre. </li></ul><ul><li>GLUTATIÓN: transporta aa al exterior de la célula. </li></ul><ul><li>GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a través de membranas biológicas. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
  15. 15. <ul><li>ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  16. 16. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  17. 17. <ul><li>Estructura primaria de la insulina. </li></ul><ul><li>La insulina es una hormona pancreática que regula la homeostasis de la glucosa. Está formada por dos cadenas peptídicas de 21 y 30 aminoácidos en el siguiente orden o secuencia. No se han indicado los extremos amino terminal y carboxilo terminal de cada cadena. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  18. 18. <ul><li>ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS. </li></ul><ul><ul><li>Disposición espacial que adoptan los aa debido a puentes de H entre los átomos del esqueleto polipeptídico. ( α -hélice/conformación β ). </li></ul></ul><ul><ul><li>RELACIÓN ENTRE α -hélice/conformación β o lámina plegada. </li></ul></ul><ul><ul><li>En la estructura primaria ocurren interacciones entre los distintos aa . </li></ul></ul><ul><ul><li>Linus Pauling y Robert Carey descubrieron que podían formarse puentes de H entre: </li></ul></ul><ul><ul><li>Dedujeron 2 estructuras que podrían ser el resultado de estos puentes de H. α -hélice/conformación β o lámina plegada. </li></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  19. 19. <ul><li>Una misma proteína puede tener una región en α -hélice y otra en lámina plegada . </li></ul><ul><li>El tipo de estructura secundaria que adopte una proteína depende de su función. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  20. 20. <ul><li>α -HÉLICE </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  21. 21. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  22. 22. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  23. 23. <ul><li>β -LÁMINA </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
  24. 24. <ul><li>Dirección Nt-Ct y Ct-Nt </li></ul><ul><li>(+ compacta y + frecuente) </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas. Nt Nt Ct Ct Nt Ct
  25. 25. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas. Nt Ct Nt Ct Nt Ct <ul><li>Dirección Nt-Ct </li></ul><ul><li>(- compacta y - frecuente) </li></ul>
  26. 26. <ul><li>ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS. </li></ul><ul><ul><li>Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos. </li></ul></ul><ul><ul><li>La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de otros. </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aa polares) </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta) </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Atracciones hidrofóbicas (entre grupos R apolares) </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cys) </li></ul></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
  27. 27. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
  28. 28. <ul><li>En las proteínas de elevado peso molecular , la estructura 3 aria está constituida por dominios (unidades de 50-300 aa conectados por polipéptidos). </li></ul><ul><li>Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica flexible). </li></ul><ul><li>La estructura 2 aria de los dominios puede ser diferente ( α -hélice o lámina β ). </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
  29. 29. <ul><li>ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS. </li></ul><ul><ul><ul><li>La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica (subunidad o protómero). </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>2 cadenas = dímero; 3 cadenas = trímero; 4 cadenas = tetrámero </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que estabilizan la estructura 3 aria . </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>El uso de subunidades puede presentar ventajas: </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Reduce la cantidad de información genética necesaria. </li></ul></ul></ul></ul><ul><ul><ul><ul><li>Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se conserva el resto (ahorro de energía y materiales. </li></ul></ul></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas. Estructura cuaternaria de la hemoglobina, formada por 4 cadenas iguales dos a dos.
  30. 30. <ul><li>Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas muy replegadas, cada una de un color diferente, </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
  31. 31. <ul><li>Solubilidad: dependerá de la cantidad de aa polares que tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína estableciendo puentes de H con el H 2 O. </li></ul><ul><li>Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la proteína. </li></ul><ul><ul><li>Se pierde la estructura 4 aria , 3 aria y 2 aria . </li></ul></ul><ul><ul><li>La proteína pierde su función biológica. </li></ul></ul><ul><ul><li>En ciertas condiciones puede ser reversible ( Renaturalización ). </li></ul></ul><ul><ul><li>Causas: </li></ul></ul><ul><ul><ul><li>Variaciones de Temperatura. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Variaciones de pH. </li></ul></ul></ul><ul><ul><ul><li>Sustancias semejantes a aa , que compiten con los grupos ácido y amino para establecer puentes de H (p. e. Urea). </li></ul></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
  32. 32. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
  33. 33. <ul><li>Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento anfótero (igual que los aa que la forman) ya que pueden comportarse como ácidos o como bases. </li></ul><ul><li>Especificidad: Las proteínas son específicas en diferentes niveles: </li></ul><ul><ul><li>Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria. </li></ul></ul><ul><ul><li>posición aa estructura 1 aria -> estructura 4aria -> función de esa proteína. </li></ul></ul><ul><ul><li>Una pequeña variación en la secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda su función. </li></ul></ul><ul><ul><li>Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie. </li></ul></ul><ul><ul><li>Hay proteínas de especies distintas con igual función que tienen prácticamente igual composición ( proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados). </li></ul></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
  34. 34. <ul><li>HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
  35. 35. <ul><li>HETEROPROTEÍNAS: en su composición tienen una proteína ( grupo proteico ) y una parte no proteica ( grupo prostético ). </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
  36. 36. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
  37. 37. <ul><li>Debido a la gran diversidad estructural las proteínas pueden tener funciones diversas. </li></ul>T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 8 – Diversidad funcional de las proteínas.
  38. 38. T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 8 – Diversidad funcional de las proteínas.
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