Hoofdstuk 06 - Audesirk

1,703 views
1,500 views

Published on

Published in: Education
1 Comment
0 Likes
Statistics
Notes
  • Be the first to like this

No Downloads
Views
Total views
1,703
On SlideShare
0
From Embeds
0
Number of Embeds
46
Actions
Shares
0
Downloads
41
Comments
1
Likes
0
Embeds 0
No embeds

No notes for slide

Hoofdstuk 06 - Audesirk

  1. 1. Energy Flow in the Life of a Cell<br />Hoofdstuk 06<br />2010/2011<br />
  2. 2. energie<br />Deel 1<br />2<br />
  3. 3. Energiestromen<br />energie<br />energie<br />energie<br />3<br />
  4. 4. Energiestromen<br />Leven is gebaseerd op chemischereacties<br />Het transformeren van energie van de enevorm in de anderevorm<br />organischestoffen ATP & organischestoffen<br />zon<br />OrganischestoffenATP & organischestoffen<br />zonne-energieATP & organischestoffen<br />4<br />
  5. 5. Metabolisme<br />Chemischereacties van het leven<br />Vormen van bindingentussenmoleculen<br />condensatiereactie<br />synthese<br />anabolereacties<br />Breken van bindingentussenmoleculen<br />hydrolyse<br />vertering<br />katabolereacties<br />5<br />
  6. 6. Voorbeelden<br />enzym<br />enzym<br /><ul><li>condensatie(synthese)
  7. 7. hydrolyse (vertering)</li></ul>6<br />
  8. 8. Chemischereacties& energie<br />Sommigechemischereactiesgevenenergie<br />exergoon<br />verteren van polymeren<br />hydrolyse= katabolisme<br />Sommigechemischereactieskostenenergie<br />endergoon<br />bouwen van polymeren<br />condensatie= anabolisme<br />7<br />
  9. 9. Endergoonvs. exergoon<br />exergoon<br />endergoon<br />- energiekomtvrij<br />- vertering<br /><ul><li>kostenergie
  10. 10. synthese</li></ul>8<br />
  11. 11. Energie& leven<br />Organismenhebbenenergienodigomteleven<br />waarkomtdezeenergievandaan?<br />koppelen van exergonereacties (energiekomtvrij) met endergonereacties (energienodig)<br />energie<br />+<br />+<br />vertering<br />ATP<br />synthese<br />energie<br />+<br />+<br />9<br />
  12. 12. atp<br />Deel 2<br />10<br />
  13. 13. ATP<br />11<br />Adenosine TriFosfaat<br />aangepaste nucleotide<br />nucleotide =adenine + ribose + Pi AMP<br />AMP + Pi ADP<br />ADP + Pi ATP<br />toevoegen van fosfatenis endergoon<br />
  14. 14. Hoe slaat ATP energie op?<br />12<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />P<br />P<br />P<br />P<br />P<br />P<br />P<br />P<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />ADP<br />ATP<br />AMP<br />ElkevolgendenegatievePO4is moeilijker toe tevoegen<br />veelenergieopgeslagen in elke binding<br />de meesteenergie zit in de 3e Pi<br />Binding van negatievePi groepenzijnonstabiel<br />Pi groepenlatenmakkelijk los & latenenergievrij<br />
  15. 15. How draagtATP energie over? <br />13<br />O–<br />O–<br />O–<br />O–<br />P<br />P<br />P<br />P<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O–<br />–O<br />O<br />O<br />O<br />O<br />7.3<br />kcal/mol<br />+<br />ADP<br />ATP<br />ATP  ADP<br />energiekomtvrij<br />∆G = -7.3 kcal/mol<br />Brandstofvooranderereacties<br />
  16. 16. ATP / ADP cyclus<br />ATP kannietopgeslagenworden<br />goedeenergie donor, maarnietgeschiktvooropslag<br />tereactief<br />alleenkortetermijnopslag<br />koolhydraten en vettenvoorlangetermijnopslag<br />14<br />
  17. 17. enzymen<br />Deel 3<br />15<br />
  18. 18. Watstuurtreacties?<br />Alsreacties“downhill” verlopen, waaromgebeurenzedannietspontaan?<br />covalentebindingenzijnstabielebindingen<br />zetmeel<br />16<br />
  19. 19. Activeringsenergie<br />Het afbreken van grotemoleculenvereist het toevoegen van energie<br />activeringsenergie<br />grotemoleculenzijnstabiel<br />moetenenergieabsorberenombindingenteverbreken<br />energie<br />cellulose<br />CO2 + H2O +warmte<br />17<br />
  20. 20. Teveelactiveringsenergie<br />Activeringsenergie<br />hoeveelheidenergie die nodig is omeenatoombindingtedestabiliseren<br />duwt de reactie over de “energieheuvel”<br />glucose<br />18<br />
  21. 21. Verminderen van activeringsenergie<br />Katalysator<br />vermindert de activeringsenergie<br />zonderkatalysator<br />met katalysator<br />NIEUWE activeringsenergie<br />reactant<br />product<br />19<br />
