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TRABAJO COLABORATIVO NO. 1.




                         Por:

RICHARD GETULIO GÓMEZ BOSSACódigo: 1128049072NATHALIE
                  RODRIGUEZ ESPITIA
                  Código: 1076650678




                     Presentado a:

                GOLDA MEYER TORRES




                       Grupo:09




     UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA

 ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA

                QUIMICA DE ALIMENTOS

                 CARTAGENA DE INDIAS

                    MARZO DE 2012



                           0
INTRODUCCIÓN




El agua es el disolvente universal pero es un mal disolvente de moléculas no
polares comparada con la mayoría de los disolventes orgánicos. Las moléculas
apolares no pueden formar puentes de hidrogeno y las disoluciones de estas
sustancias presentan muchas propiedades fisicoquímicas anómalas. La ausencia
de interacciones favorables entre agua y moléculas no polares da lugar a que
estas interaccionen entre ellas mismas de forma mas favorable a lo que lo harían
en disolventes orgánicos; es decir, los grupos moleculares no polares prefieren los
entornos no polares. Esta preferencia de las moléculas no polares por los entornos
no acuosos se conoce como Interacción Hidrófoba. Esta interacción es uno de los
principales factores de estabilidad de las estructuras de las proteínas, ácidos
nucleicos y membranas.




                                         1
Trabajo colaborativo No. 1

Nombre: Richard Getulio Gómez Bossa
Código: 1128049072

ACTIVIDAD No. 1: Determinación del contenido de agua en un alimento
Interacciones agua-soluto

Objetivo: Describir y graficar las diferentes interacciones que tiene el agua como
disolvente universal con algunos solutos.

Contenido del aporte:

Tipo de      Ejemplo         Graficación del tipo de interacción
interacció
n
Agua con     Sal    común
grupos       disuelta en
iónicos.     agua.




                             Gracias a la polaridad de la molécula de agua, esta
                             puede interponer entre los iones de las redes
                             cristalinas de los compuestos iónicos, lo que origina
                             una disminución importante de la atracción entre
                             ellos y provoca su separación y por tanto su
                             disolución.
                             Las moléculas de agua rodean a los iones e
                             impidiendo que vuelvan a unirse.
                             El agua disuelve las redes cristalinas de la sal
                                        2
comun, hidratando los iones que la componen.
Interacció   El
n con        aminoácido
grupos       glicina
neutros      presente en
capaces      la calabaza
de formar
puentes
de
hidrógeno




                              Durante la interacción del aminoácido con el agua se
                              producen los puentes de hidrogeno. Cuando las
                              moléculas de agua se unen según la polaridad que
                              existe entre los iones del hidrogeno y oxigeno de ella
                              misma y los de la glicina.
Interacció   El    vinagre,
n con        que contiene
grupos       una
neutros      concentració
capaces      n
de formar    aproximada
puentes      de 3% al 5%
de           de ácido
hidrógeno    acético en
             agua


                              El acido acetico al interactuar con el agua pierde o
                              dona un proton de hidrogeno que es atraido por el
                              oxigeno en el agua, dando lugar a la reccion que
                              produce el sabor y olor agrio caracteristico que tiene
                              el vinagre.




                                         3
Interacció   La Glucosa
n con        como     un
grupos       monosacárid
neutros      o   en    el
capaces      azúcar
de formar    común.
puentes
de
hidrógeno




                              Al ser disuelta el azúcar en el agua esta hace
                              contacto con la molécula de glucosa creando
                              puentes de hidrogeno separándola.
Interacció   Fructosa
n con        (Aldehído)
grupos       presente en
neutros      todas      las
capaces      frutas
de formar    naturales
puentes      como
de           mango,
hidrógeno    guanábana,
             papayas
             entre otras.




                              La fructosa al ser extraída y concentrada se usa
                              como azúcar alternativo. Esta al ser disuelta en agua
                              se dispersa rápidamente formando puentes de
                              hidrogeno que la separan por la acción de la alta
                              polaridad que tiene este líquido.




                                         4
Trabajo Colaborativo No. 1


Nombre: NATHALIE RODRIGUEZ ESPITIA
Código: 1076650678


ACTIVIDAD No. 2: INTERACCION DEL AGUA CON SUSTANCIAS APOLARES


Objetivo: Comprender las propiedades de los aminoácidos y la relación que
tienen estos con las proteínas y el agua.


