9. Por ser el carbono α un carbono asimétrico, los aminoácidos
pueden presentar dos configuraciones espaciales.
D - aminoácido
El grupo amino
está a la derecha
L - aminoácido
El grupo amino
está a la izquierda
10. PROPIEDAD DE LOS aá: Estereoisomería
El Carbono alfa es asimétrico
(salvo en el caso de la glicina o
glicocola Gly)
Sin formas D ni L
Todos los aa proteicos son α L aminoácidos
(hay casos de D aminoácidos, pero no son proteicos, como el ácido D – glutámico, de algunas bacterias)
(hay casos de aminoácidos no alfa, pero no son proteicos, como el ácido gamma-aminobutírico, un
neurotransmisor)
11. A pH ácido actuará como base (aceptor de protones) y a pH
básico actuará como ácido (dador de electrones).
12. En una disolución acuosa (pH neutro) los aminoácidos forman iones dipolares.
Un ion dipolar se puede comportar como ácido o como base según el pH de la disolución.
Las sustancias que poseen esta propiedad se denominan anfóteras.
CARÁCTER ANFÓTERO DE LOS AMINOÁCIDOS
pH disminuye pH aumenta
El aminoácido se comporta como una base. El aminoácido se comporta como un ácido.
13. Nota: El grupo ácido cuando pierde un protón pasa a ser
una base (su base conjugada) y una base cuando lo acepta
pasa a ser un ácido (ácido conjugado)
R- COOH → R – COO-
+ H+
Ácido Base conjugada
R – NH2 + H+
→ R – NH3
+
Base Ácido
14. Los aminoácidos en disolución acuosa
H3N+
– C – H
COO-
R
La molécula de aa se ioniza
El grupo carboxilo
cede protones (H+
)
El grupo amino
capta protones (H+
)
H+
H+
En conjunto, la molécula
de aa es eléctricamente
neutra (al menos si no
tenemos en cuenta que el
R puede ionizarse en
algunos aa)
La [H+
] (concentración de protones), es decir el pH del medio altera esta situación
Esta situación se daría en una disolución acuosa de pH = 7 (neutro)
H3N+
– C – H
COO-
CH2
COO-
En este caso
(aspartato, un aa
ácido), la molécula
en conjunto tiene una
carga negativa.
H3N+
– C – H
COO-
CH2
CH2
CH2
CH2
N+
H3
En este caso (lisina,
un aa básico), la
molécula en
conjunto tiene una
carga positiva.
16. Los aminoácidos en disolución acuosa:
H2N – C – H
COO-
R
H3N+
– C – H
COO-
R
H3N+
– C – H
COOH
R
H+
H+
H+
H+ Forma
predominante
a pH 7
Forma
predominante
a pH 13
Forma
predominante
a pH 1
(ph ácido) pH neutro pH básico
Este sería el comportamiento de una sola molécula de aa en una disolución acuosa:
Pero cuando hay una elevada cantidad de ellas, existe un equilibrio entre las
distintas formas ionizadas. Es decir, que habrá un determinado % de
moléculas con carga positiva, otro % con carga negativa y otro % sin carga
neta.
Para todo aminoácido, siempre habrá un determinado valor de pH en el que la
carga neta será 0 (cero). Este valor de pH, característico de cada aa, se
denomina PUNTO ISOELÉCTRICO (P.I.).
P.ej. P.I. de la glicina o glicocola (Gly) = 5,97
17.
18. pI = pk1
+ pk2
/ 2 = (2,34 + 9,66) /
2 = 5,97
ej. Glicina o glicocola
(Gly): pI = 5,97
19. pH 7
neutro
pH 1 pH 3
Este valor de pH
resulta ser el pI del
ac. glutámico
pH 10
28. Thr
aa ácidos (con R cargados
negativamente a pH neutro)
aa básicos (con R cargados positivamente a pH neutro)
aa con R apolares alifáticos
aa con R aromáticos
aa con R polares sin carga
Los 20 aa:
Clasificación de acuerdo con la
naturaleza de las cadenas
laterales (R)
29. AMINOÁCIDOS NEUTROS APOLARES (8): La cadena lateral no posee
grupos carboxilo ni amino, y a pH neutro su carga eléctrica neta es 0. Su
solubilidad es menor
30. AMINOÁCIDOS NEUTROS POLARES (7): Su cadena R posee grupos
hidrófilos (-SH,-OH) que se unen a moléculas polares. A pH neutro
tienen carga neta 0. Son muy solubles en agua.
