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Carbohidratos y proteinas monografia
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Carbohidratos y proteinas monografia

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  • 1. UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO FACULTAD DE CIENCIAS BIOLOGICAS ESCUELA DE BIOLOGIA CURSO : QUÍMICA ORGANICA DOCENTE : MIGUEL HURTADO GASTAÑADUI ALUMNOS : ALVA CASTAÑEDA MARCO ANTONIO ASUNCIÓN ALVAREZ DINA ELIZABETH MENDOZA AMAYA SOFIA CAROLINA CICLO : II TRUJILLO 18 DE MARZO DEL 2004.
  • 2. PROTEINAS Y CARBOHIDRATOS
  • 3. "El verdadero placer no consiste en saber, sino en llegar a saber" [Isaac Asimov]
  • 4. A todos los hombres que con su saber y sus sueños siguen haciendo del hombre alguien mejor
  • 5. Prefacio La presente investigación ha sido elaborada como apoyo y complementaci ón del curso de nuestra carrera, y así mismo para fomentar el estudio e investigaci ón de los estudiantes de la Universidad de Nacional de Trujillo No se pretende que estos apuntes sustituyan a la bibliografía de la asignatura, ni a las clases teóricas, sino que sirvan más bien como complemento a las notas que nuestros compañeros que deben tomar en clase. Asimismo, no debe considerarse como una información definitiva y exento de errores, si bien ha sido elaborado con detenimiento y revisado exhaustivamente. Pretendemos que sea mejorado y ampliado con cierta frecuencia. Trujillo 14 de marzo del 2004.
  • 6. Parte I PRELIMINARES Capítulo 1
  • 7. Introducción Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro, desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos extraños en el sistema inmunitario. Las proteínas son moléculas de gran tamaño formadas por largas cadenas lineales de sus elementos constitutivos propios: los aminoácidos. Existen unos veinte aminoácidos distintos, que pueden combinarse en cualquier orden y repetirse de cualquier manera. Una proteína media está formada por unos cien o doscientos aminoácidos alineados, lo que da lugar a un número de posibles combinaciones diferentes realmente abrumador (en teoría 20 200). Y por si esto fuera poco, según la configuración espacial tridimensional que adopte una determinada secuencia de aminoácidos, sus propiedades pueden ser totalmente diferentes. Tanto los glúcidos como los lípidos tienen una estructura relativamente simple comparada con la complejidad y diversidad de las proteínas. En la dieta de los seres humanos se puede distinguir entre proteínas de origen vegetal o de origen animal. Las proteínas de origen animal están presentes en las carnes, pescados, aves, huevos y productos lácteos en general. Las de origen vegetal se pueden encontrar abundantemente en los frutos secos, la soja, las legumbres, los champiñones y los cereales completos (con germen). Las proteínas de origen vegetal, tomadas en conjunto, son menos complejas que las de origen animal. Puesto que cada especie animal o vegetal está formada por su propio tipo de proteínas, incompatibles con los de otras especies, para poder asimilar las proteínas de la dieta previamente deben ser fraccionadas en sus diferentes aminoácidos. Esta descomposición se realiza en el estómago e intestino, bajo la acción de los jugos gástricos y los diferentes enzimas. Los aminoácidos obtenidos pasan a la sangre, y se distribuyen por los tejidos, donde se combinan de nuevo formando las diferentes proteínas específicas de nuestra especie. Por otro lado sobre los carbohidratos En los últimos años, ha habido grandes avances en lo que respecta a la comprensión de cómo influyen los carbohidratos en la nutrición y la salud humana. El progreso en las investigaciones científicas ha puesto en relieve las diversas funciones que tienen los carbohidratos en el cuerpo y su importancia para gozar de una buena salud. De hecho, las noticias son tan buenas, que merece la pena estudiarlos con más detenimiento.
  • 8. Los carbohidratos se presentan en forma de azúcares, almidones y fibras, y son uno de los tres principales macro nutrientes que aportan energía al cuerpo humano (los otros son la grasa y las proteínas) Actualmente está comprobado que al menos el 55% de las calorías diarias que ingerimos deberían provenir de los carbohidratos. Aunque es importante mantener un equilibrio adecuado entre las calorías que ingerimos y las que gastamos, las investigaciones científicas sugieren que: • Una dieta que contenga un nivel óptimo de carbohidratos puede prevenir la acumulación de grasa en el cuerpo; • El almidón y los azúcares aportan una fuente de energía de la que se puede disponer rápidamente para el rendimiento físico; • Las fibras alimenticias, que son un tipo de carbohidratos, ayudan a que los intestinos funcionen correctamente. Además de los beneficios directos de los carbohidratos para el cuerpo, se encuentran en numerosos alimentos, que en sí mismos aportan a la dieta muchos otros nutrientes importantes. Por este motivo, se recomienda que los carbohidratos provengan de diferentes alimentos, para asegurar que la dieta general contiene los nutrientes adecuados. También es importante recordar que los carbohidratos realzan el sabor, la textura y la apariencia de los alimentos y hacen que la dieta sea más variada y agradable. El siguiene trabajo se ha estructurado en tres capitulos en el capitulo dos se aborda el tema de las proteinas y en el capitulo tres el de los carbohidratos , siendo el primer capitulo un capitulo introductorio a los dos temas
  • 9. Capítulo 2 Proteinas 2.1 Las Proteínas. Cadenas de aminoácidos La palabra proteína se impuso hace más de un siglo y deriva de la palabra griega que significa “de primera importancia” , ya que fue la primera sustancia reconocida como vital para todos los organismos vivientes. Con la excepción del agua, son la sustancia más abundante del organismo. Generalmente, forma el 20% de nuestro peso corporal y su mayor contenido se halla en los músculos. El principal papel atribuido a las proteínas es de carácter funcional y estructural. Sin embargo, ésta no es la única función que tienen pues además y con no menos importancia, existen proteínas que actúan como enzimas, hormonas, neurotransmisores, factores de la coagulación, anticuerpos, etc. Como nutriente energético, provienen, al igual que los carbohidratos, 4 kcal/ g. Sin embargo, son considerablemente más caras, por su coste y porque se requiere mayor gasto energético para su metabolismo. Desde el punto de vista químico, las proteínas están constituidas por polímeros (cadenas o combinaciones) de aminoácidos. Dependiendo del número de aminoácidos, las cadenas formadas reciben el nombre de oligopéptidos (menos de 10 aminoácidos), polipéptidos (entre 10 y 60 aminoácidos), o proteínas (más de 60 aminoácidos). Existen 23 tipos diferentes de aminoácidos entrando a formar parte de la estructura de las proteína, de los cuales unos son ESENCIALES (el organismo no puede sintetizarlos, motivo por el que necesariamente deben ser aportados a través de la dieta), y otros son NO ESENCIALES (el organismo puede sintetizarlos a partir de otros productos).
  • 10. 2.2 Concepto de proteína También llamadas sustancias albuminoideas (nombre derivado de la albúmina o clara de huevo, que es un caso típico). Son compuestos formados por carbono, nitrógeno, hidrógeno y oxigeno, a los que se añaden siempre el fósforo y el azufre. Las proteínas son compuestos orgánicos complejos, cuya estructura básica es una cadena de aminoácidos. Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre de aminoácidos y serían por tanto los monómeros unidad. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el n: de aa. que forma la molécula no es mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si el n: es superior a 50 aa. se habla ya de proteína. Constituyentes de tejidos y líquidos orgánicos se desnaturalizan por la acción del calor y ácidos minerales. Son la base de todos los procesos fisiológicos celulares ya que a partir de ellas se regulan la mayoría de los procesos metabólicos. Se sintetizan en las células a partir de ARN mensajero mediante procesos de transcripción. El ARN mensajero y un ARN transferente unido a un aminoácido, forman las cadenas de proteínas constituidas por secuencia de estos, las cuales, determinan su estructura espacial tridimensional y por tanto, la actividad de las mismas. Al estar formadas por aminoácidos (moléculas de carbono, hidrógeno y nitrógeno unidos entre si por lo que se denomina enlace peptídico) hace que estos sean esenciales en nuestro organismo, ya que su carencia representa una alteración en los procesos de biosíntesis proteica y por tanto un conjunto de alteraciones fisiológicas. Los aminoácidos son esenciales. Por ello, es necesario ingerirlos. En nuestro caso, comiendo alimentos proteicos, los cuales, contienen todo el conjunto de los 20 aminoácidos que nuestro organismo no puede sintetiza. Estos alimentos, esencialmente ovoproductos, carnes, pescados, lácteos, cereales y legumbres son los que nos aportan proteínas. Ingeridos en la alimentación, han de ser metabolizados y transformados en el organismo para facilitar su digestión. Para ello, los procesos de digestión y absorción permiten, que mediante la acción de enzimas proteolíticas las proteínas se hidrolicen liberando los aminoácidos que las forman y que estos, se asimilen, a través de las microvellosidades de las células intestinales. Este proceso, representa la participación de un conjunto de partes del organismo en donde se producen o enzimas que regulan todo el proceso de digestión. Así pues, en el estómago, la acción de la pepsina gástrica permite que las proteínas se hidrolicen a polipéctidos, oligopéptidos y pequeñas fracciones de aminoácidos. El páncreas, libera proteasas pancreáticas que permiten la formación del 30 % de los oligopéptidos y el 70% de los aminoácidos. Las células intestinales, mediante
  • 11. aminopeptidasas, catalizan la hidró1isis de péptidos que contienen un pequeño número de aminoácidos, los cuales se hidrolizan en el citoplasma de la célula mediante la acción de peptidasas intracelulares. Para que éste proceso aporte el máximo rendimiento, es necesario que exista una buena actividad hepática y pancreática así como digestiva. Ello facilita que el organismos asimile todo el conjunto de aminoácidos los cuales pasan al interior de la célula mediante diferentes mecanismos fisiológicos. Los aminoácidos neutros, básicos e iminoácidos atraviesan la membrana celular por un sistema de transporte activo ligados al sodio; los dicarboxílicos, por transporte activo; pequeñas concentraciones de estos pasan al interior de la células mediante el proceso de pinocitosis celular. Su ausencia y la aparición de estados carenciales producen una incorrecta regulación de nuestro proceso fisiológico. Los aminoácidos asimilados son transportados por el sistema circulatorio a los diferentes órganos y tejidos, en cuyas células se producen todo el conjunto reacciones metabó1icas que conducen a la síntesis endógena de proteínas con actividad fisio1ógica y a la producción de energía. En el interior de las estructuras celulares, estos intervienen en la síntesis endógena de proteínas, siendo los elementos esenciales -bases- de anclaje para la formación de nuevas secuencias de proteínas las cuales, en función del perfil de aminoácidos que la formen, va a determinar su actividad fisio1ógica, siendo dicha síntesis, específica para cada célula. Una proteína es una poliamida natural. Es un polímero que contiene un grupo amida en la cadena principal. a continuación una poliamida: Ese R puede ser cualquier cosa, pero en las proteínas, R es un único átomo de carbono, que tiene unidos dos grupos pendientes. Uno de estos grupos pendientes es siempre un átomo de hidrógeno; el otro puede ser de diversas cosas. En esta figura lo representamos simplemente como R'.
  • 12. Bien, así que ya sabemos qué son. Pero el cuerpo, ¿cómo hace las proteínas? En su cuerpo, estas proteínas se hacen a partir de monómeros llamados aminoácidos, así: Hay veinte aminoácidos distintos. Cada uno tiene un grupo R' diferente. También, cada proteína tiene una secuencia específica de diversos aminoácidos. De modo que en cada proteína, hay una secuencia distinta de grupos R' que cuelgan de la cadena principal. Esta secuencia determina las propiedades de la proteína. 2.3 Funciones Las proteínas en el organismo realizan múltiples funciones: • Proteínas con actividad enzimática, regulan todos los procesos metabó1icos actuando como catalizadores de reacción, mediante la presencia de centros activos que permiten regular la mayoría de las reacciones bioquímicas. Ello, hace que sean esenciales para los procesos de metabolización de hidratos de carbono, ácidos grasos y proteínas, las cuales se hidrolizan gracias a la producción de enzimas proteolíticas producidas por el hígado, que permiten que estas liberen los aminoácidos que las forman. La existencia de un centro activo, hace que las moléculas orgánicas experimenten reacciones de descarboxilación, carboxilación, fosforilación, Desaminación y esterificación. • Proteínas con actividad estructural, ya que las mismas determinan la estructura y actividad de músculos, piel, ojos, cornea. El movimiento muscular, es consecuencia de la presencia de proteínas contráctiles.que forman parte de las proteínas musculares que permiten los movimientos de contracción muscular; Proteínas que forman parte del cabello -queratina-, uñas, estructuras córneas, óseas o piel, siendo el colágeno esencial para la estructura del manto hidrolipídico y la formación de las estructuras óseas.
