Metabolismo de aminoácidos y proteínas

8,665 views

Published on

Published in: Health & Medicine
0 Comments
5 Likes
Statistics
Notes
  • Be the first to comment

No Downloads
Views
Total views
8,665
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
2,963
Actions
Shares
0
Downloads
0
Comments
0
Likes
5
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Metabolismo de aminoácidos y proteínas

  1. 1. Universidad de Carabobo<br />Facultad de Odontología<br />Dpto. Ciencias Morfofuncionales<br />Bioquímica<br />METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS<br />
  2. 2.
  3. 3. CÉLULA PARIETAL<br />Sangre<br />Luz del intestino<br />Metabolismo Célular<br />CO2 + H20<br /> H2CO3<br /> HCO3- + H+<br />HCL Proporciona el medio ácido adecuado para la acción de las enzimas<br />CO2<br />K+<br />K+<br />Bomba<br />HCO3-<br />H+<br />CL-<br />Acoplamiento<br />Bomba<br />CL-<br />CL-<br />H20<br />
  4. 4.
  5. 5. ENZIMAS DEL JUGO GASTRICO<br />PEPSINÓGENO:<br />- Es una edopeptidasa.<br /><ul><li>Al colocarse en contacto con el HCL se convierte en PEPSINA
  6. 6. Actúa sobre uniones peptídicas no terminales.</li></ul>TIR<br />FEN<br />TRP<br /><ul><li>RENINA:
  7. 7. Enzima que coagula la leche.
  8. 8. Es secretada en forma de prorenina
  9. 9. Se activa por el PH ácido.
  10. 10. Actúa sobre la caseína de la lehe</li></li></ul><li>DIGESTIÓN PANCREÁTICA<br />TRIPSINA:<br /><ul><li>Se excreta inactiva como tripsinógeno.
  11. 11. Es activado por la enteroquinasa
  12. 12. Activación autocatalítica.
  13. 13. PH óptimo 8.</li></ul>ARG<br />LIS<br />TIR<br />FEN<br />TRP<br />MET<br /><ul><li>QUIMIOTRIPSINA:
  14. 14. Se produce en forma inactiva como quimiotripsinógeno.
  15. 15. Activado por la Tripsina.</li></li></ul><li>DIGESTIÓN PANCREÁTICA<br />CARBOXIPEPTIDASAS:<br /><ul><li>Es una exopeptidasa.
  16. 16. Hidrolisa el último enlace peptídico,</li></ul> que tiene el carboxilo libre. <br />FEN<br />TRP<br />LEU<br />
  17. 17. Digestiónde Proteínas<br />porAcción de Proteasas<br />NH2<br />Arg<br />COOH<br />NH2<br />Carboxi-<br />Peptidasa B<br />AA Básicos<br />Pepsina<br />NH2<br />NH2<br />Arg<br />COOH<br />COOH<br />Arg<br />NH2<br />Oligopéptidos<br />NH2<br />Quimotripsina<br />Phe<br />Phe<br />Carboxi-<br />Peptidasa A<br />COOH<br />COOH<br />Leu<br />NH2<br />NH2<br />Phe<br />COOH<br />Tripsina<br />NH2<br />Leu<br />COOH<br />COOH<br />Leu<br />AA Neutros<br />COOH<br />
  18. 18.
  19. 19. DIGESTIÓN INTESTINAL<br />PEPTIDASAS<br />AMINOPEPTIDASAS:<br /><ul><li>Es una exopeptidasa.
  20. 20. Separa los aminoácidos en su extremo amino terminal</li></ul>TRIPEPTIDASAS<br />DIPEPTIDASAS<br />PEPTIDASAS:<br /><ul><li> Actúan principalmente en el interior de las células.</li></li></ul><li>Transporte Intestinal de Aminoácidos<br />Ocurreporvariosmecanismos:<br /><ul><li>T. activo Na+dependiente
  21. 21. T. facilitado Na+independ</li></ul>LUMEN<br />INTESTINAL<br />Aminoácidos<br />Aminoácidos<br />Na+<br />Na+<br />Aminoácidos<br />Aminoácidos<br />ENTEROCITO<br />K+<br />SANGRE <br />PORTAL<br />K+<br />Na+<br />Aminoácidos<br />Aminoácidos<br />
