PROTEÍNAS
COMPOSICIÓN CARBONO HIDRÓGENO OXIGENO NITROGENO MAYORIA AZUFRE TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIOY COBRE
 Composición : simples conjugadas :nucleoproteínas, lipoproteínas,fosfoproteínas, hemoproteínas,flavoproteínas, metalopr...
 CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOMOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNASFormadas...
Estructural Como las glucoproteínas que forman partede las membranas. Las histonas que forman parte de loscromosomas El...
Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógenoTransporte Hemoglobina Hemocianina CitocromosContráctil Actina Mios...
 Conformación : globulares: estructuraterciaria, solubles en agua, funcionesdinámicas fibrosas: estructurasecundaria, in...
aminoácidosCarbono alfa
CLASIFICACIÓNAMINOÁCIDOS
CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: NEUTROS ÁCIDOS: NEGATIVOS BÁSICOS : POSITIVOS
Prolina
Polares neutros
Glicina Gly Tirosina Tyr
Ácidos
Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu
Básicos
Lisina Lys Arginina Arg Histidina HisLisina, Lys, K Arginina, Arg, R
Aminoácidos esenciales Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano V...
Aminoácidos no proteicos D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D-glutamato: pared bacterias. También enanfibios y reptiles...
Aminoácidos proteicos Hidroxiprolina Metil lisina Desmosina isodesmosina
Carga a distintos Ph
Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticosGlicina 2,4 9,8 --...
Los aminoácidos y
pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)H3OHOHOH3OH2N CH COORH3N CH COORH3N CH COOHRAminoácidosPunto isoeléctricopH i...
Reacciones
Formación amidas AMIDAS RCOOH + NH3 RCONH2
Reacción ninhidrina
Formación de esteresCH2 CHCOONH3 ClCH2 CHCONH3OCH3CH3OHHClFenil alanina90%
UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
Características enlace peptídico Polar Plano trans
Péptidos de importancia biológica noproteicos Carnosina :músculo Glutatión Oxitocina Bradiquinina Vasopresina Glucag...
Reacciones químicas Los péptidos y proteínas se puedenreconocer por la reacción del Biuret. Las uniones peptídicas reacc...
 ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia deaminoácido de la proteína. Nos indica qué aminoácidos com...
Estructura Secundaria es la disposición espacial regular, repetitiva, que puedeadoptar la cadena polipeptídica, generalm...
α-héliceanfipáticaLadohidrofóbicoLado polar
Estructura colágeno Contiene: 35% glicina 11% alanina 12% prolina 9% hidrixiprolina Triple hélice unida por puentes ...
 Se repite la secuencia Gli-X-pro Gli-pro-X Gli-X-Hypro Las tres cadenas se ordenan triple hélice: Tropocolágeno
Otras proteínas fibrosas Elastina: cadenasunidad por unionescovalentes a restos dedesmosina y deisodesmosina
NCEstructura supersecundaria
Estructura Terciaria Es la estructura de la mayoría de las proteínasglobulares, aparece a partir de que la hélice sevuelv...
Dominios:se producen varios puntos deplegamientos, cada unidad deplegamiento realiza una funcióndistinta
 Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico, queestán compuestos por varias cadenasseparadas pero en...
Desnaturalización Se llama desnaturalización de las proteínasa la pérdida de las estructuras de ordensuperior (secundaria...
 La desnaturalización provoca diversosefectos en la proteína: cambios en las propiedadeshidrodinámicas de la proteína: a...
 Agentes desnaturalizantes (1) la polaridad del disolvente (2) la fuerza iónica (3) el pH (4) la temperatura
Proteínas - quimica biologica
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Proteínas - quimica biologica

  1. 1. PROTEÍNAS
  2. 2. COMPOSICIÓN CARBONO HIDRÓGENO OXIGENO NITROGENO MAYORIA AZUFRE TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIOY COBRE
  3. 3.  Composición : simples conjugadas :nucleoproteínas, lipoproteínas,fosfoproteínas, hemoproteínas,flavoproteínas, metaloproteínas
  4. 4.  CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOMOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínica y porun grupo no proteínico, que se denomina"grupo prostético
  5. 5. Estructural Como las glucoproteínas que forman partede las membranas. Las histonas que forman parte de loscromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.EnzimaticaSon las más numerosas y especializadas.Actúan como biocatalizadores de lasreacciones químicasHormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
  6. 6. Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógenoTransporte Hemoglobina Hemocianina CitocromosContráctil Actina Miosina TubulinaReserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche
  7. 7.  Conformación : globulares: estructuraterciaria, solubles en agua, funcionesdinámicas fibrosas: estructurasecundaria, insolubles en agua, funciónestructural
  8. 8. aminoácidosCarbono alfa
  9. 9. CLASIFICACIÓNAMINOÁCIDOS
