Respuesta Inmune Innata

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Se describe la importancia de la Respuesta Inmune Innata, en una perspectiva filognética, así como la línea y proyecto de nuestro grupo de investigación

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  • Saludos, soy Tonantzin, en lo que a mí respecta comentar quisiera empezar por el esquema realizado de la respuesta inmune, fue interesante conocerlo saber lo que se conoce y lo que aun no al igual que el resto del esquema que es sencillo ya fácil de comprender , de esta forma me facilito la forma de aprendizaje de este mecanismo que se explica tan claramente en el esquema, seguido de esto encuentro bastante el tema de los péptidos naturales ya que miramos una manera muy practica de utilizar los péptidos microbianos y sacar provecho de los elementos que el sistema inmune nos proporciona, al hablar de ellos y mencionar algunos de los que se conocen (Ranalexina en la rana, DBI en cerebro humano y bovino etc.) me hacen suponer que puede haber miles de ellos aun sin ser estudiados y por tanto podemos llegar a pensar que en algún momento en la medicina no habrá necesidad de usar químicos para la cura de enfermedades que el mismo cuerpo puede curar. La muestra más clara de ello la miramos en el caso presentado de la Mastitis en Bacas, que con pruebas experimentales se pudo comprobar que el péptido extraído de la piel de rana resulta ser efectivo en la cura de este mal, quizás así pueda a ver millones de ejemplos que por falta de interés no se lleven a cabo, sin embargo sigue la posibilidad de seguir estudiando y experimentando con los recursos que el cuerpo humano nos proporciona.

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Respuesta Inmune Innata

  1. 1. Avances Recientes en el Conocimiento PÉPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS Escudo esencial de la Respuesta Inmune Innata 7 de Febrero de 2007
  2. 2. Burnet & Medawar Janeway / Swchartz & Jenkins Bretscher & Cohn Matzinger Lafferty & Cunninham The Danger Model: A Renewed Sense of Self. Polly Matzinger. Science. 296: 301-305. 2002.
  3. 3. Immunity and the Invertebrates. Gregory Beck and Gail S. Habicht. Scientific American November 1996.
  4. 4. INMUNIDAD INNATA ¿Respuesta Primitiva? Ha Tenido Más Tiempo Para Evolucionar Respuesta Inducible, Rápida y Vigorosa Refinada, Compleja, Más Importante Para la Sobreviviencia La Vida Es Posible Sin RIA Pero No Es Posible Sin La RII The Toll-Like Receptors as the Primary Sensors of the Immune System. Bruce Beutler. The Immunologist 8/6 2000.
  5. 5. The Danger Model: A Renewed Sense of Self. Polly Matzinger. Science. 296: 301-305. 2002.
  6. 6. NATURE REVIEWS | IMMUNOLOGY. 6 | NOVEMBER 2006 | 849-851. 2006
  7. 7. Capa 1 Capa 2 Intertegumento (epitelio queratinizado) Peptidos Antimicrobianos Granulocito Monocito kuppfer Hospedero Histiocito NK Microglia Capa 3 Células Defensivas Especializadas The Toll-Like Receptors as the Prymary Sensors of The Immune System. Bruce Beutler. The Immunologist. 8/6. 123-130. 2000
  8. 8. TOLL-LIKE RECEPTORS. Kiyoshi Takeda, Tsuneyasu Kaisho and Shizuo Akira. Annu. Rev. Immunol: 21:335–76. 2003.
  9. 9. TOLL-LIKE RECEPTORS. Kiyoshi Takeda, Tsuneyasu Kaisho and Shizuo Akira. Annu. Rev. Immunol: 21:335–76. 2003.