31. AMINOÁCIDOS ÁCIDOS: Presentan un grupo carboxilo en la cadena
lateral y poseen carga eléctrica negativa, ya que ese grupo desprende
H+, por lo que tendrá carga negativa a pH neutro.
32. AMINOÁCIDOS BÁSICOS: Contienen algún grupo amino en la cadena
R que, debido a su carácter básico puede tomar H+, lo que hará que el
aminoácido tenga carga positiva a pH neutro.
33. Son aquellos que los organismos
heterótrofos deben tomar de su dieta ya
que no pueden sintetizarlos en su
cuerpo (los autótrofos pueden
sintetizarlos todos).
Las rutas metabólicas para su obtención
suelen ser largas y energéticamente
costosas, por lo que los vertebrados las
han ido perdiendo a lo largo de la
evolución (resulta menos costoso
obtenerlos en los alimentos).
EN ADULTOS: 8
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptófano
Valina
EN NIÑOS los anteriores y:
Arginina
Histidina
35. 35
Los aminoácidos se unen entre sí mediante uniones peptídicas
para formar cadenas lineales no ramificadas.
C
H
R
C =
O
OH
N
H
H
C
H
R
C =
O
OH
N
H
H
C N
=
O
H
C
H
R
N
H
H
C
H
R
C =
O
OH
+ H2O
Unión Peptídica
Unión Peptídica entre Aminoácidos
CONDENSACIÓN
40. 1. En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.
2, El amino libre de un extremo y el carboxilo libre del otro extremo de la
cadena reciben el nombre de N-terminal y C-terminal respectivamente.
Por convenio, los aminoácidos se numeran desde el N-terminal.
41. 4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.
5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
42. Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se unen por un enlace de tipo
amida que llamamos enlace peptídico
45. Los grupos α-amino y α-carboxilo de los aminoácidos se
unen por un enlace de tipo amida que llamamos enlace
peptídico
Los planos de los
enlaces peptídicos
pueden realizar
ciertos giros, aunque
no libremente sino
con restricciones
Extremo N
terminal
Extremo C
terminal
46. Existen algunos péptidos cortos con
función biológica:
El tripéptido glutatión (que actúa como
transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).
Los nanopéptidos oxitocina y
vasopresina (con actividad hormonal),
la insulina y el glucagón que regulan la
concentración de glucosa en sangre.
Los decapéptidos tirocidina,
gramicidina y valinomicina
(antibióticos).
Existen algunos péptidos cortos con
función biológica:
El tripéptido glutatión (que actúa como
transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).
Los nanopéptidos oxitocina y
vasopresina (con actividad hormonal),
la insulina y el glucagón que regulan la
concentración de glucosa en sangre.
Los decapéptidos tirocidina,
gramicidina y valinomicina
(antibióticos).
Insulina
47. De 2 a 10 Aminoácidos
Pentapéptido
Nomenclatura: aa (il)n + último aa (ina)
48.
49. La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:
1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el
espacio.
50. ESTRUCTURA PRIMARIA
Informa de la secuencia de aa, por tanto nos dice que aa
componen la proteína y el orden en que se encuentran.
La función de la proteína dependen de la secuencia (del orden
en el que se encuentran y el tipo de aa)
Enlace que la mantiene: E. Peptídico (se describe desde el
extremo N- terminal hasta el extremo C-Terminal) extremo amino
y carboxilo)
52. • Todas las proteínas la tienen.
• Indica los aminoácidos que la forman y el
orden en el que están colocados.
• Está dispuesta en zigzag.
• El número de polipéptidos diferentes que
pueden formarse es:
20n
Número de
aminoácidos
de la cadena
Para una cadena de 100 aminoácidos, el
número de las diferentes cadenas posibles
sería:
1267650600228229401496703205376 ·10100
54. ESTRUCTURA SECUNDARIA
Informa de la disposición espacial de los aa que
componen la proteína, puede decirse que es la
disposición de la estructura 1ª en el espacio. Se refiere
a la conformación de la cadena polipeptídica.