  22. 22. Katalysatoren<br />Watmoeteenceldoenom de activeringsenergieteverlagen?<br />enzymen<br />G<br />20<br />
  23. 23. Enzymen<br />Biologische katalysator <br />eiwitten <br />maken chemische reacties mogelijk<br />verhogen reactiesnelheid zonder verbruikt te worden<br />verlagen activeringsenergie<br />noodzakelijk voor de meester biologische reacties<br />zeer specifiek<br />duizenden verschillende enzymen in de cel<br />21<br />
  24. 24. Terminologie<br />substraat<br />reactant die aan het enzymbindt<br />enzym-substraatcomplex: tijdelijkeverbinding<br />product<br />resultaat van de reactie<br />actievezijde<br />hierbindt het substraataan het enzym<br />actievezijde<br />product<br />substraat<br />enzym<br />22<br />
  25. 25. Eigenschappen van enzymen<br />Specifiek<br />elk enzymheefteenspecifieksubstraat<br />Nietverbruikt in de reactie<br />eenenzymmolecuulkanduizendenreacties per secondekatalyseren<br />Onderinvloed van omstandigheden in de cel<br />factoren die de structuur van eeneiwitbeïnvloeden<br />temperatuur, pH, saliniteit<br />23<br />
  26. 26. Naamgeving<br />Enzymenvernoemdnaar de reactie die zekatalyseren<br />sucrasebreekt sucrose af<br />proteasenbrekeneiwittenaf<br />lipasenbrekenvettenaf<br />DNA polymerase bouwtDNA<br />24<br />
  27. 27. Sleutel en slot model<br />Gesimplificeerd model van enzymwerking<br />substraat past in de 3-D structuur van de actievezijde van eenenzym<br />“sleutel past in het slot”<br />25<br />
  28. 28. Hoe werkteenenzym?<br />Verschillendemechanismenverlagen de activeringsenergie en versnellen de reactie<br />synthese<br />actievezijdepositioneertsubstratenin de juistepositievooreenreactie<br />enzymbrengtsubstratendichterbijelkaar<br />vertering<br />actievezijdebindtsubstraten en oefentdrukuitop de bindingen die verbrokenmoetenworden<br />26<br />
  29. 29. Regulerenenzymwerking<br />Enzymconcentratie<br />Substraatconcentratie<br />Temperatuur<br />pH<br />Saliniteit<br />Activator<br />Inhibitor<br />katalase<br />27<br />
  30. 30. Enzymconcentratie<br />reactiesnelheid<br />enzymconcentratie<br />28<br />
  31. 31. Regulerenenzymwerking<br />Enzymconcentratie<br />enzym = reactiesnelheid<br />meerenzym= meerinteractie met substraat<br />reactiesnelheidneemtuiteindelijknietmeer toe<br />substraat is de limiterende factor<br />nietalleenzymmoleculenvindeneensubstraat<br />reactiesnelheid<br />enzymconcentratie<br />29<br />
  32. 32. Substraatconcentratie<br />reactiesnelheid<br />substraatconcentratie<br />30<br />
  33. 33. Regulerenenzymwerking<br />Substraatconcentratie<br />substraat = reactiesnelheid<br />meersubstraat= meerinteractie met enzym<br />reactiesnelheidneemtuiteindelijknietmeer toe<br />alleenzymenzijngebondenaansubstraat<br />maximalereactiesnelheid<br />reactiesnelheid<br />substraatconcentratie<br />31<br />
  34. 34. 37°<br />Temperatuur<br />reactiesnelheid<br />temperatuur<br />32<br />
  35. 35. Regulerenenzymwerking<br />Temperatuur<br />Optimum T° <br />grootsteaantalbotsingentussenenzym en substraat<br />menselijkeenzymen= 35°- 40°C <br />lichaamstemperatuur= 37°C<br />Warmte: stijgingboven optimum T°<br />meerenergieleidt op moleculairniveau tot verstoren van bindingen van enzymen en tussenenzymen en substraat<br />denaturatie = verlies 3D vorm (tertiairestructuur)<br />Kou: dalingonder optimum T°<br />moleculenbewegenlangzamer<br />minder botsingentussenenzym en substraat<br />33<br />
  36. 36. Enzymen en temperatuur<br />37°C<br />70°C<br />Verschillendeenzymenfunctionerenin verschillendeorganismenbijverschillendetemperaturen<br />enzymbacteriewarmwaterbron<br />enzymmens<br />reactiesneleid<br />temperatuur<br />34<br />
  37. 37. Ectotherm<br />35<br />
  38. 38. pH <br />pepsine<br />trypsine<br />pepsine<br />reactiesnelheid<br />trypsine<br />7<br />2<br />0<br />1<br />3<br />4<br />5<br />6<br />8<br />9<br />10<br />11<br />12<br />13<br />14<br />pH<br />36<br />
