1. ¿QUÉ ES UNA ENZIMA?
Las enzimas son proteínas que ayudan a que las reacciones químicas ocurran con mayor rapidez. Sin
enzimas nuestros cuerpos se detendrían en seco.
En este experimento, las enzimas que estamos utilizando provienen del ablandador de carnes y cortan las
proteínas tal como un par de tijeras.
Después del paso del detergente, la última pregunta fue: ¿Qué es lo que tienes en tu sopa de arvejas?
Las membranas celular y nuclear han sido rotas, al igual que todas las membranas de los organelos, como las
que rodean a las mitocondrias y cloroplastos. Entonces ¿qué es lo que queda?
 Proteínas
 Carbohidratos (azúcares)
 ADN
El ADN en el núcleo de la célula está moldeado, doblado y protegido por proteínas. El ablandador de carne
corta las proteínas separándolas del ADN.
Porque es importante un aenzima

2. Enzima
Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformación en forma de diagrama de cintas rodeado por el modelo de
relleno de espacio de la proteína. Esta proteína es una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformación
de azúcares en energía en las células.
Las enzimas1 son moléculas de naturaleza proteica quecatalizan reacciones químicas, siempre que
seantermodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción química que es energéticamente
posible (ver Energía libre de Gibbs), pero que transcurre a una velocidad muy baja, sea cinéticamente
favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la enzima.2 3 En estas
reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculasdenominadas sustratos, las cuales se convierten
en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células necesitan
enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las
denomina reacciones enzimáticas.
Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su velocidad crece sólo
con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas sintetizadas en una célula determina el tipo
de metabolismo que tendrá cada célula. A su vez, esta síntesis depende de la regulación de la
expresióngénica.
Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación (ΔG‡) de
una reacción, de forma que se acelera sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el
balance energético de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso millones de veces. Una reacción que se produce
bajo el control de una enzima, o de un catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa
que la correspondiente reacción no catalizada.

3. Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas por las reacciones que
catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas difieren de otros catalizadores por
ser más específicas. Las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.4 No
todos los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son capaces de
catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que reside la actividadpeptidil
transferasa).5 6 También cabe nombrar unas moléculas sintéticas denominadas enzimas
artificiales capaces de catalizar reacciones químicas como las enzimas clásicas.7
La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras moléculas. Los inhibidores enzimáticos son
moléculas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas, mientras que los activadores son
moléculas que incrementan dicha actividad. Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren
de cofactorespara su actividad. Muchas drogas o fármacos son moléculas inhibidoras. Igualmente, la
actividad es afectada por latemperatura, el pH, la concentración de la propia enzima y del sustrato, y
otros factores físico-químicos.
Algunas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la síntesis de antibióticos y productos
domésticos de limpieza. Además, son ampliamente utilizadas en diversos procesos industriales, como
son la fabricación de alimentos, destinción dejeans o producción de biocombustibles.

4. Índice
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1 Etimología e historia
2 Estructuras y mecanismos
o 2.1 Especificidad
 2.1.1 Modelo de la "llave-cerradura"
 2.1.2 Modelo del encaje inducido
o 2.2 Mecanismos
 2.2.1 Estabilización del estado de transición
 2.2.2 Dinámica y función
o 2.3 Modulación alostérica
3 Cofactores y coenzimas
o 3.1 Cofactores
o 3.2 Coenzimas
4 Termodinámica
5 Cinética
6 Inhibición
7 Función biológica
8 Control de la actividad
9 Implicaciones en enfermedades
10 Clasificación y nomenclatura de enzimas
11 Aplicaciones industriales
12 Véase también
13 Referencias
14 Lecturas complementarias
15 Enlaces externos
[editar]Etimología e historia

5. Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conocía ladigestión de la carne por las
secreciones delestómago8 y la conversión del almidón en azúcar por los extractos de plantas y la saliva.
Sin embargo, no había sido identificado el mecanismo subyacente.9
En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando lafermentación del azúcar en
el alcohol con levaduras,Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por
una fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadasfermentos, e inicialmente se pensó que
solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del alcohol es un acto relacionado
con la vida y la organización de las células de las levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las
células".10 Por el contrario, otros científicos de la época comoJustus von Liebig, se mantuvieron en la
posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.
En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837–1900) acuñó el término enzima, que viene
del griego ενζυμον "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima fue usada después
para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la palabra "fermento" solía referirse a
la actividad química producida por organismos vivientes.
En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la capacidad de los extractos de levadura para fermentar
azúcar a pesar de la ausencia de células vivientes de levadura. En una serie de experimentos en
la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado inclusive cuando no había
elementos vivos en los cultivos de células de levaduras.11Llamó a la enzima que causa la fermentación
de la sacarosa, “zimasa”.12 En 1907 recibió el Premio Nobel de Química "por sus investigaciones
bioquímicas y el haber descubierto la fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de Buchner,
las enzimas son usualmente nombradas de acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el sufijo

6. "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo
de reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de ADN).
Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una célula viva, el próximo paso era
determinar su naturaleza bioquímica. En muchos de los trabajos iniciales se notó que la actividad
enzimática estaba asociada con proteínas, pero algunos científicos (como el premio Nobel Richard
Willstätter) argumentaban que las proteínas eran simplemente el transporte para las verdaderas
enzimas y que las proteínas per se no eran capaces de realizar catálisis. Sin embargo, en 1926, James
B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la cristalizó. Summer hizo lo mismo
con la enzima catalasa en1937. La conclusión de que las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada por John Howard Northropy Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con
diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y laquimotripsina. Estos tres científicos
recibieron el Premio Nobel de Química en 1946.13
El descubrimiento de que las enzimas podían ser cristalizadas permitía que sus estructuras fuesen
resueltas mediante técnicas de cristalografía y difracción de rayos X. Esto se llevó a cabo en primer
lugar con la lisozima, una enzima encontrada en laslágrimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir
la pared de algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David Chilton
Phillips y publicada en 1965.14 Esta estructura de alta resolución de las lisozimas, marcó el comienzo en
el campo de la biología estructural y el esfuerzo por entender cómo las enzimas trabajan en el orden
molecular.
[editar]Estructuras y mecanismos

7. Diagrama de cintas que representa la estructura de unaanhidrasa carbónica de tipo II. La esfera gris representa
alcofactor zinc situado en el centro activo.
Las enzimas son generalmente proteínas globulares que pueden presentar tamaños muy variables,
desde 62 aminoácidos como en el caso del monómero de la 4-oxalocrotonato tautomerasa,15 hasta los
2.500 presentes en la sintasa de ácidos grasos.16
Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura tridimensional, la cual viene a su
vez determinada por la secuencia de aminoácidos.17 Sin embargo, aunque la estructura determina la
función, predecir una nueva actividad enzimática basándose únicamente en la estructura de una
proteína es muy difícil, y un problema aún no resuelto.18
Casi todas las enzimas son mucho más grandes que los sustratos sobre los que actúan, y solo una
pequeña parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 aminoácidos) está directamente involucrada en la
catálisis.19 La región que contiene estos residuos encargados de catalizar la reacción es
denominadacentro activo. Las enzimas también pueden contener sitios con la capacidad de
unir cofactores, necesarios a veces en el proceso de catálisis, o de unir pequeñas moléculas, como los
sustratos o productos (directos o indirectos) de la reacción catalizada. Estas uniones de la enzima con
sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la actividad enzimática, dando lugar
así a una regulación porretroalimentación positiva o negativa, según el caso.
Al igual que las demás proteínas, las enzimas se componen de una cadena lineal de aminoácidos que
se pliegan durante el proceso de traducción para dar lugar a una estructura terciariatridimensional de la
enzima, susceptible de presentar actividad. Cada secuencia de aminoácidos es única y por tanto da
lugar a una estructura única, con propiedades únicas. En ocasiones, proteínas individuales pueden
unirse a otras proteínas para formar complejos, en lo que se denomina estructura cuaternariade las
proteínas.
La mayoría de las enzimas, al igual que el resto de las proteínas, pueden ser desnaturalizadas si se ven
sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los pHs extremos o ciertos compuestos como
el SDS. Estos agentes destruyen la estructura terciaria de las proteínas de forma reversible o
irreversible, dependiendo de la enzima y de la condición.
[editar]Especificidad
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
característicashidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables de dicha
especificidad. Las enzimas también pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad,regioselectividad y quimioselectividad.20

8. Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su actividad son
aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas enzimas tienen eficientes
sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el caso de la ADN polimerasa, que cataliza
una reacción de replicación en un primer paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido
es el correcto.21 Este proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de
error increíblemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas
polimerasas de mamíferos.22 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,23 en la ARNt aminoacil sintetasa24 y en la actividad de selección de los aminoacil-
tRNAs.25
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya que pueden
actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta amplia especificidad de
sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas biosintéticas.26
[editar]Modelo de la "llave-cerradura"
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en1894. Con base a sus resultados dedujo
que ambas moléculas, enzima y sustrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, sus
estructuras encajan exactamente una en la otra,27 por lo que ha sido denominado como modelo de la
"llave-cerradura", refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a una
llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de transición que
logran adquirir las enzimas.
[editar]Modelo del encaje inducido
Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.
En 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las enzimas son
estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su conformación estructural por la