  10. 10. Science. 291. 1544-1547. 2001.. Induction of Direct Antimicrobial Activity Through Mammalian Toll-Like Receptors Sybille Thoma-Uszynski,1* Steffen Stenger,2* Osamu Takeuchi,3 Maria Teresa Ochoa,1 Matthias Engele,2 Peter A. Sieling,1 Peter F. Barnes,4 Martin Röllinghoff,2 Pal L. Bölcskei,5 Manfred Wagner,5 Shizuo Akira,3 Michael V. Norgard,6 John T. Belisle,7 Paul J. Godowski,8 Barry R. Bloom,9 Robert L. Modlin1 Transcription of genes encoding antimicrobial proteins (1-3) Transcription of genes that regulate the adaptive response, including cytokines and costimulatory molecules (4-10) 1. B. Lemaitre, E. Nicolas, L. Michaut, J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann, Cell 86, 973 (1996) . 2. B. Lemaitre, J. M. Reichhart, J. A. Hoffmann, Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 94, 14614 (1997) . 3. J. A. Hoffmann, F. C. Kafatos, C. A. Janeway, R. A. B. Ezekowitz, Science 284, 1313 (1999). 4. R. Medzhitov, P. Preston-Hurlburt, C. A. Janeway, Nature 388, 394 (1997). 5. R. B. Yang, et al., Nature 395, 284 (1998) . 6. C. J. Kirschning, H. Wesche, T. M. Ayres, M. Rothe, J. Exp. Med. 188, 2091 (1998) 7. A. Poltorak, et al., Science 282, 2085 (1998). 8. H. D. Brightbill, et al., Science 285, 732 (1999) . 9. A. O. Aliprantis, et al., Science 285, 736 (1999). 10. D. M. Underhill, et al., Nature 401, 811 (1999)
  11. 11. TOLL-LIKE RECEPTORS. Kiyoshi Takeda, Tsuneyasu Kaisho and Shizuo Akira. Annu. Rev. Immunol: 21:335–76. 2003.
  12. 12. PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS GRUPO I lineales, helicoidales, sin Cis, con o sin bisagra NOMBRE ORIGEN ESTRUCTURA GEN ACT. ANTIMICROBIANA Cecropinas I, A, B, D, P1 Drosophila 35-39 AA, 2 hélices anfipáticas Genes de cecropina, Bact. G- : S. typhimurium, controlados por el factor de Acinetobacter calcoaceticus, P. Cerdo Residuos conservados: Trp, aeruginosa. Bombyx Lis y Argl transcripción Cif Bact. G+: Bacillus megaterium. Cecropia No tóxico a hongos y otros eucariontes Sarcophaga Andropinas Drosophila péptidos de doble hélice con ligado al cluster de Antibacteriana y hemolítica 32 residuos cecropina Ceratotoxinas Cerratitis capitata similar a cecropina y toxina Antibacteriana y hemolítica melittina del veneno de abeja Seminalplasmina Semen de toro 47 residuos. Péptido FALL-39 FALL-39 Hemolítica. E. coli expresado en médula ósea y testículos Magaininas Piel y estómago de 23 residuos G+ y G – Protozoarios PGLa Xenopus y Hongos Bombinina H3-H5 Especies de Bombina y 27-34 residuos. Antibacteriana, hemolítica Rana D-isoleucina. No forma hélice anftipáticasí. Dermaseptina Phyllomedusa sauvagii 34 residuos. Forma alfa hélice Fungicida anfipática
  13. 13. PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS GRUPO II lineales, sin Cis, con o sin alta proporción de ciertos residuos NOMBRE ORIGEN ESTRUCTURA ACT. ANTIMICROBIANA Apidecinas Miel de abeja 18 residuos de longitud Inducida por infecciones Abaecina 34 residuos, prolina 29% bacterianas en la abeja. Hymenoptaecina 93 residuos, glicina 18% Contra Gram - Defensina 51 residuos, 6 medias cistinas Drosocina Drosophila 19 residuos, ricos en prolina Bac 5 Neutrófilos de bovino 43-59 residuos, prolina 45- Gram - Bac 7 Precursores fam. catelicidina 49% y 24-29 % arginina PR-39 Intestino porcino, síntesis en 39 residuos, rico en prolina y Gram - al bloquear la síntesis médula ósea arginina de DNA Indolicidina Neutrófilos de bovino 13 residuos y 5 son Triftofano. E. coli, S. aureus Coleoptericina Escarabajo 7-8 kDa, glicina 12%, prolina Holotricina 2 10% Atacinas y gloverinas Insectos Proteínas 14-20 kDa. Ricos en Afectan células en crecimiento. prolina y glicina Bloqueo de transcripción omp en superificie bacteriana
