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19/06/2010               Vías Apoptosis   “Extrinsic Pathway” Death         Death          InitiatorLigands       Receptor...
19/06/2010                                      ApoptosisDefecto                                                          ...
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Muerte celular apoptosis y necrosis

  1. 1. 19/06/2010 Muerte celular: Apoptosis y Necrosis Víctor Díaz MD Biología Celular y Molecular USAT OBJETIVOS• Describir los procesos biológicos involucrados en la apoptosis.• Reconocer la importancia de la muerte celular.• Reconocer las principales diferencias entre apoptosis y necrosis. 1
  2. 2. 19/06/2010 Equilibrio Celular PROLIFERACION DIFERENCIACION SENESCENCIA MUERTE CELULAR APOPTOSIS NECROSIS APOPTOSIS• Muerte celular programada• Evento fisiológico• No respuesta inflamatoria• Fenómeno genético 2
  3. 3. 19/06/2010 Apoptósis - Fases Señalización Fase I Fase II Fase III Adhesión Cromatina Tamaño celular Fagocitosis Membranas Cuerpo apoptótico Condensación Fragmentación Señalización Fragmentación de nucleo Fosfatidil Trombospondina Serina VitronectinaTomado de Paniagua - Biología Celular Apoptósis – Control Molecular Fragmentación del Alteración del Señalización DNA citoplasma Receptores FAS - FNTEndonucleasas Iones Tamaño 200 Transglutamina Hidrolasas Proteasas kilobases TRADD Caspasas Calcio TRAFs Zinc Magnesio Cistein- Dominios proteasas Acido aspártico Pre-terminal Activo Pequeño 3
  4. 4. 19/06/2010 Los eventos importantes de la apoptosis dependen de las endonucleasas y de las caspasasMecanismos de activación de las caspasas a. Unión proteolítica e.g. pro- caspase 3 b. Inducida por proximidad e.g. pro-caspase 8 c. Oligomerización, e.g. cyt c, Apaf-1 & caspase 9 4
  5. 5. 19/06/2010La apoptosis se produce por dos vías deactivación de las caspasas. VIA INTRINSECA Mitocondria Cytocromo C y Bcl-2 Apoptosoma VIA EXTRINSECA Receptores (Fas, FNT) Caspasas 8 Caspasas 3 La familia de las BCL-2 tienen actividad pro- apoptótica y anti-apoptótica y regulan la salida del citocromo C de la mitocondria. La familia Smac/DIABLO inhibe a las proteínas inhibidoras de la apoptosis (IAP). Las pro-caspasas 9 y APAF- 1 forman los apoptosomas. 5
  6. 6. 19/06/2010 La señal proviene de la unión de CD95-CD95L por medio de la activación de los derivados de la muerte (DD) y el efector de la muerte (DED) que activan a la pro-caspasa 8. El c-FLIP puede inhibir la activación de la caspasa 8. La caspasa 3 es la efectora que induce señales dentro del núcleo para iniciar la apoptosis. La familia bcl-2 N BH4 BH3 BH1 BH2 TM C Receptor domain Raf-1 Membrane calcineurin Ligand Pore anchor domain phosphorylation formationGroup I Bcl-2Group II bax BadGroup III bid bik 6
  7. 7. 19/06/2010 Vías Apoptosis “Extrinsic Pathway” Death Death InitiatorLigands Receptors Caspase 8 Effector “Intrinsic Pathway” Caspase 3 PCD D Adamage Mitochondria/ Initiator Cytochrome C Caspase 9 & p53 FUNCION 7
  8. 8. 19/06/2010 ApoptosisDefecto Exceso Auto- inmunidad SIDA Cáncer Alzheimer Necrosis Patológico Desequilibrio Daño Respuesta osmótico celular inflamatoria Fagocitosis Pro-Tumefacción Aumento Disminuye inflamatoria del calcio ATP Cromatina Tumefacción de Ruptura de dispersa endomembranas membranas Plasmática Núcleo 8
  9. 9. 19/06/2010 Necrosis vs Apoptosis Necrosis vs Apoptosis ecrosis ApoptosisCellular swelling • Cellular condensationMembranes are broken • Membranes remain intactATP is depleted • Requires ATPCell lyses, eliciting an • Cell is phagocytosed, noinflammatory reaction tissue reactionDNA fragmentation is • Ladder-like DNArandom, or smeared fragmentationIn vivo, whole areas of • In vivo, individual cellsthe tissue are affected appear involved 9

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