9. interacción con el sustrato.28 Como resultado de ello, lacadena aminoacídica que compone el sitio activo
es moldeada en posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En
algunos casos, como en lasglicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio
activo.29 El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido, momento
en el cual queda determinada la forma y la carga final.30
[editar]Mecanismos
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, aunque, como se verá a continuación, siempre dando
lugar a una disminución del valor de ΔG‡:31
 Reducción de la energía de activación mediante la creación de un ambiente en el cual el estado de
transición es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un sustrato: la enzima produce un
cambio de conformación del sustrato unido el cual pasa a un estado de transición, de modo que ve
reducida la cantidad de energía que precisa para completar la transición).
 Reduciendo la energía del estado de transición, sin afectar la forma del sustrato, mediante la
creación de un ambiente con una distribución de carga óptima para que se genere dicho estado de
transición.
 Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el sustrato para
formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no sería factible en ausencia de enzima.
 Reduciendo la variación de entropía necesaria para alcanzar el estado de transición (energía de
activación) de la reacción mediante la acción de orientar correctamente los sustratos, favoreciendo
así que se produzca dicha reacción.
 Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El incremento de
temperatura facilita la acción de la enzima y permite que se incremente su velocidad de reacción.
Sin embargo, si la temperatura se eleva demasiado, la conformación estructural de la enzima puede
verse afectada, reduciendo así su velocidad de reacción, y sólo recuperando su actividad óptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termolábiles y trabajan mejor
a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entrópico implica la desestabilización del estado basal,32 y su
contribución a la catálisis es relativamente pequeña.33
[editar]Estabilización del estado de transición
La comprensión del origen de la reducción del valor de ΔG‡ en una reacción enzimática requiere
elucidar previamente cómo las enzimas pueden estabilizar su estado de transición, más que el estado
de transición de la reacción. Aparentemente, la forma más efectiva para alcanzar la estabilización es la
utilización de fuerzas electrostáticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar relativamente fijado

10. que pueda orientarse hacia la distribución de carga del estado de transición. Ese tipo de ambientes no
existen ni se generan en ausencia de enzimas.34
[editar]Dinámica y función
La dinámica interna de las enzimas está relacionada con sus mecanismos de catálisis.35 36 37 La
dinámica interna se define como el movimiento de diferentes partes de la estructura de la enzima, desde
residuos individuales de aminoácidos, hasta grupos de aminoácidos o incluso un dominio
proteico entero. Estos movimientos se producen a diferentes escalas de tiempo que van
desde femtosegundos hasta segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede
contribuir en el proceso de catálisis por medio de movimientos dinámicos.38 3940 41 Los movimientos de
las proteínas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos podrán ser más o menos importantes
según si los cambios conformacionales se producen por vibraciones pequeñas y rápidas o grandes y
lentas, y dicha importancia dependerá del tipo de reacción que lleve a cabo la enzima. Sin embargo,
aunque estos movimientos son importantes en el proceso de unión y liberación de sustratos y productos,
aún no está claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos químicos de las reacciones
enzimáticas.42 Estos nuevos avances también tienen implicaciones en la comprensión de los efectos
alostéricos y en el desarrollo de nuevos fármacos.
[editar]Modulación alostérica
Transición alostérica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un agonista, un inhibidor y un sustrato.
Los sitiosalostéricosson zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir determinadas moléculas
en la célula. Las uniones a las que dan lugar son débiles y no covalentes, y generan un cambio en la
conformación estructural de la enzima que repercute en el sitio activo, afectando así a la velocidad de
reacción.43 Lasinteracciones alostéricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una forma muy
común de controlar las enzimas en las células.44
[editar]Cofactores y coenzimas
[editar]Cofactores

11. Algunas enzimas no precisan ningún componente adicional para mostrar una total actividad. Sin
embargo, otras enzimas requieren la unión de moléculas no proteicas denominadascofactores para
poder ejercer su actividad.45 Los cofactores pueden ser compuestos inorgánicos, como los iones
metálicos y los complejos ferrosulfurosos, o compuestos orgánicos, como la flavina o el grupo hemo.
Los cofactores orgánicos pueden ser a su vez grupos prostéticos, que se unen fuertemente a la enzima,
o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la enzima durante la reacción. Las coenzimas
incluyen compuestos como el NADH, el NADPH y el adenosín trifosfato. Estas moléculas transfieren
grupos funcionales entre enzimas.46
Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es laanhidrasa carbónica, en la cual
el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en la figura anterior (situada al
inicio de la sección "Estructuras y mecanismos").47Estas moléculas suelen encontrarse unidas al sitio
activo y están implicadas en la catálisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados
en reacciones redox.
Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son
denominadas apoenzimas o apoproteínas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es
denominada holoenzima (que es la forma activa). La mayoría de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero sí lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos prostéticos
pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina pirofosfato en la enzima piruvato
deshidrogenasa. El término "holoenzima" también puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen
múltiples subunidades, como en el caso de laADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con
todas las subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzimática.
[editar]Coenzimas
Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas que transportan grupos químicos de una enzima a
otra.48 Algunos de estos compuestos, como lariboflavina, la tiamina y el ácido fólico son vitaminas (las

12. cuales no pueden ser sintetizados en cantidad suficiente por el cuerpo humano y deben ser
incorporados en la dieta). Los grupos químicos intercambiados incluyen el ionhidruro (H-) transportado
porNAD o NADP+, el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por
la coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el ácido fólico y el grupo metil
transportado por la S-Adenosil metionina.
Debido a que las coenzimas sufren una modificación química como consecuencia de la actividad
enzimática, es útil considerar a las coenzimas como una clase especial de sustratos, o como segundos
sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes. Por ejemplo, se conocen alrededor de 700
enzimas que utilizan la coenzima NADH.49
Las coenzimas suelen estar continuamente regenerándose y sus concentraciones suelen mantenerse a
unos niveles fijos en el interior de la célula: por ejemplo, el NADPH es regenerado a través de la ruta de
las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta
regeneración continua significa que incluso pequeñas cantidades de coenzimas son utilizadas
intensivamente. Por ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada día.50
[editar]Termodinámica
Gráfica de las energías de las diferentes fases de unareacción química. Los sustratos precisan mucha energía para
alcanzar el estado de transición, pero una vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el
estado de transición, reduciendo la energía necesaria para formar los productos.
Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el equilibrio químico de la
reacción. Generalmente, en presencia de una enzima, la reacción avanza en la misma dirección en la
que lo haría en ausencia de enzima, sólo que más rápido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podría

13. producirse una reacción espontánea que generase un producto diferente debido a que en esas
condiciones, dicho producto diferente se forma más rápidamente.
Además, las enzimas pueden acoplar dos o más reacciones, por lo que una reacción
termodinámicamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reacción termodinámicamente
desfavorable. Por ejemplo, la hidrólisis de ATP suele ser utilizada para favorecer otras reacciones
químicas.51
Las enzimas catalizan reacciones químicas tanto en un sentido como en el contrario. Nunca alteran el
equilibrio, sino únicamente la velocidad a la que es alcanzado. Por ejemplo, laanhidrasa
carbónica cataliza su reacción en una u otra dirección dependiendo de la concentración de los
reactantes, como se puede ver a continuación:
(en tejidos; alta concentración de CO2)
(en pulmones; baja concentración de CO2)
Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacción, es decir, se convierte en
una reacción muyexergónica, la reacción se hace efectivamente irreversible. Bajo estas
condiciones, la enzima únicamente catalizará la reacción en la dirección permitida desde un
punto de vista termodinámico.
[editar]Cinética
Artículo principal: Cinética enzimática.
Mecanismo para una reacción catalizada por una enzima con un único sustrato. La enzima (E) une un
sustrato (S) y genera un producto (P).
Lacinética enzimática es el estudio de cómo las enzimas se unen a sus sustratos y los
transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios cinéticos son
obtenidos mediante ensayos enzimáticos.

14. En 1902, Victor Henri52 propuso una teoría cuantitativa sobre la cinética enzimática, pero sus
datos experimentales no fueron muy útiles debido a que la importancia de la concentración del
ion de hidrógeno aún no era considerada. Después de quePeter Lauritz Sørensen definiera la
escala logarítmica del pH e introdujera el concepto de "tampón" (buffer) en 1909,53 el químico
alemán Leonor Michaelis y su postdoctoral canadienseMaud Leonora Menten repitieron los
experimentos de Henri confirmando su ecuación, que actualmente es conocida como cinética
de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cinética de Michaelis-Menten).54 Su trabajo fue
desarrollado más en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S. Haldane, quienes
obtuvieron las ecuaciones cinéticas que se encuentran tan ampliamente extendidas en la
actualidad.55
La mayor contribución de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzimáticas en dos etapas.
En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando el complejo enzima-
sustrato (también denominado complejo Michaelis). En la segunda, la enzima cataliza la
reacción y libera el producto.
Curva de saturación de una reacción enzimática donde se muestra la relación entre la concentración de
sustrato y la velocidad de la reacción.
Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por ejemplo, la
descarboxilación no enzimática de la orotidina 5'-monofosfato tiene una vida media de 78
millones de años. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-fosfato descarboxilasa está
presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25 milisegundos.56 Las velocidades de
las enzimas dependen de las condiciones de la solución y de la concentración de sustrato.
Aquellas condiciones que desnaturalizan una proteína, como temperaturas elevadas, pHs
extremos o altas concentraciones de sal, dificultan o impiden la actividad enzimática, mientras
que elevadas concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la