TIPOS:
α-hélice
β-láminar o lamina plegada
Hélice de
colágeno
55. ESTRUCTURA 2ª α-hélice
α-hélice: Ejemplo: α-queratina
Plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí
misma. Este plegamiento sigue el sentido de giro de las
agujas del reloj y contiene 3,6 aa por vuelta.
El esqueleto polipeptídico se queda enrollado en el eje mayor
de la molécula mientras que los R de los aa se quedan
proyectados hacia el exterior del esqueleto helicoidal. El
oxígeno de cada enlace peptídico queda orientado en la
misma posición y los átomos de H del grupo amino, en
dirección contraria, permitiendo que se forme un "enlace de
H" entre cada átomo de H del N del enlace peptídico y el O
del grupo carboxilo situado en el cuarto aa que le sigue en la
cadena lineal. Se forman puentes de H intracatenarios
Algunos aa no son compatibles
con la α-hélice: los aa con R
carga (repulsión), los aa con R
muy voluminosos, la existencia
de Pro puede darse siempre
que el aa anterior no sea
voluminoso (suele ser Gly) o
aparece en el extremo N-
terminal .
56. Estructura secundaria de las proteínas: α
-hélice
• La cadena se va enrollando en espiral.
• Los enlaces de hidrógeno intracatenarios
mantienen la estructura.
• La formación de estos enlaces determina
la longitud del paso de rosca.
• La rotación es hacia la derecha. Cada
aminoácido gira 100° con respecto al
anterior. Hay 3,6 residuos por vuelta.
• Los grupos -C=O se orientan en la misma
dirección y los -NH en dirección contraria.
Los radicales quedan hacia el exterior de
la α -hélice.
57. ESTRUCTURA 2ª lámina β o
plegada
β-laminar o de Lámina plegada: Ejemplo: β-queratina
“P.H. entre aa alejados”
( mayor nº de PH)
Se origina una especie de fuelle o lámina plegada en zigzag originado por
el acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o
diferentes, unidos por puentes de H intracatenarios o
intercatenarios.
Las cadenas laterales de los aa se disponen alternativamente por encima y
por debajo de esta estructura.
Pueden intervenir uno o varias cadenas polipeptídicas
Más estirada que la α-hélice
Una cadena
Varias cadenas
58. Disposición
antiparalela
Estructura secundaria de las proteínas:
conformación β
Algunas proteínas conservan su estructura primaria en zigzag y se asocian entre sí.
Los radicales se orientan hacia ambos lados de la cadena de forma alterna.
Disposición
paralela
Las cadenas
polipeptídicas se
pueden unir de dos
formas distintas.
Enlace
peptídico
Enlaces de
hidrógeno
59. ANTIPARALELA
PARALELA, los
grupos CO y NH no
quedan tan
perpendiculares
como en la
antiparalela, están
girados, los
pliegues que se
forman son más
acusados.
ESTRUCTURA 2ª lámina β o
plegada
61. la fibroína,β-queratina del hilo de seda
y de las telarañas, y
la elastina del tejido conjuntivo.
la α-queratina del pelo, plumas,
uñas, cuernos, etc,
ESTRUCTURA SECUNDARIA
62. Proteína fibrosa. Insoluble, en vertebrados e invertebrados.
Forma parte de huesos, tendones, cartílagos, piel, paredes de vasos sanguíneos,
esclerótica del ojo.
35% de Gly, y un alto % de Pro y Lys junto a dos aa no proteicos 5hidroxiLys y
4hidroxiPro.
Esta formado por un bastón de 300 Å de longitud, formada por 3 hélices
entrecruzadas llamadas tropocolágeno, cada una gira de izquierda, no se
estabilizan por puentes de H sino por torsión, existen puentes de H entre cadenas.
Se forman enlaces transversales covalentes en el interior, a medida que se
ESTRUCTURA 2ª hélice de
colágeno
63. El colágeno posee una disposición en hélice
especial, mas alargada que la α-hélice,
debido a la abundancia de prolina e
hidroxiprolina.
Estos aa poseen una estructura que dificulta
la formación de enlaces de hidrógeno, por lo
que se forma una hélice más extendida, con
sólo tres aminoácidos por vuelta.
64. ESTRUCTURA TERCIARIA
Conformación
(tridimensional) definitiva,
funcional.
