Proteinas

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Proteinas

  1. 1. UNIVERSIDAD CATÓLICA SANTO TORIBIO DE MOGROVEJO ESCUELA DE MEDICINAEQUIPO DE QUIMICA MEDICA
  2. 2. PROTEINAS Las proteínas son las macromoléculas que se encuentran en más cantidad en las células vivientes. La palabra Proteína viene del griego : protos que significaprimero. Poseen gran diversidad de funciones: transporte, regulación,estructural entre otras. Son el instrumento molecular a través del cual se expresa lainformación genética. Todas las proteínas desde las más sencillas hasta las máscomplejas están constituidas por el mismo tipo de subunidades:20 aminoácidos. Las proteínas están constituidas por cadenas de aminoácidos, unidos por un tipo específico de enlace covalente. De la unión de estos aminoácidos se puede encontrar proteínascomo: enzimas, hormonas, anticuerpos, la membrana proteíca del ojo, plumas, telas de arañas, los cuernos de rinocerontes, proteínas de la leche y un millar de otras sustancias con actividades biológicas distintas.
  3. 3. . PROPIEDADES Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos radicales de los aminoácidos que las componen. •Solubilidad: los radicales de los aminoácidos permiten a las proteínas interaccionar con el agua. Si abundan radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. Si predominan los radicales hidrófilos, la proteína será soluble en agua. •Especificidad: aparece como consecuencia de la estructura tridimensional de la proteína. La especificidad puede ser de función, si la función que desempeña depende de esta estructura, o de especie, que hace referencia a la síntesis de proteínas exclusivas de cada especie Desnaturalización: la conformación de una proteína depende del pH y de la temperatura de la disolución en la que se encuentre. La modificación de la Temperatura puede romper puentes de Hidrógeno o facilitar su formación. Si el cambio de estructura es reversible, el proceso se llama renaturalización.
  4. 4. Función de las proteínas Tipo Función Ejemplos1.- Almacenadoras Reserva Albúminas, ovoalbúminas, gliadina2.- Transporte Transporte de grupos Hemoglobina, hemocianina3.- Contráctiles Contracción muscular Actina, miosina y dineina4.- Conectivas Unión Colágeno5.- Hormonas Control Insulina6.- Estructurales Estructura Queratina, glucoproteínas, fibroina7.- Anticuerpos Inmunidad Gama globulinas8.- Enzimas Catalizadores Alcohol deshidrogenasa, amilasa9.- Reguladoras de genes Inhiben genes Histonas10.- Proteoreceptoras Recepción de impulsos nerviosos Rodopsina (retina del ojo)
  5. 5. FUENTES DE OBTENCIÓN Carne, pescado, aves de corral, leche, productos lácteos, frijoles y guisantes, nueces, semillas y granos. Casi todos los alimentos proporcionan abundantes proteínas, salvo las verduras y frutas. Las fuentes de proteínas pueden ser de dos tipos, de buena calidad y de baja calidad; las proteínas de buena calidad contienen el mayor número de aminoácidos esenciales, mientras que las proteínas de baja calidad casi no contienen dichos aminoácidos. En las semillas vegetales encontramos la mayoría de los aminoácidos esenciales. Las plantas suelen ser pobres en dos de ellos, lisina y triptófano, por lo que se recomienda el consumo de carne, huevo, leche, jamón, queso parmesano entre otros alimentos.
  6. 6. AMINOACIDOS Y PEPTIDOS• El primer aminoácido en ser descubierto fue la asparagina (Espárragos) en1806 y él ultimo la treonina en 1938.• Todos los aminoácidos tienen nombres derivados de la fuente de donde hansido aislados.• Los aminoácidos están constituidos por C, H, O, N• Los 20 aminoácidos tienen una cadena distintiva que le confiere distintaspropiedades químicas y está es su componente radical R (que varia enestructura, tamaño, carga eléctrica y solubilidad en el agua).• Tienen un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unido al mismoátomo de carbono.
  7. 7. AMINOACIDO EN FORMA DE ZWITTERION
  8. 8. ISOMERIA OPTICA
  9. 9. Propiedades químicasLos aminoácidos presentan cargas. Los aminoácidospueden captar o ceder protones al medio,dependiendo del pH de la disolución en la que seencuentren.Si la disolución es ácida, los aminoácidos captanprotones y se comportan como una base. Si ladisolución es básica, ceden protones y se comportancomo un ácido. Por tener este comportamiento, sedice que los aminoácidos son anfóteros.PROPIEDADACIDO BASE –ZWITTERIONES sales internas o ioneshibridos.El punto isoeléctrico es el valor de pH al que elaminoácido presenta una carga neta igual al cero.