  14. 14. PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS GRUPO III antibacterianos, con un puente disulfuro NOMBRE ORIGEN ESTRUCTURA ACT. ANTIMICROBIANA Bactenecina Neutrófilos bovinos 12 residuos, 4 son E. coli, S. aureus, arginina toxicidad vs células neuronales y gliales Brevinina 1 Piel de rana: 7 residuos forman una asa Antibióticos potentes Brevinina 2 Rana japonesa en el extremo C y una cola Brevinina 2: hemolítico Brevinina 1E larga fuerte Brevinina 2E Rana europea Esculentina Rana esculenta 7 residuos forman una asa E. coli, S. aureus, P. en el extremo C y una cola aeruginosa, hongos larga Ranalexina Rana Similar a polimixina G+yG- 20 aa
  15. 15. PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS GRUPO IV con dos o más puentes disulfuro, con Cis, estructura en hoja beta NOMBRE ORIGEN ESTRUCTURA ALMACENAMIENTO y GEN ACT. ANTIMICROBIANA LIBERACIÓN Defensinas PMN de conejo, fagocitos de 3 puentes S-S-, 29-34 aa, En gránulos Cromosoma 8 Citotóxica, lítica, antibact. mamíferos y humanos, células ricos en cisteina y arginina en humanos y G+ y G-. Fungicida por de Paneth (criptidinas) de (no Lisina). Preproteínas ratones concentración de ratones de 95 residuos cationes divalentes α defensinas Fagocitos de humano, conejo, 6 cistrinas unidas En gránulos- fusión con rata y cobayos, tráquea bovina fagosomas de contenido (TAP) microbiano β defensinas Neutrófilos de bovino 38 – 42 residuos.En hoja Se inactiva con iones Células epiteliales β. Familia de 13 diferentes en moco traqueal – Células Paneth-ratón defensinas fibrosis quística Defensinas de Phormia sarcophaga, no Semejante a α defensinas Inducidas como insectos contenidos en fagocitos respuesta a infecc. bacteriana. Gram + No fungicidas Galanicinas Neutrófilos de pollos Semejante a β defensinas NK lisina Intestino porcino 78 residuos. Similares a Algunas bacterias, proteína 519 y NK65 en antitumoral, no lisa humano. eritrocitos. Amibaporos E. hystolytica lisis baterias.
  16. 16. PÉPTIDOS ANTIMICROBIANOS GRUPO V antibacterianos, derivados de grandes polipéptidos con otras funciones NOMBRE ORIGEN ESTRUCTURA GEN ACTIVIDAD GIP (polipéptido gástrico Lineales, sin cisteina. inhibitorio) Hormona de 42 residuos, familia secretina/glucagon DBI Cerebro humano y bovino Lineales, sin cisteina. Desplaza el inhibidor de Secuencia idéntica a la unión al diazepam del proteína de unión al acil- receptor GABA en cerebro CoA en hígado de rata. 32-86 residuos 3910 Lineales, sin cisteina. Antibacteriana KRFAE Secuencia presente en G- preproencefalina A Lactoferricinas* Leche materna 3.1 kDa
  17. 17. A + + + + + ++ _ ______ B ions lipids C
  18. 18. Volume 2 No 12 - December 2001 Articles Nature Immunology 2, 1133 - 1137 (2001) doi:10.1038/ni732 Published online: 5 November 2001 © Nature America, Inc. Dermcidin: a novel human antibiotic peptide secreted by sweat glands Birgit Schittek1, Rainer Hipfel1, Birgit Sauer1, Jürgen Bauer1, Hubert Kalbacher2, Stefan Stevanovic3, Markus Schirle4, Kristina Schroeder5, Nikolaus Blin5, Friedegund Meier1, Gernot Rassner1 & Claus Garbe1 1 Department of Dermatology, Eberhard-Karls-University Tübingen, Germany. 2 Medical and Natural Sciences Research Center, Eberhard-Karls-University Tübingen, Germany. 3 Institute for Cell Biology, Department of Immunology, University of Tübingen, Tübingen, Germany. 4 Institute for Cell Biology, Department of Molecular Biology, University of Tübingen, Tübingen, Germany. 5 Institute of Anthropology and Human Genetics, Eberhard-Karls-University Tübingen, Germany. Correspondence should be addressed to B Schittek birgit.schittek@uni-tuebingen.de
  19. 19. CONACyT / SIMORELOS Convocatoria 2000 Proyecto No 20000302014 Aislamiento y Purificación de Péptidos Naturales Antimicrobianos de la Piel de la Rana Catesbeiana Para su Aplicación Como Nuevos Antibióticos en el Tratamiento de Enfermedades Infecciosas Bacterianas y Micóticas DIRECTOR: DR. ALFONSO E ISLAS RODRÍGUEZ
  20. 20. OBJETIVO GENERAL Aislar, purificar y probar péptidos naturales antimicrobianos de la piel de la Rana catesbeiana y utilizarlos como nuevos antibióticos.