  • 13. • Forman parte de las estructuras de las membranas celulares, las cuales, junto. Con los lípidos, establecen las condiciones de barrera de permeabilidad selectiva. • Proteínas con función transportadora, cuya actividad esencial es facilitar la distribución en el organismo de elementos orgánicos. Son esenciales para el transporte de ácidos grasos en forma de lipoproteinas y de elementos minerales esenciales, para la función del organismo. Proteínas que permiten el transporte de oxigeno a través del sistema circulatorio, conjugadas con un grupo hemo esencial para la actividad de la hemoglobina y mioglobina. • Las proteínas que actúan directamente regulando la actividad del sistema circulatorio, bien interviniendo en el transporte de oxigeno a órganos y tejidos o regulando los procesos de coagulación sanguínea. Estas proteínas actúan como precursores de proteínas activas que realizan funciones esenciales en los procesos de coagulación. Para ello se producen agregados de fibrina que forman los coágulos e impiden la existencia de hemorragias. La eficacia del proceso es consecuencia de un conjunto de reacciones incluyéndose procesos de síntesis proteolítica en donde la proteína (trombina) es capaz de inducir su propia síntesis. • Las proteínas con actividad hormonal regulan procesos fisio1ógicos esenciales. Funciones del sistema nervioso, la actividad fisio1ógica sexual, reproducción celular o procesos glucémicos. • Paratormonas y calcitonina regulan la actividad de las glándulas paratiroideas y las cé1ulas foliculares, las cuales a su vez controlan el metabolismos del calcio en el organismo, siendo este esencial para los procesos de coagulación sanguínea, transporte celular o estabilidad de las estructuras óseas. • Las principales hormonas de naturaleza proteica tienen un origen hepático, tal es el caso de la síntesis de insulina y glucagón responsables de la regulación de los procesos glucémicos. Hormonas de origen tiroideo: Catecolaminas, especialmente adrenalina y noradrenalina producidas por la médula suprarrenal. Hormonas de naturaleza neurohipofisiaria con actividad antidiurética.Hormonas adenohipofisiaria formadas especialmente por péptidos, glucoproteinas con función estimulante que actúan directamente sobre el timo y el tiroides o proteínas simples como prolactina y hormonas del crecimiento que determinan la evolución del organismos en las etapas de desarrollo. • Proteínas con aporte energético. Estas, son proteínas de reserva que cuando son necesarias en el organismo, a partir de ellas se produce energía (1 gr. de proteínas aporta 4 Kcal). Además, cuando dichas proteínas son hidrolizadas, especialmente en los procesos de digestión. Liberan aminoácidos que se integran directamente en los procesos de metabolización de hidratos de carbono, contribuyendo por un lado a la biosíntesis fisio1ógica de ácidos grasos y por otro, a la síntesis de compuestos intermedios que actúan como precursores de reacciones.
  • 14. 2.3.1 Proteinas de Defensa Las proteínas de defensa forman parte esencial del sistema inmunológico mediante el cual nuestro organismo se defiende de la acción de agentes externos tales como bacterias, virus, intoxicaciones por la acción de agentes químicos o farmacológicos. Son esenciales en la formación de los complejos de defensa fisiológicos ya que forman parte de los complejos antígenos- anticuerpo. Componentes esenciales de la sangre, representan 1/10 del plasma total existiendo en el suero 7 gramos por 100 ml. Esenciales, son las albúminas producidas en el hígado y que determinan la viscosidad, presión osmótica, transporte de sustancias (aminoácidos, hormonas, polipéptidos, fármacos y minerales) en la sangre. Una reducción en la concentración de albúmina, es consecuencia de hemorragias, patologías hepáticas, desnutrición o mal absorción intestinal. Globulinas que forman parte de los anticuerpos, son proteínas con funciones múltiples ya que regulan la defensa, transporte, actividad enzimática y coagulación sanguínea. Glucoproteinas que actúan directamente en los sistemas de coagulación. Para ello en la sangre, las estructuras celulares que la forman y las proteínas que en ellos se sintetizan permiten el transporte (hematíes), la quimiotaxis (leucocitos) y los sistemas de defensa mediante quimiotaxis o fagocitosis (linfocitos) Sí la secuencia de aminoácidos en una proteínas es esencial para la actividad de las mismas, sus componentes básicos, los aminoácidos, son esenciales al ser reguladores de procesos fisiológicos, precursores de vitaminas u otros aminoácidos. Así pues, la lisina, metionina, arginina, glutamina, ácidos glutámico, ácido aspártico, asparragina, alanina son necesarios para la regulación de procesos fisio1ógicos relacionados con la actividad neuronal, regulación de los estados fisio1ógicos neuronales y esenciales para las reacciones bioquímicas directamente relacionadas con la regulación del estado nervioso. Esenciales para todos los procesos fisio1ógicos relacionados con dolores de cabeza, dolor menstrual, cansancio, síntesis de cé1ulas con actividad fisiológica.
  • 15. Independientemente, la lisina, regula la síntesis de colágeno y elastina; la biosíntesis de carnitina; Facilita el transporte de sodio, calcio, potasio y magnesio necesaria para; Síntesis de ácidos biliares primarios y de colágeno y bilirrubina. Regulación del transporte de aminoácidos en la membrana mitocondrial Regulación de los procesos de termogénesis del tejido adiposo. • Metionina: Donadores de grupos metilo Precursores de la síntesis de cisteina que a su vez permite la síntesis de taurina la cual, junto con Acetil CoA produce la síntesis de esteroides, sales biliares primarias y colesterol Efecto oxidante, detoxificante, bactericida Leucina Inhibe la degradación de las proteínas y facilita la liberación de insulina Triptófano Síntesis de esteroides y hormonas. • Carnitina Transporte de ácidos grasos; de aminoácidos a través de la membrana mitocondrial, aportan energía al músculo, reducen la concentración de HDL, colesterol, triglicéridos y regulan la termogénesis del tejido adiposo • Glutamina, detoxificación de amoniaco Los alimentos que se caracterizan por su contenido proteico debido a que contienen proteínas de alta digestibilidad son los productos lácteos y ovoproductos. Importante, la ingestión de estructuras musculares representadas por carnes, pescados. Complementario, pero necesario, la ingestión de cereales y legumbres que aunque carentes de ciertos aminoácidos, son esenciales si no se consideran exclusivamente como fuente de proteínas. Los productos lácteos, son productos ricos en proteínas que aportan al organismo aminoácidos esenciales en los procesos inmunológicos. La ingestión de lactoglobulinas y caseina aportan al organismo los aminoácidos lisina (7,8 %), aminoácidos azufrados - metionina y cisteina en una proporción del 3.3 %; treonina. 4.6% , triptofano 1.4% , leucina 9.8 Los ovoproductos contienen esencialmente: ovoalbumina, lipoproteinas (lipovitelina en la yema), flavina,serina, triptófano, tirosina y metionina. Los cereales, con proteínas en el núcleo amilaceo, capa de aleurona y tegumento. Son recomendables la ingestión de legumbres ya que contienen un 20 % de proteínas pero carentes de metionina, por lo cual, no es aconsejable ingerirlos como único alimento. Estructuras musculares como pescado y carnes, aportan colágeno ( glicocola 35 %, 12% de alanina, 20% de prolina e hidroxiprolina), elastina (30% de glicocola y alanina), actina que contiene cisteina. El tratamiento térmico a que dichas proteínas se someten mediante los procesos de elaboración producen: Desnaturalización proteica a 60ºC, proteolisis parcial 6570º C, degradación proteica a 80ºC y pardeamiento enzimático a 95ºC. La deficiencia de aminoácidos que inciden directamente en los procesos de síntesis, afectan directamente a la actividad de dichas proteínas ya que se producen alteraciones en su estructura tridimensional, especialmente cuando estos son esenciales para su disposición espacial. La inactividad proteica conduce a un conjunto de estados patológicos o a disfunciones en la actividad de los procesos fisiológicos.
  • 16. 2.4 Necesidades de proteinas La cantidad de nitrógeno que nuestro organismo necesita para realizar sus funciones fisiológicas está directamente relacionada con la cantidad de nitrógeno que excretamos en la orina , residuos fecales, procesos fisiológicos de sudoración. En las etapas de crecimiento, además es necesario considerar la cantidad de nitrógeno que el organismo necesita para crecer. Partiendo de éste concepto, se considera el nitrógeno como una relación directa de las necesidades de proteínas. Por cada gramo de nitrógeno que el organismo necesita, debe de ingerirse una cantidad de 6.5 gramos de proteínas. El valor nutritivo de una proteína viene determinado por: • La facilidad para aportar la cantidad de nitrógeno que el organismo necesita, considerando que en ningún caso se asimila el 100 % de la proteína ingerida. • La necesidad de aminoácidos esenciales. • El conocimiento de la presencia de deficiencias de aminoácidos en las proteínas. • Criterios de selección en función de su solubilidad. • La mezcla de alimentos que se realiza considerando que la ingestión conjunta de inhibidores de tripsina y quimiotripsina reducen la absorción de la misma. Estos aspectos, indican el tipo proteína que es necesario seleccionar para establecer un balance positivo de nitrógeno en el organismo. Cuantitativamente, el valor biológico de una proteína se puede determinar porcentualmente conociendo la relación existente entre la cantidad de nitrógeno retenido y el nitrógeno absorbido. A su vez, la digestivilidad de las proteínas viene medida por la relación existente entre el nitrógeno absorbido y el ingerido. Dichos parámetros determinan la correlación existente entre la cantidad de proteína neta utilizada y la eficacia proteica de la misma valorados ambos conceptos como: • Utilización neta de proteínas = % de nitrógeno consumido que queda retenido en el organismos. • Eficacia proteica: Como la relación existente entre la ganancia de peso en gramos y la cantidad de proteína ingerida Considerando valores medios de los diferentes alimentos proteicos, solo una fracción representativa es posible asimilarla. 2.5 Proteinas en el cuerpo humano 2.5.1 Calidad proteica. Tipos de proteínas: La calidad o valor biológico de una proteína viene determinada por su contenido en AA esenciales. Los alimentos de origen animal (carnes, pescados, huevos)
  • 17. contienen proteínas de alto valor biológico porque incluyen todos los AA esenciales, a diferencia de los alimentos de origen vegetal (legumbres, frutos secos, cereales, etc), en los que suele faltar alguno. Sin embargo, las proteínas vegetales tienen la propiedad de complementarse ya que los aminoácidos que faltan en unos alimentos, los encontramos en otros con lo que si en una misma comida combinamos bien los vegetales, obtenemos una proteína de alta calidad. Alimento Valor Biológico Huevo 95- 100 Pescado 75 Carne 75 Leche de vaca 75 Legumbres 65 Arroz 60 Pan 50 De esta forma, la proteína modelo es la del huevo, es decir es la que mejor composición tiene en aminoácidos, siendo la del pescado y la de la carne similares en cuanto a la calidad proteica de la proteína que contienen Complementariedad de las proteínas Lentejas con arroz Garbanzos con maíz Legumbres + Cereales Legumbres con pan ¿Cuánta proteína? Las proteínas no se almacenan como tales, éstas están en continuamente formándose y destruyéndose y, por tanto, es necesario un aporte continuo. El organismo tienen una gran capacidad para reutilizar los aminoácidos que han resultado de la degradación de proteínas ya existentes. Una persona de 70 K sintetiza más de 400 g de proteína diaria; sin embargo no consume más de 100 g de proteína/ día. Esto es posible, pues los aminoácidos esenciales son recíclelos unas 8 veces antes de degradarse. Un aumento de la ingestión de proteínas no puede estimular el aumento de la masa muscular, pues la tasa de síntesis de proteínas del músculo llega a una “meseta” que viene determinada por la cantidad de proteínas que un individuo necesita. El depósito de aminoácidos del organismo, es muy pequeño, de aquí que tengan que ser degradados de tal forma que cuando no existe síntesis proteica, el organismo elimina el exceso de nitrógeno de los aminoácidos sobrantes en forma de urea, y almacena el resto del esqueleto carbonado en forma de grasas. Por tanto, su aprovechamiento será mayor si se toman cuando está estimulada la síntesis de proteínas (Ej.: en las dos primeras horas post-entrenamiento). La ingesta de proteínas debe suponer el 10-15 % del aporte energético diario; 0.81,2 g/ K peso corporal/ día y al menos un 50% tiene que ser de alto valor biológico – proteína animal- y el otro 50% restante debe ser de proteína vegetal.
