Proteínas - quimica biologica
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Proteínas - quimica biologica Presentation Transcript

  • 1. PROTEÍNAS
  • 2. COMPOSICIÓN CARBONO HIDRÓGENO OXIGENO NITROGENO MAYORIA AZUFRE TAMBIÉN FÓSFORO HIERRO MAGNESIOY COBRE
  • 3.  Composición : simples conjugadas :nucleoproteínas, lipoproteínas,fosfoproteínas, hemoproteínas,flavoproteínas, metaloproteínas
  • 4.  CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS Se clasifican en : HOMOPROTEÍNASFormadas solamente por aminoácidos HETEROPROTEÍNASFormadas por una fracción proteínica y porun grupo no proteínico, que se denomina"grupo prostético
  • 5. Estructural Como las glucoproteínas que forman partede las membranas. Las histonas que forman parte de loscromosomas El colágeno, del tejido conjuntivo fibroso. La elastina, del tejido conjuntivo elástico. La queratina de la epidermis.EnzimaticaSon las más numerosas y especializadas.Actúan como biocatalizadores de lasreacciones químicasHormonal Insulina y glucagón Hormona del crecimiento Calcitonina Hormonas tropas
  • 6. Defensiva Inmunoglobulina Trombina y fibrinógenoTransporte Hemoglobina Hemocianina CitocromosContráctil Actina Miosina TubulinaReserva Ovoalbúmina, de la clara de huevo Gliadina, del grano de trigo Lactoalbúmina, de la leche
  • 7.  Conformación : globulares: estructuraterciaria, solubles en agua, funcionesdinámicas fibrosas: estructurasecundaria, insolubles en agua, funciónestructural
  • 8. aminoácidosCarbono alfa
  • 9. CLASIFICACIÓNAMINOÁCIDOS
  • 10. CLASIFICACIÓN AMINOÁCIDOS APOLARES POLARES: NEUTROS ÁCIDOS: NEGATIVOS BÁSICOS : POSITIVOS
  • 11. Prolina
  • 12. Polares neutros
  • 13. Glicina Gly Tirosina Tyr
  • 14. Ácidos
  • 15. Ac. Arpartico Asp Ac. Glutamico Glu
  • 16. Básicos
  • 17. Lisina Lys Arginina Arg Histidina HisLisina, Lys, K Arginina, Arg, R
  • 18. Aminoácidos esenciales Arginina Histidina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Fenilalanina Treonina Triptofano Valina
  • 19. Aminoácidos no proteicos D-aminoácidos: Ej. la D-alanina y el D-glutamato: pared bacterias. También enanfibios y reptiles. Aminoácidos no proteicos . L-ornitina, L-citrulina (metabolismo urea). Homoserina,Homocisteina, Taurina ácido γ aminobutírico
  • 20. Aminoácidos proteicos Hidroxiprolina Metil lisina Desmosina isodesmosina
  • 21. Carga a distintos Ph
  • 22. Valores de pKa para los grupos amino, carboxilo y la cadena lateral de los aminoácidos proteínogenéticosGlicina 2,4 9,8 --Alanina 2,4 9,9 --Valina 2,3 9,7 --Leucina 2,3 9,7 --Isoleucina 2,3 9,8 --Metionina 2,1 9,3 --Prolina 2,0 10,6 --Fenilalanina 2,2 9,3 --Triptófano 2,5 9,4 --Serina 2,2 9,2 --Treonina 2,1 9,1 --Cisteína 1,9 10.7 8,4Tirosina 2,2 9,2 10,5Asparragina 2,1 8,7 --Glutamina 2,2 9,1 --Ácido aspártico 2,0 9,9 3,9Ácido glutámico 2,1 9,5 4,1Lisina 2,2 9,1 10,5Arginina 1,8 9,0 12,5Histidina 1,8 9,3 6,0
  • 23. Los aminoácidos y
  • 24. pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)H3OHOHOH3OH2N CH COORH3N CH COORH3N CH COOHRAminoácidosPunto isoeléctricopH isoeleéctricoApolares, polares neutros = 6.0Polares ácidos = 3Polares básicos = 9
  • 25. Reacciones
  • 26. Formación amidas AMIDAS RCOOH + NH3 RCONH2
  • 27. Reacción ninhidrina
  • 28. Formación de esteresCH2 CHCOONH3 ClCH2 CHCONH3OCH3CH3OHHClFenil alanina90%
  • 29. UNIÓN DE AMINOÁCIDOS
  • 30. Características enlace peptídico Polar Plano trans
  • 31. Péptidos de importancia biológica noproteicos Carnosina :músculo Glutatión Oxitocina Bradiquinina Vasopresina Glucagón insulina Encefalinas Gramicidina vallinomicina
  • 32. Reacciones químicas Los péptidos y proteínas se puedenreconocer por la reacción del Biuret. Las uniones peptídicas reaccionan con losiones cúpricos del reactivo en medio alcalinoformando un complejo de color violeta. Se necesitan 2 ó más uniones peptídicaspara que se forme el complejo coloreado.   