CONTENIDO DEL APORTE:


   1. ¿Qué es un hidrato de clatrato? ¿existen o se presentan en los
      sistemas alimentarios?


Los hidratos son sólidos cristalinos similares al hielo; su formación y
descomposición son transiciones de fase de primer orden y no reacciones
químicas. Es una consecuencia de los enlaces de puente de hidrogeno que las
moléculas de agua puedan formar hidratos. Puede entenderse a los hidratos, al
igual que a los demás clatratos, como una solución sólida.


Un clatrato es una estructura en la cual un tipo de molécula forma una red que
atrapa y retiene un segundo tipo de molécula. El clatrato es por tanto un
compuesto no estequiometrico en la cual moléculas de tamaño conveniente son
capturadas en cavidades que se dan en la estructura de otro compuesto. El agua
congelada puede crear celdas capaces de contener moléculas de gas, enlazadas
por puentes de hidrogeno.




                                            5
Los clatratos también se denominan complejos huésped invitado o compuestos de
inclusión, aquellos clatratos en los que el compuesto que actúa como jaula es el
agua se denominan hidratos de clatrato o simplemente hidratos.1


    2. ¿Qué aminoácidos le pueden dar un carácter apolar a las proteínas?


Los aminoácidos pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad en tres grupos:
apolares, polares y cargados. Dentro del grupo de los apolares o no apolares se
incluyen siete de los veinte aminoácidos que existen en la naturaleza: alanina (A),
valina (V), prolina (P), isoleucina (I), metionina (M), leucina (L) y fenilalanina (F).


De las proteínas reales se encuentra que los aminoácidos apolares muestran una
tendencia a situarse en el interior de las mismas, mientras que los pertenecientes
a los otros dos grupos se hallan generalmente expuestos al solvente (agua).2


Dado su carácter hidrofobicos estos aminoácidos participan en el mantenimiento
de la estructura tridimensional de las proteínas.3




1
  http://es.scribd.com/jstrolli/d/36331223-Hidratos
2
  http://www.iflysib.unlp.edu.ar/sites/default/files/renzi.pdf
3
  http://www.slideshare.net/csoria/aminocidos-y-protenas-presentation

                                                6
3. Explique en donde radica el efecto hidrofobicas de los aminoácidos
          apolares.


En un medio acuoso, las moléculas hidrofóbicas tienden a asociarse por el simple
hecho de que evitan interaccionar con el agua. Lo hace por razones
termodinámicas: las moléculas hidrofóbicas se asocian para inimizar el número de
moléculas de agua que puedan estar en contacto con las moléculas hidrofóbicas.4




4
    http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm

                                                 7
Este fenómeno se denomina efecto hidrofóbico y es el responsable de que
determinados lípidos formen agregados supramoleculares. Son ejemplos de
fuerzas hidrofóbicas:


      Las que se establecen entre los fosfolípidos que forman las membranas
      celulares (forman bicapas).
      Las que se establecen en el interior de una micela durante la digestión de
      los lípidos.
      Las que hacen que los aminoácidos hidrofóbicos se apiñen en el interior de
      las proteínas globulares




                                       8
4. Explique y grafique como se presenta la asociación del agua con
      grupos hidrofobicos de las proteínas.




Las proteínas son compuestos que tienen carácter hidrofobicos e hidrofilicos. La
cadena polipeptídica desplegada en una solución acuosa, las cadenas laterales
(R) de los aminoácidos se estabilizan por solvatación (hidratación con moléculas
de agua).


Debido a que las interacciones agua - agua son mas fuertes que las interacciones
entre estas y los grupos apolares de la proteína, las moléculas de agua forman
una red de modo que los grupos apolares de las proteínas dejan de estar
expuestos hacia las moléculas de agua, se agrupan entre si, adquiriendo una
configuración en la que los residuos hidrófobos quedan internos en el centro de la




                                        9
proteína y los residuos polares en la superficie solvatados con las moléculas de
agua de la red.5


    5. Cite dos ejemplos de sistemas alimentarios en donde se presenta el
       evento del punto


Un ejemplo es cuando una sustancia altamente polar como el agua es mezclada
con otra no polar o débilmente polar, como la mayoría de los aceites, las
sustancias se separarán en dos fases. Entonces se dice que el aceite es
hidrófobo, y por ello no hace mezclas con el agua, mientras que los pequeños
ácidos orgánicos polares como el ácido acético que compone al vinagre son
hidrófilos, y por esto son miscibles con el agua.