  • 18. 2.5.2 El recambio proteico Las proteínas del cuerpo están en un continuo proceso de renovación. Por un lado, se degradan hasta sus aminoácidos constituyentes y, por otro, se utilizan estos aminoácidos junto con los obtenidos de la dieta, para formar nuevas proteínas en base a las necesidades del momento. A este mecanismo se le llama recambio proteico. Es imprescindible para el mantenimiento de la vida, siendo la principal causa del consumo energético en reposo (Tasa de Metabolismo Basal). También es importante el hecho de que en ausencia de glúcidos en la dieta de los que obtener glucosa, es posible obtenerla a partir de la conversión de ciertos aminoácidos en el hígado. Como el sistema nervioso y los leucocitos de la sangre no pueden consumir otro nutriente que no sea glucosa, el organismo puede degradar las proteínas de nuestros tejidos menos vitales para obtenerla. Las proteínas de la dieta se usan, principalmente, para la formación de nuevos tejidos o para el reemplazo de las proteínas presentes en el organismo (función plástica). No obstante, cuando las proteínas consumidas exceden las necesidades del organismo, sus aminoácidos constituyentes pueden ser utilizados para obtener de ellos energía. Sin embargo, la combustión de los aminoácidos tiene un grave inconveniente: la eliminación del amoniaco y las aminas que se liberan en estas reacciones químicas. Estos compuestos son altamente tóxicos para el organismo, por lo que se transforman en urea en el hígado y se eliminan por la orina al filtrarse en los riñones. A pesar de la versatilidad de las proteínas, los humanos no estamos fisiológicamente preparados para una dieta exclusivamente proteica. Estudios realizados en este sentido pronto detectaron la existencia de importantes dificultades neurológicas. 2.5.3 Balance de nitrógeno El componente más preciado de las proteínas es el nitrógeno que contienen. Con él, podemos reponer las pérdidas obligadas que sufrimos a través de las heces y la orina. A la relación entre el nitrógeno proteico que ingerimos y el que perdemos se le llama balance nitrogenado. Debemos ingerir al menos la misma cantidad de nitrógeno que la que perdemos. Cuando el balance es negativo perdemos proteínas y podemos tener problemas de salud. Durante el crecimiento o la gestación, el balance debe ser siempre positivo. 2.5.4 Aminoácidos esenciales El ser humano necesita un total de veinte aminoácidos, de los cuales, nueve no es capaz de sintetizar por sí mismo y deben ser aportados por la dieta. Estos nueve son los denominados aminoácidos esenciales, y si falta uno solo de ellos no será posible sintetizar ninguna de las proteínas en la que sea requerido dicho aminoácido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutrición, según cual sea el aminoácido limitante. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que
  • 19. los cereales o los tubérculos constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan mucho más a los niños que a los adultos. 2.5.5 Valor biológico de las proteínas El conjunto de los aminoácidos esenciales sólo está presente en las proteínas de origen animal. En la mayoría de los vegetales siempre hay alguno que no está presente en cantidades suficientes. Se define el valor o calidad biológica de una determinada proteína por su capacidad de aportar todos los aminoácidos necesarios para los seres humanos. La calidad biológica de una proteína será mayor cuanto más similar sea su composición a la de las proteínas de nuestro cuerpo. De hecho, la leche materna es el patrón con el que se compara el valor biológico de las demás proteínas de la dieta. Por otro lado, no todas las proteínas que ingerimos se digieren y asimilan. La utilización neta de una determinada proteína, o aporte proteico neto, es la relación entre el nitrógeno que contiene y el que el organismo retiene. Hay proteínas de origen vegetal, como la de la soja, que a pesar de tener menor valor biológico que otras proteínas de origen animal, su aporte proteico neto es mayor por asimilarse mucho mejor en nuestro sistema digestivo. 2.5.6 Necesidades diarias de proteínas La cantidad de proteínas que se requieren cada día es un tema controvertido, puesto que depende de muchos factores. Depende de la edad, ya que en el período de crecimiento las necesidades son el doble o incluso el triple que para un adulto, y del estado de salud de nuestro intestino y nuestros riñones, que pueden hacer variar el grado de asimilación o las pérdidas de nitrógeno por las heces y la orina. También depende del valor biológico de las proteínas que se consuman, aunque en general, todas las recomendaciones siempre se refieren a proteínas de alto valor biológico. Si no lo son, las necesidades serán aún mayores. En general, se recomiendan unos 40 a 60 gr. de proteínas al día para un adulto sano. La Organización Mundial de la Salud y las RDA USA recomiendan un valor de 0,8 gr. por kilogramo de peso y día. Por supuesto, durante el crecimiento, el embarazo o la lactancia estas necesidades aumentan, como reflejan las tablas de necesidades mínimas de proteínas, que también podéis consultar. El máximo de proteínas que podemos ingerir sin afectar a nuestra salud, es un tema aún más delicado. Las proteínas consumidas en exceso, que el organismo no necesita para el crecimiento o para el recambio proteico, se queman en las células para producir energía. A pesar de que tienen un rendimiento energético igual al de los hidratos de carbono, su combustión es más compleja y dejan residuos metabólicos, como el amoniaco, que son tóxicos para el organismo. El cuerpo humano dispone de eficientes sistemas de eliminación, pero todo exceso de proteínas supone cierto grado de intoxicación que provoca la destrucción de tejidos y, en última instancia, la enfermedad o el envejecimiento prematuro. Debemos evitar comer más proteínas de las estrictamente necesarias para cubrir nuestras necesidades. Por otro lado, investigaciones muy bien documentadas, llevadas a cabo en los últimos años por el doctor alemán Lothar Wendt, han demostrado que los
  • 20. aminoácidos se acumulan en las membranas basales de los capilares sanguíneos para ser utilizados rápidamente en caso de necesidad. Esto supone que cuando hay un exceso de proteínas en la dieta, los aminoácidos resultantes siguen acumulándose, llegando a dificultar el paso de nutrientes de la sangre a las células (microangiopatía). Estas investigaciones parecen abrir un amplio campo de posibilidades en el tratamiento a través de la alimentación de gran parte de las enfermedades cardiovasculares, que tan frecuentes se han vuelto en occidente, desde que se generalizó el consumo indiscriminado de carne. 2.5.7 ¿ Proteínas de origen vegetal o animal ? Puesto que sólo asimilamos aminoácidos y no proteínas completas, el organismo no puede distinguir si estos aminoácidos provienen de proteínas de origen animal o vegetal. Comparando ambos tipos de proteínas podemos señalar : Las proteínas de origen animal son moléculas mucho más grandes y complejas, por lo que contienen mayor cantidad y diversidad de aminoácidos. En general, su valor biológico es mayor que las de origen vegetal. Como contrapartida son más difíciles de digerir, puesto que hay mayor número de enlaces entre aminoácidos por romper. Combinando adecuadamente las proteínas vegetales (legumbres con cereales o lácteos con cereales) se puede obtener un conjunto de aminoácidos equilibrado. Por ejemplo, las proteínas del arroz contienen todos los aminoácidos esenciales, pero son escasas en lisina. Si las combinamos con lentejas o garbanzos, abundantes en lisina, la calidad biológica y aporte proteico resultante es mayor que el de la mayoría de los productos de origen animal. Al tomar proteínas animales a partir de carnes, aves o pescados ingerimos también todos los desechos del metabolismo celular presentes en esos tejidos (amoniaco, ácido úrico, etc.), que el animal no pudo eliminar antes de ser sacrificado. Estos compuestos actúan como tóxicos en nuestro organismo. El metabolismo de los vegetales es distinto y no están presentes estos derivados nitrogenados. Los tóxicos de la carne se pueden evitar consumiendo las proteínas de origen animal a partir de huevos, leche y sus derivados. En cualquier caso, siempre serán preferibles los huevos y los lácteos a las carnes, pescados y aves. En este sentido, también preferiremos los pescados a las aves, y las aves a las carnes rojas o de cerdo. La proteína animal suele ir acompañada de grasas de origen animal, en su mayor parte saturadas. Se ha demostrado que un elevado aporte de ácidos grasos saturados aumenta el riesgo de padecer enfermedades cardiovasculares. En general, se recomienda que una tercera parte de las proteínas que comamos sean de origen animal, pero es perfectamente posible estar bien nutrido sólo con proteínas vegetales. Eso sí, teniendo la precaución de combinar estos alimentos en función de sus aminoácidos limitantes. El problema de las dietas vegetarianas en occidente suele estar más bien en el déficit de algunas vitaminas, como la B 12, o de minerales, como el hierro. 2.6 Estructura de las proteinas La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados: estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y
  • 21. estructura cuaternaria. Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. aminoacidos Todas las proteínas están formadas por el mismo juego estándar de 20 aas. Un aa típico tiene un grupo amino primario, un grupo carboxilo, un átomo de hidrógeno y una cadena lateral (grupo R) unidos a un átomo de carbono α central (Cα). La prolina es la excepción a esta regla por poseer un grupo amino secundario. Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Las otras dos valencias del carbono se saturan con un átomo de H y con un grupo variable denominado radical R. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos. Enantiómeros Los 20 aas, excepto la glicina, tienen cuatro grupos diferentes ordenados tetraédricamente alrededor del átomo de Cα y por lo tanto pueden existir en configuración D o L. Estos dos enantiómeros son imágenes especulares que sólo pueden distinguirse sobre la base de su diferente rotación de la luz polarizada en el plano. Sólo los isómeros L se encuentran en las proteínas. Los 20 aas estándar Los 20 aas estándar tienen diferentes grupos R y muestran diferentes propiedades físico-químicas (polaridad, acidez, basicidad, aromaticidad, tamaño, inflexibilidad conformacional, habilidad de formar puentes hidrógeno, habilidad de entrecruzamiento y reactividad química). Glicina (Gly, G) tiene un átomo de hidrógeno como grupo R. Alanina (Ala, A); valina (Val, V); leucina (Leu, L); isoleucina (Ile, I) y metionina (Met, M) tienen grupos R alifáticos de diferentes estructuras, hidrofóbicos y químicamente inertes. Fenilalanina (Phe, F); tirosina (Tyr, Y) y triptofano (Trp, W) tienen grupos R aromáticos de naturaleza hidrofóbica. Prolina (Pro, P) tiene un grupo R alifático unido al grupo amino (imino ácido). Es conformacionalmente rígida. Cisteína (Cys, C) tiene un grupo R que contiene azufre. Es un grupo R hidrofóbico, altamente reactivo, que puede formar un enlace disulfuro con otro residuo de cisteína.
