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V I° Lezione

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V I°  Lezione V I° Lezione Presentation Transcript

  • Protidi da PROTOS = primo per la loro importanza primaria Sono composti quaternari a contengono anche S e P
    • POLIMERI LINEARI di 20 amminoacidi diversi
    • Nell’organismo umano costituiscono circa il 18% del peso corporeo
  • Le funzioni delle proteine
    • La principale funzione delle proteine è di tipo plastico
    1 g di proteine = 4 kcal -Energetica -Strutturale -Enzimatica -Trasporto -Ormonale
    • Quante proteine si possono inventare con 20 amminoacidi?
    • Il nostro organismo probabilmente sintetizza circa 100.000-150.000 diverse proteine, usando non più di 30.000-40.000 geni diversi.
    20 n n = numero di aa in una data proteina
  • Esistono 20 amminoacidi diversi Quante proteine possiamo costruire? Per farci un’idea, cominciamo con un semplice peptide fatto da una catena di quattro amminoacidi. In ciascuna delle quattro posizioni, possiamo scegliere di mettere uno qualsiasi dei 20 amminoacidi; il numero complessivo di combinazioni sarà pertanto 20x20x20x20= 160.000. In realtà, le proteine sono fatte da moltissimi amminoacidi, in media da 200-300. Questo significa moltiplicare 20 per se stesso per 200-300 volte (20 200 -20 300 ). Ne viene fuori un numero praticamente infinito di sequenze teoricamente possibili.
  • Struttura di un  -amminoacido
    • Legati al carbonio  ci sono anche un idrogeno
    La forma zwitterionica è la struttura corretta di un amminoacido a pH neutro legate ad un carbonio centrale detto carbonio  , C  . Tutti gli amminoacidi contengono un gruppo amminico ed una catena laterale, R.
    • I diversi amminoacidi si distinguono per la diversa natura del gruppo multifunzionale R.
    ed una funzione carbossilica O O C H N H H C  H R - H +
  • Forme ioniche dell’alanina nelle soluzioni acide, neutre e basiche Quindi a pH fisiologico (7.4) il gruppo carbossilico è deprotonato (R-COO-) e quello amino protonato (R-NH3+) Questo composto è chiamato zwitterione , ed ha carica netta=0
  • Classificazione degli amminoacidi in base al gruppo R Le catene laterali di tali a.a. danno origine ad interazioni idrofobiche che stabilizzano la struttura terziaria delle proteine
  • Classificazione degli amminoacidi in base al gruppo R Le catene laterali di questi a.a. sono più idrofiliche di quelle degli a.a. non polari per la presenza di gruppi funzionali in grado di formare legami idrogeno con l’acqua
  • Classificazione degli amminoacidi in base al gruppo R Amminoacidi con catene laterali acide Amminoacidi con catene laterali basiche Le catene laterali di questi a.a. sono più idrofiliche per la presenza di cariche nette positive o negative
  • LEGAME PEPTIDICO
  • Struttura del dipeptide valilalanina
  • Le proteine hanno diversi livelli di struttura
  • La struttura delle proteine Struttura primaria : sequenza di amminoacidi che forma una catena polipeptidica. Legami covalenti Struttura secondaria : catena polipetidica si ripiega a formare struttura ad  -elica o struttura a foglietti  . Legami a idrogeno Struttura terziaria : ripiegamento della catena polipeptidica dovuto ad interazioni deboli . In tale ripiegamento sono presenti diversi tipi di struttura secondaria. Proteine globulari Struttura quaternaria : interazioni esistenti fra varie subunità, nel caso in cui le proteine siano costituite da più catene polipeptidiche. Es. emoglobina (proteina presente nei globuli rossi, con funzione di trasporto dell’ossigeno nel sangue) La forma della proteina è importante per svolgere la sua funzione. Il riscaldamento provoca la perdita della forma (denaturazione) e la perdita della funzione delle proteine.
  • La Struttura Primaria
    • È lo scheletro della proteina,
    • si ripetono un atomo di azoto con due di carbonio,
    • la semplice sequenza amminoacidica costituisce la struttura base della proteina.
  • La Struttura Primaria
    • La struttura primaria di una proteina è una lunga sequenza di amminoacidi legati per mezzo del legame peptidico: il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega al gruppo amminico di quello adiacente con la liberazione di una molecola d'acqua.
    Reazione di condensazione
  • L’  -elica (L. Pauling, 1951) Legami a idrogeno Premio Nobel per la Chimica, 1954
  • La Struttura Secondaria
    • L' α-elica ha un passo di 5.4 Å e ogni spira dell'elica è costituita da 3.6 residui amminoacidici.
    • L'eccezionale stabilità di questa conformazione dipende dal fatto che tutti gli NH e i C=O dei gruppi peptidici sono impegnati in legami a ponte di idrogeno.
    L'α-elica è il risultato del ripiegamento probabilmente più "naturale" che una catena peptidica possa assumere.
  • La Struttura Secondaria
    • Le catene laterali R dei residui amminoacidici sono tutte rivolte verso l'esterno dell'elica.
    • Procedendo dall’azoto terminale, tutti i gruppi carbonilici sono rivolti verso il basso.
    • Sono legati con legami ad idrogeno a gruppi N-H che di trovano avanti lungo la catena.
  • Struttura  foglietto pieghettato Legami a idrogeno tra catene Gruppi –R che sporgono sopra e sotto il piano
  • La Struttura Secondaria
    • Le catene adiacente possono svilupparsi in direzione opposta.
    Beta foglietto anti-parallelo
  • La Struttura Secondaria
    • Le catene adiacente possono svilupparsi nella stessa direzione.
    Beta – foglietto parallelo
  • La Struttura Secondaria
    • I gruppi R delle due catene si trovano una volta sopra e una volta sotto il piano.
    • Possono dare repulsioni.
    • Quindi la struttura beta si trova in proteine con amminoacidi che presentano R piccoli.
  • - Interazioni idrofobiche - Legami ionici (ponti salini) - Legami idrogeno che coinvolgono le catene laterali degli aa e/o dei gruppi CO e NH dei legami peptidici non impegnati nella stabilizzazione della struttura secondaria - Forze attrattive e repulsive di Van der Waals STRUTTURE SECONDARIE
  • La cisteina può formare ponti disolfuro Ponte disolfuro
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  • riduzione piega ossidazione La Biochimica dal parrucchiere: la “permanente”
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  • Molte malattie sono dovute al difettoso ripiegamento di una proteina Alcune patologie derivano da proteine che non sono in grado di raggiungere la loro struttura funzionale e che tendono a formare grossi aggregati (fibrille o forme amiloidi): Alzheimer, Parkinson, encefalopatia spongiforme, diabete di tipo II. In altri casi mutazioni puntiformi generano proteine che non raggiungono la loro locazione finale o che non sono più in grado di svolgere la loro funzione perché incapaci di legare i loro substrati. Fibrosi cistica: difetto nella proteina transmembrana che agisce come un canale degli ioni cloro nelle cellule epiteliali (CFTR: 1480 amminoacidi). La mutazione più comune è la delezione di un amminoacido (Phe 508) e la proteina mutata non si avvolge correttamente.
  • Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali
    • PROTEINE FIBROSE
    • Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria
    • Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti
    • Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule nei vertebrati
    • Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia all’interno che all’esterno della proteina
    • PROTEINE GLOBULARI
    • Contengono più tipi di struttura secondaria
    • Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma globulare o sferica
    • La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono globulari
    • Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie idrofila