Enlaces (Entre radicales de
una cadena):
Tipos:
Puentes disulfuro
(covalentes)
Fuerzas electrostáticas
Puentes de Hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Interacciones hidrofóbicas
65. Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
66. ESTRUCTURA TERCIARIA
Informa de la disposición de la
estructura 2ª en el espacio.
De la estructura 3ª depende la
función de la proteína, por lo que
cualquier cambio en la disposición de
esta estructura puede provocar la
pérdida de su actividad biológica.
Las uniones entre determinadas
zonas de la cadena polipeptídica se
realiza por enlaces entre las cadenas
laterales R de los aa.
Tipos: GLOBULAR y FIBROSAS.
67. ESTRUCTURA TERCIARIA:
Tipos
Proteínas globulares: muy plegadas ⇒ esferoidales
Proteínas filamentosas o fibrosas: poco plegadas ⇒ alargadas.
Insolubles en agua y en disoluciones salinas.
68. ESTRUCTURA TERCIARIA :
globulares
Ribonucleasa
Solubles en H2O y en disoluciones salinas.
En los tramos rectos de la cadena polipeptídica
posee estructura αhélice y en los codos de tipo
βlaminar.
Se estabiliza por:
Puentes de H: no son fuertes, se dan
entre los aa de la proteína y entre ellos y el
H2O que rodea a la proteína. No determina el
plegamiento pero estabiliza la estructura.
Fuerzas electrostáticas o puentes
iónico o salinos. Fuerzas que se dan
cuando existen átomos con carga + y - . Son
directamente proporcional a las cargas que
tengan los aa y son inversamente
proporcionales a la distancia. Se dan en el
interior de la proteína, porque el exterior está
en contacto con el H2O y esta solvatado y
no se dan interacciones.
Fuerzas de Van der Waals e
interacciones hidrofóbicas: son las
interacciones más débiles, se dan en el
Enlaces covalentes: Formados entre los 2
cisteínas .Ambas cisteínas pueden pertenecer a
la misma cadena o pertenecer a diferentes
cadenas, es decir, estos enlaces pueden ser
intracatenarios o intercatenarios. Este tipo de
enlace favorece la estabilidad de la estructura
tridimensional de la proteína. No inducen
plegamiento pero lo estabilizan
69. Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
70. Los dominios funcionales son regiones de la
proteína donde interactúan aminoácidos, que a
pesar de estar distantes en la cadena de
aminoácidos (estructura primaria), se acercan al
doblarse la proteína. Se denomina dominio
funcional ya que permite a la proteína cumplir su
función.
Por ejemplo, en la hemoglobina el dominio
funcional es una especie de bolsillo hidrófobo
donde se transporta el Oxígeno, mientras que en
las enzimas el dominio funcional es el lugar
donde se unen los sustratos, llamado también
sitio activo. La estructura terciaria es flexible, no
rígida, ya que las proteínas globulares necesitan
experimentar cambios conformacionales
mientras desarrollan su función.
Los distintos dominios suelen estar unidos por
zonas estrechas o «cuellos», lo que posibilita un
cierto movimiento rotacional. Así, al separarse
dos dominios, permiten la introducción de la
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS
PROTEICOS
Dominios proteicos
Representación de la hemoglobina. Identifica sus 4
dominios funcionales donde transporta el oxígeno.
71. En la estructura terciaria se pueden encontrar
subestructuras repetitivas llamadas motivos.
En las proteínas de elevado peso molecular, la
estructura terciaria está constituida por dominios.
ESTRUCTURA TERCIARIA. DOMINIOS
PROTEICOS
72. ESTRUCTURA CUATERNARIA
Hemoglobina
Se refiere a la presencia de más de una cadena polipeptídica.
A cada cadena que conforma la proteína se le denomina
protómero y a las proteínas que presentan este tipo de
estructura se les denomina oligómeros u oligoméricas. (Las
que poseen una sola cadena se les denomina monoméricas).
Estas cadenas se unen de manera no covalente (puentes de
hidrógeno, enlaces iónicos o interacciones hidrófobas). Las
subunidades (cadenas) pueden actuar de manera
independiente o en conjunto.
Ejemplos: Hemoglobina. Inmunoglobulina. Complejos
multienzimáticos.
