1. Alumno:
Balbuena Carrillo, Juan Osvaldo
FISIOLOGÍA MÉDICA
ASESOR: Dr. Luis Alberto García González
GPO
IV-3

2. Molécula encontrada en los eritrocitos,
que le da la coloración rojo pardo
característico y es encargada de
enlazarse con el O2, y así el O2 se
transportada por todas partes del
cuerpo.
Cada molécula de Hemoglobina (Hb)
consta de 4 cadenas polipeptídicas
llamadas globinas, dos cadenas α (de 141
Aminoácidos cada una) y dos cadenas β
(de 146 A.a. cada una). Cada cadena
polipeptídicas cuenta con una molécula de
pigmento orgánico en forma de disco que
contiene un átomo de hierro (Fe+2), y es
llamado grupo prostético Hem.
Cadena β Cadena β
Cadena α
Cadena α
Grupo Hem
Hemoglobina
V.N.
Hombre: de 13.8 a 17.2 g/dL
Mujer: de 12.1 a 15.1 g/dL

3. Hemoglobina: el grupo Hem
El grupo Hem esta formado por 4 anillos
pirroles y en el centro se encuentra el
átomo Fe+2 (forma reducida “hierro
ferroso”) el cual se combina con la
molécula de O2 . Por tanto , una molécula
de Hemoglobina se puede combinar con
hasta 4 moléculas de oxígeno. Al unirse la
hemoglobina con el oxígeno se forma
oxihemoglobina, cuando el O2 se libera y
el hierro del grupo Hem sigue en su forma
reducida se llama hemoglobina reducida.
El átomo de Fe+2 que se encuentra en el centro del
anillo de porfirina tiene seis valencias. El hierro está
unido al nitrógeno de los cuatro anillos pirrol por
cuatro de sus valencias mediante puentes de
metilideno, su quinta valencia se une al nitrógeno
de la histidina proximal o nitrógeno imidazólico y la
sexta está ocupada por oxígeno.

6. Destrucción de Hemoglobina
Cuando el eritrocito muere por su extrema fragilidad,
aproximadamente cuando ha alcanzado la plenitud de su vida (de unos
100 a 120 días), Su membrana celular se rompe y
la hemoglobina liberada es fagocitada por los macrófagos tisulares del
organismo, sobre todo los macrófagos del bazo, hígado y médula ósea.
En esta degradación de la hemoglobina, se separan, por un lado, la
molécula de globina y, por otro, el grupo hem.
La hemo-oxigenasa degrada el grupo hem en los macrófagos, abriendo
el anillo tetrapirrólico para dar origen a una molécula lineal de 4 anillos
pirrólicos llamada biliverdina, además de hierro libre (se oxida el Fe2+ a
Fe3+) y CO (monóxido de carbono). La biliverdina es luego reducida por
la enzima biliverdina reductasa para dar bilirrubina (indirecta o no
conjugada). Durante las horas o los días siguientes los macrófagos
liberan el hierro de la hemoglobina que será transportado por la
transferrina hasta la médula ósea para formar nuevos eritrocitos.
La bilirrubina indirecta viaja unida a
la albúmina (proteína transportadora) por el torrente sanguíneo al
hígado, donde se separan y se le da un proceso adecuado de
degradación a la bilirrubina para formar parte de la bilis, y la bilirrubina
(conjugada) se secreta por la bilis dándole el color amarillo-verdoso de
la bilis y se degrada junto con las heces.