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    T5 - Aminoácidos y proteínas. T5 - Aminoácidos y proteínas. Presentation Transcript

    • 1. Los aminoácidos. 2. Propiedades de los aminoácidos. 3. El enlace peptídico. 4. Estructuras 1 aria y 2 aria de las proteínas. 5. Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas. 6. Propiedades de las proteínas. 7. Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas. 8. Diversidad funcional de las proteínas. T5 – AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
    • ANTECEDENTES PAU: 2002 – Junio: clasificación de las proteínas según su función; estructura general de un aminoácido, concepto de péptido; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2005 – Junio: proteínas, niveles estructurales, desnaturalización y funciones biológicas; 2006 – Septiembre: estructura de aminoácidos y concepto de péptido; funciones biológicas de las proteínas; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2008 – Septiembre: desnaturalización de proteínas y sus causas; estructura general de aminoácidos y concepto de péptido; clasificación de proteínas según su función; tipos de enlaces de la estructura 3 aria de proteínas; 2009 – Septiembre: concepto de proteína y nombrar sus elementos constituyentes; proteína conjugada, ejemplos; función de las proteínas; 2010 – Septiembre: función biológica de las proteínas; desnaturalización de proteínas, tipos de desnaturalización y causas; T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS.
      • PROTEÍNAS: (del griego proteicos , que significa “primero o principal”).
        • Son las moléculas orgánicas más abundantes en la célula: 50% de su peso seco.
        • Intervienen en el funcionamiento y la estructura del organismo.
        • Químicamente formadas por:
        • C, H, O, N.
        • A veces: S, P, Cu, Mg, Zn y I.
      • AMINOÁCIDOS: monómeros de las proteínas .
        • Diferenciamos:
          • 20 aa proteicos (forman proteínas) .
          • +150 no proteicos.
        • Son:
          • Sólidos.
          • Solubles en agua.
          • Cristalizables.
          • Incoloros o poco coloreados.
          • Punto de fusión >200ºC.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos. La cadena lateral es distinta en cada aa y Determina sus propiedades químicas y biológicas.
      • - AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS –
      • R hidrocarbonados no polares (siempre ocultos al medio acuoso) .
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos.
      • - AMINOÁCIDOS POLARES HIDROFÍLICOS –
      • R polares, sin carga (pueden establecer puentes de H con el H 2 O).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos.
      • - AMINOÁCIDOS ÁCIDOS Y BASICOS –
      • R polares con carga (+) o (-).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 1 – Los aminoácidos. AMINOÁCIDOS BÁSICOS (carga positiva a pH 7) (tienen un grupo amino) AMINOÁCIDOS ÁCIDOS (carga negativa pH 7) (tienen un grupo ácido )
      • PROPIEDADES ÁCIDO-BASE DE LOS AMINOÁCIDOS.
        • En una disolución acuosa los aminoácidos forman iones dipolares [ NH 3 = base débil; COOH = ácido débil ].
        • El punto Isoeléctrico ( pI ) es el pH al cual el aminoácido forma un ión híbrido y la carga neta = 0 .
          • Cada aa tiene un pI característico, propiedad que se utiliza para la electroforesis ,
        • Un ion dipolar se puede comportar, según el pH de la disolución , como:
          • neutro (pH = punto isoeléctrico) [ NH 4 + /COO - ].
          • ácido (cede H + o toma e - del medio) [ NH 3 /COOH ].
          • base (capta H + o cede e - ) [ NH 4 + /COOH - ].
        • Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan ANFÓTERAS .
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos. CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
      • ISOMERÍA DE LOS AMINOÁCIDOS.
      • Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones espaciales (excepto Gly que el R es H).
      • Todos los aa proteicos son de la serie L.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos.
      • AMINOÁCIDOS ESENCIALES.
      • Aminoácidos que deben ser ingeridos en la dieta de HETERÓTROFOS porque no somos capaces de sintetizarlos.
      • Los organismos AUTÓTROFOS pueden sintetizar todos aquellos aa que necesitan para su metabolismo.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 2 – Propiedades de los aminoácidos.
      • Los aa se unen entre sí por enlaces peptídicos .
      • Los aa unidos se pasan a llamar residuos .
      • Se forman dipéptidos (2), tripéptidos (3), oligopéptidos (<50), polipéptidos (+ aa )
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico. Extremo C terminal Extremo CARBOXILO- TERMINAL Extremo N terminal Extremo AMINO- TERMINAL
      • Formación del enlace peptídico.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
      • Los grupos NH 2 y COOH libres en los extremos se llaman N-terminal y C-terminal .
      • Por convenio se nombran empezando por el N-terminal -> C-terminal.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
      • Características del enlace peptídico.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
      • PÉPTIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS DE INTERÉS BIOLÓGICO.
      • OXITOCINA: hormona que regula las contracciones del útero.
      • ARGININA VASOPRESINA: hormona que regula la pérdida de agua.
      • INSULINA y GLUCAGÓN: regulan el nivel de azúcar en sangre.
      • GLUTATIÓN: transporta aa al exterior de la célula.
      • GRAMICIDINA-S y VALINOMICINA: transporte de iones a través de membranas biológicas.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 3 – El enlace peptídico.
      • ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • Estructura primaria de la insulina.
      • La insulina es una hormona pancreática que regula la homeostasis de la glucosa. Está formada por dos cadenas peptídicas de 21 y 30 aminoácidos en el siguiente orden o secuencia. No se han indicado los extremos amino terminal y carboxilo terminal de cada cadena.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • ESTRUCTURA SECUNDARIA DE LAS PROTEÍNAS.
        • Disposición espacial que adoptan los aa debido a puentes de H entre los átomos del esqueleto polipeptídico. ( α -hélice/conformación β ).
        • RELACIÓN ENTRE α -hélice/conformación β o lámina plegada.
        • En la estructura primaria ocurren interacciones entre los distintos aa .
        • Linus Pauling y Robert Carey descubrieron que podían formarse puentes de H entre:
        • Dedujeron 2 estructuras que podrían ser el resultado de estos puentes de H. α -hélice/conformación β o lámina plegada.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • Una misma proteína puede tener una región en α -hélice y otra en lámina plegada .
      • El tipo de estructura secundaria que adopte una proteína depende de su función.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • α -HÉLICE
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • β -LÁMINA
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas.
      • Dirección Nt-Ct y Ct-Nt
      • (+ compacta y + frecuente)
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas. Nt Nt Ct Ct Nt Ct
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 4 – Estructura 1 aria y 2 aria de las proteínas. Nt Ct Nt Ct Nt Ct
      • Dirección Nt-Ct
      • (- compacta y - frecuente)
      • ESTRUCTURA TERCIARIA DE LAS PROTEÍNAS.
        • Es el modo en que la proteína se encuentra plegada en el espacio por las uniones entre grupos R de diferentes aminoácidos.
        • La estructura se estabiliza por uniones entre R de aminoácidos alejados unos de otros.
          • Enlaces de hidrógeno (entre grupos R de aa polares)
          • Atracciones electrostáticas (entre grupos R con carga opuesta)
          • Atracciones hidrofóbicas (entre grupos R apolares)
          • Puentes disulfuro (entre grupos –SH de 2 Cys)
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
      • En las proteínas de elevado peso molecular , la estructura 3 aria está constituida por dominios (unidades de 50-300 aa conectados por polipéptidos).
      • Los dominios se unen entre si mediante bisagras (porción proteica flexible).
      • La estructura 2 aria de los dominios puede ser diferente ( α -hélice o lámina β ).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
      • ESTRUCTURA CUATERNARIA DE LAS PROTEÍNAS.
          • La presentan las proteínas que tienen más de 1 cadena polipeptídica (subunidad o protómero).
            • 2 cadenas = dímero; 3 cadenas = trímero; 4 cadenas = tetrámero
          • Las cadenas se unen entre sí por interacciones del mismo tipo que las que estabilizan la estructura 3 aria .
          • El uso de subunidades puede presentar ventajas:
            • Reduce la cantidad de información genética necesaria.
            • Si existe alguna subunidad defectuosa se elimina fácilmente y se conserva el resto (ahorro de energía y materiales.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas. Estructura cuaternaria de la hemoglobina, formada por 4 cadenas iguales dos a dos.
      • Los anticuerpos son proteínas con estructura cuaternaria formada por cuatro cadenas muy replegadas, cada una de un color diferente,
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 5 – Estructura 3 aria y 4 aria de las proteínas.
      • Solubilidad: dependerá de la cantidad de aa polares que tenga y que se localicen sobre la superficie externa de la proteína estableciendo puentes de H con el H 2 O.
      • Desnaturalización: rotura de los enlaces que mantiene la estructura de la proteína.
        • Se pierde la estructura 4 aria , 3 aria y 2 aria .
        • La proteína pierde su función biológica.
        • En ciertas condiciones puede ser reversible ( Renaturalización ).
        • Causas:
          • Variaciones de Temperatura.
          • Variaciones de pH.
          • Sustancias semejantes a aa , que compiten con los grupos ácido y amino para establecer puentes de H (p. e. Urea).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
      • Capacidad amortiguadora: las proteínas tienen un comportamiento anfótero (igual que los aa que la forman) ya que pueden comportarse como ácidos o como bases.
      • Especificidad: Las proteínas son específicas en diferentes niveles:
        • Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria.
        • posición aa estructura 1 aria -> estructura 4aria -> función de esa proteína.
        • Una pequeña variación en la secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda su función.
        • Especificidad de especie: existen proteínas exclusivas de cada especie.
        • Hay proteínas de especies distintas con igual función que tienen prácticamente igual composición ( proteínas homólogas como la insulina exclusiva de vertebrados).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 6 – Propiedades de las proteínas.
      • HOLOPROTEÍNAS: proteínas compuestas sólo por aminoácidos.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
      • HETEROPROTEÍNAS: en su composición tienen una proteína ( grupo proteico ) y una parte no proteica ( grupo prostético ).
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 7 – Clasificación de las proteínas: holoproteínas y heteroproteínas.
      • Debido a la gran diversidad estructural las proteínas pueden tener funciones diversas.
      T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 8 – Diversidad funcional de las proteínas.
    • T5. AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS. 8 – Diversidad funcional de las proteínas.