  • 22. Arginina (Arg, R) y lisina (Lys, K) son aas básicos con grupos R cargados positivamente, mientras que el grupo R de la histidina (His, H) puede estar cargado positivamente o sin carga a pH neutro. Acido aspártico (Asp, D); ácido glutámico (Glu, E) tienen grupos R ácidos, cargados negativamente a pH neutro. Asparagina (Asn, N) y glutamina (Gln, Q) tienen amidas como grupos R. Serina (Ser, S) y treonina (Thr, T) tienen hidroxilos en sus grupos R. Todos estos aas son polares y sin carga y pueden formar puentes hidrógeno. 2.6.1 Estructura primaria La estructura primaria es la secuencia de aa. de la proteína. Nos indica qué aas. componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aas. se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 23. 2.6.2 Estructura secundaria La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio.Los aas., a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable Existen dos tipos de estructura secundaria: la a(alfa)-hélice la conformación beta
  • 24. Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue. En esta disposición los aas. no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lámina plegada. Presentan esta estructura secundaria la queratina de la seda o fibroína.
  • 25. 2.6.3 Estructura terciaria La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular. En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.. Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte , enzimáticas , hormonales, etc.
  • 26. Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre. los puentes de hidrógeno los puentes eléctricos las interacciones hifrófobas.
  • 27. 2.6.4 Estructura cuaternaria Esta estructura informa de la unión , mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero. El número de protómeros varía desde dos como en la hexoquinasa, cuatro como en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60 unidades proteícas.
  • 28. 2.7 Propiedades de proteinas • Especificidad. La especificidad se refiere a su función; cada una lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia; por lo que un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función. Además, no todas las proteinas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee proteínas específicas suyas que se ponen de manifiesto en los procesos de rechazo de órganos transplantados. La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, por lo que sirve para la construcción de "árboles filogenéticos" • Desnaturalización. Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita. La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, ( huevo cocido o frito), variaciones del pH. En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización. 2.8 Clasificación de proteínas Se clasifican en: 1. HOLOPROTEÍNAS Formadas solamente por aminoácidos 2. HETEROPROTEÍNAS Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético HOLOPROTEÍNAS Globulares Fibrosas  Prolaminas:Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)  Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).  Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)  Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina  Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.  Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos  Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.  Elastinas: En tendones y vasos sanguineos
  • 29.  Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) HETEROPROTEÍNAS Glucoproteínas     Ribonucleasa Mucoproteínas Anticuerpos Hormona luteinizante Lipoproteínas  De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Nucleoproteínas  Nucleosomas de la cromatina  Ribosomas Cromoproteínas  Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígeno  Citocromos, que transportan electrones FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS Estructural      Enzimatica Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las reacciones químicas y puedes verlas y estudiarlas con detalle aquí. Hormonal     Defensiva  Inmunoglobulina  Trombina y fibrinógeno Transporte  Hemoglobina  Hemocianina  Citocromos Reserva Como las glucoproteínas que forman parte de las membranas. Las histonas que forman parte de los cromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis. Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas  Ovoalbúmina, de la clara de huevo  Gliadina, del grano de trigo
  • 30.  Lactoalbúmina, de la leche 2.9 Proteinas en la dieta Las proteínas están formadas por aminoácidos que pueden ser esenciales y no esenciales. El cuerpo humano necesita cerca de veinte aminoácidos para la síntesis de sus proteínas y sólo puede elaborar trece de los aminoácidos que se conocen como los aminoácidos no esenciales; los cuales se denominan con este nombre porque el cuerpo puede elaborarlos y no necesita adquirirlos de la dieta. Hay nueve aminoácidos llamados esenciales porque solamente se obtienen de los alimentos, ya que el cuerpo no los elabora. Si la proteína de un alimento suministra suficientes aminoácidos esenciales, entonces se llama proteína completa. Al contrario, si no los suministra, se llama proteína incompleta. Todas las carnes y los otros productos animales son fuentes de proteínas completas. Éstas son, entre otras: la carne de res, el cordero, el cerdo, las aves, el pescado, los mariscos, los huevos, la leche y sus derivados. La proteína de los alimentos como los granos, las frutas y las verduras se califican como proteínas incompletas bajas o carentes de uno de los aminoácidos esenciales. Estas fuentes de proteína son consideradas incompletas. Las proteínas vegetales pueden combinarse para obtener de dicha combinación todos los aminoácidos esenciales y formar una proteína completa. Se pueden citar los siguientes ejemplos: el arroz y los fríjoles, la leche y el cereal de trigo y el maíz y los fríjoles. 2.9.1 Efectos secundarios Una dieta con alto consumo de carne podría ocasionar colesterol alto u otras enfermedades como la gota. Otro problema potencial es que una dieta alta en proteína puede sobrecargar los riñones, lo que ocasiona un trastorno para el organismo, debido a que los materiales de desecho, que son el producto final del metabolismo proteínico, son excretados en la orina. 2.9.2 Recomendaciones Una dieta bien balanceada en términos nutricionales suministra las proteínas adecuadas; incluso los vegetarianos pueden obtener las proteínas suficientes si consumen la combinación vegetal apropiada. La cantidad de proteína diaria que se recomienda depende de la edad, las condiciones médicas y el tipo de dieta que se sigue. Dos o tres porciones de alimentos ricos en proteínas satisfacen las necesidades diarias de casi todos los adultos. Estos son los tamaños de las porciones que se recomiendan para la proteína: Para el tamaño de las porciones proteínicas que se recomiendan para niños y adolescentes, ver dieta para niños de acuerdo con la edad.
  • 31. De 56 a 85 g (2 a 3 onzas) de carne magra, de aves y pescado cocidos (una porción de más o menos el tamaño de una baraja de cartas). Media taza de fríjoles, lentejas o legumbres cocidos. Un huevo o dos cucharadas de mantequilla de maní, que equivalen a 30 g(1onza) de carne magra. Se debe escoger frecuentemente la carne magra, carne de aves sin piel, el pescado y los fríjoles, las lentejas y legumbres, que son las opciones de proteínas más bajas en grasa. Para más información, ver los grupos básicos de alimentos. 2.10 Sintesis de las proteinas El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas, es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del citoplasma celular. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt), específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm), dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que finalice una proteína ya está comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARN mensajero, está siendo utilizada por varios ribosomas simultáneamente. 2.10.1 Papel de los ARNt Los ARNt desempeñan un papel central en la síntesis de las proteínas La síntesis proteica tiene lugar en el ribosoma, que se arma en el citosol a partir de dos subunidades riborrucleoproteicas provenientes del nucléolo. En el ribosoma el ARN mensajero (ARNm) se traduce en una proteína, para lo cual se requiere también la intervención de los ARN de transferencia (ARNt. El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del sistema La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y continúa por el agregado de nuevos aminoácidos -de a uno por vez- en uno extremos de la cadena. Como se sabe la clave de la traducción reside en el código genético, compuesto por combinaciones de tres nucleótidos consecutivos -o tripletes- en el ARNm. Los distintos tripletes se relacionan específicamente con tipos de aminoácidos usados en la síntesis de las proteínas. Cada triplete constituye un codón: existen en total 64 codones, 61 de los cuales sirven para cifrar aminoácidos y 3 para marcar el cese de la traducción. Tal cantidad deriva de una relación matemática simple: los cuatro nucleótidos (A, U, C y G)se combinan de a tres, por lo que pueden generarse 64 (4 3).
  • 32. Dado que existen más codones, (61) que tipos de aminoácidos (20), casi todos pueden ser reconocidos por más de un codón, por lo que algunos tripletes a como "sinónimos". Solamente el triptófano y la metionina -dos de los aminoácidos menos frecuentes en las proteínas - son codificados, cada uno, por un solo codón Fig. A-1. Los dibujos ilustran cuatro de los seis codones que codifican al aminoácido leucina (Leu). Los dos de la izquierda se aparean con un mismo anticodón, igual que el par de codones de la derecha. Ello es posible porque la tercera base de los codones suele ser "adaptable ", es decir, puede establecer uniones con una base no complementaria. Generalmente los codones que representan a un mismo aminoácido se parecen entre sí y es frecuente que difieran sólo en el tercer nucleótido. La baja especificidad de este nucleótido ha llevado a decir que existe una "degeneración" en tercera base de la mayoría de los codones. Resta agregar que el número de codones en el ARNm determina la longitud de la proteína. 2.10.2 Tipos de ARNt Existen 31 tipos diferentes de ARNt Las moléculas intermediarias entre los codones del ARNm y los aminoácidos son los ARNt, los cuales tienen un dominio que se liga específicamente a uno de los 20 arninoácidos y otro que lo hace, específicamente también, con el codón apropiado. El segundo dominio consta de una combinación de tres nucleótidos -llamada anticodón - que es complementaria de la del codón. Cada tipo de ARNt lleva antepuesto el nombre del aminoácido que transporta. por ejemplo, leucinil-ARNt para el aminoacil-ARNt de la leucina, lisinil-ARNt para el de la lisina, fenilalanil-ARNt para el de la fenilalanina, metionil-ARNt para el de la metionina, etcétera. Por su lado. El ARNt unido al aminoácido compatible con él se designa aminoacilARNtAA, en el que "AA" correspnde a la sigla del aminoácido. Por ejemplo, leucinilARNtLeu, lisinil-ARNtlys, fenilalanil-ARNtPhe. metionil-ARNtMet, etcétera. Si bien teóricamente pueden existir 61 tipos de ARNt diferentes, sólo hay 31. El déficit se resuelve por la capacidad que tienen algunos ARNt de reconocer a más de un codón. Lo logran porque sus anticodones suelen poseer la primera base "adaptable", es decir, que puede unirse con una base no complementaria situada en la tercera posición del codón (recuérdese la "degeneración" de esta base).
  • 33. Así, la G en la primera posición del anticodón puede aparearse tanto con una C -es lo habitual - como con una U del codón (fig. A-1). Similarmente, la U en la primera posición del anticodón puede hacerlo con una A -es lo habitual - o con una G. Por otra parte, la inosina (I) -una de las bases inusuales se encuentra en la primera posición del anticodón en varios ARNt y es capaz de aparearse con cualquier base (excepto con una G) localizada en la tercera posición del codón. 2.10.3 El codón de iniciación El codón de iniciación es el triplete AUG El primer codón que se traduce en los ARNm es siempre el triplete AUG. cuya información codifica al aminoácido metionina (fig. A-2). Por lo tanto, este codón cumple dos funciones: señala el sitio de comienzo de la traducción -caso en el cual recibe el nombre de codón de iniciación -, y cuando se halla en otras localizaciones en el ARNm codifica a las metioninas del interior de las moléculas proteicas. Al especificar el primer aminoácido de la proteína, el codón AUG de iniciación determina el encuadre de los sucesivos tripletes, lo que asegura la síntesis correcta de la molécula. Tómese como ejemplo la secuencia AUGGCCUGUAACGGU. Si el ARNm es traducido a partir del codón AUG, los codones siguientes serán GCC, UGU, AAC y GGU, que codifican, respectivamente, a los aminoácidos alanina, cisteina ,asparagina y glicina. En cambio, si se omitiera la A del codón de iniciación, el encuadre de los tripletes sería el siguiente: UGG, CCU, GUA y ACG, los cuales se traducen en los aminoácidos triptófano, prolina, valina y treonina, respectivamente. Algo semejante ocurriría si también se omitiera la U, pues resultaría un tercer tipo de encuadre: GGC, CUG, UAA y CGC. En este caso, después de codificar los dos primeros codones a los aminoácidos glicina y leucina, la traducción se detendría, ya que UAA es un codón de terminación. Fig.2 2.10.4 Los aminoácidos se ligan por medio de uniones peptídicas La unión de los aminoácidos entre sí para construir una proteína se produce de modo que: el grupo carboxilo de un aminoácido se combina con el grupo a amínoácido siguiente, con pérdida de una molécula de agua H 2O y recordemos que esa combinación se llama unión peptídica.
