Enzimas y catalizadores Sep 2013

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Enzimas y catalizadores Sep 2013

  1. 1. ENZIMAS Y CATALIZADORES
  2. 2. CATALIZADORES
  3. 3. CATALIZADOR • Un catalizador propiamente dicho es una sustancia que está presente en una reacción química en contacto físico con los reactivos, y acelera, induce o propicia dicha reacción sin actuar en la misma. De esta forma se dice que la reacción es "catalizada".
  4. 4. • Un catalizador que está en una fase distinta de los reactivos se denomina catalizador heterogéneo o de contacto. • Los catalizadores de contacto son materiales capaces de adsorber moléculas de gases o líquidos en sus superficies. • Un catalizador en disolución con los reactivos, o en la misma fase que ellos, se llaman catalizador homogéneo. • El catalizador se combina con uno de los reactivos formando un compuesto intermedio que reacciona con el otro más fácilmente. Sin embargo, el catalizador no influye en el equilibrio de la reacción.
  5. 5. ENZIMAS Las enzimas se encuentran entre los catalizadores más importantes.
  6. 6. Enzimas • Las enzimas tienen una función esencial en los organismos vivos donde aceleran reacciones que de otra forma requerirían temperaturas que podrían destruir la mayoría de la materia orgánica. • Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. • A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
  7. 7. • Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo con algunas reacciones, el conjunto de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la expresión génica. • Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación de una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción.
  8. 8. • La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son moléculas que incrementan dicha actividad. • La actividad es afectada por la temperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y otros factores físico-químicos.
  9. 9. Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada órgano y célula del cuerpo, como en: • La sangre • Los líquidos intestinales • La boca (saliva) • El estómago (jugo gástrico)
  10. 10. FUNCIONES DE LAS ENZIMAS • Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes • Eliminar el dióxido de carbono de los pulmones • Mejorar nuestra capacidad mental • Regular nuestro peso corporal
  11. 11. • Favorecer la fertilidad • Ayuda a la respiración • Efecto antiinflamatorio • Reducen el daño ocasionado por toxinas • Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico
  12. 12. Características de las enzimas • Están formadas de carbono, Hidrógeno, oxigeno, Nitrógeno, y Azufre combinados. • Las deficiencias en la función enzimática causan patologías. • La vida puede considerarse como un "orden sistemático de enzimas funcionales". • Son susceptibles a ser inhibidas.
  13. 13. • Modifican la velocidad de los cambios promovidos por ellas. • Determinan que sustancias particulares, de preferencia a otras distintas son las que van a sufrir los cambios. • Impulsan dentro de los distintos cambios posibles que pueda seguir una sustancia, cual de ellos en especial, será el utilizado.
  14. 14. Nomenclatura y clasificación • Las enzimas se han agrupado de acuerdo a la reacción en que participa en seis grandes grupos, a cada grupo le corresponde un número que indica la reacción que efectúa, es decir que en momento de hablar de una enzima y su acción debemos conocer ese primer nombre y de inmediato ubicamos la reacción a producirse. • El nombre también incluye el tipo de sustrato sobre el cual la enzima va a actuar.
  15. 15. • El sufijo "asa", se refiere a una enzima, casi todas las enzimas lo llevan, pues de adoptó este término para referirse a ellas, es decir que estamos hablando de un nombre común. • Se presentan ciertas excepciones como es el caso de algunas enzimas que no terminan en asa, como son la pepsina, quimosina, tripsina, bromelina, papaína, ficina.
  16. 16. Los seis grandes grupos de enzimas son: • Óxido-reductasas: representación de una reacción redox. • Transferasas (Transferencia de grupos funcionales): grupos aldehídos, grupos acilos, grupos glucosilos, grupos fosfatos (kinasas o cinasas) • Hidrolasas: es una enzima capaz de catalizar la hidrólisis de un enlace químico.
  17. 17. • Liasas: cataliza la ruptura de enlaces químicos en compuestos orgánicos por un mecanismo distinto a la hidrólisis o la oxidación. Resultado del proceso de ruptura se forman frecuentemente nuevos dobles enlaces o nuevas estructuras en anillo. • Isomerasas: transforma un isómero de un compuesto químico en otro. • Ligasa: es capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico; generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de alta energía.
  18. 18. Modo de acción de las enzimas • Una enzima, por sí misma, no puede llevar a cabo una reacción, su función es modificar la velocidad de la reacción, entendiéndose como tal la cantidad de producto formado por unidad de tiempo. Tal variación se debe a la disminución de la energía de activación Ea; en una reacción química, la Ea es la energía necesaria para convertir los reactivos en formas moleculares inestables denominadas especies en estado de transición, que poseen mayor energía libre que los reactivos y los productos.
  19. 19. 1. El sustrato se une débilmente con la superficie de la enzima, formando el complejo enzima-sustrato. 2. El sustrato se vuelve activo, esto se polariza en los enlaces del sustrato. 3. Los productos de la reacción se forma en la superficie de la enzima. 4. Los productos son liberados de la enzima haciendo que estos queden disponibles para catalizar otras reacciones.
  20. 20. Especificidad • Las moléculas del sustrato se unen a un sitio particular en la superficie de la enzima, denominado sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este sitio activo, donde solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros) es lo que determina la especificidad de las enzimas.
  21. 21. Teorías de la especificidad • Teoría de la llave y la cerradura • Teoría del ajuste inducido
  22. 22. Teoría de la llave y la cerradura • Ambas moléculas, enzima y sustrato, encajan exactamente una en la otra,por lo que ha sido denominado como modelo de la "llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que logran adquirir las enzimas.
  23. 23. Teoría del ajuste inducido • Las enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el sustrato.Como resultado de ello, la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento en el cual queda determinada la forma y la carga final.
  24. 24. Factores que afectan la actividad enzimática • Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción. • Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.
  25. 25. • Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. • pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido. • Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.
  26. 26. BIBLIOGRAFÍA • http://www.oni.escuelas.edu.ar/olimpi99/autos-y- polucion/cataliza.htm • http://es.wikipedia.org/wiki/Enzima#Funci.C3.B3n_biol.C3.B3 gica • http://www.monografias.com/trabajos5/enzimo/enzimo.shtml • http://payala.mayo.uson.mx/Programa/mecanismo_de_acci%C 3%B3n_de_las_enzim.htm • http://genesis.uag.mx/edmedia/material/quimicaII/enzimas.cf m#factores

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