5
http://www.slideboom.com/presentations/192585/Solubilidad-de-proteinas


                                               10
CONCLUSIÓNES




Las interacciones hidrofobicas ocurren entre aminoácidos con cadenas apolares,
que se agregan entre sí para excluir al agua. Desde la perspectiva del agua, los
grupos hidrófobos poseen un efecto destructivo sobre las interacciones entre
moléculas de agua.


Un clatrato es una estructura en la cual un tipo de molécula forma una red que
atrapa y retiene un segundo tipo de molécula.


Las moléculas no polares o las porciones no polares de las moléculas tienden a
agregarse en agua debido a un fenómeno denominado efecto hidrófobo.




                                       11
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS


    Interacción del agua con sustancias no polares. (trabajo) 22 de marzo de
    2012. De http://es.scribd.com/jstrolli/d/36331223-Hidratos
    Javier Dufour. (2007) Clatratos: una forma simple de almacenar hidrogeno.
    Consultado el 22 de marzo de 2012 del sitio web de escritura digital:
    http://www.madrimasd.org/blogs/energiasalternativas/2007/03/21/61918
    Solubilidad de proteínas. (s.f.) consultado el 22 de marzo de 2012
    de:http://www.slideboom.com/presentations/192585/Solubilidad-de-
    proteinas
    Danilo German Renzi. (2004) Soluciones diluidas de aminoácidos en
    agua.consultado         el        22            de           marzo       de          2012
    de:http://www.iflysib.unlp.edu.ar/sites/default/files/renzi.pdf
    Aminoácidos.(s.f.)     consultado          el    22       de     marzo        de     2012
    de:http://www.slideshare.net/csoria/aminocidos-y-protenas-presentation
    Javier Corzo.(s.f.) Fuerzas Intermoleculares. Consultado el 22 de marzo de
    2012 del sitio web de escritura
    digital:http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm
    Marife, R. Poder Disolvente del Agua. (2011). Recuperado el dia 27 de
    marzo del 2011desde: http://masbiologia2bct.blogspot.com/
    Sánchez, J. Geología y Biología de la ESO y Bachillerato. (S. F.)
    Recuperado       el     día      28        de        marzo      de     2012         desde:
    http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B1_BIOQUIMI
    CA/t12_AGUA/informacion.htm
    Química     Orgánica    (s.f.)   consultado          el   22   de    marzo     de    2012
    de:http://www.fisicanet.com.ar/quimica/organica/ap01_carbono.php




                                          12

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El agua en la química de alimentos

