Estructura tridimensional proteínas

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Estructura tridimensional proteínas

  1. 1. Estructura y función de las proteínas
  2. 2. Configuración: arreglo espacial de los átomos en una proteína. <ul><li>Las conformaciones que existen en determinadas condiciones son, usualmente, las que son termodinámicamente más estables (con menor energía de Gibbs “G”). </li></ul><ul><li>Las proteínas que se encuentran en alguna conformación funcional son llamadas proteínas nativas. </li></ul><ul><li>La configuración se da por: </li></ul><ul><li>Interacciones con agua (aa hidrofilicos o hidrofobicos). </li></ul><ul><li>Máximo numero de puentes de H. </li></ul><ul><li>Interacciones entre los aa; por carga eléctrica (Puentes de sal) o entre SH de cisteínas (Puentes disulfuro). </li></ul>
  3. 3. Cada enlace peptídico (C-N) tiene carácter de doble enlace debido a la resonancia y no puede rotar. N-C y C-C pueden rotar en ángulos designados ɸ (phi) y ψ (psi), respectivamente.
  4. 4. Al graficar los angulos ɸ y ψ se obtiene una gráfica de Ramachandran . Residuos de L-Ala. Las partes azules representan rotaciones posibles
  5. 5. right-handed helix Estructura secundaria: α Hélice.
  6. 6. Cinco fenómenos pueden afectar la estabilidad de la hélice : 1) Repulsión electrostática entre grupos R de aa cercanos, (2) Amontonamiento de grupos R adyacentes, (3) Interacciones entre grupos R lejanos, (4) La presencia de residuos de Pro y Gly, y (5) Interacción de residuos de aa a los extremos de la hélice y el dipolo que forma.
  7. 7. Hojas β paralelas (misma dirección) y antiparalelas (direcciones contrarias) Estructura secundaria: β .
  8. 8. Estructura secundaria: Giros y vueltas. Giros β
  9. 9. Ramachandran de varias estructuras.
  10. 10. Probabilidad relativa de que un aa dado aparezca en la estructura terciaria.
  11. 11. En resumen: La estructura secundaria es el arreglo regular de residuos de aa en un segmento de un polipeptido, en el cual cada residuo esta espacialmente relacionado a sus segmentos vecinos. Las estructuras secundarias más comunes son la alfa hélice, la conformación β y los giros β .
  12. 12. Estudio de las Proteínas
  13. 13. Cromatografía
  14. 14. Cromatografía de intercambio Iónico
  15. 15. Cromatografía de exclusión de tamaño.
  16. 16. Cromatografía de Afinidad
  17. 17. HPLC
  18. 18. Electroforesis
  19. 19. SDS- PAGE Electroforesis en geles de poliacrilamida
  20. 21. Determinar peso molecular
  21. 22. Electroforesis en 2D.
  22. 23. Electroforesis en 2D.
  23. 24. Proteína Total Punto Isoeléctrioco Gradiente de pH Peso Molecular
  24. 25. Punto Isoelectrico Peso molecular Gel 2D
  25. 28. Actividad y actividad específica . Actividad: se refiere a las unidades totales de enzima en una solución Actividad especifica: el numero de unidades de enzima por miligramo de proteína. Canicas rojas representan enzimas
  26. 29. En resumen Las proteínas se separan y se purifica gracias a las diferencias en sus propiedades. Una amplia gama de técnicas cromatográficas hace uso de diferencias de tamaño, afinidades de unión, carga, y otras propiedades. Estos incluyen intercambio iónico, exclusión por tamaño, la afinidad, y cromatografía de líquidos de alto rendimiento. Electroforesis separa las proteínas sobre la base de la masa o carga. Electroforesis en gel de SDS e isoelectroenfoque se pueden utilizar por separado o en combinación para una mayor resolución. Purificación puede ser monitoreada analizando actividad específica
  27. 30. Secuenciación de polipeptidos
  28. 31. Ruptura de puentes disulfuro
  29. 33. Romper, secuenciar y ordenar
  30. 34. Síntesis química de un péptido en un soporte insoluble .
  31. 36. Dada su estructura terciaria y cuaternaria, las proteínas se clasifican en: Proteínas Fibrilares y Proteínas Globulares
  32. 37. Estructura del Pelo El pelo es un arreglo de muchas filamentos de queratina.
  33. 38. Colageno
  34. 39. Estructura de fibras de colágeno
  35. 40. Estructura de la seda.
  36. 41. Las proteínas globulares son compactas y variadas.
  37. 42. Estructura secundaria de mioglobina de ballena.
  38. 43. Grupo Hemo .
  39. 44. Estructura tridimensional de proteínas globulares.
  40. 46. Structural domains in the polypeptide troponin C.
  41. 47. Arreglos de estructura secundaria que conforman la terciaria. SUPERSECUNDARIA
  42. 51. Formación de dominios grandes a partir de dominios pequeños.
  43. 52. Organización de proteínas basado en dominios Todo con alfa hélices
  44. 53. Todo con Betas
  45. 54. Alfa / Betas
  46. 55. Alfa + Beta
  47. 56. Estructura cuaternaria Deoxihemoglobina
  48. 57. Simetría cíclica en proteínas
  49. 58. Viral capsids. (a) Poliovirus Capside viral, poliovirus Virus del mosaico del tabaco
  50. 59. En resumen: La estructura terciaria es la estructura tridimensional completa de un polipéptido. Dos clases de proteínas según su estructura terciaria: Fibrosas y globulares. Proteínas fibrosas, son principalmente estructurales, tienen elementos simples repetidos. Proteína globular, Estructura terciaria complicada. Compactas. Su estructura se puede estudiar analizando subestructuras estables (supersecundarias). Las regiones de un polipéptido que se pueden plegar establemente e independientemente son llamados dominios. La estructura cuaternaria resulta de las interacciones entre subunidades de proteínas multiméricas. Las subunidades se relacionan por simetría rotacional o helical.
  51. 60. Desnaturalización de proteínas.
  52. 61. Renaturalización de proteínas
  53. 62. Vía de plegamiento
  54. 63. Chaperonas en plegamiento
  55. 65. GroEL/GroES
  56. 66. Tarea: Bioquímica interactiva Proteínas

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