  22. 22. Transporte Intestinal de Péptidos<br />Transporteactivo de di- y tripéptidosacoplado a hidrogeniones<br />LUMEN<br />INTESTINAL<br />2H+<br />Na+<br />Péptidos<br />Na+<br />H+<br />Péptidos<br />Peptidasas<br />citosólicas<br />ENTEROCITO<br />Aminoácidos<br />SANGRE <br />PORTAL<br />Aminoácidos<br />Péptidos<br />K+<br />Na+<br />
  23. 23.
  24. 24. Destino de los aminoácidos<br />Síntesis de nuevas proteínas<br />POOL DE AMINOÁCIDOS<br />Transformación en compuestos no proteicos de importancias fisiológica<br />Degradación con fines energéticos<br />
  25. 25. A.A. DE LA DIETA<br />A.A. NO ESCENCIALES<br />
  26. 26. TRANSAMINACIÓN:<br />Es realizada por las enzimas aminotransferasas<br />También llamadas transaminasas<br />TREONINA Y LISINA<br />Transaminasa<br />GPT o ALAT<br />Alanina<br />α- Cetoglutarato<br />Glutamato<br />Piruvato<br />Oxaloacetato<br />Aspartato<br />α- Cetoglutarato<br />
  27. 27. DESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:<br />Elimina el grupo amino del glutamato dejando el esqueleto carbonado<br />Actúan principalmente cuando los aminoácidos se encuentran en exceso, para formar urea a partir del NH4+<br /><ul><li>Son Muy especificas las de la lisina, serina, treonina y la cisteína.</li></ul>Lo sequeletos carbonados se degradan para formar otros productos metabolicos, y deacuerdo a esto se denominan a.a Glucogénicos, o a.aCetogénicos<br />
  28. 28. TRANSDESAMINACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:<br />-Funcionamiento acoplado de las R. Desaminación y Transaminación<br />Aminoácido<br />α-Cetoglutarato<br />NADH + H+ + NH4+<br />Transaminasa<br />Deshidrogenas Glutámica<br />Cetoácido<br />Glutamato<br />H2O + NAD+<br />
  29. 29. DESCARBOXILACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS:<br />sus derivados proporcionan determinadas aminas. <br />Tirosina<br />Tirosina hidroxilasa<br />
  30. 30. BIOSINTESIS Y DEGRADACIÓN DE LA GLUTAMINA<br />Es Transportador preferente del amonio.<br />El grupo amino de la glutamina es dador de nitrógeno para varias clases de nitrógeno<br />NH4+<br />
  31. 31.
  32. 32. BALANCE NITROGENADO<br />Balance negativo<br />Balance<br /> Positivo<br />
  33. 33. BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS<br />BIOSINTESIS DE CREATININA Y SU FUNCIÓN EN LOS MUSCULOS<br />Valores normales:<br />1-2 mg por 100ml.<br />En orina:<br />1 a 2 g diarios<br />
  34. 34.
  35. 35. REGULACIÓN DEL CICLO DE LA UREA<br />
  36. 36. BALANCE ENERGÉTICO<br />- Es un proceso energéticamente costoso.<br />- Se gastan 4 enlaces de alta contenido energético para sintetizar una molécula de urea.<br />- Esto asegura la irreversibilidad del proceso.<br />NH4+ + CO2 + ASPARTO + H2O + 3ATP UREA + FUMATO + 2ADP + 2Pi + AMP + PPi<br />
  37. 37.
  38. 38.
  39. 39.
  40. 40. GRACIAS!!!!<br />
  41. 41.
  42. 42.
  43. 43.
  44. 44.
  45. 45. http://gmein.uib.es/moleculas/vitaminasjmol/piridoxal/piridoxaljmol.htm<br />

×