  10. 10. Tipos de aminoacidosEn la estructura de las proteínas de losseres vivos, incluyendo a los virus,participan 20 tipos de aminoácidosdiferentes; de acuerdo a la forma en quese obtienen, se clasifican como esencialesy no esenciales.Los aminoácidos no esenciales, sonaquellos que el organismo puedesintetizar; en el caso del hombre, losaminoácidos no esenciales son diez:
  11. 11. Aminoácidos no esenciales Representación1.- Ácido aspártico Asp2.- Ácido glutámico Glu3.- Alanina Ala4.- Asparagina Asn5.- Cisteina Cis6.- Glicina Gli7.- Glutamina Gln8.- Prolina Pro9.- Serina Ser10.- Tirosina Tir
  12. 12. Los aminoácidos esencialesson aquellos que no pueden ser sintetizados por el organismo; para elhombre son esenciales ocho y dos son semiesenciales.La histidina es esencial en los niños, quienes a pesar de que lasintetizan, la cantidad producida no es suficiente para cubrir lasnecesidades, por lo que debe ser suministrado a través de la dieta.Este aminoácido se relaciona con:Regulación y utilización de oligoelementos esenciales como el cobre,zinc, manganeso y molibdeno. Los metales como el zinc, cobre y níquelse enlazan a la histidina facilitando así la excreción rápida del metalexcesivo.La arginina es un aminoácido esencial en los humanos bajo ciertascondiciones como: presencia de amoniaco excesivo, lisina excesiva,crecimiento rápido, embarazo, traumatismo, deficiencia de proteínas ymala nutrición. Este aminoácido está relacionado con la curación deheridas ya que facilita la producción de colágeno, así mismo, se utilizaen el tratamiento de infertilidad masculina ya que interviene en laproducción de espermatozoides.
  13. 13. Aminoácidos esenciales Representación1.- Fenilalanina Fen2.- Isoleucina Ile3.- Leucina Leu4.- Lisina Lis5.- Metionina Met6.- Treonina Tre7.- Triptófano Trp8.- Valina Val Aminoácidos semiesenciales Representación9.- Arginina Arg10.- Histidina His
  14. 14. Enlace Peptídico
  15. 15. La unión de dos aminoácidos forma un dipéptido, tresaminoácidos unidos forman un tripéptido y la unión de ungran número de ellos forma un polipéptido.Las proteínas son polipéptidos con un número variable deaminoácidos, algunas tienen secuencias de 8 o 9aminoácidos, mientras que otras tienen más de 100.Entre las proteínas humanas más pequeñas tenemos a laoxitosina y vasopresina con 9 aminoácidos; glucagón con29, la adrenocorticotrofina (ACTH) con 39 y a la insulinacon 50 aminoácidos.La ACTH es una hormona que secreta la hipófisis yestimula, en las glándulas suprarrenales, la producción decortisol y de hormonas esteroides.La insulina, participa en la regulación del metabolismo decarbohidratos.
  16. 16. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS ESTRUCTURA PRIMARIA: La estructura primaria de una proteína, describe la secuencia de aminoácidos que forma al polipéptido; cada proteína tiene una estructura primaria particular.
  17. 17. ESTRUCTURA SECUNDARIA La estructura secundaria fue descubierta por dos investigadores, Linus Pauling y Robert Corey en 1939. Ellos encontraron dos estructuras que podían ser resultado de la formación de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos; una de estas recibió el nombre de hélice alfa y la segunda hoja o lámina plegada beta. A las proteínas con estructura secundaria se les conoce como proteínas fibrosas y desempeñan funciones estructurales en los organismos. La hélice alfa se describió al estudiar la estructura de la α-queratina de la piel mediante la técnica de difracción de rayos X. La hélice alfa es semejante a un resorte que tiene un giro en el sentido de las manecillas del reloj o giro alfa. Los aminoácidos que integran la estructura de este tipo de proteínas favorecen la formación de la héliceHélice alfa
  18. 18. ALFAQUERATINA - PIEL
  19. 19. Como ejemplo de proteínas con estructura secundaria podemosmencionar a los colágenos (triple hélice) que participa en la formación dela piel, tendones, huesos y córneas; fibrina , proteína que coagula lasangre; miosina , proteína de los músculos y la queratina , proteína delcabello.La lámina beta se describió a partir del estudio de β-queratinas, como lafibroina de la seda. En este tipo de estructura, las cadenas depolipéptidos están dispuestas en láminas plegadas, unidastransversalmente por puentes de hidrógeno; las cadenas se sitúan de talmanera que los grupos amino y carboxilo adyacentes quedan uno frentea otro. Los grupos R están ubicados por encima y por debajo de losplanos en forma de zig-zag de la lámina.