  21. 21. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS TEJIDO AISLAMIENTO Y PURIFICACIÓN LPLC BIOENSAYOS In vitro, In Vivo CARACTERIZACIÓN PAGE SDS IEF, E2D, MASAS WESTERN BLOT SECUENCIA IEF, E2D Y SINTESIS
  22. 22. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS TEJIDO 2 pieles (40 g.) trozos pequeños 10 volúmenes 60% Acetonitrilo N2 líquido, trituración 1% TFA 39% H20 bidestilada Agitar Centrifugar a 13000 rpm Liofilizar 4°C x 24 hrs 4°C x 30 min sobrenadante
  23. 23. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS Resuspender 10 ml de TFA 0.1% Centrifugar liofilizado 1X104 rpm 2 min Sobrenadante Bradford LPLC Colecta 150 fracciones Medir D. O. 280 nm Liofilizar
  24. 24. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS Bioensayos in vitro Incubar cepas Resuspender fracción Caldo de soya tripticasa (ST) 4 ml Tris-SAF (neutralizar) 18 hrs a 37°C Esterilizar Dilución 1:10 Caldo de ST Placa de 96 pozos Diluciones seriadas Medir D.O. 620 nm Controles Incubar 2 hrs. 37 °C Bacitracina, SAF Calcular UFC 1X103 UFC x pozo Plaquear Incubar 4 hrs Conteo de UFC
  25. 25. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS Determinación de UFC Incubar cepas Caldo de ST 24 hrs a 37°C Dilución 1:1000 Caldo de ST Medir D.O. 620 nm cada 15 min, plaquear
  26. 26. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS CARACTERIZACIÓN PAGE- SDS Preparación muestras Preparar gel (Desnaturalizar) poliacrilamida Cargar muestras y marcadores Corrimiento 100V Tinción Azul Coomassie Ag NO3
  27. 27. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS WESTERN BLOT PAGE-SDS Transferencia Bloquear sin teñir Membrana Nitrocelulosa Membrana 0.4 ampers toda la noche ASB 3% Ac Secundario Ac primario Anti-rabbit/HRP rabbit Anti-HDEFA1 Agregar TMB Desarrollo color
  28. 28. Figure 4-45. Two-dimensional polyacrylamide-gel electrophoresis. All the proteins in an E. coli bacterial cell are separated in this gel, in which each spot corresponds to a different polypeptide chain. The proteins were first separated according to their isoelectric points by isoelectric focusing from left to right. They were then further fractionated according to their molecular weights by electrophoresis from top to bottom in the presence of SDS. Note that different proteins are present invery different amounts. The bacteria were fed with a mixture of radioisotope-labeled amino acids so that all of their proteins were radioactive and could be readily detected by auto-radiography (see p. 180). (Courtesy of Patrick O'Farrell.)