15. máxima velocidad de una reacción enzimática, la concentración de sustrato se incrementa
hasta que se obtiene una tasa constante de formación de producto (véase la curva de
saturación representada en la figura de la derecha). La saturación ocurre porque, cuando la
concentración de sustrato aumenta, disminuye la concentración de enzima libre, que se
convierte en la forma con sustrato unido (ES). A la máxima velocidad (Vmax) de la enzima, todos
los sitios activos de dicha enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual
a la cantidad total de enzima. Sin embargo, Vmax es sólo una de las constantes cinéticas de la
enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de reacción
también es importante. Este parámetro viene dado por la constante de Michaelis-Menten (Km),
que viene a ser la concentración de sustrato necesaria para que una enzima alcance la mitad
de su velocidad máxima. Cada enzima tiene un valor de Km característico para un determinado
sustrato, el cual puede decirnos cómo de afín es la unión entre el sustrato y la enzima. Otra
constante útil es kcat, que es el número de moléculas de sustrato procesadas por cada sitio
activo por segundo.
La eficiencia de una enzima puede ser expresada en términos de kcat/Km, en lo que se
denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de todas las
fases de la reacción. Debido a que la constante de especificidad contempla tanto la afinidad
como la capacidad catalítica, es un parámetro muy útil para comparar diferentes enzimas o la
misma enzima con diferentes sustratos. El valor máximo teórico de la constante de
especificidad es denominado límite de difusión tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a
este punto, cada colisión de la enzima con su sustrato da lugar a la catálisis, con lo que la
velocidad de formación de producto no se ve limitada por la velocidad de reacción, sino por la
velocidad de difusión. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas
catalíticamente perfectas o cinéticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de enzimas son
la triosa fosfato isomerasa, laanhidrasa carbónica, la acetilcolinesterasa, la catalasa,
lafumarasa, la beta-lactamasa y la superóxido dismutasa.
La cinética de Michaelis-Menten depende de la ley de acción de masas, que se deriva
partiendo de los supuestos de difusiónlibre y colisión al azar. Sin embargo, muchos procesos
bioquímicos o celulares se desvían significativamente de estas condiciones, a causa de
fenómenos como el crowding macromolecular, la separación de etapas entre enzima-sustrato-
producto, o los movimientos moleculares uni- o bidimensionales.57 No obstante, en estas
situaciones se puede aplicar una cinética de Michaelis-Menten fractal.58 59 60 61
Algunas enzimas presentan una cinética más rápida que la velocidad de difusión, lo que en
principio parecería ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para tratar de
explicar este fenómeno. Uno de los modelos propone que algunas proteínas podrían tener la

16. capacidad de acelerar la catálisis secuestrando el sustrato y orientándolo mediante campos
eléctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo de efecto túnel cuántico, donde un
protón o un electrón pueden formar un túnel a través de barreras de activación, aunque existe
cierta controversia en cuanto al efecto túnel que pueda generar un protón.62 63 El efecto túnel
mediado por protones ha sido observado en triptamina.64 Esto sugiere que la catálisis
enzimática podría ser definida más exactamente como una "barrera", en lugar de como hace el
modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar una barrera energética
más baja.
[editar]Inhibición
Artículo principal: Inhibidor enzimático.
Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la unión del sustrato. Por otro
lado, la unión del sustrato evita la unión del inhibidor. Así pues, sustrato e inhibidor compiten por la
enzima.

17. Tipos de inhibición según la clasificación introducida por W. W. Cleland.65
Los inhibidores son moléculas que regulan la actividad enzimática, inhibiendo su actividad. A
grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles. Las irreversibles se unen
covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la modificación, siendo útiles
en farmacología. Algunos de los fármacos que actúan de este modo son la eflornitina, utilizada
para tratar la tripanosomiasis africana,66 la penicilina y laaspirina.
Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su vez, según
la forma en que intervienen en la reacción, en competitivas, acompetitivas ymixtas.
Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de procesos, se habla también

18. de inhibición no competitiva, que en realidad no es más que una variante de la ya
mencionada inhibición mixta. Sin embargo, por sus características se suele presentar como
opuesta a la competitiva, con la que es comparada frecuentemente.
 En la inhibición competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la misma
enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.67 Esto generalmente
ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activode una enzima en el cual también
se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten para el acceso al sitio activo de la
enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato
reductasa, que cataliza la reducción de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre
las estructuras del ácido fólico y el metotrexato permite que se establezca una inhibición
de tipo competitivo. Este tipo de inhibición se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competición al inhibidor. En
la inhibición competitiva la velocidad máxima de la reacción no varía, pero se necesitan
concentraciones más elevadas de sustrato para alcanzar una determinada velocidad,
incrementándose así la Km aparente.
 En la inhibición acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
únicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el
inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibición es poco común, pero
puede darse en enzimas multiméticas.
 La inhibición no competitiva es una forma de inhibición mixta donde la unión del
inhibidor con la enzima reduce suactividad pero no afecta la unión con el sustrato. Como
resultado, el grado de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor,
independientemente de la concentración de sustrato, con lo que varía el valor de la
Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato aún puede unirse a la enzima, el valor de
Km no varía.
 En la inhibición mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que el
sustrato. Sin embargo, la unión del inhibidor afecta la unión del sustrato, y viceversa. Este
tipo de inhibición se puede reducir, pero no superar al aumentar las concentraciones del
sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo mixto se unan en el sitio activo,
este tipo de inhibición resulta generalmente de un efecto alostéricodonde el inhibidor se
une a otro sitio que no es el sitio activo de la enzima. La unión del inhibidor con el sitio
alostérico cambia la conformación (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo
que la afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

19. La coenzima ácido fólico (izquierda) y el fármaco anti-cancerígenometotrexato (derecha) son muy
similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un inhibidor competitivo de muchas enzimas
que utilizan folato.
En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de
realimentación. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el organismo,
esta misma sustancia podría actuar como un inhibidor de la enzima al inicio de la ruta que lo
produce, deteniendo así dicha producción cuando haya una cantidad suficiente de la sustancia
en cuestión. Este sería una forma de realimentación negativa. Las enzimas que se encuentran
sujetas a este tipo de regulación suelen ser multiméricas y poseer sitios alostéricos donde se
unen sustancias reguladoras. Las gráficas que representan la velocidad de la reacción frente a
la concentración de sustrato de estas enzimas no son hipérboles, sino sigmoidales (forma de
S).
Usos de los inhibidores
Debido a que los inhibidores modulan la función de las enzimas, suelen ser utilizados como
fármacos. Un típico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como fármaco es la aspirina, la
cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la síntesis de un intermediario
inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime así los efectos derivados, el dolor y
la inflamación. Sin embargo, otros inhibidores enzimáticos actúan como venenos. Por ejemplo,
el cianuro es un inhibidor irreversible que se une a los átomos de hierro y cobre en el sitio
activo de la citocromo c oxidasa de células animales (las plantas son resistentes al cianuro),
bloqueando así la respiración celular.68
[editar]Función biológica
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente por
medio de quinasas y fosfatasas.69 También son capaces de producir movimiento, como es el
caso de la miosina al hidrolizar ATPpara generar la contracción muscular o el movimiento de
vesículas por medio del citoesqueleto.70 Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son

20. las bombas de iones implicadas en procesos de transporte activo. Además, las enzimas
también están implicadas en funciones mucho más exóticas, como la producción de luz por
la luciferasa en las luciérnagas.71 Losvirus también pueden contener enzimas implicadas en la
infección celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la transcriptasa inversa, o
en la liberación viral, como laneuraminidasa del virus de la gripe.
Una importante función de las enzimas es la que presentan en elsistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como lasamilasas y las proteasas son capaces de degradar moléculas
grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de forma que puedan
ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por ejemplo, que son demasiado
grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas enzimas a moléculas más
pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí puede ser absorbida a través de
las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes
tipos de alimentos. Losrumiantes que tienen una dieta herbívora, poseen en sus intestinos una
serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de degradar
la celulosa presente en la pared celular de las plantas.72
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden específico, creando así una ruta
metabólica. En una ruta metabólica, una enzima toma como sustrato el producto de otra
enzima. Tras la reacción catalítica, el producto se transfiere a la siguiente enzima y así
sucesivamente. En ocasiones, existe más de una enzima capaz de catalizar la misma reacción
en paralelo, lo que permite establecer una regulación más sofisticada: por ejemplo, en el caso
en que una enzima presenta una actividad constitutiva pero con una baja constante de
actividad y una segunda enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor
constante de actividad.
Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metabólicas. Sin las enzimas, el
metabolismo no se produciría a través de los mismos pasos, ni sería lo suficientemente rápido
para atender las necesidades de la célula. De hecho, una ruta metabólica como la glucolisis no
podría existir sin enzimas. Laglucosa, por ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP
de forma que quede fosforilada en uno o más carbonos. En ausencia de enzimas, esta
reacción se produciría tan lentamente que sería insignificante. Sin embargo, si se añade la
enzima hexoquinasa que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentración de la
mezcla en un breve espacio de tiempo se podrá encontrar únicamente glucosa-6-fosfato a
niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metabólicas dentro de la célula dependen
del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

21. [editar]Control de la actividad
La actividad enzimática puede ser controlada en la célula principalmente de estas cinco formas:
 Producción de la enzima (a nivel de la transcripción o latraducción): la síntesis de una
enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados estímulos
recibidos por la célula. Esta forma de regulación génica se denomina inducción e inhibición
enzimática. Por ejemplo, lasbacterias podrían adquirir resistencia a antibióticos como
lapenicilina gracias a la inducción de unas enzimas llamadasbeta-lactamasas, que
hidrolizan el anillo beta-lactámico de la molécula de penicilina. Otro ejemplo, son las
enzimas presentes en el hígado denominadas citocromo P450oxidasas, las cuales son de
vital importancia en elmetabolismo de drogas y fármacos. La inducción o inhibición de
estas enzimas puede dar lugar a la aparición deinteracciones farmacológicas.
 Compartimentalización de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas metabólicas
de forma independiente. Por ejemplo, los ácidos grasos son sintetizados por un conjunto
de enzimas localizadas en elcitosol, en el retículo endoplasmático y en el aparato de Golgi,
y posteriormente, dichos ácidos grasos son utilizados por otro conjunto de enzimas
diferentes como fuente energética en la mitocondria, a través de la β-oxidación.73
 Inhibidores y activadores enzimáticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas
por ciertas moléculas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metabólica suele actuar
como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras reacciones de la ruta,
estableciendo así unarealimentación negativa que regula la cantidad de producto final
obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentación negativa permite ajustar
efectivamente la velocidad de síntesis de los metabolitos intermedios con la demanda de
la célula, y permite distribuir económicamente materiales y energía para evitar exceso o
escasez de los productos finales. Este control enzimático permite mantener un ambiente
relativamente estable en el interior de los organismos vivos.
 Modificación postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas
modificaciones postraduccionales como la fosforilación, la miristoilación y la glicosilación.
Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilación de multitud de enzimas,
como la de laglucógeno sintasa, que ayuda en el control de la síntesis o degradación
del glucógeno y permite a la célula responder a las variaciones de los niveles
de azúcar en sangre.74 Otro ejemplo de modificación postraduccional es la degradación de
la cadena polipeptídica. La quimiotripsina, una proteasadigestiva, es sintetizada en una
forma inactiva,quimiotripsinógeno, en el páncreas y transportada en este estado hasta