  • 34. Cualquiera que sea su longitud, la proteína mantiene el carácter anfotérico de los aminoácidos aislados, ya que contiene un grupo amino libre en uno de sus extremos y un grupo carboxilo en el otro extremo. La proteína se sintetiza a partir de extremo que lleva el grupo amino libre. Ello se corresponde con la dirección 5´  3´ usada para la traducción del ARNm, la misma con que el ADN se transcribe (ver figura ) Antes de describir los procesos que dan lugar a la síntesis de las proteínas analizaremos cómo arriban los ARNm al citoplasma, qué configuración poseen los ARNt y cuál es la estructura de los ribosomas. 2.10.5 Los ARNm arribados al citoplasma se conectan con ríbosomas Los transcriptos primarios de los ARNm se hallan combinados con diversas proteínas, con las que forman las nueleoproteínas heterogéneas nucleares o RNPhn.. No obstante, muchas de esas proteínas se desprenden de los ARNm a medida que éstos abandonan el núcleo. Los ARNm salen hacia el citoplasma por los poros de la envoltura nuclear. Ya en el citosol, cada ARNm se combina con nuevas proteínas y con ribosomas, lo que lo habilita para ejercer su función codificadora durante la síntesis proteica. Entre las proteínas se encuentra la llamada CBP (por cap binding protein), que se combina con el cap en el extremo 5´ del ARNm. Su papel será analizado más adelante. Algunos ARNm se localizan en sitios prefijados en el citoplasma, de modo que las proteínas que codifican se sintetizan y se concentran en esos sitios. Un ejemplo es el ARNm de la actina, que se sitúa en la zona periférica de las células epiteliales donde se deposita la mayor parte de la actina . El extremo 5' de los ARNm contiene una secuencia de alrededor de 10 nucleótidos previa al codón de iniciación -entre éste y el cap - que, como es lógico, no se traduce (fig. A-2). En algunos ARNm esta secuencia participa en el control de 1a traducción y en otros regula la estabilidad del ARNm, es decir, su supervivencia. Otra secuencia especial del ARNm, de hasta miles de nucleótidos, suele hallarse después del codón de terminación. entre éste y la poli A (fig. A-2). Tiene por función controlar la supervivencia del ARNm. 2.10.6 Las moléculas de los ARNt adquieren una forma característica Hemos visto que los codones del ARNm no seleccionan a los aminoácidos directamente y que la traducción de los ARNM en proteínas depende de un conjunto de moléculas intermediarias -los ARNt- que actúan como adaptadores, ya que discriminan tanto a los codones del ARNm como a los aminoácidos compatibles con ellos. Así la función básica de los ARNt es alinear a los aminoácidos siguiendo el orden de los codones para poder cumplir con sus funciones, los ARNt ,adquieren una forma característica semejante a un trébol de cuatro hojas (fig. A-3). Los cuatro brazos se generan por la presencia en los ARNt de secuencias de 3 a 5 pares de nuelcótidos complementarios, los cuales se aparean entre sí como los nucleótidos de las dos cadenas del ADN.
  • 35. En la punta de uno de los brazos confluyen los extremos 5' y 3´ del ARNt. El extremo 3´ es más largo, de modo que sobresale el trinucleótido CCA que fue incorporado durante el procesamiento. Este brazo se llama aceptador porque a él se liga el aminoácido, que se une a la A del CCA. Los tres brazos restantes poseen en sus extremos secuencias de 7 a 8 nucleótidos no apareados, -con forma de asas -, cuyas denominaciones derivan de los nucleótidos que las caracterizan. Una de ellas contiene el triplete de nueleótidos del anticodón, por lo que su composición varía en cada tipo de ARNt. Otra, en virtud de que contiene dihidrouridinas (D), se denomina asa D. La tercera se conoce como asa T, por el trinucleótido T C que la identifica. La letra T simboliza a la ribotimidina y la  a la seudouri dina. Entre el asa T y el anticodón existe un asa adicional, llamada variable porque su longitud difiere en los distintos ARN de transferencia. Un plegamiento ulterior en el ARNt hace que deje de parecerse a un trébol de cuatro hojas y adquiera la forma de la letra L (fig. A-4). El cambio se debe a que se establecen apareamientos inusuales entre algunos nueleótidos, como la combinación de un nucleótido con dos a la vez. Formada la L, las asas D y T pasan a la zona de unión de sus dos ramas y el brazo aceptador y el triplete de bases del anticodón se sitúan en las puntas de la molécula (fig. A-4). FIGURA A-3
  • 36. FIGURA A-4 2.10.7 Una aminoacil-ARNt sintetasa une el aminoácido al ARNt El aminoácido se liga a su correspondiente ARNt por la acción de una enzima llamada aminoacil-ARNt sintetasa, que cataliza la unión en dos pasos. Durante el primero, el aminoácido se liga a un AMP , con el cual forma un aminoacil AMP. Por ejemplo leucinil –AMP , lisinil AMP, fenilalanil AMP, metionilAMP, etc.. Dado que el AMP deriva de la hidrólisis de un ATP , se libera pirofosfato (PP) y energía , que también pasa al aminoacil- AMP AA + ATP AA-AMP + PP En el segundo paso esa energía es utilizada por la aminoacil ARNt sintetasa para transferir el aminoácido del aminoacil –AMP a la A del brazo aceptador del ARNt compatible, con lo cual se forma una molécula esencial para la síntesis proteica: el aminoacil-ARNtAA que reconoce el codón complementario en el ARNm. AA-A + ARNt  ( AMINOACIL SINTETASA) AA-ARNtAA + AMP Debe señalarse que la energía del ATP usada en la primera reacción queda depositada en la unión química entre el aminoácido y la A del trinucleótido CCA. 2.10.8 Existen 20 amínoacil – ARNt sintetasas diferentes Existen 20 aminoacil-ARNt sintetasas diferentes, cada una diseñada para reconocer a un aminoácido y al ARNt compatible con él. Ambos reconocimientos permiten que cada uno de los 31 tipos de ARNt
  • 37. se ligue sólo a uno de los 20 aminoácidos usados en la síntesis proteica. Ello es posible porque cada aminoacil ARNt sintetasa identifica al ARNt por el anticodón, la parte más específica del ARNt (Fig A-3). No obstante, en los ARNt existen otras señales que son reconocidas por la enzima, generalmente tramos de nucleótidos cercanos al anticodón. Como es obvio, la existencia de 11 clases de ARNt hace que algunos aminoácidos sean reconocidos por más de un ARNt. Uno de los ARNt redundantes es el llamado ARNt iniciador o ARNt[i], pues transporta a la metionina destinada exclusivamente al codón AUG de iniciación (FIG A-9). Es muy probable quecerca de ese codón existan señales que diferencien al metionil-ARNt[i]met –portador de la metionina dirigida a él- de los metionil ARNtmet comunes, portadores de las metioninas destinadas a los restantes codones AUG del ARNm. 2.10.9 Los ribosomas están compuestos por dos subunidades Los mecanismos para alinear a los aminoacil ARNt AA de acuerdo con el orden de los codones del ARNm son algo complicados. Requieren de los ribosomas cuya primera tarea es localizar al codón AUG de iniciación y acomodarlo correctamente para que el encuadre de ese triplete y el de los siguientes sea el adecuado. Luego el ribosoma se desliza hacia el extremo 3´del ARNm y traduce a los sucesivos tripletes en aminoácidos. Estos son traídos – de a uno por vez – por los respectivos ARNt. Las reacciones que ligan a los aminoácidos entre sí - es decir , las uniones peptídicas - se producen dentro del ribosoma . Finalmente, cuando el ribosoma arriba al codón de terminación – en el extremo 3´del ARNm – cesa la síntesis proteica y se libera la proteína. Como podemos notar, los ribosomas constituyen las "fábricas de las proteínas" Cada ribosoma está compuesto por dos subunidades - una mayor y otra menor – identificadas con las siglas 40S y 60S respectivamente (los números hacen referencia a los coeficientes de sedimentación de las subunidades, es decir a las velocidades con que sedimentan cuando son ultracentrifugadas, la 60S migra más rápido al fondo del tubo). En la subunidad menor algunas proteínas forman dos áreas - una al lado de la otra – denominadas sitio P (por peptidil) y sitio A (por aminoacil).
  • 38. Por otro lado en la subunidad mayor las proteínas ribosómicas formarían un túnel por el que saldría la cadena polipeptídica a medida que se sintetiza 2.10.10 Las etapas de la síntesis de proteínas La síntesis de las proteínas se divide en tres etapas, llamadas de iniciación , de alargamiento y de terminación (fig. A-9). El comienzo de la síntesis proteica requiere de varios factores de iniciación • La etapa de iniciación es regulada por proteínas citosólicas denominadas factores de iníciación (IF), que provocan dos hechos separados pero concurrentes , uno en el extremo 5´del ARNm y otro en la subunidad menor del ribosoma El primer proceso involucra al cap y a una secuencia de nucleótidos aledaña, localizada entre el cap y el codón de iniciación . Estas partes reconocidas por el factor IF-4, que se liga a ellas sí al ARNm se proteína CBP . La conexión del IF-4 con el ARNm insume energía que es provista por un ATP. En el segundo proceso, el metioníl-ARNt[i] met se coloca en el sitio P de la subunidad menor del ribosoma, reacción que requiere el factor IF-2 y la energía de un GTP. Logrados ambos acondicionamientos, otro factor de iniciación, el IF-3, con la ayuda del IF-4 coloca el extremo 5´ del ARNm sobre una de las caras de la unidad menor del ribosoma, la que posee los sitios P y A. De inmediato la subunidad menor se desliza por el ARNm y detecta al codón de AUG de iniciación, que se coloca, en el sitio P . Como es lógico , el segundo codón del ARNm queda colocado al lado, es decir en el sitio A. Entre tanto, el metioril-ARNt[i]met ,' ubicado en el sitio P de la subunidad menor, se une al codón AUG de iniciación mediante su anticodón CAU (UAC ). El acoplamiento correcto entre estos dos tripletes es imprescindible para asegurar el encuadre normal de los siguientes codones del ARNm en los sitios P y A del ribosoma.