  10. 10. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: NEUTROS ÁCIDOS: NEGATIVOS BÁSICOS : POSITIVOS
  11. 11. Prolina
  12. 12. Polares neutros
  13. 13. Glicina Gly Tirosina Tyr
  14. 14. Ácidos
  15. 15. Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu
  16. 16. Básicos
  17. 17. Lisina Lys Arginina Arg Histidina HisLisina, Lys, K Arginina, Arg, R
  18. 18. Aminoácidos esenciales Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina
  19. 19. Aminoácidos no proteicos D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D-glutamato: pared bacterias. También enanfibios y reptiles. Aminoácidos no proteicos . L-ornitina, L-citrulina (metabolismo urea). Homoserina,Homocisteina, Taurina ácido γ aminobutírico
  20. 20. Aminoácidos proteicos Hidroxiprolina Metil lisina Desmosina isodesmosina
  21. 21. Carga a distintos Ph
  22. 22. Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticosGlicina 2,4 9,8 --Alanina 2,4 9,9 --Valina 2,3 9,7 --Leucina 2,3 9,7 --Isoleucina 2,3 9,8 --Metionina 2,1 9,3 --Prolina 2,0 10,6 --Fenilalanina 2,2 9,3 --Triptófano 2,5 9,4 --Serina 2,2 9,2 --Treonina 2,1 9,1 --Cisteína 1,9 10.7 8,4Tirosina 2,2 9,2 10,5Asparragina 2,1 8,7 --Glutamina 2,2 9,1 --Ácido aspártico 2,0 9,9 3,9Ácido glutámico 2,1 9,5 4,1Lisina 2,2 9,1 10,5Arginina 1,8 9,0 12,5Histidina 1,8 9,3 6,0
  23. 23. Los aminoácidos y
  24. 24. pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)H3OHOHOH3OH2N CH COORH3N CH COORH3N CH COOHRAminoácidosPunto isoeléctricopH isoeleéctricoApolares, polares neutros = 6.0Polares ácidos = 3Polares básicos = 9
  25. 25. Reacciones
  26. 26. Formación amidas AMIDAS RCOOH + NH3 RCONH2
  27. 27. Reacción ninhidrina
  28. 28. Formación de esteresCH2 CHCOONH3 ClCH2 CHCONH3OCH3CH3OHHClFenil alanina90%
  29. 29. UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
  30. 30. Características enlace peptídico Polar Plano trans
  31. 31. Péptidos de importancia biológica noproteicos Carnosina :músculo Glutatión Oxitocina Bradiquinina Vasopresina Glucagón insulina Encefalinas Gramicidina vallinomicina
  32. 32. Reacciones químicas Los péptidos y proteínas se puedenreconocer por la reacción del Biuret. Las uniones peptídicas reaccionan con losiones cúpricos del reactivo en medio alcalinoformando un complejo de color violeta. Se necesitan 2 ó más uniones peptídicaspara que se forme el complejo coloreado.   
  33. 33.  ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia deaminoácido de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen lacadena polipeptídica y el orden en quedichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de susecuencia y de la forma que ésta adopte.
  34. 34. Estructura Secundaria es la disposición espacial regular, repetitiva, que puedeadoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno . En este caso suelen darse dos tipos de enlace: alfa Hélice : enlaces intramoleculares con puentes dehidrógeno entre el primero y el cuarto. beta Lámina : las cadenas de péptidos se unenformando filas paralelas que se estabilizan de maneraintermolecular mediante puentes de hidrógeno.
  35. 35. α-héliceanfipáticaLadohidrofóbicoLado polar
  36. 36. Estructura colágeno Contiene: 35% glicina 11% alanina 12% prolina 9% hidrixiprolina Triple hélice unida por puentes de hidrógeno
  37. 37.  Se repite la secuencia Gli-X-pro Gli-pro-X Gli-X-Hypro Las tres cadenas se ordenan triple hélice: Tropocolágeno
  38. 38. Otras proteínas fibrosas Elastina: cadenasunidad por unionescovalentes a restos dedesmosina y deisodesmosina
  39. 39. NCEstructura supersecundaria
  40. 40. Estructura Terciaria Es la estructura de la mayoría de las proteínasglobulares, aparece a partir de que la hélice sevuelve a enrollar Es una arquitectura tridimensional completa que sedebe a las fuerzas de atracción o repulsiónelectrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas deVan der Walls, a puentes disulfuro eINTERACCIONES HIDROFOBICAS
  41. 41. Dominios:se producen varios puntos deplegamientos, cada unidad deplegamiento realiza una funcióndistinta
  42. 42.  Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico, queestán compuestos por varias cadenasseparadas pero entrelazadas en estructuraterciaria.
  43. 43. Desnaturalización Se llama desnaturalización de las proteínasa la pérdida de las estructuras de ordensuperior (secundaria, terciaria ycuaternaria), quedando la cadenapolipeptídica reducida a un polímeroestadístico sin ninguna estructuratridimensional fija
  44. 44.  La desnaturalización provoca diversosefectos en la proteína: cambios en las propiedadeshidrodinámicas de la proteína: aumenta laviscosidad y disminuye el coeficiente dedifusión una drástica disminución de susolubilidad, ya que los residuos hidrofóbicosdel interior aparecen en la superficie pérdida de las propiedades biológicas
  45. 45.  Agentes desnaturalizantes (1) la polaridad del disolvente (2) la fuerza iónica (3) el pH (4) la temperatura
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