22. el estómago, donde será activada. De este modo se evita que la enzima digiera el
páncreas y los demás tejidos por los que pasa antes de llegar al estómago. Este tipo de
precursor inactivo de una enzima es denominado zimógeno.
 Activación dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como
puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo
del periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por
ejemplo, lahemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio
conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente ácido, lo cual
ocurre cuando el virus entra en el interior de la célula a través de unlisosoma.75
[editar]Implicaciones en enfermedades
Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa (PDB1KW0).
Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzimática para lahomeostasis,
cualquier fallo en el funcionamiento (mutación, incremento o reducción de la expresión o
deleción) de una única enzima crítica puede conducir al desarrollo de unaenfermedad genética.
La importancia de las enzimas se pone de manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal
puede ser causada por el mal funcionamiento de un único tipo de enzima de todos los miles de
tipos que existen en nuestro cuerpo.
Un ejemplo de esto es el tipo más común de fenilcetonuria. En esta enfermedad genética se
produce una mutación de un únicoaminoácido en la fenilalanina hidroxilasa, una enzima que
cataliza la primera reacción de la ruta de degradación de lafenilalanina y de compuestos
relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se acumulan una serie de productos que terminan
dando lugar a la aparición de retardo mental si no se recibe tratamiento.76

23. Otro ejemplo es cuando se produce una mutación en los genes de la línea germinal que
codifican las enzimas implicadas en lareparación del ADN. En este caso, al no repararse
adecuadamente el ADN de las células, se acumulan mutaciones que suelen derivar en el
desarrollo de diversos tipos de cáncer hereditarios, como la xerodermia pigmentosa.
[editar]Clasificación y nomenclatura de enzimas
El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza,
con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su sustrato lactosa; alcohol
deshidrogenasa proviene de la reacción que cataliza que consiste en "deshidrogenar"
el alcohol; ADN polimerasaproviene también de la reacción que cataliza que consiste en
polimerizar el ADN.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular ha desarrollado una nomenclatura
para identificar a las enzimas basada en los denominados Números EC. De este modo, cada
enzima queda registrada por una secuencia de cuatro números precedidos por las letras "EC".
El primer número clasifica a la enzima según su mecanismo de acción. A continuación se
indican las seis grandes clases de enzimas existentes en la actualidad:
 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan la
colaboración de lascoenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas coenzimas quedan
modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser recicladas antes de volver a
efectuar una nueva reacción catalítica.Ejemplos: deshidrogenasas, peroxidasas.
 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión
de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos:transaminasas, quinasas.
 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención
de monómeros a partir depolímeros. Actúan en la digestión de los alimentos, previamente
a otras fases de su degradación. La palabrahidrólisis se deriva de hidro → 'agua' y lisis →
'disolución'.Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,liasas.
 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de ellas
sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y cambios de

24. posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas isoméricas. Suelen
actuar en procesos de interconversión. Ejemplo: epimerasas (mutasa).
 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados "fuertes"
mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como
el ATP. Ejemplos:sintetasas, carboxilasas.
[editar]Aplicaciones industriales
Las enzimas son utilizadas en la industria química, y en otros tipos de industria, en donde se
requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las enzimas están limitadas
tanto por el número de reacciones que pueden llevar a cabo como por su ausencia de
estabilidad en solventes orgánicos y altas temperaturas. Por ello, la ingeniería de proteínas se
ha convertido en un área de investigación muy activa donde se intentan crear enzimas con
propiedades nuevas, bien mediante diseño racional, bien mediante evolución in vitro.77 78 Estos
esfuerzos han comenzado a tener algunos éxitos, obteniéndose algunas enzimas que catalizan
reacciones no existentes en la naturaleza.79
A continuación se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las enzimas:
Aplicación Enzimas utilizadas Usos
Producción de azúcares desde
Procesado de alimentos el almidón, como por ejemplo en la
producción dejarabe de maíz.80 En la
cocción al horno, cataliza la rotura del
Amilasas de hongos yplantas.
almidón de laharina en azúcar.
Lafermentacióndel azúcar llevada a
cabo por levadurasproduce eldióxido
de carbono que hace "subir" la masa.
La amilasa cataliza la degradación Los fabricantes de galletas las utilizan
Proteasas para reducir la cantidad de proteínas
del almidón en azúcares sencillos.
en la harina.
Para pre-digerir el alimento dirigido
Alimentos para bebés Tripsina
abebés.
Elaboración de cerveza Las enzimas de la cebada son Las enzimas liberadas degradan el

25. liberadas durante la fase de almidón y las proteínas para generar
molido en la elaboración de azúcares sencillos,aminoácidos y
la cerveza. péptidos que son usados por las
levaduras en el proceso de
fermentación.
Ampliamente usadas en la elaboración
Enzimas de cebada
de cerveza para sustituir las enzimas
producidas a nivel industrial
naturales de la cebada.
Cebada germinada utilizada para la
elaboración de malta. Amilasa, glucanasa y Digieren polisacáridos y proteínas en
proteasas lamalta.
Betaglucanasas y Mejoran la filtración del mosto y la
arabinoxilanasas cerveza.
Producción de cerveza baja en calorías
Amiloglucosidasas y
y ajuste de la capacidad de
pululanasas
fermentación.
Eliminan la turbidez producida durante
Proteasas
el almacenamiento de la cerveza.
Incrementa la eficiencia de la
Acetolactatodecarboxilasa
fermentación mediante la reducción
(ALDC)
de la formación dediacetilo.81
Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
Renina, derivado del
estómago de Producción dequeso, usada para
animalesrumiantes jóvenes hidrolizar proteínas.
(como terneros y ovejas).
Industria láctea
Enzimas producidas por Actualmente, cada vez más usadas en
bacterias la industria láctea.

26. Se introduce durante el proceso de
Lipasas producción delqueso Roquefort para
favorecer la maduración.
Rotura de
Lactasas
lalactosa englucosa ygalactosa.
Queso de Roquefort.
Ablandamiento de la carne utilizada
Digestión de carne Papaína
para cocinar.
Industria del almidón Amilasas, amiloglucosidasas y Conversión delalmidón englucosa y
glucoamilasas diversosazúcares invertidos.
Conversión
deglucosa enfructosa durante la
Glucosa. producción dejarabe de maízpartiendo
de sustancias ricas en almidón. Estos
Glucosa isomerasa
jarabes potencian las propiedades
edulcorantes y reducen las calorías
mejor que la sacarosay manteniendo
el mismo nivel de dulzor.
Fructosa.
Degradación delalmidón para reducir
Amilasas, xilanasas,celulasas y suviscosidad, añadiendoapresto. Las
Industria del papel
ligninasas xilanasas reducen el blanqueador
necesario para la decoloración; las
celulasas alisan las fibras, favorecen el

27. drenaje de agua y promueven la
eliminación de tintas; las lipasas
reducen la oscuridad y las ligninasas
eliminan la lignina para ablandar el
papel.
Una fábrica de papel enCarolina del
Sur.
Industria del biofuel Utilizadas para degradar lacelulosa en
Celulasas
azúcares que puedan ser fermentados.
Utilizada para eliminar residuos
Ligninasas
delignina.
Celulosa en 3D.
Utilizadas para ayudar en la
Principalmente proteasas, eliminación de tintes proteicos de la
producidas de forma ropa en las condiciones de prelavado y
extracelular por bacterias. en las aplicaciones directas de
detergente líquido.
Detergentes de lavadoras para
Detergentes biológicos Amilasas eliminar residuos resistentes de
almidón.
Utilizadas para facilitar la eliminación
Lipasas
de tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas ensuavizantesbiológicos.

28. Para eliminar restos proteicos de
Limpiadores de lentes de
Proteasas las lentes de contacto y así prevenir
contacto
infecciones.
Para generaroxígeno desde
Industria del hule Catalasa el peróxido, y así convertir
ellátex en huleespumoso.
Disolver lagelatina de laspelículas
Industria fotográfica Proteasa (ficina) fotográficasusadas, permitiendo así la
recuperación de su contenido en plata.
Biología molecular
Utilizadas para manipular
elADN medianteingeniería genética.
De gran importancia
Enzimas de restricción,ADN enfarmacología,agricultura,medicina y
ligasa y polimerasas criminalística. Esenciales para
digestión de restricción y para
la reacción en cadena de la
polimerasa.
ADN de doble hélice.
[editar]Véase también
 Extremoenzima
 Cinética enzimática
 Inhibidor enzimático
 Análisis cuantitativo enzimático
 Catálisis enzimática
 Enzimas de restricción
 Clasificación numérica de las enzimas
[editar]Referencias
1. ↑ Aunque es de género ambiguo, la regla general es que casi todas las palabras que provienen
del griego acabadas en -ma terminan siendo masculinas, a pesar de que el Diccionario de la

29. RAE la clasifica como femenina en su uso común. Cf. Fernando A. Navarro, "Problemas de
género gramatical en medicina", en Punto y Coma, boletín de traducción al español de la Unión
Europea: "Dentro de las palabras ambiguas, una de las que más problemas plantea en medicina
es enzima: ¿debe decirse "las enzimas hepáticas" o "los enzimas hepáticos"? Este problema no
es específico de nuestro idioma, sino que preocupa también al otro lado de los Pirineos, donde
los científicos franceses utilizan enzymehabitualmente como masculino (al igual quelevain,
levadura) en contra de la recomendación oficial de la Academia Francesa de Ciencias. En
español, la RAE considera que enzima es una palabra ambigua, si bien los médicos la usan más
como femenino, sobre todo en los últimos años. Los partidarios de asignarle género masculino
la equiparan a los helenismos médicos procedentes de neutros griegos terminados en -ma (-
ma), que son siempre masculinos en nuestro idioma. Olvidan, sin embargo, que no es tal la
procedencia de enzima, neologismo formado hace un siglo a partir del femenino
griego zumh(zýme, levadura). Por si ello no bastara para preferir el género femenino en nuestro
idioma, compruébese que ningún médico habla de "los coenzimas" o "los lisozimas"; además,
todas las enzimas son femeninas en castellano.