73. Esta estructura informa de la
unión , mediante enlaces
débiles ( no covalentes) de
varias cadenas polipeptídicas
con estructura terciaria, para
formar un complejo proteico.
Cada una de estas cadenas
polipeptídicas recibe el nombre
de protómero.
1
1
2
2
Hemo
Ejemplo: hemoglobina
74. Las interacciones que estabilizan esta
estructura son en general uniones débiles:
Interacciones hidrofóbicas.
Puentes de hidrógeno.
Interacciones salinas.
Fuerza de Van der Waals.
En algunas ocasiones puede haber
enlaces fuertes tipo puentes disulfuro, en
el caso de las inmunoglobulinas.
78. PROPIEDADES: SolubilidadPROPIEDADES: Solubilidad
Solubilidad:
Globulares: Dispersiones Coloidales
Radicales polares hacia el exterior
Radicales apolares hacia el interior
Fibrosas: Insolubles
Ocultan los radicales apolares uniéndose entre sí.
Manto de solvatación:
Capa de moléculas de agua
agua
Precipitación
79. PROPIEDADES:
Desnaturalización
PROPIEDADES:
Desnaturalización
Desnaturalización: La desnaturalización
de las proteínas consiste en la pérdida de las
estructuras: cuaternaria (en caso de que la
proteína contenga más de una subunidad),
terciaria y secundaria. Como es de esperar,
la estructura primaria no se pierde ya que se
mantiene por enlaces peptídicos (covalentes,
fuertes)
Agentes
Físicos: Tª, P, rad¡aciones.
Químicos: pH, detergentes, metales
pesados (Pb y Hg), urea, β-
mercaptoertanol.
Consecuencias:
Insolubilidad (Globular a fibrosa)
Prot. no funcionales
¡OJO! Si pierde la E 1ª no
hablamos de desnaturalización
sino de hidrólisis, ya no
tendríamos una proteína
¡OJO!
81. La desnaturalización es la pérdida de las estructuras
secundaria, terciaria y cuaternaria.
Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias desnaturalizantes.
En algunos casos la desnaturalización puede ser reversible.
Desnaturalización
Renaturalización
PROTEÍNA NATIVA
PROTEÍNA DESNATURALIZADA
82. PROPIEDADES: EspecificidadPROPIEDADES: Especificidad
ESPECIFICIDAD: son especificas para cada
especie, se basan en pequeñas diferencias entre
moléculas proteicas, que desempeñan idéntica
función en especies diferentes y se basan en la
diferente situación o cambio de uno o varios aa que
componen la molécula.
Composicional
Distintos genes ⇒ distintas proteínas
Funcional
Las proteínas activas basan su funcionalidad en la
interacción específica a nivel espacial (geométrico) con otra
sustancia
Ej: Enzima-Sustrato, Anticuerpo-Antígeno
Plasticidad
Ej. Ajuste inducido ⇒ Implica pequeños cambios
conformacionales al producirse la interacción.
83. PROPIEDADES: Capacidad
amortiguadora
PROPIEDADES: Capacidad
amortiguadora
Punto isoeléctrico: determinado por radicales (ácidos y
básicos) y extremos ( NH3
+
y COO -
terminales)
Proteínas ácidas: P.I. bajo, a PH fisiológico ⇒
carga negativa (intracelulares la mayoría )
Proteínas básicas: P.I. alto, a PH fisiológico ⇒
carga positiva (ej. Histonas)
84.
85. Es una de las funciones más características:
• Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el
transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
• Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los
cilios y flagelos.
• Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.
• El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la
matriz de los huesos y cartílagos.
• La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).
• La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas
de reptiles, plumas, etc.
• La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que
solidifica rápidamente al contacto con el aire.
Es una de las funciones más características:
• Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas celulares. Intervienen en el
transporte selectivo de iones (bomba de Na-K)
• Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las fibras del huso, de los
cilios y flagelos.
• Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas eucariotas.
• El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma los tendones y la
matriz de los huesos y cartílagos.
• La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos paredes de vasos
sanguíneos).
• La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de pelos, uñas, escamas
de reptiles, plumas, etc.
• La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una disolución viscosa que
solidifica rápidamente al contacto con el aire.
EstructuralEstructural
86. • Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el
metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y especializadas y
actúan como biocatalizadores de las reacciones que constituyen el
metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de los
sustratos que intervienen en ellas.
