Bq 2 3 - aa y proteínas

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Bq 2 3 - aa y proteínas

  1. 1. AMINOACIDOSLorena Goetschel AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS L.GOETSCHEL 1
  2. 2. AMINO ACIDOSSon compuestos que tienen un R(radical) que puede ser desde un átomo de H hasta una molécula aromática, unido a un Carbono que tiene un grupo amino (NH2) y un ácido carboxílico (COOH) Fórmula general EJEMPLOS : PROTEINAS L.GOETSCHEL 2
  3. 3. • Conformación D y L La mayoría de aa en la naturaleza tienen conformación L
  4. 4. PROTEINAS L.GOETSCHEL 4
  5. 5. Nomenclatura de los C de los AA PROTEINAS L.GOETSCHEL 5
  6. 6. Amino ácidos ESENCIALES DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL (9) (el ser humano NO los puede sintetizar) Son : Leucina, Isoleucina, Valina, Treonina, Triptófano, Metionina, Fenilalanina, Lisina, Histidina . (Arginina : AA semiesencial ya que se sintetiza a índices inadecuados durante(20) el crecimiento de los niños NO ESENCIALES (11) : El ser humano los puede sintetizar Son : Alanina, Arginina, Asparagina, Acido aspartico, Cisteína , Acido Glutámico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina. (Además se encuentra la Hidroxiprolina e hidroxilisina que no se requieren para la formación de proteínas peros se forma durante el procesamiento postraduccional de colàgeno). PROTEINAS L.GOETSCHEL 6
  7. 7. Enlace peptídico• Los aminoácidos se unen mediante un enlace peptídico para formar los péptidos y proteína• El enlace peptídico se produce entre el grupo amino (NH2) y el grupo carboxilo (COOH) PROTEINAS L.GOETSCHEL 7
  8. 8. PROTEINAS L.GOETSCHEL 8
  9. 9. PROTEÍNAS - monoamino monocarboxílicos (gli, ala, val, leu, ile) - monoamino dicarboxílicos : ácidos glutámico , aspártico - diamino monocarboxílicos : lis, arg, his Aminoácidos - aromáticos : fenilalanina, tirosina, triptofano - iminoácidos : prolina, hidroxiprolina(gelatina) - sulfurados : cisteina, metionina - Contienen grupo OH : serina , treonina Péptidos (1,2-100) - Holoproteínas -SIMPLES - (solo aa)Proteínas (más de 100aa) - Heteroproteínas - CONJUGADAS- (aa y otros compuestos) PROTEINAS L.GOETSCHEL 9
  10. 10. MONOAMINO MONOCARBOXILICOS (CON GRUPOS ALIFÁTICOS) pKa 1 : COOH pKa 2 : NH3+ pKa 1 : 2,4 1 pKa 2 : 9,8 pKa 1 : 2,342 pKa 2 : 9,69 pKa 1 : 2,23 E pKa 2 : 9,74 E pKa 1 :: 2,3 pKa 2 9,75 E pKa 1 : 2,3 pKa 2 : 9,8 PROTEINAS L.GOETSCHEL 10
  11. 11. MONOAMINO DICARBOXILICOS (ACIDOS) Y SUS AMINAS pKa 1 : 2,16 pKa 2 : 9,9 pKa3 : 3,9 pKa 1 : 2,17 pKa 2 : 8,8 pKa 1 : 2,18 pKa 2 : 9,5 pKa3 : 4,19 pKa 1 : 2,2 pKa 2 : 9,1 PROTEINAS L.GOETSCHEL 11
  12. 12. DIAMINO MONOCARBOXILICOS (BASICOS) pKa 1 : 1,8 10 pKa 2 : 9,0 pKa3 : 12,5 pKa 1 : 2,211 E pKa 2 : 9,2 pKa3 : 10,8 pKa 1 : 1,812 E pKa 2 : 9,3 pKa3 : 6,0 PROTEINAS L.GOETSCHEL 12
  13. 13. AA CON R - OH1314 E NO AROMÁTICOS CON R - AZUFRADO1516 E PROTEINAS L.GOETSCHEL 13
  14. 14. AROMÁTICOS17 E1819 E IMINOÁCIDOS20 PROTEINAS L.GOETSCHEL 14
  15. 15. FORMACIÓN DE CISTINA PROTEINAS L.GOETSCHEL 15
  16. 16. Propiedades tampón de la histidinaPROTEINAS L.GOETSCHEL 16
  17. 17. PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS Capacidad tampón de la alanina PROTEINAS L.GOETSCHEL 17
  18. 18. PROTEÍNAS PROTEINAS L.GOETSCHEL 18