30. CUAL ES EL PRINCIPAL BIOMOLECULA ENERGETICA DE LOS SERES VIVOS?
BIOELEMENTOS
Los elementos químicos presentes en las biomoléculas no son exclusivos de los seres vivos.
De los 109 existentes, 70 forman parte de las biomoléculas, es decir, son bioelementos.
Seis de ellos (C, O, H, N, P y S) son muy abundantes. El carbono es el elemento químico más
característico de las moléculas biológicas.
Aunque en menor proporción que los anteriores, otros bioelementos indispensables para los
seres vivos son el Calcio (Ca), el sodio (Na), el potasio (K), el magnesio (Mg) y el cloro (Cl).
Los denominados oligoelementos se encuentran en los seres vivos en proporciones menores
al 0.1%.
BIOMOLÉCULAS
Los bioelementos se hallan en los organismos unidos unos a otros constituyendo moléculas.
Estas son los componentes fundamentales de los seres vivos, a partir de los cuales se
construyen las estructuras biológicas.
Las biomoléculas se llaman también principios inmediatos y pueden aislarse e identificarse
mediante técnicas de análisis basadas en métodos físicos, como la filtración, centrifugación,
etc.
BIOMOLÉCULAS INORGANICAS
Están presentes en la corteza. Son necesarias para la vida y desempeñan un papel muy
importante en las funciones que realizan los organismos vivos.
*H2O
Es la molécula más abundante en los seres vivos, constituye del 70 al 90 % de su masa. Es
abundante por la importancia que tiene para los seres vivos, ya que interviene en numerosas
funciones vitales.
*El agua es el medio en el que la mayoría de biomoléculas se disuelven y llevan a cabo
reacciones químicas características de la actividad vital.
*Tiene un elevado calor específico que amortigua cambio de temperatura
*Elevado punto de ebullición
*Elevada tensión superficial (propiedad que hace que el agua suba por los capilares.
*El hielo es menos denso que agua liquida
*Es el disolvente principal, muy bueno para sustancias polares e iónicas
*Actúa como acido débil, en ocasiones (libera H+) o como base débil(capta h+), es un buen
amortiguador de pH.
*SALES MINERALES
Son moléculas inorgánicas que se encuentran ionizadas y disueltas, aunque también pueden
aparecer precipitadas (sales insolubles). Su función principal es regular los procesos
osmóticos.
Los iones realizan funciones biológicas concretas, como participar en reacciones químicas en
las células o intervenir en procesos fisiológicos. Las sales minerales desempeñan un papel
fundamental como amortiguadores de pH.

31. Las sales insolubles se encuentran precipitadas y llevan a cabo diferentes funciones, como
formar conchas, caparazones….
BIOMOLECULAS ORGÁNICAS
Solo se encuentran en la materia viva, existen cuatro grupos:
*GLÚCIDOS
Están formados por átomos de carbono, hidrogeno y oxigeno. Son moléculas fundamentales,
son utilizadas para obtener energía. Tipos de glúcidos:
MONOSACARIDOS- Constituyen una fuente de energía de utilización directa. Destaca la
glucosa (molécula energética empleada por los organismos), la fructosa y la galactosa son
también monosacáridos importantes.
DISACARIDOS- Formados por la unión de dos moléculas de monosacáridos. Los mas
importantes son la lactosa, la sacarosa y la maltosa. En general los disacáridos constituyen
reservas de energía de rápida utilización.
POLISACARIDOS- Son glúcidos más complejos formados por la unión de varios
monosacáridos, por lo que son macromoléculas, no son utilizadas enseguida, si no que son
una reserva energética que se almacenan para cuando sea necesario. Entre ellas se
encuentra el almidón y el glicógeno.
Existen glúcidos no energéticos muy importantes. Entre los monosacáridos se destaca la
ribosa y la desoxirribosa componentes de las moléculas genéticas ADN y ARN. Entre los
polisacáridos destacamos la celulosa y la quitina.
*LÍPIDOS
Estas moléculas orgánicas tienen propiedades comunes como su aspecto graso y la
insolubilidad en agua, es un grupo muy heterogéneo en su estructura química y sus funciones.
Funciones de los lípidos:
Función energética. Esta función la realizan las grasas que son la que tienen mayor cantidad
de energía, sirven de reserva energética a largo plazo. Los triacilgliceroles están menos
oxidados que los glúcidos y se necesitan una oxidación mas profunda para degradarlos,
entonces se produce más energía al degradar un TAG que un glúcido. Además para
almacenar por ejemplo un gramo TAG se necesita menos peso del tejido que para un glúcido
ya que estos últimos son polares y se sorbatan en agua. Así la reserva de TAG es más
ventajosa a largo plazo que almacenar un glúcido.
Función estructural. Corresponde a los fosfolípidos, esfingolípidos y el colesterol, moléculas
cuyas peculiares propiedades hacen que sean idóneas para construir las membranas
celulares.
Función reguladora. Esta función la desempeñan algunas vitaminas, como la vitamina A que
interviene en el proceso de la visión, la vitamina D que es necesaria para asimilar el
metabolismo del calcio y la vitamina K que actúa en los procesos de coagulación de la sangre
y ciertas hormonas.
Tipos de lípidos:
Ceras. Son ésteres de ácidos grasos de cadena larga (14-36C) y un monoalcohol de
cadena larga (16-30C). Las ceras son hidrofóbicas.
-Función protectora e impermeabilizante
*En los animales, la piel, el pelo, las plumas…

32. *En vegetales, hojas, frutos, tallos jóvenes, protege de la evaporación y del ataque de
insectos.
Terpenos. Macromoléculas que son polímeros de isopreno.
Ejemplos de Terpenos: clorofilas (verde), carotenos (naranja), xantofilas (rojizo) y vitaminas
(A, E, K).
Esteroides. Son moléculas que derivan del ciclopentanoperhidrofenatreno, por ejemplo,
el colesterol que sirve para la elasticidad de las células, la vitamina D para absorber el
calcio, hormonas esteroides como la testosterona y estrógenos y los ácidos biliares.
*PROTEÍNAS
Hay gran variedad de proteínas. La información genética queda expresada en último término
en proteínas. Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes. Todas las proteínas
son macromoléculas formadas por la unión de aminoácidos, de los cuales hay 20 tipos
diferentes. El ordenen en que se unen los aminoácidos origina infinidad de proteínas distintas.
Una característica su especificidad, es decir, cada especie posee algunas proteínas que otros
organismos no tienen y marcan su identidad biológica.
2 aminoácidos --------- dipéptido
3 aminoácidos --------- tripéptido
4 aminoácidos --------- tetrapéptido
Más de 4 --------- oligopéptidos
Más de 10 --------- polipéptido
El tipo de aminoácido y el medio determina la forma tridimensional en el espacio y su
estructura determina la actividad biológica. Cuando se rompe una estructura tridimensional fija
se dice que se desnaturaliza la proteína. Se puede romper de varias maneras, con el aumento
de la temperatura, el aumento de la concentración salina, etc.
Funciones de las proteínas:
-Actividad catalítica (ENZIMAS - activan las reacciones químicas, gran especificidad y
activan la transformación).
-Transporte. Por ejemplo, la hemoglobina que transporta O2 y CO2. Lipoproteínas que
transportan lípidos, unos para quemarlos en las fibras musculares y otros al hígado (HDL,
LDL). L-carnitína, están en las membranas de las mitocondrias, transportan ácidos grasos
desde el interior celular hasta el interior de la célula para producir energía. También existen en
las membranas de las células y actúan como compuertas para dejar pasar glúcidos, sales
minerales o aminoácidos determinadas. Proteínas transmembrana. Transferrina que
transporta el hierro por la sangre hasta la médula espinal. Ferritina que almacena el hierro que
tenemos en exceso para cuando lo necesitemos.
-Nutrientes (de reserva). Ovoalbúmina (en el huevo) se rompen las cadenas de las proteína
para tener aminoácidos para poder sintetizar proteínas, lactoalbúmina (en la leche) que
almacena el hierro y Caseina.
-Estructural. Colágena (proporciona a los tejidos elasticidad, Elastina (proporciona a los
tejidos elasticidad), queratina (forma las uñas, el pelo…, cilios (están en células de protozoos),
actina y miosina (proteínas que están dentro de los músculos).
-De defensa. Anticuerpos (inmunoglobulina), fibrina y fibrinógeno.
-Reguladoras. Hormonas (LH, FSH) y homeostáticas.