  29. 29. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS E2D MASAS SECUENCIA Y SINTESIS
  30. 30. RESULTADOS
  31. 31. 1 10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 110 120 130 140 150 FRACCIÓN
  32. 32. CARACTERIZACIÓN EN GELES DE POLIACRILAMIDA PAGE-SDS 202KD 133KD 71 KD 41 KD 30 KD 17 KD 7 KD
  33. 33. Fracción 85 vs. E. coli 31/Oct/03 250 200 150 UFC UFC 100 50 0 1 2 3 4 5 6 7 8 BAC TB Sola Diluciones/ Controles
  34. 34. Fracción 101 vs. E. coli 31/Oct/03 120 100 80 UFC 60 UFC 40 20 0 1 2 3 4 5 6 7 8 BAC TB Sola Diluciones/ Controles
  35. 35. Fracción 60 vs. S. aureus 31/Oct/03 10 8 6 UFC UFC 4 2 0 1 2 3 4 5 6 7 8 BAC TB Sola Diluciones/ Controles
  36. 36. Fracción 75 vs. S. aureus 31/Oct/03 10 8 6 UFC UFC 4 2 0 1 2 3 4 5 6 7 8 BAC TB Sola Diluciones/ Controles
  37. 37. Fracción 80 vs. C. albicans 01/Sep/03 400 350 300 250 UFC UFC 200 150 100 50 0 1 2 3 4 5 6 7 8 TB Sola Diluciones/ Controles
  38. 38. Fracción 88 vs. C. albicans 01/Sep/03 400 350 300 250 UFC UFC 200 150 100 50 0 1 2 3 4 5 6 7 8 TB Sola Diluciones/ Controles
  39. 39. E.T. Concentrado vs E. coli 20/Julio/04 120 100 80 UFC UFC 60 40 20 0 1 2 3 4 5 6 7 BAC TB Diluciones/ Controles
  40. 40. E.T. Concentrado vs. S.aureus 22/Julio/04 10 8 6 UFC UFC 4 2 0 1 2 3 4 5 6 7 BAC TB Sola Dilusiones/ Controles
  41. 41. Ranamicina vs. C.albicans 22/Julio/04 50 40 30 UFC UFC 20 10 0 1 2 3 4 5 6 7 TB Sola Diluciones/ Controles
  42. 42. INFORME TÉCNICO POR ETAPA Clave de Registro / CLAVE: AVANCE–C2005 86 PROTOCOLO Ultima ronda de prototipos y pruebas finales para la producción de Péptidos Naturales Antimicrobianos de la piel de la Rana catesbeiana, para su aplicación como nuevos antibióticos en el tratamiento de enfermedades infecciosas bacterianas y micóticas Informe Etapa 1 Periodo del 1 de Junio al 30 de Septiembre de 2006 Responsable Técnico del proyecto: Dr. Alfonso Enrique Islas Rodríguez Sujeto de Apoyo (Institución o Empresa) Laboratorios LAVET SA de CV
  43. 43. Cepas (Dermatológicas) Antibióticos Staphylococcus epidermidis Ac. Fucídico (crema) Silvadene, Argentafil (crema) Staphylococcus aureus Silvadene, Argentafil (crema) (resistente a meticilina) Streptococcus sp. Silvadene, Argentafil (crema) Propionibacterium acnes Eritromicina (suspension) Clindamicina (cápsulas) Mupirocin (crema) Tricophyton rubrum Ketoconazol (tabletas) Lamisil, Xilatril (crema)
  44. 44. Ranamicina vs. S. epidermidis 08/Feb/05 35 30 25 20 UFC 15 10 5 0 -5 1 2 256 128 3 64 4 32 5 16 68 7 4 8 2 T-PBS SOL11 12 13 9 10 BC AF Concentración de proteínas totales en la Ranamicina (µg/ ml) y Controles Controles: T-PBS (Tris-PBS), SOL (bacteria sola), BC (Bacitracina), AF (Ácido Fucídico).
  45. 45. Ranamicina vs. S. aureus 35 08/Feb/05 30 25 20 UFC 15 10 5 0 1 256 128 64 32 16 8 4 2 T-PBS SOL BC AF -5 Concentración de proteínas totales en la Ranamicina y Controles (µg/ ml) S. aureus es resistente a meticilina. Controles: T-PBS (Tris-PBS), SOL (bacteria sola), BC (Bacitracina), AF (Ácido Fucídico).
  46. 46. a b c d
  47. 47. Cepas (Mastitis) Antibióticos Streptococcus disgalactea Neomastil Especial Streptococcus agalactea Lincocin Forte Mastigen Staphylococcus aureus Mastex Escherichia coli Mastofin AZ Ubricina Enterobacter Mastobac LA Secador Loeffler Klebsiella
  48. 48. Ranamicina vs. E. coli 16/Feb/05 30 25 20 15 UFC 10 5 0 256 128 1 2 64 3 32 4 16 5 86 4 7 2 8 T-PBS SOL BC MTX MTG 9 10 11 12 13 -5 Concentración de proteínas totales en la ranamicina (µg/ ml) y Controles Controles: T-PBS (Tris-PBS), SOL (bacteria sola), BC (Bacitracina), MTX (Mastex), MTG (Mastigen-E).