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la hipófisis
Calcitonina
Inmunoglobulina, trombina y fibrinógenoInmunoglobulina, trombina y fibrinógeno
87. • Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
• Además de las proteínas transportadoras de las membranas,
existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
88. En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía.
No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son
utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía.
No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la
caseína de la leche o la gliadina de la semilla de trigo, son
utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el
mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los
tampones.
89. Presentes en el citoplasma de ciertos
peces antárticos.
Presentes en el citoplasma de ciertos
peces antárticos.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las
proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las
proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.
90. Debido a la gran diversidad estructural, las proteínas pueden
tener funciones diversas.
FUNCIÓN EJEMPLO
Ovoalbúmina, caseína, zeína, hordeína...
Lipoproteínas, hemoglobina, hemocianina...
Actina, miosina, flagelina ...
Trombina, fibrinógeno, inmunoglobulinas...
Insulina, glucagón, somatotropina...
Glucoproteínas, histonas, queratina,
colágeno, elastina...
Catalasa, ribonucleasa...
Albúmina...
DE RESERVA
DE TRANSPORTE
CONTRÁCTIL
PROTECTORA O DEFENSIVA
HORMONAL
ESTRUCTURAL
ENZIMÁTICA
HOMEOSTÁTICA
91. Se clasifican en:
Holoproteínas o proteínas simples: Formadas solamente
por aminoácidos.
Heteroproteínas o proteínas conjugadas: Formadas por
una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético". Se clasifican según la
naturaleza del grupo prostético.
PROTEÍNAS
Holoproteínas
Proteínas fibrosas
Proteínas globulares
Heteroproteínas
Cromoproteínas
Glucoproteínas
Lipoproteínas
Nucleoproteínas
Fosfoproteínas
92. GLOBULARES:
Albúminas:
Reserva de aa o transporte de
otras moléculas.
lactoalbúminas,
ovoalbúminas y
seroalbúminas,
Globulinas: Son las proteínas
más grandes
Parte proteica de algunas
heteroproteínas:
ej. hemoglobina.
Histonas: Pr. básicas. Se
localizan en el núcleo celular
93. FIBROSAS: Generalmente funciones estructurales. Insolubles en agua.
Queratina: Epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos,
plumas, uñas y escamas.
Colágeno: su resistencia al estiramiento.
En los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
Miosina:
contracción de los músculos.
Elastina: Gran elasticidad.
órganos sometidos a deformaciones reversibles,
Ej. pulmones, las arterias o la dermis de la piel.
Fibroina: aparecen en los hilos de la seda. Gran resistencia
mecánica. Proteína fibrosa (miosina)
94. Según la naturaleza del grupo prostético, las heteroproteínas pueden ser:
1. Fosfoproteínas: g p es el ácido ortofosfórico.
la vitelina (yema de huevo), la caseína (queso), caseinógeno
(leche).
1. Glucoproteínas: g p es un glúcido.
En las membranas celulares (función antigénica)
Mucus protector: aparatos respiratorio y digestivo
Algunas hormonas
Líquido sinovial presente en las articulaciones.
1. Lipoproteínas: g p es un lípido.
Paredes bacterianas
Plasma sanguíneo (transportadores de grasas y colesterol). Ej. HDL
Nucleoproteínas: g p ácidos nucleicos
95. 5. Cromoproteínas: g p una molécula compleja que posee dobles enlaces
conjugados , lo que les confiere color. Se distinguen dos subgrupos: los
compuestos porfirínicos y los no porfirínicos.
Compuestos porfirínicos: su grupo prostético está compuesto por una
metalporfirina (anillo pirrolico o porfirina) , molécula formada por
cuatro anillos de pirrol que se unen por medio de puentes, lo que origina una
estructura cerrada. A los átomos de nitrógeno de los pirroles se une un átomo de
ion metálico (Fe, Cu, etc.)
96. Entre las proteínas con metalporfirina destacan:
Hemoglobina y mioglobina: Con Fe2+
y
tiene color rojo. Se unen al O2 y CO2
La hemoglobina: En la sangre de los
vertebrados
La mioglobina: En músculos estriados.
Citocromos: también contienen hierro, que
puede tomar o ceder electrones pasando de
estado Fe3+
a Fe2+
, y viceversa.