  • 1. TRABAJO COLABORATIVO NO. 1. Por: RICHARD GETULIO GÓMEZ BOSSACódigo: 1128049072NATHALIE RODRIGUEZ ESPITIA Código: 1076650678 Presentado a: GOLDA MEYER TORRES Grupo:09 UNIVERSIDAD NACIONAL ABIERTA Y A DISTANCIA ESCUELA DE CIENCIAS BÁSICAS, TECNOLOGÍA E INGENIERÍA QUIMICA DE ALIMENTOS CARTAGENA DE INDIAS MARZO DE 2012 0
  • 2. INTRODUCCIÓN El agua es el disolvente universal pero es un mal disolvente de moléculas no polares comparada con la mayoría de los disolventes orgánicos. Las moléculas apolares no pueden formar puentes de hidrogeno y las disoluciones de estas sustancias presentan muchas propiedades fisicoquímicas anómalas. La ausencia de interacciones favorables entre agua y moléculas no polares da lugar a que estas interaccionen entre ellas mismas de forma mas favorable a lo que lo harían en disolventes orgánicos; es decir, los grupos moleculares no polares prefieren los entornos no polares. Esta preferencia de las moléculas no polares por los entornos no acuosos se conoce como Interacción Hidrófoba. Esta interacción es uno de los principales factores de estabilidad de las estructuras de las proteínas, ácidos nucleicos y membranas. 1
  • 3. Trabajo colaborativo No. 1 Nombre: Richard Getulio Gómez Bossa Código: 1128049072 ACTIVIDAD No. 1: Determinación del contenido de agua en un alimento Interacciones agua-soluto Objetivo: Describir y graficar las diferentes interacciones que tiene el agua como disolvente universal con algunos solutos. Contenido del aporte: Tipo de Ejemplo Graficación del tipo de interacción interacció n Agua con Sal común grupos disuelta en iónicos. agua. Gracias a la polaridad de la molécula de agua, esta puede interponer entre los iones de las redes cristalinas de los compuestos iónicos, lo que origina una disminución importante de la atracción entre ellos y provoca su separación y por tanto su disolución. Las moléculas de agua rodean a los iones e impidiendo que vuelvan a unirse. El agua disuelve las redes cristalinas de la sal 2
  • 4. comun, hidratando los iones que la componen. Interacció El n con aminoácido grupos glicina neutros presente en capaces la calabaza de formar puentes de hidrógeno Durante la interacción del aminoácido con el agua se producen los puentes de hidrogeno. Cuando las moléculas de agua se unen según la polaridad que existe entre los iones del hidrogeno y oxigeno de ella misma y los de la glicina. Interacció El vinagre, n con que contiene grupos una neutros concentració capaces n de formar aproximada puentes de 3% al 5% de de ácido hidrógeno acético en agua El acido acetico al interactuar con el agua pierde o dona un proton de hidrogeno que es atraido por el oxigeno en el agua, dando lugar a la reccion que produce el sabor y olor agrio caracteristico que tiene el vinagre. 3
  • 5. Interacció La Glucosa n con como un grupos monosacárid neutros o en el capaces azúcar de formar común. puentes de hidrógeno Al ser disuelta el azúcar en el agua esta hace contacto con la molécula de glucosa creando puentes de hidrogeno separándola. Interacció Fructosa n con (Aldehído) grupos presente en neutros todas las capaces frutas de formar naturales puentes como de mango, hidrógeno guanábana, papayas entre otras. La fructosa al ser extraída y concentrada se usa como azúcar alternativo. Esta al ser disuelta en agua se dispersa rápidamente formando puentes de hidrogeno que la separan por la acción de la alta polaridad que tiene este líquido. 4
  • 6. Trabajo Colaborativo No. 1 Nombre: NATHALIE RODRIGUEZ ESPITIA Código: 1076650678 ACTIVIDAD No. 2: INTERACCION DEL AGUA CON SUSTANCIAS APOLARES Objetivo: Comprender las propiedades de los aminoácidos y la relación que tienen estos con las proteínas y el agua. CONTENIDO DEL APORTE: 1. ¿Qué es un hidrato de clatrato? ¿existen o se presentan en los sistemas alimentarios? Los hidratos son sólidos cristalinos similares al hielo; su formación y descomposición son transiciones de fase de primer orden y no reacciones químicas. Es una consecuencia de los enlaces de puente de hidrogeno que las moléculas de agua puedan formar hidratos. Puede entenderse a los hidratos, al igual que a los demás clatratos, como una solución sólida. Un clatrato es una estructura en la cual un tipo de molécula forma una red que atrapa y retiene un segundo tipo de molécula. El clatrato es por tanto un compuesto no estequiometrico en la cual moléculas de tamaño conveniente son capturadas en cavidades que se dan en la estructura de otro compuesto. El agua congelada puede crear celdas capaces de contener moléculas de gas, enlazadas por puentes de hidrogeno. 5