  49. 49. Ranamicina vs. Klebsiella pneumoniae 16/Feb/05 60 50 40 UFC 30 20 10 0 256 128 1 2 64 3 32 4 16 5 8 6 4 7 8 2 TPBS 10 11 MTX MTG 9 SOL BC 12 13 Concentración de proteínas totales en la ranamicina (µg/ ml) y Controles S. aureus es resistente a meticilina. Controles: TPBS (Tris-PBS), SOL (bacteria sola), BC (Bacitracina), MTX (Mastex), MTG (Mastigen-E).
  50. 50. Ranamicina vs. S. agalactea Ranamicina vs. E. coli
  51. 51. N0, corresponde a ausencia de mastitis, N1 subclínica tipo 1, N2 subclínica tipo 2, N3 subclínica tipo 3, L clínica leve, Lc clínica leve crónica, M clínica moderada, Mc clínica moderada crónica, S clínica severa, Sc clínica severa crónic
  52. 52. CMT.- California Mastitis Test, nivel 0, 1, 2 y 3 se asocian a ausencia de enfermedad clínica.
  53. 53. CMT.- California Mastitis Test, nivel 0, 1, 2 y 3 se asocian a ausencia de enfermedad clínica.
  54. 54. 1.- Gel de Policrilamida al 15 % realizado el 24 de Agosto de 2006.- Se puede observar; en el carril 1 marcadores de peso molecular, en los carriles 2 y 3 muestra de ranamicina (PS) elaborada el 19 de Julio de 2006, cariles 4 y 5 PS del 19 de Junio, 6 y 7 ranamicina del 1 de Marzo de 2006.
  55. 55. 2.- Gel de Policrilamida al 18 % realizado el 25 de Septiembre de 2006.- Se puede observar; en el carril 1 marcadores de peso molecular en los carriles 2, 3 muestra de ranamicina (PS) elaborada el 23 de Enero de 2006, cariles 4 y 5, PS del 17 de Febrero, 6 y 7 ranamicina del 29 de Mayo de 2006., carriles 8 y 9 del 6 de Junio y carril 10 PS del 19 de Julio de 2006.
  56. 56. Ciclodextrinas Nanotubo Forma Farmaceutica Estable: Ungüento Crema Gotas
  57. 57. NOMBRE DE COMPAÑÍA NOMBRE DEL PEPTIDO ENFERMEDAD A TRATAR Y DESARROLLO CLÍNICO Magainin Pharmaceuticals Inc (PA, USA) Pexiganan Ulceras infectadas de pie diabético (fase III, uso local) . Micrologix Biotech Inc. (Vancouver, Canada) MBI-594AN Acné (fase III, uso local ), terminada. MBI-226 Sepsis causada por catéteres (fase III, uso local) . Intrabiotics (Mountain View, CA, USA) Iseganan Mucositis (fase II, uso topico-oral (fallido) (IB-367; protegerina) Intrabiotics (Mountain View, CA, USA) Iseganan Infecciones pulmonares en fibrosis Quística (fase II, uso local inhalativo). (IB-367; protegerina) Xoma Corp. (Berkeley, CA, USA) Neuprex Meningitis (fase III, uso sistémico) . Demegen (Pittsburg, PA, USA) P-113 (análogo de histatina) Candidiasis oral, mucositis (fase II, uso oral) D2AD21 Heridas de quemaduras, heridas infectadas (fase I uso local) . Cubist Pharmaceutical (Lexington, MA, USA) Daptomicina Sepsis (fase III) AM (Pharma, Bilthoven, Holanda) Lactoferricina-B Antimicótico (fase preclínica, uso sistémico) Entomed (Illkirch, Francia) Heliomicina Antibacteriano (fase preclínica, uso sistémco) Trimeris (Durham, NC, USA) Enfuvirtide Antiviral (HIV) (fase III completada)
  58. 58. PEPTIDOS NATURALES ANTIMICROBIANOS DR. ALFONSO E ISLAS RODRÍGUEZ DRA. ROSARIO HUIZAR LÓPEZ BIOLOGO RODOLFO VILLARRUEL FRANCO BIOLOGA LUZ ALEJANDRA GARCÍA MADRID BIOLOGA YERUSA MIROSLAVA MERCADO GARCÍA BIOLOGO TEXCA MENDEZ PASANTE ALFONSO EDGARDO ISLAS FIGUEROA ESTUDIANTE JESÚS GUERRERO RODRÍGUEZ DEPARTAMENTO DE BIOLOGÍA CELULAR Y MOLECULAR UNIVERSIDAD DE GUADALAJARA

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