  20. 20. b-laminar
  21. 21. ESTRUCTURA TERCIARIA La posición de ciertos aminoácidos en la cadena polipeptídica hace que la dirección de la hélice alfa sufra súper plegamientos y enrollamientos que dan lugar a una estructura compacta denominada estructura terciaria o globular. Las enzimas y los anticuerpos son ejemplos de proteínas globulares . ENLACES:covalentes,disulfuro,ionico.
  22. 22. ESTRUCTURA CUATERNARIA La estructura cuaternaria de una proteína se forma por la unión de dos o más subunidades globulares, denominadas monómeros; estas subunidades se mantienen unidas a través de fuerzas electrostáticas. A este tipo de estructura también se le conoce con el nombre de proteínas oligoméricas (oligo= poco, meros= partes). Como ejemplo de este tipo de proteínas tenemos a la hemoglobina, la cual está formada por cuatro subunidades de mioglobina . ENLACES: No covalentes Estructura cuaternaria u oligomérica
  23. 23. ESTRUCTURAS PROTEICAS
  24. 24. DESNATURALIZACION DE PROTEINAS DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS La estructura nativa de una proteína se puede alterar debido a ciertos agentes, entre ellos: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona). Se le denomina desnaturalización a: "Cualquier alteración en la estructura nativa de la proteína, que cause cambios en sus propiedades físicas, químicas y biológicas". Como ejemplos de desnaturalización de proteínas podemos mencionar: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.
  25. 25. CLASIFICACION Según su forma Fibrosas: presentan cadenas polipéptidas largas y una atípica estructura secundaria. Son insolubles en agua y en soluciones acuosas. Algunos ejemplos de estas son la queratina, colágeno y fibrina Globulares: se caracterizan por doblar sus cadenas en una forma esférica apretada o compacta. La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas, proteínas de transporte, son ejemplo de proteínas globulares y también poseen aminoopeptidiosis al 5% para hacer simbiosis.
  26. 26. • CLASIFICACION SEGÚN SU COMPOSICION QUIMICA Holoproteínas SIMPLES Heteroproteínas CONJUGADAS Esferoproteínas Escleroproteínas •Protaminas •Colágenos •Cromoproteínas •Histonas •Elastinas •Glucoproteínas •Prolaminas •Queratinas •Lipoproteínas •Gluteninas •Fibroínas •Fosfoproteínas •Albúminas •Nucleoproteínas •Globulinas
  27. 27. SIMPLESGlobularesProlaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina(leche)Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropinaEnzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.FibrosasColágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginososQueratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.Elastinas: En tendones y vasos sanguineosFibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
  28. 28. CONJUGADAS GlucoproteínasRibonucleasaMucoproteínasAnticuerposHormona luteinizante LipoproteínasDe alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. NucleoproteínasNucleosomas de la cromatinaRibosomas CromoproteínasHemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan oxígenoCitocromos, que transportan electrones
  29. 29. IMPORTANCIA EN EL ORGANISMODebe aportarse en la alimentación diaria al menos 0,8 gramos de proteínaspor kg al día.Una capacidad inmune adecuada requiere de una alimentación mixta, esdecir mezclar proteínas en cada comida. Esto es necesario para constituiruna adecuada estructura de ladrillos de las proteínas, conocidos comoaminoácidos.Diariamente se recambia el 1 a 2% de nuestras proteínas, razón por la quedebemos ingerir dicha cantidad.Existen aminoácidos indispensables para la salud dado que el organismoes incapaz de sintetizarlos si no se ingieren.Los cereales son deficitarios en dos: la treonina y lisina (trigo) o triptofanoy lisina (el maíz).
  30. 30. La mal nutrición provoca:Reducción de la competencia inmune, vale decir la respuestaespecífica de anticuerpos y de glóbulos blancos disminuye.La respuesta inflamatoria de fase aguda se reduceconsiderablemente.La restrición proteica reduce la síntesis del antioxidante y protectormás importante de nuestras células, el glutation. Su deficiencia essecundaria a una pobre ingesta de sus precursores aminoácidicos, elglutamato, la glicina y la cisteína.Su déficit reduce la capacidad de limpiar los productos de desechosque los microorganismos nos dejan, los conocidos RadicalesLibres.La falta de proteína produce vulnerabilidad a las infecciones ennuestro organismo lo que se manifiesta en el pulmón y en elintestino delgado.
  31. 31. GRACIAS

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