33. Hay proteínas que regulan el pH porque los aminoácidos son anfóteros y si el medio acidifica
o basifica el cuerpo, estas proteínas sueltan o recogen protones del cuerpo.
*ÁCIDOS NUCLEICOS (ADN Y ARN)
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos. Los nucleótidos se componen de:
Base nitrogenada (púrica o pirimidírica) + glúcido + ácido fosfórico (PO42-)
Los nucleótidos que forman el ADN tienen como azúcar la desoxirribosa y tienen todas las
bases nitrogenadas menos el uracilo.
Los nucleótidos que forman el ARN tienen como azúcar la ribosa y tienen todas las bases
nitrogenadas menos la timina.
¿Qué NOMBRE RECIBEN LOS PROCESOS DE SINTEIS Y DEGRADACION MOLECULAR EN LA CELULA?
RESPIRACIÓN CELULAR
Silvia Márquez - Enrique Zabala
El proceso por el cual las células degradan las moléculas de alimento para obtener energía
recibe el nombre de RESPIRACIÓN CELULAR.
La respiración celular es una reacción exergónica, donde parte de la energía contenida en las
moléculas de alimento es utilizada por la célula para sintetizar ATP. Decimos parte de la
energía porque no toda es utilizada, sino que una parte se pierde.
Aproximadamente el 40% de la energía libre emitida por la oxidación de la glucosa se conserva
en forma de ATP. Cerca del 75% de la energía de la nafta se pierde como calor de un auto; solo
el 25% se convierte en formas útiles de energía. La célula es mucho más eficiente.
La respiración celular es una combustión biológica y puede compararse con la combustión de
carbón, bencina, leña. En ambos casos moléculas ricas en energía son degradadas a moléculas
más sencillas con la consiguiente liberación de energía.
Tanto la respiración como la combustión son reacciones exergónicas.
Sin embargo existen importantes diferencias entre ambos procesos. En primer lugar la
combustión es un fenómeno incontrolado en el que todos los enlaces químicos se rompen al
mismo tiempo y liberan la energía en forma súbita; por el contrarío la respiración es la
degradación del alimento con la liberación paulatina de energía. Este control está ejercido por

34. enzimas específicas.
En segundo lugar la combustión produce calor y algo de luz. Este proceso transforma energía
química en calórica y luminosa. En cambio la energía liberada durante la respiración es utilizada
fundamentalmente para la formación de nuevos enlaces químicos (ATP).
La respiración celular puede ser considerada como una serie de reacciones de óxido-reducción
en las cuales las moléculas combustibles son paulatinamente oxidadas y degradadas liberando
energía. Los protones perdidos por el alimento son captados por coenzímas.
La respiración ocurre en distintas estructuras celulares. La primera de ellas es la glucólisis que
ocurre en el citoplasma. La segunda etapa dependerá de la presencia o ausencia de O2 en el
medio, determinando en el primer caso la respiración aeróbica (ocurre en las mitocondrias), y
en el segundo caso la respiración anaeróbica o fermentación (ocurre en el citoplasma).
GLUCÓLISIS
La glucólisis, lisis o escisión de la glucosa, tiene lugar en una serie de nueve reacciones, cada
una catalizada por una enzima específica, hasta formar dos moléculas de ácido pirúvico, con la
producción concomitante de ATP. La ganancia neta es de dos moléculas de ATP, y dos de NADH
por cada molécula de glucosa.
Las reacciones de la glucólisis se realizan en el citoplasma, como ya adelantáramos y pueden
darse en condiciones anaerobias; es decir en ausencia de oxígeno.
Los primeros cuatro pasos de la glucólisis sirven para fosforilar (incorporar fosfatos) a la
glucosa y convertirla en dos moléculas del compuesto de 3 carbonos gliceraldehído fosfato
(PGAL). En estas reacciones se invierten dos moléculas de ATP a fin de activar la molécula de
glucosa y prepararla para su ruptura.
Paso 1
La serie de reacciones glucolíticas se inicia con la activación de la glucosa

35. Glucosa + ATP glucosa 6 fosfato + ADP
La reacción del ATP con la glucosa para producir glucosa 6-fosfatoy ADP es exergónica. Parte
de la energía liberada se conserva en el enlace que une al fosfato con la molécula de glucosa
que entonces se energiza.

36. Paso 2
La glucosa 6-fosfato sufre una reacción de reordenamiento catalizada por una isomerasa, con
lo que se forma fructosa 6-fosfato.
Paso 3
La fructosa 6-fosfato acepta un segundo fosfato del ATP, con lo que se genera fructosa 1,6-
difosfato; es decir fructosa con fosfatos en las posicio-nes 1 y 6.
La enzima que regula esta reacción es la fosfofructocinasa.
Nótese que hasta ahora se han invertido dos moléculas de ATP y no se ha recuperado energía.

37. La fosfofructocinasa es una enzima alostérica, el ATP es un efector alostérico que la inhibe.
La interacción alostérica entre ellos es el principal mecanismo regulador de la glucólisis. Si
existe ATP en cantidades suficientes para otros fines de la célula, el ATP inhibe la actividad
de la enzima y así cesa la producción de ATP y se conserva glucosa. Al agotar la célula la
provisión de ATP, la enzima se desinhibe y se reanuda la degradación de la glucosa. Este es uno
de los puntos principales del control de la producción de ATP.
Paso 4
La fructosa 1,6 -difosfato se divide luego en dos azúcares de 3 carbonos, gliceraldehído 3-
fosfato y dihidroxiacetona fosfato. La dihidroxiacetona fosfato es convertida
enzimáticamente (isomerasa) en gliceraldehído fósfato. Todos los pasos siguientes deben
contarse dos veces para tener en cuenta el destino de una molécula de glucosa.

38. Debemos recordar que hasta el momento no se ha obtenido ninguna energía biológicamente útil.
En reacciones subsecuentes, la célula recupera parte de la energía contenida en el PGAL.
Paso 5
Las moléculas de PGAL se oxidan es decir, se eliminan átomos de hidrógeno con sus electrones,
y el NAD+ se reduce a NADH. Esta es la primera reacción de la cual la célula cosecha energía.
El producto de esta reacción es el fosfoglicerato. Este compuesto reacciona con un fosfato
inorgánico (Pi) para formar 1,3 difosfoglicerato. El grupo fosfato recién incorporado se
encuentra unido por medio de un enlace de alta energía.

39. Paso 6
El fosfato rico en energía reacciona con el ADP para formar ATP. (en total dos moléculas de
ATP por molécula de glucosa). Esa transferencia de energía desde un compuesto con un
fosfato, de alta energía se conoce como fosforfiación.

40. Paso 7
El grupo fosfato remanente se transfiere enzimáticamente de la posición 3 a la posición 2
(ácido 2-fosfoglicérico).
Paso 8
En este paso se elimina una molécula de agua del compuesto 3 carbono. Este reordenamiento
interno de la molécula concentra energía en la vecindad del grupo fosfato. El producto es el
ácido fosfoenolpirúvico (PEP).

41. Paso 9
El ácido fosfoenolpirúvico tiene la capacidad de transferir su grupo fosfato a una molécula de
ADP para formar ATP y ácido pirúvico. (dos moléculas de ATP y ácido pirúvico por cada
molécula de glucosa).
RESUMEN DE LA GLUCÓLISIS

42. Fig. 9.1 - Resumen de las dos etapas de la glucólisis. En la primera etapa se utilizan 2 ATP y la segunda
produce 4 ATP y 2 NADH. Otros azúcares, además de la glucosa, como la manosa, galactosa y las

43. pentosas, así como el glucógeno y el almidón, pueden ingresar en la glucólisis una vez convertidos en
glucosa 6-fosfato.
ECUACIÓN DE LA GLUCÓLISIS
Glucosa + 2 ADP + 2 Pi + 2 NAD+ 2 piruvato + 2 ATP + 2 NADH + 2 H+ + 2
H 2O
VÍAS ANAERÓBICAS
El ácido pirúvico puede tomar por una de varias vías. Dos son anaeróbicas (sin oxígeno) y se
denomina FERMENTACIÓN ALCOHÓLICA y FERMENTACIÓN LÁCTICA.
A la falta de oxígeno, el ácido pirúvico puede convertirse en etanol (alcohol etílico) o ácido
láctico según el tipo de célula. Por ejemplo, las células de las levaduras pueden crecer con
oxígeno o sin él. Al extraer jugos azucarados de las uvas y al almacenarlos en forma anaerobia,
las células de las levaduras convierten el jugo de la fruta en vino al convertir la glucosa en
etanol. Cuando el azúcar se agota las levaduras dejan de fermentar y en este punto la
concentración de alcohol está entre un 12 y un 17 % según sea la variedad de la uva y la época
en que fue cosechada.
La formación de alcohol a partir del azúcar se llama fermentación.
Fermentación alcohólica
El ácido pirúvico formado en la glucólisis se convierte anaeróbicamente en etanol. En el primer
caso se libera dióxido de carbono, y en el segundo se oxida el NADH y se reduce a

44. acetaldehído.
Otras células, como por ejemplo los glóbulos rojos, las células musculares y algunos
microorganismos transforman el ácido Pirúvico en ácido láctico.
En el caso de las células musculares, la fermentación láctica, se produce como resultado de
ejercicios extenuantes durante los cuales el aporte de oxígeno no alcanza a cubrir las
necesidades del metabolismo celular. La acumulación del ácido láctico en estas células produce
la sensación de cansancio muscular que muchas veces acompaña a esos ejercicios.
Fermentación láctica
En esta reacción el NADH se oxida y el ácido pirúvico se reduce transformándose en ácido
láctico.
La fermentación sea ésta alcohólica o láctica ocurre en el citoplasma.
ESQUEMA BIOQUÍMICO DEL PROCESO DE FERMENTACIÓN
A) Alcohólica : 2 ácido pirúvico + 2 NADH 2 etanol + 2 CO2 + 2 NAD+
B) Láctica : 2 ácido pirúvico + 2 NADH 2 ácido láctico + 2 NAD+
La finalidad de la fermentación es regenerar el NAD+ permitiendo que la glucólisis continúe y
produzca una provisión pequeña pero vital de ATP para el organismo.