  39. 39. Regulerenenzymwerking<br />pH<br />veranderingen in pH<br />toevoegen of verwijderen van H+<br />verstoortbindingen, verstoort3D vorm<br />verstoortaantrekkingtussengeladenaminozuren<br />beïnvloedt2° & 3° structuur<br />denaturatie van het eiwit<br />optimalepH?<br />voor de meesteenzymen van de mens= pH 6-8<br />afhankelijk van lokaleomstandigheden<br />pepsine (maag) = pH 2-3<br />trypsine (dunnedarm) = pH 8<br />7<br />2<br />0<br />1<br />3<br />4<br />5<br />6<br />8<br />9<br />10<br />11<br />37<br />
  40. 40. Saliniteit<br />reactiesnelheid<br />zoutconcentratie<br />38<br />
  41. 41. Regulerenenzymwerking<br />Zoutconcentratie<br />veranderingen in saliniteit<br />toevoegen of verwijderen van kationen(+) & anionen(–)<br />verstoortbindingen, verstoort 3D vorm<br />verstoortaantrekkingtussengeladenaminozuren<br />beïnvloedt 2° & 3° structuur<br />denaturatie van het eiwit<br />enzymenzijnniet tolerant voor extreme saliniteit<br />Dode Zee heetnietvoornietszo!<br />39<br />
  42. 42. Verbindingen die enzymenhelpen<br />Activator<br />cofactor<br />niet-eiwit, kleineinorganischeverbindingen/ionen<br />Mg, K, Ca, Zn, Fe, Cu<br />gebonden in het enzym<br />coenzym<br />niet-eiwit, organischeverbinding<br />bind tijdelijk of permanent in de buurt van de actievezijde<br />veelvitaminen<br />NAD (niacin; B3)<br />FAD (riboflavin; B2)<br />CoenzymA<br />Fe inhemoglobine<br />Mg inchlorofyl<br />40<br />
  43. 43. Verbindingen die enzymenreguleren<br />Inhibitor<br />moleculen die de enzymactiviteitreduceren<br />competitieveinhibitie<br />niet-competitieveinhibitie<br />irreversibeleinhibitie<br />feedback inhibitie(negatieveterugkoppeling)<br />41<br />
  44. 44. Competitieveinhibitie<br />Inhibitor & substraat “vechten” vooractievezijde<br />penicilline<br />blokkeertenzym van eenbacterieomcelwandentebouwen<br />disulfiram (Antabus)<br />behandeltchronischalcoholisme<br />blokkeertenzymwat alcohol afbreekt<br />ernstigekater & overgeven5-10 minutennadrinken<br />Oplossing: <br />verhogen van substraatconcentratie<br />bijhogesubstraatconcentratiewint hetsubstraat de competitievoor de actievezijde van het enzym<br />42<br />
  45. 45. Niet-competitieveinhibitie<br />Inhibitor bind aaneenanderezijdedan de actievezijde<br />allosterischeinhibitor bindtaanallosterischezijde<br />veroorzaaktvormveranderingenzym<br />actievezijdefunctioneertnietmeer<br />enzyminactief<br />sommige anti-kankermedicijnen<br />remmenenzymen die betrokkenzijnbijDNA synthese<br />DNA productiestopt<br />delingtumorcellenstopt<br />cyanide<br />remtCytochroomC, eenenzymwatbetrokken is bij de dissimilatie<br />ATP productiestopt<br />43<br />
  46. 46. Irreversibeleinhibitie<br />Inhibitor permanent gebondenaanenzym<br />competitie<br />permanent gebondenaanactievezijde<br />allosterisch<br />permanent gebondenallosterischezijde<br />permanenteverandering van de vorm van het enzym<br />zenuwgas, sarin, veelinsecticiden (malathion, parathion…)<br />acetylcholinesteraseinhibitoren<br />geenafbraak van de neurotransmitter acetylcholine <br />44<br />
  47. 47. Metabole pathway<br />A B C D E F G<br />45<br />A B C D E FG<br /><br /><br /><br /><br /><br /><br /><br />enzym<br />1<br />enzym<br />2<br />enzym<br />3<br />enzym<br />4<br />enzym<br />5<br />enzym<br />6<br />enzym<br /><ul><li>Chemischereactieswordenuitgevoerdals pathways
  48. 48. verdeling van eenchemischereactie in kleinestappen
  49. 49. gevolg van evolutie
  50. 50.  controle= regulatie</li></li></ul><li>Feedback inhibitie<br />Regulatie & coördinatie van de productie<br />product wordt gebruikt in de volgende stap van de pathway<br />eindproduct is een inhibitor van een eerdere stap<br />allosterische inhibitie van een eerder enzym<br />feedback inhibitie<br />geen onnodige accumulatie van een product<br /><br /><br /><br /><br /><br /><br />enzym<br />1<br />enzym<br />2<br />enzym<br />3<br />enzym<br />4<br />enzym<br />5<br />enzym<br />6<br />A B C D E F G<br />X<br />46<br />allosterischeinhibitie van enzym1<br />
  51. 51. Feedback inhibitie<br />threonine<br />Voorbeeld<br />synthese van het aminozuurisoleucineuit het aminozuurthreonine<br />isoleucinewordt de allosterischeinhibitor van de eerstestap in de pathway<br />als de concentratie van isoleucinestijgtbotst het enzymvaker met isoleucinedan met threonine<br />isoleucine<br />47<br />
  52. 52. Einde<br />

×