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  • 1. Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali
    • PROTEINE FIBROSE
    • Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria
    • Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti
    • Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule nei vertebrati
    • Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia all’interno che all’esterno della proteina
    • PROTEINE GLOBULARI
    • Contengono più tipi di struttura secondaria
    • Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma globulare o sferica
    • La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono globulari
    • Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie idrofila
  • 2. Le Proteine Fibrose
    • Sono di origine animali,
    • insolubili in acqua,
    • Assolvono ruoli strutturali per lo più.
    • Si dividono in tre categorie:
    • le cheratine
    • i collageni
    • le sete
    Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta
  • 3. Proteine fibrose:  -cheratina
    • Componente dei capelli, lana, penne, unghie, artigli, corna, zoccoli e strati esterni della pelle
    • È costituita da una struttura ad  -elica destrorsa
    • Due catene di  -elica si avvolgono in un superavvolgimento sinistrorso
    • Ha un ruolo strutturale
    • È ricca di Cys che formano ponti disolfuro trasversali tra fibre adiacenti, aumentandone la resistenza
    18 % Cys
  • 4.  -cheratina dei capelli
  • 5. Le Proteine Fibrose
    • Cheratine e collageni hanno strutture ad elica,
    • Le sete hanno struttura foglietto beta
    Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.
  • 6. Il collagene: una tripla elica
    • Principale componente dei tessuti connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)
    • Tre catene avvolte tra loro ( tropocollagene ): elica più estesa dell’  -elica
    • Composizione amminoacidica particolare
      • Un residuo ogni tre è Gly
      • Ricco in prolina
      • Amminoacidi insoliti (idrossilisina, idrossiprolina: formano ponti a idrogeno) “post-traduzionali”
  • 7. Le Proteine Globulari
    • Sono solubili in acqua,
    • di forma quasi sferica,
    • Assolvono funzioni biologiche.
    • Possono essere:
    • Enzimi
    • Ormoni
    • Proteine di trasporto
    • Proteine di deposito
  • 8. Le Proteine Globulari
    • Contengono amminoacidi con catene polari e carichi,
    • Sono strutture elicoidali.
    Mioglobina, proteina globulare che trasporta l’ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.
  • 9. La Struttura Terziaria
    • La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina.
    • È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici.
    È indispensabile per la sua attività biologica.
  • 10. La Struttura Terziaria
    • Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine.
    • Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.
  • 11. La Struttura Terziaria
    • Quando le interazioni vengono meno, in presenza di elevate temperature, di pH non ottimale o di detergenti, la struttura tridimensionale viene persa, così la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica.
    la denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l'agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale (che è dettata dalla struttura primaria ).
  • 12.  
  • 13. La Struttura Quaternaria
    • Ogni proteina tende ad assumere una sola struttura terziaria e proteine differenti assumono conformazioni differenti. Talvolta le proteine possono assumere anche una struttura quaternaria .
    È composta da aggregati di un certo numero di subunità Emoglobina di un adulto
  • 14. La Struttura Quaternaria
    • L’aggregazione serve ad evitare alle parti apolari della superficie proteica l’esposizione all’ambiente acquoso della cellula.
  • 15. DIGESTIONE DELLE PROTEINE FEGATO PROTEINA MACROPEPTIDI PEPTIDI AMMINOACIDI Vena porta Acido cloridrico + Pepsina Pepridasi pancreatiche Enzimi parete intestinale
  • 16.  
  • 17. CREATINA EFFETTI POSITIVI (50%) SU FORZA E POTENZA MUSCOLARI IN SINGOLI GESTI RIPETUTI OPPURE IN SCATTI INTERCALATI AD ATTIVITA’ AEROBICA. EFFETTO ANABOLIZZANTE RITENZIONE IDRICA E EFFETTO OSMOTICO EFFETTI SULLA FATICA (relativo risparmio glicolisi anaerobia e modulazione ammoniemia)
  • 18. CREATINA EFFETTI COLLATERALI Sicuramente aumento di massa corporea per ritenzione idrica In acuto: effetto osmotico intraintestinale, diarrea, disidratazione , crampi A lungo termine: insufficienza renale? Diminuzione della sintesi del trasportatore di membrana?
  • 19. Sintesi della creatina e sua degradazione in creatinina
  • 20. Fosfocreatina  creatina
    • Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)
    • Scopo: conservazione dell’energia biologica:
      • Eccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatina
      • Mancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energia
  • 21.  
  • 22. Enzimi
    • Gli enzimi consentono alle reazioni di procedere a velocità compatibili con la vita
    • sono catalizzatori di natura proteica
    • influenzano la velocità, ma non l’equilibrio
    • non si consumano: si trovano immutati alla fine della reazione
    • presenti in piccole quantità (importanza della concentrazione)
    • formano complessi reversibili con il substrato
    • sono specifici (ad esempio digestione)
  • 23. Gli enzimi sono catalizzatori di natura proteica: accelerano le reazioni biologiche di diversi ordini di grandezza Aumenti di velocità prodotti da enzimi
  • 24.  
  • 25.  
  • 26. S P ES E = enzima S = substrato P = prodotti G Coordinata di reazione  G reazione  G  G c  G
  • 27. Modello “Lock and Key”: l’enzima si combina chimicamente col substrato
    • Il sito attivo è costituito dal “negativo” del substrato
      • Si formano legami “esatti” fra enzima e substrato
      • Esiste una regione dell’enzima detta sito di legame e una detta sito catalitico
    • Riconoscimento spesso tridimensionale
      • Esempio: glicerol kinasi (lega solo il glicerolo in forma alfa)
  • 28. il legame avviene in una specifica regione dell’enzima chiamato sito attivo il potere catalitico dell’enzima è legato alla formazione del complesso enzima substrato ES se la concentrazione dell’enzima è costante la velocità della reazione aumenta proporzionalmente all’aumento della concentrazione del substrato fino a un valore costante v max sito attivo occupa solo una piccola parte del volume dell’enzima sito attivo è tridimensionale legami sito attivo-substrato:legami secondari CARATTERISTICHE GENERALI
  • 29. Il legame enzima-substrato avviene tramite l’interazione delle cariche del substrato con alcuni aminoacidi del sito attivo
    • Alterazioni della struttura primaria di un enzima possono mutarne l’attività causando malattie genetiche
  • 30. Il legame enzima-substrato induce un cambiamento conformazionale nell’enzima
    • Esempio: esochinasi senza e con glucosio