  • 7. Los clatratos también se denominan complejos huésped invitado o compuestos de inclusión, aquellos clatratos en los que el compuesto que actúa como jaula es el agua se denominan hidratos de clatrato o simplemente hidratos.1 2. ¿Qué aminoácidos le pueden dar un carácter apolar a las proteínas? Los aminoácidos pueden clasificarse de acuerdo a su polaridad en tres grupos: apolares, polares y cargados. Dentro del grupo de los apolares o no apolares se incluyen siete de los veinte aminoácidos que existen en la naturaleza: alanina (A), valina (V), prolina (P), isoleucina (I), metionina (M), leucina (L) y fenilalanina (F). De las proteínas reales se encuentra que los aminoácidos apolares muestran una tendencia a situarse en el interior de las mismas, mientras que los pertenecientes a los otros dos grupos se hallan generalmente expuestos al solvente (agua).2 Dado su carácter hidrofobicos estos aminoácidos participan en el mantenimiento de la estructura tridimensional de las proteínas.3 1 http://es.scribd.com/jstrolli/d/36331223-Hidratos 2 http://www.iflysib.unlp.edu.ar/sites/default/files/renzi.pdf 3 http://www.slideshare.net/csoria/aminocidos-y-protenas-presentation 6
  • 8. 3. Explique en donde radica el efecto hidrofobicas de los aminoácidos apolares. En un medio acuoso, las moléculas hidrofóbicas tienden a asociarse por el simple hecho de que evitan interaccionar con el agua. Lo hace por razones termodinámicas: las moléculas hidrofóbicas se asocian para inimizar el número de moléculas de agua que puedan estar en contacto con las moléculas hidrofóbicas.4 4 http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm 7
  • 9. Este fenómeno se denomina efecto hidrofóbico y es el responsable de que determinados lípidos formen agregados supramoleculares. Son ejemplos de fuerzas hidrofóbicas: Las que se establecen entre los fosfolípidos que forman las membranas celulares (forman bicapas). Las que se establecen en el interior de una micela durante la digestión de los lípidos. Las que hacen que los aminoácidos hidrofóbicos se apiñen en el interior de las proteínas globulares 8
  • 10. 4. Explique y grafique como se presenta la asociación del agua con grupos hidrofobicos de las proteínas. Las proteínas son compuestos que tienen carácter hidrofobicos e hidrofilicos. La cadena polipeptídica desplegada en una solución acuosa, las cadenas laterales (R) de los aminoácidos se estabilizan por solvatación (hidratación con moléculas de agua). Debido a que las interacciones agua - agua son mas fuertes que las interacciones entre estas y los grupos apolares de la proteína, las moléculas de agua forman una red de modo que los grupos apolares de las proteínas dejan de estar expuestos hacia las moléculas de agua, se agrupan entre si, adquiriendo una configuración en la que los residuos hidrófobos quedan internos en el centro de la 9
  • 11. proteína y los residuos polares en la superficie solvatados con las moléculas de agua de la red.5 5. Cite dos ejemplos de sistemas alimentarios en donde se presenta el evento del punto Un ejemplo es cuando una sustancia altamente polar como el agua es mezclada con otra no polar o débilmente polar, como la mayoría de los aceites, las sustancias se separarán en dos fases. Entonces se dice que el aceite es hidrófobo, y por ello no hace mezclas con el agua, mientras que los pequeños ácidos orgánicos polares como el ácido acético que compone al vinagre son hidrófilos, y por esto son miscibles con el agua. 5 http://www.slideboom.com/presentations/192585/Solubilidad-de-proteinas 10
  • 12. CONCLUSIÓNES Las interacciones hidrofobicas ocurren entre aminoácidos con cadenas apolares, que se agregan entre sí para excluir al agua. Desde la perspectiva del agua, los grupos hidrófobos poseen un efecto destructivo sobre las interacciones entre moléculas de agua. Un clatrato es una estructura en la cual un tipo de molécula forma una red que atrapa y retiene un segundo tipo de molécula. Las moléculas no polares o las porciones no polares de las moléculas tienden a agregarse en agua debido a un fenómeno denominado efecto hidrófobo. 11
  • 13. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS Interacción del agua con sustancias no polares. (trabajo) 22 de marzo de 2012. De http://es.scribd.com/jstrolli/d/36331223-Hidratos Javier Dufour. (2007) Clatratos: una forma simple de almacenar hidrogeno. Consultado el 22 de marzo de 2012 del sitio web de escritura digital: http://www.madrimasd.org/blogs/energiasalternativas/2007/03/21/61918 Solubilidad de proteínas. (s.f.) consultado el 22 de marzo de 2012 de:http://www.slideboom.com/presentations/192585/Solubilidad-de- proteinas Danilo German Renzi. (2004) Soluciones diluidas de aminoácidos en agua.consultado el 22 de marzo de 2012 de:http://www.iflysib.unlp.edu.ar/sites/default/files/renzi.pdf Aminoácidos.(s.f.) consultado el 22 de marzo de 2012 de:http://www.slideshare.net/csoria/aminocidos-y-protenas-presentation Javier Corzo.(s.f.) Fuerzas Intermoleculares. Consultado el 22 de marzo de 2012 del sitio web de escritura digital:http://www.ehu.es/biomoleculas/moleculas/fuerzas.htm Marife, R. Poder Disolvente del Agua. (2011). Recuperado el dia 27 de marzo del 2011desde: http://masbiologia2bct.blogspot.com/ Sánchez, J. Geología y Biología de la ESO y Bachillerato. (S. F.) Recuperado el día 28 de marzo de 2012 desde: http://web.educastur.princast.es/proyectos/biogeo_ov/2BCH/B1_BIOQUIMI CA/t12_AGUA/informacion.htm Química Orgánica (s.f.) consultado el 22 de marzo de 2012 de:http://www.fisicanet.com.ar/quimica/organica/ap01_carbono.php 12