45. RESPIRACIÓN AERÓBICA
En presencia de oxígeno, la etapa siguiente de la degradación de la glucosa es la respiración, es
decir la oxidación escalonada del ácido pirúvico a dióxido de carbono y agua.
La respiración aeróbica se cumple en dos etapas: el ciclo de Krebs y el transporte de
electrones y la fosforilación oxidativa (estos dos últimos procesos transcurren
acopladamente).
En las células eucariotas estas reacciones tienen lugar dentro de las mitocondrias; en las
procariotas se llevan acabo en estructuras respiratorias de la membrana plasmática.
Estructura de las Mitocondrias
Las mitocondrias están rodeadas por dos membranas, una externa que es lisa y una interna que
se pliega hacia adentro formando crestas. Dentro del espacio interno de la mitocondria en
torno a las crestas, existe una solución densa (matriz o estroma) que contiene enzimas,
coenzimas, agua, fosfatos y otras moléculas que intervienen en la respiración.
La membrana externa es permeable para la mayoría de las moléculas pequeñas, pero la interna
sólo permite el paso de ciertas moléculas como el ácido pirúvico y ATP y restringe el paso de
otras. Esta permeabilidad selectiva de la membrana interna, tiene una importancia crítica
porque capacita a las mitocondrias para destinar la energía de la respiración para la producción
de ATP.
La mayoría de las enzimas del ciclo de Krebs se encuentran en la matriz mitocondrial. Las
enzimas que actúan en el transporte de electrones se encuentran en las membranas de las
crestas.
Las membranas internas de las crestas están formadas por un 80 % de proteínas y un 20 % de
lípidos.
En las mitocondrias, el ácido pirúvico proveniente de la glucólisis, se oxida a dióxido de carbono
y agua, completándose así la degradación de la glucosa.
El 95 % del ATP producido se genera, en la mitocondria.
Las mitocondrias son consideradas organoides semiautónomos, porque presentan los dos ácidos
nucleicos (del tipo procarionte)

46. Fig. 9.2 - Esquema de la ultraestructura de una mitocondria. (a) Esquema tridimensional, (b)
Esquema de un corte al M.E.T. (c) Cresta mitocondrial (detalle).

47. La síntesis de proteínas.
Una de las actividades más importantes de la célula es la síntesis de proteínas, moléculas que
intervienen en la mayoría de las funciones celulares. El material hereditario conocido como
ácido desoxirribonucleico (ADN), que se encuentra en el núcleo de la célula, contiene la
información necesaria para dirigir la fabricación de proteínas.
La estructura y función de las proteínas.
El término proteína se deriva de la palabra proteicos, que significa de primer orden, ya que son
esenciales en la formación de estructuras celulares así como en el control de las funciones
que esta realiza. Estas moléculas figuran entre los componentes más abundantes en la
mayoría de los seres vivos; en los animales representan un 50% o un poco más de su peso
seco, mientras que en los vegetales constituyen un poco menos de la mitad de su peso seco.
Los seres vivos utilizan a las proteínas como materia prima para su desarrollo y control de los
procesos químicos propios del metabolismo. La ingestión adecuada de proteínas favorece,
entre otras cosas, la formación de musculatura, dientes, pelo, uñas, sangre, la oxigenación de
las células, transporte de desechos del metabolismo, etc.
CUAL ES EL ORGANELO DONDE SE REALIZAN LA SINTESIS DE CARBOHIDRATOS EN LA CELULA
VEGETAL
El retículo endoplasmático es un orgánulo que tiene apariencia de una red interconectada de tubos
aplanados y sáculoscomunicados entre sí, que intervienen en funciones relacionadas con la síntesis
proteica, metabolismo de lípidos y algunos esteroides, así como el transporte intracelular. Se encuentra
en la célula animal y vegetal pero no en la célula procariota. Es un orgánulo encargado de la síntesis y
el transporte de las proteínas.
QUE FUNCION RELIZA EL ATP EN LAS CELULAS?

48. El ATP o "Adenosín trifosfato" es una molécula que se encuentra en todos los seres vivos y
constituye la fuente principal de energía utilizable por las células para realizar sus actividades. El
ATP se origina por el metabolismo de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula
llamados mitocondrias. El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio
de energía y la función catalítica de las enzimas están intimamente relacionadas. Cada unidad de
ATP está formada por la unión de la adenina, una base nitrogenada y un compuesto formado por
ribosa (un azúcar de 5 carbonos), unidos éstos tres fosfatos se obtiene la molécula formada por un
átomo de fósforo y cuatro átomos de oxígeno (PO4-3). Éstos fosfatos provienen de una pequeña
molécula inorgánica, el ácido fosfórico. Las uniones entre los fosfatos representan una unión de
alta energía disponible para la célula. Con la liberación del grupo fosfato el organismo obtiene 7
kilocalorías para el trabajo celular, y la molécula de ATP se transforma en ADP (adenosín
difosfato). La mayoría de las reacciones celulares que consumen energía están potenciadas por la
conversión de ATP a ADP incluso la tranmisión de señales nerviosas, el movimiento de los
músculos, la síntesis de proteínas y la división celular. En las células del músculo y del cerebro de
los vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la creatina, proporcionando un depósito de
energía para ésta.
ATP + H2O à ADP + Pi + "Energía"
Glucosa + Pi + "Energía" à Glucosa-6-P
Adenosín trifosfato
Trifosfato de adenosina (ATP).
Eltrifosfato de adenosina (adenosin trifosfato', del inglésAdenosine TriPhosphate) es
un nucleótido fundamental en la obtención de energía celular. Está formado por una base nitrogenada
(adenina) unida al carbono 1 de un azúcar de tipopentosa, la ribosa, que en su carbono 5 tiene
enlazados tresgrupos fosfato.
Se produce durante la fotorrespiración y la respiración celular, y es consumido por muchas enzimas en
la catálisis de numerosos procesos químicos. Su fórmula es C10H16N5O13P3.
cuales son las biomoleculas que se pueden sintetizar en las células
BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS
ELEMENTOS BIOGÉNCOS

49. Ningún Elemento químico es exclusivo de los seres vivos y todos se encuentran también en
la Naturaleza. Sin embargo, hay sólo 27 que forman parte permanente de la vida y otros 60
pueden aparecer ocasionalmente. Estos elementos se denominan elementos biogénicos o
biolementos. Según su importancia y abundancia se clasifican en:
Elementos plásticos primarios: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Representan
algo más del 96% del peso de cualquier organismo. Son elementos imprescindibles para la
creación de materia orgánica
Elementos secundarios indispensables: fósforo, azufre, sodio, potasio, calcio,
magnesio y cloro. Constituyen el 3% en peso aproximadamente. Son bioelementos
necesarios para la vida de la célula.
Oligoelementos o elementos traza: Además de los señalados existen otros que son
necesarios para el funcionamiento celular y que en conjunto representan menos del 1%.
No todos forman parte de los seres vivos. Cabe citar por ejemplo el hierro, cinc, bromo,
yodo y silicio.
Al contrario que en los seres inertes, donde el silicio es la base, en los seres vivos se utiliza
la química del carbono por varias razones:
Al tener peso atómico bajo permite enlaces covalentes estables, pero no tanto para impedir
las reacciones metabólicas.
La estructura del átomo de carbono permite conseguir largas cadenas ramificadas que
pueden romperse con facilidad.
Los átomos de carbono se unen con facilidad al nitrógeno, hidrógeno, oxígeno y azufre,
facilitando así la unión de diferentes grupos funcionales.
Función de los bioelementos primarios y secundarios
El carbono y el hidrógeno constituyen la estructura básica de las moléculas orgánicas y,
junto al oxígeno, son los principales componentes. El nitrógeno participa en la construcción
de proteínas y ácidos nucleicos.
El fósforo forma parte de los ácidos nucleicos y sus enlaces son utilizados en la obtención
de energía. El azufre constituye parte de la mayoría de las proteínas.
El resto de bioelementos secundarios se encuentran en el interior de la célula disociados
como iones. El sodio potasio y cloro participan en mantener el grado de salinidad así como
en el impulso nervioso.
El calcio actúa como constitutivo de estructuras esqueléticas, en el mecanismo de
contracción muscular y en la coagulación entre otros procesos. El magnesio es
imprescindible para la acción catalítica de muchas enzimas.
Función de los oligoelementos
Son necesarios para el funcionamiento de la célula y suelen asociarse a enzimas.
El hierro participa en los procesos redox de la cadena respiratoria y forma parte de la
hemoglobina. El cobre forma parte de múltiples enzimas de oxidación. El cobalto y el
molibdeno forman parte de coenzimas. El yodo es fundamental para la hormona del tiroides
y el flúor en la formación de los dientes.

