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10 02 gen proteínas

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  • 1. La adquisición de cualquier conocimiento es siempre útil al intelecto, que sabrá descartar lo malo y conservar lo bueno Leonardo Da Vinci
  • 2. Prof. Dilzo Paredes 2009 UNIVERSIDAD DE LOS ANDES FACULTAD DE MEDICINA ESCUELA DE MEDICINA DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA Generalidades de proteínas.
  • 3. DEFINICIÓN DE PROTEÍNA
    • con un extremo amino, NH 3 + y
    • un extremo carboxilo COO -
    del griego proteos , primero, fundamental Son macromoléculas tridimensionales de elevado PM Formada por cadenas lineales de Aa unidos mediante enlaces peptídicos.
  • 4. Importancia de las proteínas en la nutrición
    • Son las primeras moléculas en la planificación dietética
    • Constituyen el aporte de nitrógeno al organismo
    • Son determinantes en la regulación y conservación corporal
    • Regeneración de tejidos y crecimiento
    • Una vez metabolizadas, nos proporcionan una gran cantidad
    • de aa libres para fabricar nuestras propias proteínas
    • Deben aportar una mezcla equilibrada de aa
  • 5. C H O N P, Fe, Zn, Cu, Mg Polimeros de aa unidos por EP No hay depósito corporal de proteínas, sino pool de aa
  • 6. El orden y disposición de los aa en una proteína depende del código genético (ADN).
    • Constituyen ~ 50% del peso seco de los tejidos
    • No existe proceso biológico alguno que no dependa de
    • la participación de las proteínas.
  • 7. En una misma proteína el nº y la secuencia de aa no cambia, es determinada genéticamente Cada proteína tiene un orden definido de residuos de aa.
  • 8. Enlace peptídico
    • Unión covalente
    • Muy resistente a la hidrólisis:
    • estabilidad polipeptídica
    • Formación de enlace amida
    • Grupos α -amino y α -carboxilo
    • Se forman por condensación de
    • aa en los ribosomas
    Enlace peptídico Enzima 4 ATP 25 Kcal/mol Péptido 5 Kcal/mol
  • 9. Enlace peptídico Sus dimensiones explican su estructura resonante Estructura coplanar Las únicas libertades de giro se sitúan en los enlaces del C α C N Estructura rígida del enlace: Función biológica < >
  • 10. Enlace peptídico Los e - están deslocalizados a lo largo de C—O y C--N Su estructura es plana: la pareja de e - del N está en resonancia con los e - л del enlace C—O, confiriendo carácter de doble enlace a C--N Los enlaces –C=O y –N—H son casi paralelos y no se produce giro. El EP puede considerarse un híbrido de resonancia de dos formas
  • 11. Enlace peptídico La síntesis ribosómica de las cadenas peptídicas es estereoespecífica Se favorece la configuración trans del enlace No hay rotación --CONH y los dos C α adyacentes son coplanarios
  • 12. Clasificación de las proteínas
    • Según su origen
      • Animal
      • Vegetal
  • 13. Clasificación de las proteínas
    • Según el nº de aa
    • 2 a 10 aa: dipéptido, ………decapéptido
    • 10 a 20 aa: oligopéptidos
    • 20 a 50 aa: polipéptidos
    • > 50 aa: proteínas
  • 14. Clasificación de las proteínas
    • Si tienen o no todos los aa esenciales
      • Proteínas completas
      • En cantidad suficiente y
      • proporción adecuada
      • Proteínas incompletas
      • Carecen de algunas aa esenciales
    Proteínas del maíz tienen mínimas cantidades de triptófano y lisina
  • 15. Clasificación de las proteínas Según su forma FIBROSAS GLOBULARES
    • fibrosas o filamentosas:
    • relación axial mayor de 10 nm
    • Alargadas, insolubles
    • queratina
    • colágeno
    • relación axial hasta 10 nm.
    • Citocromo.
    • Esféricas, solubles
    • enzimas
    • anticuerpos
    • hormonas
    • proteínas de
    • transporte
  • 16. Clasificación de las proteínas Según su solubilidad
    • Solubles en agua (globulares):
    • Albúminas (animal)
    • Globulinas (animal)
    • Protaminas (liquido seminal)
    • Histonas (asociadas el ADN)
    • Insolubles en agua:
    • (fibrosas)
    • Glutelinas (vegetal)
    • Prolaminas
    • Escleroproteínas
  • 17. Clasificación de las proteínas Según su composición química SIMPLES CONJUGADAS
    • Albúmina
    • Globulina
    • Histonas
    • Glicoproteínas
    • Nucleoproteínas
    • Lipoproteínas
    • Metaloproteínas
    • Hemoproteínas
    • Flavoproteínas
    • Metaloglicoproteínas, etc
  • 18. Clasificación de las proteínas Según su función biológica
    • Enzimáticas
    • Transportadoras
    • De reserva
    • Contráctiles
    • Estructurales
    • Cromosómicas
    • De defensa
    • Toxinas
    • Hormonales
    • Receptoras
    • Factores tróficos
    • Factores de transcripción
  • 19. Clasificación de las proteínas Según su estructura
  • 20. Estructura Primaria Es la secuencia lineal de los residuos de Aa
  • 21. Estructura Secundaria Es el nivel superior de organización estructural Las estructuras primarias se pueden organizar y formar estructuras secundarias
  • 22. N = 3,6 a 4 P = 0,54 nm dextrógira Estabilización 1) Puentes de hidrógeno 2) Fuerza de Van der Waals Alfa hélice alfa queratinas (en pelos, escamas, cuernos, lanas, uñas).