  • 39. La etapa de iniciación concluye cuando la subunidad menor se combina con la subunidad mayor y se forma el ribosoma. En él se encuentran los primeros dos codones del ARNm: en el sitio P el codón AUG de iniciación -unido al metionilARNt[i]met- y en el sitio A el codón que le sigue. La unión entre sí de las dos subunidades ribosómicas se produce luego del desprendimiento del IF-2 y del IF-3, lo cual es mediado por el factor IF-5. El alargamiento de la cadena proteica es promovido por factores de elongación • La etapa de alargamiento comienza cuando al sitio A del ribosoma se acerca otro aminoacil-ARNtAA, compatible con el segundo codón del ARNm, con el cual se une. La reacción es mediada por un factor de elongación llamado EF-1 y consume energía, que es aportada por un GTP. Al quedar el aminoacil-ARNtAA cerca del metionil-ARN[t]met. la metionina localizada en el sitio P, al tiempo que se desacopla del. ARNt[i], se liga mediante una unión peptidica - al aminoácido ubicado en el sitio A. Se forma así un dipeptidil-ARNt, que continúa ubicado en el sitio A. Su permanencia en este sitio es breve, en seguida veremos por qué. La unión peptídica es catalizada por la subunidad mayor del ribosoma. Debe agregarse que la energía requerida para consumar esa unión proviene de la ruptura de otra unión química , aquella que liga al aminoácido con la adenina en el brazo aceptador del ARNt. Como en el caso del metionil – ARNt [i] met, la ruptura química tiene lugar siempre en el sitio P. Entre tanto, fuera del ribosoma, esperando para ingresar, se encuentra el tercer codón del ARNm. Aborda el ribosoma cuando el ARNm se corre tres nucleótidos en dirección de su extremo 5´. Este proceso – llamado traslocación – es mediado por el el factor de elongación EF-2 y también consume energía ahora aportada por un GTP. Como vemos, desde el punto de vista energético la síntesis proteica es bastante costosa, ya que por cada aminoácido que se incorpora se consumen dos GTP y un ATP, el último gastado durante 1a síntesis del aminoacil-ARNtAA El corrimiento del ARNm hace que el codón de iniciación sea desalojado del sitio P sitio P -y, por consiguiente, del ribosoma- el segundo codón se mude del sitio A al sitio P y el tercer codón ingrese en el sitio A vacante. Lógicamente el corrimiento de los codones desplaza también a los ARNt , por lo que el ARNt[i] sale del ribosoma -no tarda en desprenderse del codón de iniciación – y el dipéptido pasa del sitio A al sitio P. Mientras tanto, un tercer aminoacil-ARNt AA ingresa en le ribosoma , se acomoda en el sitio A y su anticodón se une al tercer codón de ARNm, otra vez por la intervención del EF-1. Debe señalarse que el EF-1 actúa después que el EF-2 se retira del ribosoma, y viceversa. El paso siguiente comprende la formación de una unión peptídica entre el dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil –ARNt AA. Esta unión peptídica, ahora entre e dipéptido y el aminoácido del tercer aminoacil-
  • 40. ARNtAA. Esta unión peptídica genera un tripeptidil –AARNt, que permanece en el sitio P hasta la próxima translocación del ARNm. Los procesos citados se repiten de forma sucesiva codón tras codón ; así , en el cuarto paso se forma un tetrapeptidil ARNt y luego peptidil - ARNt cada vez más largos , que se traslocan del sitio A al P conforme se producen las uniones peptídicas. Se calcula que se agregan a la cadena, en promedio, cinco aminoácidos por segundo. Debido a que con cada traslocación se corren tres nucleótidos del ARNm , su extremo 5´se aleja progresivamente del ribosoma y su extremo 3´se acerca a él en igual medida. Cuando el ribosoma se ha alejado del extremo 5´del ARNm unos 90 nucleótidos, en el codón de iniciación se acomoda un nuevo ribosoma, lo cual da inicio a la síntesis de otra cadena proteica. Esto se repite varias veces . La síntesis proteica concluye cuando el ribosoma alcanza el codón de terminación • La etapa de terminación determina la conclusión de la síntesis de la proteína cuando el sitio A del ribosoma es abordado por el codón de terminación del ARNm (UUA, UGA o UAG, indistintamente). Ello deja al sitio A sin el esperado aminoacil-ARNt AA, aunque pronto es ocupado por un factor de terminación llamado eRF (eucaryotic releasing factor), que sabe reconocer a los tres codones de terminación. En síntesis la terminación de la cadena polipeptídica está señalada por el ARNm mediante un codón que no especifica la incorporación de ningún aminoácido . Ese codón de terminación puede ser UUA, UGA o UAG, y sobre él no se une ningún ARNt. En cambio, es reconocido por dos proteínas llamadas factores de liberación (eRF). Cuando esto sucede, la proteína terminada se libera del último ARNt, que también se separa del ARNm. Por último también se disocian las subunidades ribosómicas. Todos estos elementos pueden ser reutilizados en una nueva síntesis. En conclusion : Tres etapas en la síntesis de proteínas. a) Iniciación. La subunidad ribosómica más pequeña se une al extremo 5´ de una molécula de ARNm. La primera molécula de ARNt, que lleva el aminoácido modificado fMet, se enchufa en el codón iniciador AUG de la molécula deARNm. La unidad ribosómica más grande se ubica en su lugar, el ARNt ocupa el sitio P (peptidico). El sitio A (aminoacil) está vacante. El complejo de iniciación está completo ahora. b) Alargamiento. Un segundo ARNt con su aminoácido unido se mueve al sitio A y su anticodón se enchufa en el mRNA. Se forma un enlace peptidico entre los dos aminoácidos reunidos en el ribosoma. Al mismo tiempo, se rompe el enlace entre el primer aminoácido y su ARNt. El ribosoma se mueve a lo largo de la cadena de ARNm en una dirección 5´ a 3 ´ y el segundo ARNt, con el dipéptido unido se mueve al sitio P desde el sitio A, a medida que el primer ARNt se desprende del ribosoma. Un tercer ARNt se mueve al sitio A y se forma otro enlace peptÍdico. La cadena peptídica naciente siempre está unida al tRNA que
  • 41. se está moviendo del sitio A al sitio P, y el ARNt entrante que lleva el siguiente aminoácido siempre ocupa el sitio A. Este paso se repite una y otra vez hasta que se completa el polipéptido. c) Terminación. Cuando el ribosoma alcanza un codón de terminación (en este ejemplo UGA), el polipéptido se escinde del último ARNt y el ARNt se desprende del sitio P. El sitio A es ocupado por el factor de liberación que produce la disociación de las dos subunidades del ribosoma
  • 42. .
  • 43. 2.11 APLICACIONES Dos temas médicos vinculados con la actividad de los ribosomas Al ser invadidas por bacterias, las células de algunos organismos inferiores elaboran sustancias llamadas antibióticos para defenderse de la infección. En muchos casos los antibióticos logran sus objetivos interfiriendo la síntesis proteica en los ribosomas de las bacterias, lo que las mata. Por ejemplo, el cloranfenicol impide las uniones peptídicas, la estreptomicina afecta el inicio de la traducción y distorsiona la fidelidad de la síntesis, la eritromicina bloquea la translocación del ARNm, la tetraciclina no permite que los aminoacil-ARNtAA ingresen en el sitio A, la kirromiicina inhibe la actividad de los factores de elongación y la puromicina usurpa el sitio A del ribosoma, de modo que la cadena peptídica se liga al antibiótico y no a un aminoacil-ARNtAA, lo que interrumpe su síntesis. La medicina ha trasladado estos efectos a otros escenarios biológicos, particularmente al organismo humano. Así, cuando determinadas bacterias lo infectan, éstas pueden ser destruidas mediante la administración de antibióticos. Debe advertirse que la puromicina afecta también a los ribosomas de las células eucariotas, y por ello su uso farmacológico es muy restringido. Por su parte, el cloranfenicol, la eritromicina, la tetraciclina y la kirromicina, si bien interfieren levemente la síntesis proteica en los ribosomas eucarióticos citosólicos, afectan mucho más la de los ribosomas de las mitocondrias , lo cual reafirma la teoría endosimbiótica. Otro tema médico vinculado con los ribosomas corresponde al mecanismo de acción de la toxina diftérica , que ingresa en la célula por endocitosis y ribosila al factor de elongación EF-2 , lo cual lo anula. Ello conduce en poco tiempo a la muerte. 2.12 Conclusiones Son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque: a)son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleicos. b)son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía. c)muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.
  • 44. Capítulo 3 Carbohidratos 3.1 Introduccion Sinónimo de glúcido y de hidrato de carbono. También se les llama azúcares, si bien esta palabra se reserva para los glúcidos dulces, que son moléculas relativamente simples. Son carbohidratos las moléculas compuestas por átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno en una proporción aproximada a 'Cn H2n On'. Los glúcidos tienen estructuras más o menos complejas, pero siempre son producto de la unión de monómeros llamados monosacáridos, de los cuales el representante-tipo es la glucosa. Son, pues, polímeros de los monosacáridos. Los monosacáridos son heterociclos de tres (triosa), cuatro (tetrosa), cinco (pentosas), seis (hexosas) o más átomos de carbono. La estructura de un monosacárido puede considerarse como derivada de una cadena carbonada en la que: • Uno de los átomos de carbono contiene un grupo aldehído (-CH=O) si está en un extremo de la cadena, o un grupo cetona (>C=O) si no lo está • En el resto de la cadena, cada átomo de carbono está unido por un enlace simple a: el átomo de carbono que le precede (o un 'H', si está en el extremo de la cadena) el átomo de carbono que le sigue (o un 'H', si está en el extremo de la cadena) un átomo de hidrógeno un radical alcohol (-OH). Salvo que el monosacárido esté disuelto en agua, caso en el oscila entre los dos estados que ilustran las dos primeras figuras del esquema siguiente, esta cadena es inestable.
  • 45. O=C-H | HO-C-H | HO-C-H | HO-C-H | HO-C-H | OH-C-H | H H | HO-C----| HO-C-H | HO-C-H | <<<<<<< HO-C-H >>>>>>> | H-C----| OH-C-H | H | | | O | | | H | OH-C-H HO_|_____ / O HO/ /H H/ /OH ______/ / / HO H H OH Para lograr la estabilidad, el grupo cetona (>C=O) o el grupo aldehído (-CH=O) reaccionan con un radical alcohol (-OH) y cierran la cadena formando un heterociclo, comúnmente de unos cuatro o cinco átomos de carbono y uno de oxígeno. La tercera figura del esquema anterior ilustra cómo se representa abreviadamente un monosacárido, sustituyendo los símbolos del carbono por los ángulos del hexaedro. Los disacáridos son el producto de la unión de dos monosacáridos. Los oligosacáridos, de menos de cien. Los polisacáridos contienen entre cien y varios miles de polisacáridos. Los polisacáridos más importantes son los polímeros de la glucosa, que es el monosacárido más importante. Destacan el Almidón y la Celulosa entre los de origen vegetal y el glucógeno o glicógeno y entre los de origen animal. Estos compuestos están formados por carbono, hidrógeno y oxígeno. Estos dos últimos elementos se encuentran en los glúcidos en la misma proporción que en el agua, de ahí su nombre clásico de hidratos de carbono, aunque su composición y propiedades no corresponde en absoluto con esta definición. La principal función de los glúcidos es aportar energía al organismo. De todos los nutrientes que se puedan emplear para obtener energía, los glúcidos son los que producen una combustión más limpia en nuestras células y dejan menos residuos en el organismo. De hecho, el cerebro y el sistema nervioso solamente utilizan glucosa para obtener energía. De esta manera se evita la presencia de residuos tóxicos (como el amoniaco, que resulta de quemar proteínas) en contacto con las delicadas células del tejido nervioso. Una parte muy pequeña de los glúcidos que ingerimos se emplea en construir moléculas más complejas, junto con grasas y proteínas, que luego se incorporarán a nuestros órganos. También utilizamos una porción de estos carbohidratos para conseguir quemar de una forma más limpia las proteínas y grasas que se usan como fuente de energía.