En las reacciones de oxidación-
reducción (en el transporte electrónico)
Respiración aerobia Fase lumínica de la
fotosíntesis.
Enzimas catalasas y peroxidasas.
Clorofilas: Con, Mg2+
también el terpeno
fitol. De color verde
En cloroplastos: Fase lumínica de la
fotosíntesis .
Grupo hemo
97. Compuestos no
porfirínicos: Su grupo
prostético también es
coloreado, pero no constituye
una metalporfirina.
Rodopsina: En la retina:
Capta la luz.
Hemocianina: Función
semejante a la hemoglobina
en algunos invertebrados.
Con Cu2+
Hemocianina:
Rodopsina
98. Clasificación de las proteínas: heteroproteínas
HETEROPROTEÍNA GRUPO PROSTÉTICO EJEMPLO
Glucoproteína Glúcido fibrinógeno
En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una
parte no proteica (grupo prostético).
Cromoproteína Pigmento
Porfirínicas Grupo hemo o hemino hemoglobina
No porfirínicas Cobre, Hierro o retinal rodopsina
Nucleoproteína Ácidos nucleicos cromatina
Fosfoproteína Ácido fosfórico caseína
Lipoproteína Lípido quilomicrones
99. Se puede detectar fácilmente la presencia de
proteínas en una disolución al provocar su
coagulación mediante calor o la adición de un ácido.
Existen varios métodos específicos para identificarlas:
PRUEBA DE BIURET: Este método detecta
la presencia de cualquier compuesto con dos o
más enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el
medio con NaOH y añadir unas gotas de sulfato
de cobre (II). Se obtiene un complejo de
coordinación de los iones Cu2+
, de color violeta o
rosado. Sin embargo, otras moléculas no
proteicas producen también esta coloración, si
poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, la
prueba de Biuret no puede emplearse para
detectar proteínas en la orina, pues la urea que
contiene, da resultado positivo.
Se puede detectar fácilmente la presencia de
proteínas en una disolución al provocar su
coagulación mediante calor o la adición de un ácido.
Existen varios métodos específicos para identificarlas:
PRUEBA DE BIURET: Este método detecta
la presencia de cualquier compuesto con dos o
más enlaces peptídicos. Consiste en alcalinizar el
medio con NaOH y añadir unas gotas de sulfato
de cobre (II). Se obtiene un complejo de
coordinación de los iones Cu2+
, de color violeta o
rosado. Sin embargo, otras moléculas no
proteicas producen también esta coloración, si
poseen dos grupos –C-N-. Por esta razón, la
prueba de Biuret no puede emplearse para
detectar proteínas en la orina, pues la urea que
contiene, da resultado positivo.
100. PRUEBA XANTOPROTEICA:
Permite detectar la presencia de
grupos fenilo en una molécula
produciendo su nitración, lo que origina
nitrocompuestos coloreados. Es
aplicable a los aminoácidos que
contiene un grupo bencénico en su
cadena lateral. Esta prueba se puede
realizar prácticamente con cualquier
proteína, ya que todas llevarán alguno
de estos aminoácidos en su larga
cadena polipeptídica.
Se trata de un método muy simple:
basta con añadir HNO3 concentrado,
que produce un precipitado blanco,
que se vuelve amarillo al calentar y
naranja al alcalinizar con amoniaco.
PRUEBA XANTOPROTEICA:
Permite detectar la presencia de
grupos fenilo en una molécula
produciendo su nitración, lo que origina
nitrocompuestos coloreados. Es
aplicable a los aminoácidos que
contiene un grupo bencénico en su
cadena lateral. Esta prueba se puede
realizar prácticamente con cualquier
proteína, ya que todas llevarán alguno
de estos aminoácidos en su larga
cadena polipeptídica.
Se trata de un método muy simple:
basta con añadir HNO3 concentrado,
que produce un precipitado blanco,
que se vuelve amarillo al calentar y
naranja al alcalinizar con amoniaco.
PRUEBA DE MILLON: es
muy similar al anterior, ya que
también detecta fenoles. Se
emplea Hg disuelto en HNO3 y
se obtienen un precipitado de
color blanco, que se vuelve rojo
al calentar, debido a la
PRUEBA DE MILLON: es
muy similar al anterior, ya que
también detecta fenoles. Se
emplea Hg disuelto en HNO3 y
se obtienen un precipitado de
color blanco, que se vuelve rojo
al calentar, debido a la
101.
