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ProteíNas ALR

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Proteinas

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ProteíNas ALR Presentation Transcript

  • 1. Proteínas
  • 2. Generalidades
    • Son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
    • Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las biomoléculas más versátiles y más diversas.
  • 3. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes
    • Colágeno y queratina: estructural
    • Insulina y hormona del crecimiento: reguladora
    • Hemoglobina: transportadora
    • Anticuerpos: defensiva
    • Actina y miosina: enzimática o contráctil
  • 4. Características
    • Son biopolímeros: están constituidas por gran número de unidades estructurales simples repetitivas (monómeros).
    • Forman dispersiones coloidales: cuando estas moléculas se dispersan en un disolvente adecuado
    • Las proteínicas son divididas en aminoácidos que son las unidades fundamentales constituyentes de la macromolécula.
  • 5.
    • Aminoácidos: existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí mediante enlaces peptídicos.
    • Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.
    • Todas las proteínas contienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno y casi todas poseen también azufre.
  • 6. Síntesis de proteínas
    • Las proteínas de todo ser vivo están determinadas mayoritariamente por su genética.
    • Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que las codifican.
    • Son susceptibles a señales o factores externos.
  • 7.
    • La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices de la información suministrada por los genes.
    • Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el grupo carboxilo (-COOH) y los grupos amino (NH3) de residuos de aminoácido adyacentes.
    • La secuencia de aminoácidos en una proteína es definida por un gen y codificada en el código genético.
    • Las proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a menudo se asocian para formar complejos proteicos estables.
  • 8.  
  • 9.  
  • 10.  
  • 11.  
  • 12.  
  • 13.  
  • 14.  
  • 15.  
  • 16. Funciones
    • Las proteínas ocupan un lugar muy importante entre las biomoléculas.
    • Prácticamente todos los procesos biológicos dependen de la presencia y/o actividad de este tipo de sustancias.
    • Son proteínas casi todas las enzimas, muchas hormonas, la hemoglobina, la actina, la miosina, y el colágeno.
  • 17. Estructura
    • Una proteína se organiza para adquirir cierta forma, esta comprende cuatro niveles de organización, aunque el cuarto no siempre esta presente.
    • Presentan una disposición característica en condiciones ambientales, si se cambian estas condiciones como temperatura, pH, etc. pierde la conformación y su función, proceso el cual se denomina desnaturalización.
    • La función depende de la conformación y ésta viene determinada por la secuencia de aminoácidos.
  • 18. Conformaciones o niveles estructurales de la disposición tridimensional:
    • Estructura primaria.
    • Estructura secundaria.
    • Nivel de dominio.
    • Estructura terciaria.
    • Estructura cuaternaria.
    • A partir del nivel de dominio sólo las hay globulares.
  • 19. Propiedades de las proteínas
    • Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde la solubilidad.
    • Capacidad Electrolítica: Se determina a través de la electrólisis, en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su radical tiene carga negativa y viceversa.
    • Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura primaria.
    • Amortiguador de pH: Actúan como amortiguadores de pH debido a su caracter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos o bases.
  • 20. Clasificación
    • Según su forma
        • Fibrosas : presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Como queratina, colágeno y fibrina
        • Globulares : se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta dejando grupos hidrófobos hacia adentro de la proteínas y grupos hidrófilos hacia afuera, lo que produce que sean solubles en solventes polares como el agua. Como las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte,
        • Mixtas : posee una parte fibrilar (en el centro de la proteína) y otra parte globular (en los extremos). Como por ejemplo, albúmina, queratina.
  • 21. Según su composición química
    • Simples : su hidrólisis sólo produce aminoácidos. Ejemplos de estas son la insulina y el colágeno (globulares y fibrosas).
    • Conjugadas o heteroproteínas : su hidrólisis produce aminoácidos y otras sustancias no proteicas llamadas grupo prostético.
  • 22. Fuentes de proteínas
    • Las fuentes dietéticas de proteínas incluyen carne, huevos, granos, legumbres y productos lácteos tales como leche , queso y soja.
    • Las fuentes animales de proteínas poseen los 20 aminoácidos.
    • Las fuentes vegetales son deficientes en aminoácidos y se dice que sus proteínas son incompletas.
  • 23.
    • Por ejemplo, la mayoría de las legumbres típicamente carecen de cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial metionina, mientras los granos carecen de dos, tres o cuatro aminoácidos incluyendo el aminoácido esencial lisina.
    • Sin embargo, en una dieta vegetariana, existe la opción de complementar la ingesta de proteínas de productos vegetales con diferentes tipos de aminoácidos para contrarrestar la falta de algún aminoácido componente.
  • 24. Deficiencia de proteínas
    • La deficiencia de proteína juega una parte en la enfermedad conocida como kwashiorkor.
    • La guerra, la hambruna, la sobrepoblación y otros factores incrementaron la tasa de malnutrición y deficiencia de proteínas.
    • La deficiencia de proteína puede conducir a una inteligencia reducida o retardo mental.
    • En casos severos el número de células blancas disminuye y habilidad de los leucocitos a pelear contra la infección disminuye.
  • 25. Exceso de consumo de proteínas
    • Como el organismo es incapaz de almacenar las proteínas, el exceso de proteínas es digerido y convertido en azúcares o ácidos grasos.
    • El hígado retira el nitrógeno de los aminoácidos, una manera de que éstos pueden ser consumidos como combustible, y el nitrógeno es incorporado en la urea, la sustancia que es excretada por los riñones.
  • 26.
    • Estos órganos normalmente pueden lidiar con cualquier sobrecarga adicional pero si existe enfermedad renal, una disminución en la proteína frecuentemente será prescrita.
    • El exceso en el consumo de proteínas también puede causar la pérdida de calcio corporal, lo cual puede conducir a pérdida de masa ósea a largo plazo.
    • Sin embargo, varios suplementos proteicos vienen suplementados con diferentes cantidades de calcio por ración, de manera que pueden contrarrestar el efecto de la pérdida de calcio.