  • 46. 3.1.1 FUENTE DE GLUCIDOS Las plantas sintetizan los glúcidos o carbohidratos gracias a la intervención del pigmento llamado clorofila produce monosacáridos a partir de la energía solar y de su capacidad de captación osmótica de sus propios nutrientes. Por esta razón, los vegetales reciben el nombre de autotrofos puesto que son capaces de transformar materiales inorgánicos en recursos orgánicos. Por el contrario, los seres animales y algunos vegetales sin clorifila, como las algas y los hongos, son heterotrofos y no pueden sintetizar material orgánico a partir de materiales inorgánicos, por lo que es necesario de una alimentación orgánica para poder realizar su transformación vital. 3.1.2 FUNCIONES DE LOS GLUCIDOS Cumplen 3 funciones básicas: I. La principal función es aportar energía al organismo. De todos los nutrientes que potencialmente pueden aportar energía, son los glúcidos los que producen la combustión más limpia, que no presentan residuos tóxicos como el amoníaco, que resulta de quemar proteínas. II. Una porción pequeña se emplea en construir moléculas más complejas, junto con grasas y las proteínas. III. Otra porción se utiliza para conseguir quemar de una forma más limpia las proteínas y grasas que se usan como fuente de energía. En los seres vivos las funciones de los carbohidratos se pueden generalizar en: a) energéticas (glucógeno en animales y almidón en vegetales, bacterias y hongos) La glucosa es un de los carbohidratos más sencillos comunes y abundantes; representa a la molécula combustible que satisface las demandas energéticas de la mayoría de los organismos. b) de reserva Los carbohidratos se almacenan en forma de almidón en los vegetales (gramineas, leguminosas y tubérculos) y de glucógeno en los animales. Ambos polisacáridos pueden ser degradados a glucosa. c) compuestos estructurales (como la celulosa en vegetales, bacterias y hongos y la quitina en artrópodos) Los carbohidratos estructurales forman parte de las paredes celulares en los vegetales y les permiten soportar cambios en la presión osmótica entre los espacios intra y extracelulares. Esta, es una de las sustancias naturales mas abundantes en el planeta. En las grandes plantas y en los árboles, la celulosa, estructura fibrosa construida de glucosa, cumple la doble función de carga y soporte. La celulosa es de origen vegetal principalmente, sin embargo algunos
  • 47. invertebrados tienen celulosa en sus cubiertas protectoras. El polisacárido estructural más abundante en los animales es la quitina. En los procariontes forma la pared celular construida de azúcares complejos como los péptidoglicanos y ácidos teicoicos. A las propiedades de esta estructura se le atribuyen muchas de las características de virulencia y antigenicidad. En algunos animales como los insectos los carbohidratos forman la quitina, el ácido condroitín sulfúrico y el ácido hialurónico, macromoléculas de sostén del aparato muscular. d) precursores Los carbohidratos son precursores de ciertos lípidos, proteínas y dos factores vitamínicos, el ácido ascórbico (vitamina C) y el inositol. e) señales de reconocimiento (como la matriz extracelular) Los carbohidratos intervienen en complejos procesos de reconocimiento celular, en la aglutinación, coagulación y reconocimiento de hormonas 3.2 Clasificación de los carbohidratos Todos los carbohidratos están formados por unidades estructurales de azúcares, que se pueden clasificar según el número de unidades de azúcar que se combinen en una molécula. La Tabla 1 muestra los principales tipos de carbohidratos alimenticios. Clasificación de carbohidratos Monosacáridos Glucosa, fructosa, galactosa Disacáridos Sacarosa, lactosa, maltosa Polioles Isomaltosa, sorbitol, maltitol Oligosacáridos Maltodextrina, fructo-oligosacáridos Polisacáridos Almidón: Amilosa, amilopectina Sin almidón: Celulosa, pectinas, hidrocoloides Los carbohidratos son compuestos que tienen una fórmula condensada C nH2nOn, en donde n es el número de Carbonos, por ejemplo en la glucosa n=6, por tanto su fórmula molecular es: C6H12O6. Se pueden encontrar en forma lineal o bien cíclica. A ésta última corresponde también la fórmula molecular C nH2nOn. Además de los grupos aldehído o cetona, los carbohidratos contienen también varios grupos hidroxilo (OH), todos ellos generan cargas parciales en la molécula, lo que facilita la formación de puentes de hidrógeno con el solvente que los contiene si este es polar como el agua, de ahí que los monosacáridos sean muy
  • 48. solubles en solventes polares. En los grupos OH de los carbohidratos se generan cargas parciales con los que las moléculas de agua son capaces de establecer puentes de hidrógeno. Todos los carbohidratos excepto la dihidroxiacetona poseen uno o más átomos de Carbono asimétricos, también conocidos como centros quirales. Una manera de reconocer la quiralidad, (aunque no la única), es buscar átomos de Carbono unidos a cuatro grupos o átomos diferentes (por ejemplo el Carbono 5 de la glucosa). Los azúcares modificados por los sistemas biológicos pueden tener asociados grupos amino o acetilo, oxidarse en sus grupos alcohol aldehído o cetona y formar ácidos, reducirse y formar desoxi-azúcares, o bien fosforilarse y formar monosacáridos mono o di fosforilados (como el gliceraldehído-3-fosfato o la glucosa-6-fosfato). La oxidación de una aldosa o de una cetosa da origen a los azúcares ácidos; estos pueden sufrir oxidaciones por la acción de alguna enzima o por medio de agentes oxidantes. A los azúcares capaces de oxidarse se les llama azúcares reductores. Los carbohidratos son derivados aldehídicos o cetónicos de alcoholes polihídricos (con varios hidroxilos), comprenden entonces, alcoholes cetónicos, alcoholes aldehídicos y sus derivados Cuando por hidrólisis es imposible fragmentar mas una molécula con función reductora (aldehído o cetona) y varias funciones alcohol, la molécula se denomina monosacárido o azúcar simple (terminación "osa"). Según el grupo carbonilo presente el monosacárido, se dividen en aldosas (si está en el extremo de la molécula) como la glucosa y cetosas (si está en medio de la molécula) como la ribulosa. Dependiendo del número de átomos de Carbono presentes en la molécula, pueden ser triosas, tetrosas, pentosas, etc. Los términos pueden ser combinados ej. La glucosa es una aldohexosa mientras que la ribulosa es una cetopentogfgffsa. La glucosa es la unica aldosa que aparece en forma libre en la naturaleza como monosacárido. A pesar de ello, existen muchos otros monosacáridos (Dgliceraldehído, D-Ribosa y D-Galactosa), que son importantes componentes de otras biomoléculas. Las azúcares L son mucho menos abundantes en la naturaleza que las D. 3.2.1 Monosacaridos 3.2.1.1 Glucosa.
  • 49. Función: Aporte energético celular. La glucosa es el más común y abundante de los monosacáridos y constituye el más importante nutriente de las células del cuerpo humano. Es transportada por la sangre y constituye el principal azúcar utilizada como fuente de energía por los tejidos y las células. De hecho, el cerebro y el sistema nervioso solamente utilizan glucosa para obtener energía. Química: Lo usual es que forme parte de cadenas de almidón o disacáridos. Pertenece al grupo los carbohidratos denominados simples o monosacáridos. Su molécula posee 6 átomos de carbono (hexosas), por lo que pertenece al subgrupo de las aldohexosas que son de alto interés biológico. Formaciones: Puede ser metabolizada a partir de la sucrosa o azúcar de caña, de la lactosa o azúcar de la leche o de la maltosa o azúcar de la cerveza o del sirope o de la galactosa y en general de cualquier otro glúcido. Al polimerizarse da lugar a polisacáridos con función energética (almidón y glucógeno) o con función estructural, como la celulosa de las plantas. Forma parte molecular de todos los glúcidos, tanto de los disacáridos como de los polisacáridos. Alerta: Un alto nivel de glucosa puede ser señal de diabetes, con responsabilidad de la hormona pancreática insulina. Un bajo nivel es llamado hypoglicemia y puede ser responsabilidad de las hormonas glucagón o adrenalina. Ambos casos son anomalías de los niveles testeados de este monosacárido en la sangre. Fuentes: No suele encontrarse en los alimentos en estado libre, salvo en la miel y en algunas frutas, especialmente uvas. 3.2.1.2 Fructosa Función: Aporte energético celular. Glúcido disponible de rápida absorción como fuente de energía por el organismo. Química: Al igual que la glucosa, la fructosa pertenece al grupo los carbohidratos denominados simples o monosacáridos. Su molécula es una hexosa y su fórmula
  • 50. empírica es C6H12O6. Pertenece al subgrupo de las cetohexosas que son de alto interés biológico. Formaciones: Es transformada rápidamente en glucosa en el hígado y en el intestino grueso para ser utilizada como fuente rápida de energía. Forma parte de la sacarosa, junto con la glucosa. Alerta: Es mucho más dulce que el azúcar de caña. Fuentes: Es encontrada en la mayoría de las frutas y también en la miel y algunos vetegales. El azúcar de caña es metabolizada en fructosa y glucosa. 3.2.1.3 Galactosa. Función: Aporte energético celular.. Química: Al igual que la glucosa, la galactosa pertenece al grupo los carbohidratos denominados simples o monosacáridos. Igualmente, su molécula posee 6 atómos de carbono (hexosas), por lo que pertenece al subgrupo de las aldohexosas que son de alto interés biológico. Formaciones: Es convertida en glucosa en el hígado y es sintetizada en las glándulas mamarias para producir la lactosa materna, conjuntamente con la glucosa. Alerta: Proviene de la leche, de la cual el organismo la aprovecha abriendo los glúcidos en glucosa y galactosa. Fuentes: Leche. 3.2.2 Disacáridos. 3.2.2.1 Sacarosa (sucrosa). Función: Aporte energético celular.. Química: Disacárido formado por una molécula de glucosa y otra de fructosa, mediante enlace dicarbonílico (entre 2 carbonos anoméricos). Formaciones: Estos azúcares pueden ser metabolizados con la adición de moléculas de agua. La unión molecular de este disacárido se rompe mediante la acción de un enzima llamada sacarasa, liberándose la glucosa y la fructosa para su asimilación directa.
  • 51. Alerta: Su forma cristalizada y refinada azúcar blanca de mesa es excesivamente utilizadada por nuestra civilización. Su uso no sólo abarca como endulcorante directo de las bebidas, sino su ubicuidad es omnipresente: alimentos conservados, mayonesas, salsas, ensaladas, alimentos para bebés, suplementos con cereales inflados, platos cocinados, etc.. El uso de la sucrosa ha alcanzado niveles tan altos que puede catalogarse de adictividad perniciosa biológica y socialmente (al igual que los fármacos, el consumo es fomentado por una poderosa red de marketing de carácter mundial). Entre los problemas de su sobreuso se encuentra la obesidad crónica, diabetes, problemas emocionales, debilidad funcional de la glándula timo y pancreas, síndrome premenstrual, stress, etc. Fuentes: Es el componente principal del azúcar de caña o de la remolacha azucarera. Piñas o ananas. 3.2.2.2 Maltosa. Función: Aporte energético celular. Química: Disacárido formado por 2 unidades de glucosa, mediante enlace monocarbonílico (entre 1carbono anomérico de un monosacárido y 1 carbono no anomérico de otro monosacárido). Formaciones: Estos azúcares pueden ser metabolizados con la adición de moléculas de agua. Es fácilmente separables en moléculas simples de glucosa para su rápida utilización por el cuerpo. La maltosa puede ser obtenida a partir de los almidones. Los almidones son desagregados en sus componentes simples mediante la enzima amylase salivar que en la boca los convierte en dextrinas, almidones de cadena corta, las cuales a su vez mediante la intervención de la enzima amylase pancreática es transformada en maltosa en el intestino grueso con el apoyo de la enzima maltase, la que finalmente es sintetizada en glucosa en las paredes instestinales. Fuentes: Es obtenida por el organismo por la transformación de almidones o féculas contenidas en muchos cereales. Cerveza. 3.2.2.3 Lactosa. Función: Aporte energético celular. Química: Disacárido formado por una molécula de glucosa y otra de galactosa, mediante enlace monocarbonílico. Formaciones: Estos azúcares pueden ser metabolizados con la adición de moléculas de agua. Para separar la lactosa de la leche y ser asimilada se necesita la acción de un enzima llamada lactasa, que separa la lactosa en el instestino grueso en sus componentes más simples: la fructosa y la galactosa.
  • 52. Alerta: Normalmente el enzima lactasa para separar la lactosa de la leche está presente sólo durante la lactancia, por lo es causa de que muchas personas tengan problemas para digerir la leche especialmente de otro origen que la materna. Fuentes: Es el único azúcar de origen animal, el azúcar de la leche materna. 3.2.3 Polisacáridos. 3.2.3.1 Almidones o féculas. Función: Aporte energético celular. Es el polisacárido de reserva propio de los vegetales. Aporta un más consistente nivel de azúcar en la sangre que los azúcares simples. Química: Polisacáridos con enlaces a-glucosídico de muchas uniones de glúcidos monosacáridos o glucosa. Formaciones: Están formados básicamente por 2 tipos de polímeros: la amilasa, polisacárido de cadena larga está formada por unidades de maltosa unidas mediante enlaces (1-4), presenta estructura helicoidal; la amilopectina, que es uno de los polisacáridos más comunes, es de cadena corta y ramificada, está formada también por unidades de maltosa unidas mediantes enlaces (1-4), con ramificaciones en posición a(1-5). La amilasa es fácilmente separada por el enzima amilase. Los almidones son desagregados en sus componentes simples mediante la enzima amylase salivar que en la boca los convierte en dextrinas, almidones de cadena corta, las cuales a su vez mediante la intervención de la enzima amylase pancreática es transformada en maltosa en el intestino grueso con el apoyo de la enzima maltase, la que finalmente es sintetizada en glucosa en las paredes instestinales. Fuentes: Papas, cereales: trigo, arroz, maiz, legumbres, raices de vegetales. Plátanos. 3.2.3.2 Celulosa y fibras. Función: Estos glúcidos no son digeribles, pero son necesarios para una buena digestión, motilidad intestinal y funciones excretorias terminales. Química: Polisacáridos formado por la unión de muchos glúcidos monosacáridos. La celulosa está constituída por unidades de b-glucosa, por lo que esta peculariedad hace a la celulosa inatacable por los enzimas digestivos humanos, y por consiguiente que carezca de interés nutricional.