  • 33.  ESTRUCTURA PRIMARIA La estructura primaria es la secuencia deaminoácido de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen lacadena polipeptídica y el orden en quedichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de susecuencia y de la forma que ésta adopte.
  • 34. Estructura Secundaria es la disposición espacial regular, repetitiva, que puedeadoptar la cadena polipeptídica, generalmente mantenida por enlaces de hidrógeno . En este caso suelen darse dos tipos de enlace: alfa Hélice : enlaces intramoleculares con puentes dehidrógeno entre el primero y el cuarto. beta Lámina : las cadenas de péptidos se unenformando filas paralelas que se estabilizan de maneraintermolecular mediante puentes de hidrógeno.
  • 35. α-héliceanfipáticaLadohidrofóbicoLado polar
  • 36. Estructura colágeno Contiene: 35% glicina 11% alanina 12% prolina 9% hidrixiprolina Triple hélice unida por puentes de hidrógeno
  • 37.  Se repite la secuencia Gli-X-pro Gli-pro-X Gli-X-Hypro Las tres cadenas se ordenan triple hélice: Tropocolágeno
  • 38. Otras proteínas fibrosas Elastina: cadenasunidad por unionescovalentes a restos dedesmosina y deisodesmosina
  • 39. NCEstructura supersecundaria
  • 40. Estructura Terciaria Es la estructura de la mayoría de las proteínasglobulares, aparece a partir de que la hélice sevuelve a enrollar Es una arquitectura tridimensional completa que sedebe a las fuerzas de atracción o repulsiónelectrostática, a enlaces de hidrógeno, a fuerzas deVan der Walls, a puentes disulfuro eINTERACCIONES HIDROFOBICAS
  • 41. Dominios:se producen varios puntos deplegamientos, cada unidad deplegamiento realiza una funcióndistinta
  • 42.  Estructura Cuaternaria Son estructuras de carácter oligomérico, queestán compuestos por varias cadenasseparadas pero entrelazadas en estructuraterciaria.
  • 43. Desnaturalización Se llama desnaturalización de las proteínasa la pérdida de las estructuras de ordensuperior (secundaria, terciaria ycuaternaria), quedando la cadenapolipeptídica reducida a un polímeroestadístico sin ninguna estructuratridimensional fija
  • 44.  La desnaturalización provoca diversosefectos en la proteína: cambios en las propiedadeshidrodinámicas de la proteína: aumenta laviscosidad y disminuye el coeficiente dedifusión una drástica disminución de susolubilidad, ya que los residuos hidrofóbicosdel interior aparecen en la superficie pérdida de las propiedades biológicas
  • 45.  Agentes desnaturalizantes (1) la polaridad del disolvente (2) la fuerza iónica (3) el pH (4) la temperatura