  19. 19. Las PROTEÍNAS Son compuestos orgánicoscompuestos por Carbono, Hidrógeno , Oxígeno yNitrógeno además contienen otros elementos comoAzufre (metionina y cisteína), Fe (Hb), Fósforo(ADN, ATP)Su nombre viene de la palabra “Protos” (primero)por su importancia en la composición de los tejidos.La unidad principal son los aa (aminoácidos)En los alimentos las proteínas provienen de lasplantas (que las sintetizan a través del proceso defotosíntesis) y de los animales PROTEINAS L.GOETSCHEL 19
  20. 20. Clases de Proteínas1. SIMPLESGlobulares-Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)- Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).- Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),lactoalbúmina (leche)- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,tirotropina- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.-Fibrosas-Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos- Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,cuernos.- Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos- Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos) PROTEINAS L.GOETSCHEL 20
  21. 21. Clases de Proteínas2. CONJUGADAS (Proteídos) :- Glucoproteínas : Ribonucleasa , Mucoproteínas, Anticuerpos , Hormonaluteinizante- Lipoproteínas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidosen la sangre.- Nucleoproteínas : Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas- Cromoproteínas : Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportanoxígenoCitocromos, que transportan electrones PROTEINAS L.GOETSCHEL 21
  22. 22. PROTEINAS L.GOETSCHEL 22
  23. 23. Estructura de las ProteínasPrimaria Secundaria Terciaria Cuaternaria en tres formas :- Primaria (lineal)- Secundaria (resorte)- Terciaria(madeja)- Cuaternaria (com PROTEINAS L.GOETSCHEL 23
  24. 24. ESTRUCTURA PRIMARIA• La estructura primaria de péptidos y de proteínas se refiere al número lineal y al orden de los aminoácidos presentes. La convención para la designación del orden de los aminoácidos es que el extremo N-terminal (es decir, el extremo que lleva el residuo con el grupo α-amino libre) está al extremo izquierdo (y es el aminoácido número 1) y el extremo C-terminal (es decir, el extremo con el residuo que contiene al grupo α-carboxilo libre) está a la derecha PROTEINAS L.GOETSCHEL 24
  25. 25. ENLACES PEPTÍDICOS
  26. 26. 26
  27. 27. ESTRUCTURA SECUNDARIA• arreglo ordenado de aminoácidos en una proteína le confiere formas de conformación Enlaces de H intramoleculares• En general se doblan en dos amplias clases de estructuras: globulares (compactas) y fibrosas (filamentosas o alargadas)• α-Hélice :se compone de un solo arreglo lineal helicoidal de aminoácidos• Hojas-β : se componen de 2 o más diferentes regiones de secuencias de por lo menos 5-10 aminoácidos PROTEINAS L.GOETSCHEL 27
  28. 28. ESTRUCTURA TERCIARIA• Estructura tridimensional completa de las unidades del polipéptido de una proteína dada. Se incluye en esta descripción la relación espacial de diferentes estructuras secundarias dentro de una cadena polipeptídica y cómo estas estructuras secundarias por ellas mismas se doblan en formas tridimensionales de la proteína PROTEINAS L.GOETSCHEL 28
  29. 29. ESTRUCTURA CUATERNARIAMuchas proteínas contienen 2 o más cadenas diferentes de polipéptidos sostenidas en asociación por las mismas fuerzas no covalentes que estabilizan las estructuras terciarias de las proteínas.Las proteínas con cadenas polipeptídicas múltiples son proteínas oligoméricas. La estructura formada por la interacción monómero-monómero en una proteína oligomérica se conoce como estructura cuaternaria. PROTEINAS L.GOETSCHEL 29
  30. 30. PROTEINAS L.GOETSCHEL 30
  31. 31. • CONFORMACIÓN DE LA ESTRUCTURA PROTEÍCA