  • 53. Formaciones: La celulosa forma la pared celular de la célula vegetal. Esta pared, constituye un verdadero estuche en el que queda encerrada la célula y que persiste tras la muerte de ésta. Alerta: Una dieta desprovista de fibras es causa de diverticulosis, problemas gastrointestinales diversos, cáncer de colon y de constipación o estreñimiento, frecuentemente crónico y causa crítica de la mayoría de las enfermedades del ser humano. También las fibras previenen la apendicitis. Fuentes: Salvados de trigo, avena. Manzana, Frutas cítricas, verduras verdes y en general la piel y los envoltorios de las células de las plantas. 3.3 Las reservas de glúcidos: el glucógeno Prácticamente la totalidad de los glúcidos que consumimos son transformados en glucosa y absorbidos por el intestino. Posteriormente pasan al hígado donde son transformados a glucógeno, que es una sustancia de reserva de energía para ser usada en los períodos en que no hay glucosa disponible (entre comidas). Según se va necesitando, el glucógeno se convierte en glucosa, que pasa a la sangre para ser utilizada en los diferentes tejidos. También se almacena glucógeno en los músculos, pero esta reserva de energía sólo se utiliza para producir energía en el propio músculo ante situaciones que requieran una rápida e intensa actividad muscular (situaciones de huida o defensa). El glucógeno se almacena hasta una cantidad máxima de unos 100 gr. en el hígado y unos 200 gr. en los músculos. Si se alcanza este límite, el exceso de glucosa en la sangre se transforma en grasa y se acumula en el tejido adiposo como reserva energética a largo plazo. A diferencia de las grasas, el glucógeno retiene mucha agua y se mantiene hinchado en el cuerpo. Al consumir el glucógeno, tras un período de ayuno o ejercicio físico intenso, también se pierde el agua que retiene -1 kilo aproximadamente -, por lo que puede parecer que se ha disminuido de peso. Este agua se recupera en cuanto se vuelve a comer. Todos los procesos metabólicos en los que intervienen los glúcidos están controlados por el sistema nervioso central, que a través de la insulina retira la glucosa de la sangre cuando su concentración es muy alta. Existen otras hormonas, como el glucagón o la adrenalina, que tienen el efecto contrario. Los
  • 54. diabéticos son personas que, o bien han perdido la capacidad de segregar insulina, o las células de sus tejidos no son capaces de reconocerla. Los diabéticos no pueden utilizar ni retirar la glucosa de la sangre, por lo que caen fácilmente en estados de desnutrición celular y están expuestos a múltiples afecciones. 3.3.1 El índice glucémico Cuando tomamos cualquier alimento rico en glúcidos, los niveles de glucosa en sangre se incrementan progresivamente según se van digiriendo y asimilando los almidones y azúcares que contienen. La velocidad a la que se digieren y asimilan los diferentes alimentos depende del tipo de nutrientes que lo componen, de la cantidad de fibra presente y de la composición del resto de alimentos presentes en el estómago e intestino durante la digestión. Para valorar estos aspectos de la digestión se ha definido el índice glucémico de un alimento como la relación entre el área de la curva de la absorción de 50 gr. de glucosa pura a lo largo del tiempo, con la obtenida al ingerir la misma cantidad de dicho alimento. Este índice es de gran importancia para los diabéticos, ya que deben evitar las subidas rápidas de glucosa en sangre. En el apartado dedicado al tratamiento y control de la diabetes a través de la alimentación, puedes encontrar la tabla de índices glucémicos de diferentes alimentos. 3.3.2 Necesidades diarias de glúcidos Los glúcidos deben aportar el 55 ó 60 por ciento de las calorías de la dieta. Sería posible vivir durante meses sin tomar carbohidratos, pero se recomienda una cantidad mínima de unos 100 gr. diarios, para evitar una combustión inadecuada de las proteínas y las grasas (que produce amoniaco y cuerpos cetónicos en la sangre) y pérdida de proteínas estructurales del propio cuerpo. La cantidad máxima de glúcidos que podemos ingerir sólo está limitado por su valor calórico y nuestras necesidades energéticas, es decir, por la obesidad que podamos tolerar. 3.4 Los carbohidratos en el cuerpo La función principal de los carbohidratos es aportar energía, pero también tienen un papel importante en: • La estructura de los órganos del cuerpo y las neuronas. • La definición de la identidad biológica de una persona, como por ejemplo su grupo sanguíneo. 3.4.1. Fuente y almacenamiento de energía
  • 55. Los almidones y los azúcares son las principales fuentes de energía y aportan 4 kilocalorías (17 kilojulios) por gramo. Los azúcares simples son absorbidos por el intestino delgado y pasan directamente a la sangre, para ser transportados hasta el lugar donde van a ser utilizados. Los disacáridos son descompuestos en azúcares simples por las enzimas digestivas. El cuerpo también necesita la ayuda de las enzimas digestivas para romper las largas cadenas de almidones y descomponerlas en los azúcares por los que están formadas, que pasan posteriormente a la sangre. El cuerpo humano utiliza los carbohidratos en forma de glucosa. La glucosa también se puede transformar en glucógeno, un polisacárido similar al almidón, que es almacenado en el hígado y en los músculos como fuente de energía de la que el cuerpo puede disponer fácilmente. El cerebro necesita utilizar la glucosa como fuente de energía, ya que no puede utilizar grasas para este fin. Por este motivo se debe mantener constantemente el nivel de glucosa en sangre por encima del nivel mínimo. La glucosa puede provenir directamente de los carbohidratos de la dieta o de las reservas de glucógeno. Varias hormonas, entre ellas la insulina, trabajan rápidamente para regular el flujo de glucosa que entra y sale de la sangre y mantenerla a un nivel estable. 3.4.2. El índice glucémico Cuando se come un alimento con carbohidratos se da un correspondiente aumento y un posterior descenso del nivel de glucosa en sangre, lo cual se conoce como respuesta glucémica. Esta respuesta es importante, por ejemplo, para el control del apetito, la nutrición deportiva y para aquellos que padecen diabetes. Hay varios factores que influyen en la intensidad y la duración de la respuesta glucémica. Depende de: El alimento en particular: • El tipo de azúcar por el que esté formado el carbohidrato • La naturaleza y la forma del almidón, ya que algunos son más fáciles de digerir que otros Los métodos utilizados para procesar y cocinar el alimento • Otros nutrientes del alimento, como la grasa o la proteína La persona: • su metabolismo • la hora del día en la que ha ingerido el carbohidrato El impacto de los diferentes alimentos que contienen carbohidratos sobre la respuesta glucémica del cuerpo se clasifica tomando un alimento como referencia,
  • 56. como el pan blanco o la glucosa. Esta clasificación se denomina índice glucémico (IG). EL ÍNDICE GLUCÉMICO DE ALGUNOS ALIMENTOS COMUNES (utilizando como referencia la glucosa) Alimentos con I.G. bajo (I.G. menor a 55) Fideos y pasta Lentejas Manzana/zumo de manzana Peras Naranjas/zumo de naranja UvasYogur bajo en grasa Pan de frutas Judías Chocolate Alimentos con I.G. intermedio (I.G 55-70) Arroz basmati Plátano Copos de avena Refrescos Maíz tierno Piña Azúcar blanco Alimentos con I.G. intermedio (I.G > 70) Pan (blanco o integral) Patata asada Copos de maíz Patatas fritas Miel Puré de patatas Arroz blanco (bajo en amilosa o "arroz glutinoso") De: Foster-Powell, K., Holt, S.H.A., Brand-Miller, J.C. 2002. International tables of glycaemic index and glycemic load values. American Journal of Clinical Nutrition, 76:5-56. 3.4.3. Funcionamiento intestinal y fibras alimenticias El cuerpo no es capaz de digerir ni la fibra alimenticia ni algunos de los oligosacáridos en el intestino delgado. La fibra favorece el funcionamiento adecuado del intestino, aumentando el volumen de masa fecal y estimulando el tránsito intestinal. Una vez que el carbohidrato no digerible pasa al intestino grueso, algunos tipos de fibras como las gomas y las pectinas, así como los oligosacáridos, son fermentados por la microflora intestinal. Esto hace que también aumente la masa general del intestino grueso y tiene un efecto beneficioso para la regeneración de la microflora. 3.5 Metabolismo de los carbohidratos
  • 57. 3.5.1 Glucógenolisis Enzimas: glucosa fosforilasa, desramificante y fosfoglucomutasa. fosforolisis del glucógeno para dar glucosa-1-fosfato La glucosa-1-fosfato se isomeriza a glucosa-6-fosfato La glucosa-6-fosfato puede ser utilizada en la glucólisis, la vía de las pentosas fosfato o para mantener la glicemia (concentración fisiológica de glucosa en sangre) En el proceso se lleva a cabo una cascada de fosforilaciones generada por la síntesis de cAMP. La unión alfa,1-6 detiene a la fosforilasa, en ese momento actúa una enzima con doble actividad, por una parte es transferasa, desprende las tres unidades de glucosa terminales de la rama y las transfiere a otra rama de glucógeno, posteriormente utiliza su actividad de amilo-1,6-glucosidasa hidrolizando el residuo en posición 1,6 con el cual trabaja la fosforilasa. 3.5.2 Glucógeno: El glucógeno es el polisacárido principal de reserva en las células animales, es equivalente al almidón de los vegetales. Abunda en el hígado, aproximadamente es el 10 % de su peso, en el músculo es de entre 1 y 2 % en los hepatocitos, hay gránulos que son agrupaciones de moleéculas simples muy ramificadas. A semejanza de la amilopectina resta formado por D-glucosa con enlaces alfa,1-4, pero esta mas ramificado y es mas compacto. Las ramificaciones están formadas por entre 8 y 12 residuos en posiciones alfa, 1-6. Esta macromolécula puede aislarse de los tejidos con soluciones calientes de KOH. El glucógeno se forma a partir de la unión de una unidad de glucosa a una proteína, la glucogenina que ayuda a estabilizar a la primera molécula de glucógeno para que se pueda dar el primer enlace alfa,1-4. 3.5.3 Glucólisis: La glucólisis fue la primera vía metabólica que se describió, Eduard Buchner en 1897 estudio la fermentación de la glucosa en extractos de levaduras. En 1941 Fritz Lipmann y Herman Kalkar describieron las funcioness de los compuestos de alta energía como el ATP en el metabolismo. Con la purificación de enzimas y experimentos en bacterias y levaduras se describieron las
  • 58. reacciones de esta vía metabólica. Las funciones de los cofactores como el NAD+ y de las moléculas fosforiladas, se describieron por primera vez en la glucólisis. 3.5.4 Fermentación: Es el proceso de aprovechamiento de la glucosa en ausencia de O 2, el objetivo final de este proceso es la formación de ATP para realizar trabajo. La vida se originó en ausencia de O2 por lo que esta vía esta considerada como la mas primitiva y esta presente en todos los organismos. 4. Bibliografía: 1. WHO/FAO (1998) Carbohydrates in human nutrition. FAO food and nutrition paper no. 66. FAO, Rome. 2. Foster-Powell, K., Brand Miller, J. (1995), International tables of glycaemic index. American Journal of Clinical Nutrition. 62: 871S-93S. 3. Hellerstein, M.K., Christiansen, M., Kaempfer, S. et al (1991). Measurement of de novo hepatic lipogenesis in humans using stable isotopes. J. Clin. Invest. 87: 1841-1852. 4. World Health Organisation (1998) Obesity - preventing and managing the global epidemic. Report of the WHO consultation on Obesity. Geneva, June 97. 5. Bolton-Smith C & Woodward M (1994). Dietary composition and fat to sugar ratios in relation to Obesity. Int J Obesity 18;820-828. 6. US Department of Health and Human Services (1996). Physical activity and health: a report of the Surgeon General, Atlanta, Georgia, USA. 7. Fejershov O. Concepts of dental caries and their consequences for understanding the disease. Community Dent. Oral Epidemiol. 1997; 25: 512. 7. Dietary Starches and Sugars in Man: A comparison (1989). Edited by J. Dobbing, ILSI Human Nutrition Review series.
  • 59. 8. ILSI Europe Concise Monographs Series: Nutritional and health aspects of sugars: evaluation of new findings (1995). 9. ILSI Europe Concise Monographs

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