ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formul...
ENZIMAS Proteínas que actúan como biocatalizadores...  Disminuyen la energía de activación de un cambio químico Energía de...
ENZIMAS ... altamente específicos 1 2 4 E1 E4 E2 E3 3 Una molécula  puede ser sustrato de diferentes enzimas  dando difere...
ENZIMAS Clasificación Internacional Oxidoreductasas Transferasas Liasas Isomerasas Ligasas Hidrolasas
ENZIMAS COENZIMAS HOLOENZIMA =  APOENZIMA  +  COENZIMA FAD NAD NADP Coenzima A METALOPROTEÍNAS
ENZIMAS Nomenclatura   Sustrato + “ asa ”   Amil asa Sustrato + clase de enzima + “ asa”   Glucosaoxid asa Por la función ...
ENZIMAS   Función Aceleran reacciones químicas termodinámicamente probables CO 2  + H 2 O  H 2 CO 3 H +  + HCO 3 Anhidrasa...
CATALISIS ENZIMÁTICA Sitio activo Muchas veces formado por Cisteína, a.a. rico en S  E  +  S  ES E  + P
Factores que determinan la actividad enzimática E   +  S (ES) E  +  P (E) y (S) ¿Cómo se determina la actividad de una enz...
ENZIMAS Cinética Enzimática E   +  S (ES) E  +  P Velocidad de una reacción enzimática= moléculas de producto por segundo ...
ENZIMAS Cinética Enzimática Velocidad de reacción Concentración de sustrato Vm Vm :  útil para comparar la actividad de di...
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  1. 1. ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía: La Célula (B. Albert); Química Biológica (Blanco)
  2. 2. ENZIMAS Proteínas que actúan como biocatalizadores... Disminuyen la energía de activación de un cambio químico Energía de activación CATÁLISIS
  3. 3. ENZIMAS ... altamente específicos 1 2 4 E1 E4 E2 E3 3 Una molécula puede ser sustrato de diferentes enzimas dando diferentes productos
  4. 4. ENZIMAS Clasificación Internacional Oxidoreductasas Transferasas Liasas Isomerasas Ligasas Hidrolasas
  5. 5. ENZIMAS COENZIMAS HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA FAD NAD NADP Coenzima A METALOPROTEÍNAS
  6. 6. ENZIMAS Nomenclatura Sustrato + “ asa ” Amil asa Sustrato + clase de enzima + “ asa” Glucosaoxid asa Por la función : ejemplo fosfoquinasa fosforilasa
  7. 7. ENZIMAS Función Aceleran reacciones químicas termodinámicamente probables CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 H + + HCO 3 Anhidrasa carbónica Características de la catálisis biológica = alta eficiencia Reacciones acopladas Las Enzimas No se consumen en el proceso
  8. 8. CATALISIS ENZIMÁTICA Sitio activo Muchas veces formado por Cisteína, a.a. rico en S E + S ES E + P
  9. 9. Factores que determinan la actividad enzimática E + S (ES) E + P (E) y (S) ¿Cómo se determina la actividad de una enzima? ¿Cuál es la magnitud de actividad enzimática? UI ¿Cuáles son los factores que modifican la actividad enzimática? Tº y pH
  10. 10. ENZIMAS Cinética Enzimática E + S (ES) E + P Velocidad de una reacción enzimática= moléculas de producto por segundo Factor limitante de la velocidad de reacción Concentración del sustrato Velocidad Máxima A saturación de la Enzima
  11. 11. ENZIMAS Cinética Enzimática Velocidad de reacción Concentración de sustrato Vm Vm : útil para comparar la actividad de diferentes enzimas Nº de recambio = Vm/ S útil para comparar la misma enzima en diferentes tejidos Vm/2 Km K m= constante de Michaelis . Util para medir la afinidad de un sustrato por una Enzima
  12. 12. ENZIMAS Objetivos: Comprender y enunciar el principio de equilibrio de reacción, energía de activación y catálisis. Formular e interpretar la ecuación de Michaelis-Menten. Interpretar los parámetros cinéticos con un enfoque biológico. Bibliografía: La Célula (B. Albert); Química Biológica (Blanco)
  13. 13. ¡¡¡ Feliz fin de semana!!!
  1. ¿Le ha llamado la atención una diapositiva en particular?

    Recortar diapositivas es una manera útil de recopilar información importante para consultarla más tarde.

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