  • 23. Son proteínas casi extendidas
    • Estabilización:
    • Puentes de H entre los grupos amida y carbonilo del EP
    • entre cadenas adyacentes.
    • 2) Ligero plegamiento debido a los ángulos de los enlaces
    • que forman la cadena polipeptídica.
    Lámina plegada beta β-queratinas Fibroina de la seda
    • Tipos:
    • Paralela
    • Antiparalela
  • 24. Diferencia entre alfa hélice y hoja beta Alfa hélice Lámina plegada beta Residuos adyacentes en la misma cadena Residuos en diferentes regiones Espiral compacto Cadena polipeptídica extendida Puentes de hidrógeno están en la misma cadena Se estabiliza por puentes de hidrógenos entre cadenas distintas o muy alejadas
  • 25. Estructuras supersecundarias Doble espiral de alfa hélice Fibrosas: alfa-queratinas Unidad βεβ centro de unión del NAD, AMP 3
  • 26. Estructura terciaria Es la conformación tridimensional de las proteínas
    • Se estabiliza por
    • Interacciones iónicas
    • (o enlaces salinos)
    • 2) Puentes de H
    • 3) Fuerza de Van der Waals
    • 4) Interacciones o efecto hidrofóbico
    • 5) Puentes o enlaces disulfuros (-s-s-)
    • único enlace covalente
    mioglobina
  • 27. Estructura terciaria Modelos de plegado Las proteínas globulares (> 200 aa) tienen plegamiento casi infinito, favorecido termodinámicamente en condiciones fisiológicas. Principios comunes: La mayoría de proteínas están formadas por más de un dominio, conectados por la cadena polipeptídica
  • 28. Estructura terciaria Modelos de plegado
    • Dominio: Es una región compacta plegada localmente, con funciones
    • diferentes. Principales patrones de plegado:
    • alrededor de un empaquetamiento de α -hélices
    • sobre un entramada de láminas plegadas β
    • Son combinaciones de diversas unidades supersecundarias
    • Comunes en proteínas globulares
  • 29. Estructura terciaria Modelos de plegado Enzimas de conversión cis a trans de prolina reagrupamiento de S-S Chaperoninas
  • 30. Estructura cuaternaria. Es el ensamblaje de dos o mas cadenas polipeptídicas separadas Máxima complejidad estructural de las proteínas globulares Se unen por interacciones no covalentes o entrecruzamientos no covalentes
  • 31. Propiedades físico-químico de las proteínas Anfoterismo pH isoelectrico Precipitación isoeléctrica cuando el pH = al pH isoeléctrico Precipitación por efecto salino (salting-out) altas concentraciones Compite con las proteínas por la atmósfera hidratante y las hace precipitar Solubilización por efecto salino (salting-in) bajas concentraciones Solubiliza las proteínas Solubilidad depende de los grupos ionizables y del ambiente Toda proteína tiene un atmósfera hidratante
  • 32. Desnaturalización proteica Cuando se cambian las condiciones ambientales (T°C, pH muy ácido o alcalino, solventes, alcoholes) hay pérdida de la conformación nativa o tridimensional proteica Se mantiene la estructura primaria. Se pierde la estructura 2º 3º 4º ya que ocurren cambios en sus propiedades físicas, químicas y biológicas .
  • 33.
    • Características de las proteínas
    • desnaturadas.
    • disminuye la solubilidad, se precipita
    • altera la estructura y disposición de la cadena polipeptídica
    • aumenta la reactividad química
    • aumenta la susceptibilidad a la hidrólisis enzimática
    • - disminución o pérdida total de la actividad biológica.
    Tipos de desnaturalización Reversible Irreversible
  • 34. Agentes que causas desnaturalización
    • * Agentes físicos, el calor
    • * Agentes químicos
    • detergentes y agentes orgánicos
    • soluciones concentradas de urea o guanidina
    • soluciones salinas concentradas o lo extremo de pH
    • - agentes reductores de grupos –SH:
  • 35. Plegamientos incorrectos de las proteínas Se cree que son proteínas. Partículas acelulares, patógenas y transmisibles Se encuentran en las superficies de las células animales y habitualmente no causas ningún daño Al activarse produce modificaciones en los priones que están a su alrededor
  • 36. Colágeno
    • Fibrosa + abundante
    • Insoluble
    • Estructural
    • Base del tejido conjuntivo
    • Constituyente orgánico principal de la matriz de los tejidos calcificados
    • Existen 2 cadenas principales de colágeno: α 1 y α 2
    • Su calidad se diferencia en el número de
    • hidroxilaciones
    • Además de los entrecruzamientos de las cadenas lo
    • que aumenta la dureza de la fibra de colágeno y la
    • resistencia a la tracción, que se ve influido por la
    • vitamina C.
  • 37. “ La ciencia no es más que muchas repuestas fáciles a preguntas difíciles”