102.
103. Indica que tipo de biomolécula es el compuesto representado en
la figura ¿Cuál su principal función biológica?
Un alfa aminoácido (Prolina). Componente de proteínas.
El enlace peptídico presenta unas características peculiares
derivadas de una propiedad conocida como resonancia.
Representa dichas formas resonantes y comenta cuales son esas
características.
Es rígido y plano
Formas resonantes:
C N
H
O OH
C N
104. Escribe las fórmulas del glutámico y la lisina a pH 10 y a pH 7, teniendo en
cuenta que sus pI son, 3 y 10 respectivamente.
En seco
pH = 7 pH = 10
105.
106.
107.
108. ¿Qué características moleculares definen respectivamente los distintos niveles estructurales
de las proteínas?
E1ª:secuencia de aa x enlaces peptídicos.
E2ª: x PH entre-NH...OC- (componentes del e. peptídico) E3ª: x PH, etc. diferentes tipos de
enlaces entre R de aa.
E4ª: diferentes enlaces entre distintas cadenas polipeptídicas con E 3ª (protómeros) ⇒
(oligómero)
Nota *PH: puentes de Hidrógeno
¿Qué entendemos por estructura secundaria de una proteína?
Indica que elementos estructurales son característicos de este nivel estructural.
¿Qué cambios tienen lugar en la estructura secundaria de una proteína en su paso a la
terciaria?
a)Primer nivel estructural estable que adquiere una cadena polipeptidica (E1ª), cuando se
pliega espontáneamente .
b)Elementos: esqueleto covalente común (Extremos amino y carboxilo, Cα, enlace peptídico)
plegado en α-helice o lámina plegada (explicar ambos)
c)Para E3ª, la conformación 2ª se pliega sobre si misma adoptando una disposición espacial
mantenida por enlaces entre Radicales de aa.
109. a) Representa mediante un esquema claro las etapas sucesivas del
plegamiento de una proteína, indicando a qué nivel estructural
(primario, secundario, etc.) corresponde cada etapa del
plegamiento.
b) ¿Qué conformaciones son típicas del nivel secundario?
α-helice, β-laminar. Explicar
110. •Elaborar un texto coherente, de no más de diez líneas, en el que se relacionen los siguientes conceptos:
proteína, función, estructura terciaria y desnaturalización.
La función de una proteína depende de su estructura terciaria o estructura definitiva ya que este
nivel de plegamiento permite a la cadena polipeptídica alcanzar la geometría espacial necesaria para
interactuar específicamente con otra sustancia. Dicha interacción representa el fundamento de la
funcionalidad de una proteína por lo que si esta pierde la estructura terciaria por desnaturalización
también perderá su funcionalidad.
111. a. Indica 5 funciones diferentes que puedan realizar las proteínas.
1.Estructural. 2. Enzimática (catalizadora) 3. transportadora (HDL), 4. Hormonal
(insulina) 5. Inmunitaria (anticuerpos)
a. ¿Cómo podrías inactivar la función de una proteína sin alterar su estructura primaria?
Razona la respuesta
Modificando su estr. definitiva por desnaturalización.
c. Las proteínas son biomoléculas de gran tamaño formadas por polimerización de
aminoácidos, en la naturaleza los tipos de aminoácidos que forman parte de las proteínas no
pasan de la veintena: ¿Cómo se explica que con ese reducido número de aminoácidos se
pueda conseguir tal grado de diversidad funcional como el que caracteriza a las proteínas?.
Razona la respuesta.
Las distintas proteínas resultan de secuencias de aa que varían en nº y orden por lo que
las combinaciones son ilimitadas. Esta secuencia o E1ª determina los sucesivos niveles de
organización que permiten alcanzar conformaciones funcionales definitivas también
ilimitadas.
c. Cita un agente físico, un agente químico capaces de inducir tales cambios.
A físico: aumento de Tª, a. químico: Cambios de pH o presencia de iones. Podemos
extendernos explicando el mecanismo concreto (ej. Ovoalbumina del huevo y Tº o caseina de la leche
y pH)