50. LAS BIOMOLÉCULAS
Los átomos de los diferentes bioelementos se combinan para formar las moléculas
constituyentes de la vida que se dividen en inorgánicas (agua y sales minerales)
y orgánicas (glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucleicos)
Muchos de estos compuestos orgánicos son macromoléculas formadas por otras moléculas
más sencillas. La unidad estructural aislada se llama monómero y la macromolécula recibe
el nombre de polímero.
EL AGUA EN LOS SERES VIVOS
El agua constituye el 75 % en peso de la materia viva. Cuanto más joven es el individuo,
más porcentaje de agua tiene en su organismo, que va perdiendo con el paso del tiempo.
Según su situación se clasifica en:
Agua circulante: que se desplaza a través del organismo y es utilizada como transporte de
sustancias.
Agua de imbibición: Se encuentra empapando los materiales citoplasmáticos, unida
débilmente a los materiales biológicos de los que se separa por desecación a los 100 ºC
Agua ligada: retenida en combinaciones diversas en el interior de las células, no
desaparece por desecación.
Propiedades del agua
La diferencia de atracción de electrones hace que el átomo del agua sea un dipolo eléctrico
con lo que las moléculas tienden a asociarse por puentes de hidrógeno. Se forman grupos de
hasta nueve moléculas, pero se deshacen al momento.
Elevada capacidad disolvente y dispersante: Es el disolvente universal y tanto las sales
cristalizadas, los iones y los compuestos orgánicos se disuelven con facilidad en ella. Así
mismo dispersa sustancias anfipáticas, que contienen grupos hidrófobos e hidrófilos.
Elevada tensión superficial: es decir, que al contacto con otro medio forma una película
bastante resistente.
Alto calor específico: el agua necesita una caloría para elevar un gramo 1 ºC, un valor
relativamente alto que permite que el agua absorba o libere cantidades de calor sin sufrir
variaciones en su temperatura.
Alta conductividad: facilita la distribución del calor por toda la masa de agua.
Alto calor de vaporización: necesita mucho calor para pasar a estado gaseoso.
Funciones biológicas del agua
Vehículo de transporte de sustancias: debido a su poder disolvente y dispersante
transporta sustancias de un punto a otro del organismo. Por otra parte, resulta
indispensable para el intercambio de materia entre célula y medio.
Medio de reacción: gracias al poder disolvente, la mayoría de las biomoléculas están
disueltas en agua y de ese modo reaccionan entre sí.
Reactivo químico: participa en las reacciones por su capacidad de disociarse en iones H+
y OH-, como ocurre en la hidrólisis, rotura de enlaces introduciendo agua.

51. Agente regulador de la temperatura: ya que su alto calor específico le convierte en un
excelente amortiguador de los cambios térmicos.
LAS SALES MINERALES EN LOS SERES VIVOS
En todos los seres vivos, tanto animales como vegetales se encuentran:
En estado sólido, formando parte de estructuras esqueléticas, como el calcio en los huesos o
la sílice en los caparazones de algas.
En su mayoría en disolución, en forma iónica. Su metabolismo se diferencia del de los
demás componentes de la materia viva en que no pueden ser ni producidas ni degradas. Las
funciones principales de las sales son la regulación de los procesos osmóticos, la regulación
del pH y la acción específica de los cationes
Regulación de los procesos osmóticos
Si dos sustancias se ponen en contacto por difusión, el soluto pasa de la más concentrada a
la más diluida hasta igualar concentraciones. Sin embargo, si dichas disoluciones se separan
por una membrana impermeable (solo deja pasar el disolvente), únicamente pasará el
disolvente de la más diluida, o hipotónica, a la más concentrada, o hipertónica. Este
proceso se denomina ósmosis.
La presión osmótica, que es la que se ejerce contra la membrana plasmática, es capaz de
hacer ascender la disolución en contra de la gravedad.
En la ósmosis se produce el fenómeno de plasmólisis, en el que la célula que desprende
agua para igualar la concentración se arruga y el contrario, de turgencia, en el que la célula
se dilata tanto que puede llegar a reventar. La membrana plasmática es la que actúa como
membrana semipermeable.
Regulación del pH
Para su buen funcionamiento, las células requieren un pH próximo a la neutralidad. Sin
embargo, como resultado de las reacciones metabólicas, continuamente se están
produciendo sustancias ácidas o básicas que alteran el pH. Para evitarlo, el organismo
dispone de ciertos sistemas químicos, denominados amortiguadores o tampón que evitan
el cambio de pH constituidos por un ácido débil y una sal del mismo ácido. El más
importante es el formado por ácido carbónico y carbonato sódico.
Acción específica de los cationes
Los cationes ejercen diversas acciones que dependen del tipo de catión y no pueden ser
sustituidos por otro. Algunos de ellos son antagónicos, es decir, uno estimula una acción y
otro la inhibe. Los cationes de Na y K son los que paralizan el corazón en la diástole,
mientras que el Ca lo hace en la sístole, complementándose
Teniendo todo esto en cuenta, podemos afirmar que para la vida, los líquidos han de
guardar las siguientes relaciones:
Ser isotónico con las células (misma concentración)
Tener un pH apropiado, cercano a la neutralidad
Composición catiónica equilibrada, en determinada proporción

52. ESTADOS FISICOS DE LA MATERIA
Estado sólido. Así se encuentran las sustancias que forman estructuras esqueléticas y de
protección. Son inorgánicas (calcio) u orgánicas (celulosa)
Estado gaseoso. Son los gases que intervienen el metabolismo celular (oxígeno y dióxido
de carbono) y los que son inertes (nitrógeno)
Estado líquido. Sustancias disueltas en agua.
Estudio de las disoluciones coloidales
Los solutos de elevado peso molecular se denominan partículas coloidales o coloides. Sus
propiedades son:
o Capacidad de presentarse en estado de sol o de gel, es decir, en un estado más fluido o
más viscoso. Ese paso de un estado a otro lo determina la cantidad de agua. El citoplasma
interior está en estado de sol mientras que en la periferia se encuentra en estado de gel.
o Elevada viscosidad, oponen gran resistencia al desplazamiento relativo de sus moléculas.
o Gran poder adsorbente, poseen la capacidad de unir a su superficie gran cantidad de
moléculas. Cuanto menos sea el tamaño de las partículas, mayor es su adherencia.
o Presentan el efecto Tyndall. Al atravesarlas la luz presentan un aspecto turbio, por la
reflexión y la refracción de la luz.
o No se pueden sedimentar. Son estables y no sedimentan, al contrario que las
suspensiones. Sin embargo, puede conseguirse mediante ultra centrifugación.
o Se pueden purificar por diálisis, es decir, separar las partículas coloidales de las no
coloidales mediante una membrana.
o Se pueden separar por electroforesis, es decir, mediante la acción de una carga eléctrica.
LOS GLÚCIDOS
CONCEPTO DE GLÚCIDO, FUNCIONES Y CLASIFICACIÓN
Los glúcidos son los aldehídos o cetonas de alcoholes polivalentes y sus derivados
formados por oxidación, reducción, sustitución y polimerización.
Se encuentran en todos los seres vivos donde desempeñan una función energética, si bien
algunos tienen función estructural, sobre todo en vegetales.
Las unidades básicas de los glúcidos son las osas o monosacáridos, compuestos
hidrolizables de tres a siete átomos de carbono.
Los ósidos nos compuestos formados por la unión de varios monosacáridos con pérdida de
una molécula de agua en cada enlace. Se subdividen en:
Holósidos: constituidos únicamente por varios monosacáridos. Si se unen de 2 a 10 se
originan los oligosacáridos. Si son más de 10, se forman polisacáridos.
Heterósidos: formados por una parte glucídica y otra, llamada aglucón, de carácter
proteico (glucoproteinas) o lipídico (glucolípidos).
MONOSACÁRIDOS

53. Composición, propiedades y nomenclatura
Son sustancias no hidrolizables, cristalizables, blancas, solubles en agua y de sabor dulce,
por lo que se les denomina azúcares. Químicamente, son compuestos de 3 a 7 átomos de
carbono en el que uno de los átomos está unido por doble enlace a un átomo de oxígeno y
el resto está unido a un grupo hidroxilo.
Según el número de carbonos pueden ser desde triosas hasta heptosas y se reúnen en dos
grandes grupos según la naturaleza de su grupo carbonilo: aldosas si es un aldehído, que ha
de localizarse en el primer carbono, y cetosas si el grupo es una cetona en el segundo
carbono.
Estereoisomería y actividad óptica
Se denominan isómeros estructurales a aquellas sustancias que tienen la misma fórmula
empírica pero cuyos átomos están unidos de distinta forma.
Estereoisomería de los monosacáridos
Se debe a la existencia de carbonos asimétricos, que son aquellos cuyas valencias están
unidas a cuatro sustituyentes distintos. Esto da pie a que las moléculas con la misma
fórmula estructural tengan diferentes configuraciones espaciales. Dichas moléculas son
estereoisómeros o isómeros geométricos.
Los monosacáridos presentan esta isomería por la posición espacial de los grupos
alcohólicos de sus carbonos asimétricos. La forma D es la que tiene el grupo OH hacia la
derecha, y la forma L a la izquierda. Una forma D es el enantiómero o imagen especular de
su forma L. El número de isomerías viene dado por 2n donde n es el número de carbonos
asimétricos.
Los monosacáridos que se diferencian en la configuración de un solo carbono asimétrico se
denominan epímeros.
Actividad óptica
Hay una gran diferencia para diferenciar enantiómeros por la similitud de sus características
físicas. No obstante, se distinguen por su actividad óptica.
Esta propiedad consiste en que las disoluciones de los monosacáridos hacen girar el plano
de polarización de la luz polarizada en cierto ángulo. Si el ángulo es hacia la derecha, se
denominan dextrógiros, y si es a la izquierda levógiros. Se representan con + y -
respectivamente y no corresponden a la forma D y L respectivamente aunque en muchos
casos suele coincidir.
Formas cíclicas de los monosacáridos
En el caso de monosacáridos de 5 o más átomos de carbono, un grupo carbonilo es capaz de
formar enlace con un grupo alcohólico dando lugar a los hemiacetales.
En las hexosas, el grupo carbonilo reacciona con uno de los grupos alcohólicos de la
molécula (el 4 o 5 para las aldosas y el 5 o 6 para las cetosas) resultando un anillo de 5 o 6
eslabones. Cuando el anillo tiene 5 eslabones se denominafuranosa y cuando tiene
6, piranosa.