  32. 32. Propiedades de las Proteínas• Especificidad : sus propiedades dependen de la estructura tridimensional . Un pequeño cambio provoca cambios en la estructura primaria, secundaria, terciaria, y por tanto pérdida de la actividad biológica.• Solubilidad : Las proteínas globulares son solubles en agua, porque sus radicales polares o hidrófilos se sitúan hacia el exterior, formando puentes de hidrógeno con el agua . La solubilidad varía dependiendo del tamaño, de la forma, de la disposición de los radicales y del pH.• Desnaturalización : Pérdida de la estructura tridimensional o conformación, y por tanto también de la actividad biológica. Se produce al variar la temperatura, presión, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la rotura de los puentes de hidrógeno que mantienen las estructuras secundaria y terciaria. Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es más drástico, es irreversible PROTEINAS L.GOETSCHEL 32
  33. 33. PROPIEDADES IÓNICAS DE LOS AALos aa son compuestos anfóteros y pueden separarse mediante electroforesis a pH6, que permite que se desplacen sobre un medio (papel/gel) impulsados por un campo eléctrico. PROTEINAS L.GOETSCHEL 33
  34. 34. CROMATOGRAFÍA DE INTERCAMBIO IÓNICO• Para determinar la proporción y la clase de los aa presentes en líquidos biológicos como suero o líquido céfalo raquídeo se puede utilizar resinas de intercambio iónico (catiónico o aniónico) PROTEINAS L.GOETSCHEL 34
  35. 35. PURIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS• Pureza : Es difícil conseguir una proteína pura, ya que normalmente está contaminada con otras proteínas, virus, etc.• Para purificarla se utiliza métodos basados en las propiedades de las proteínas : solubilidad diferencial en sulfato amónico, cromatografía de exclusión en gel, intercambio iónico PROTEINAS L.GOETSCHEL 35
  36. 36. MÈTODOS DE PURIFICACIÓN• Cromatografía de exclusión en gel : Técnica basada en una matriz de dextrano (Sephadex) , que actúa como un tamiz por el que pasan las moléculas según su tamaño, esta matriz se encuentra empaquetada en una columna• Cromatografía de afinidad : Basada en la capacidad de las proteínas para unirse a específicamente a otras moléculas (sustratos enzimáticos o anticuerpos) PROTEINAS L.GOETSCHEL 36
  37. 37. SEPARACIÒN DE MOLÉCULAS A GRAN ESCALA- Crioprecipitación : basada en la insolubilidad de algunas proteínas a bajas temperaturas.- Intercambio iónico- Adsorción con Sephadex , Aerosil, Filtración- Cromatografía- Ultrafiltración- Filtración en gel - Ver figura 2,18 pag 14 PROTEINAS L.GOETSCHEL 37
  38. 38. TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS• Antiguamente se utilizaba el peso molecular, pero ahora se prefiere la masa molecular (Mt) y se expresan :• La masa molecular de X proteína es 10 5 Da o El péptido de 16.000 DaEl Dalton es una unidad de masa que equivale a la duodécima parte de la masa de un átomo de Carbono 12. El kilodalton = 1000 Da PROTEINAS L.GOETSCHEL 38
  39. 39. PROTEINAS L.GOETSCHEL 39
  40. 40. DETERMINACIÓN DE LA SECUENCIA DE AA• Cada proteína se caracteriza por poseer una secuencia de aa bien definida, para determinarlo se puede:• Determinar la estructura del gen que codifica la proteína y deducir la secuencia de aa• Determinación del extremo amino y luego una degradación de Edman (estructuras hasta 50aa) mediante la reacción con fenilisotiocianato• Espectrometría de masas : se digiere la proteína con tripsina y luego se analizan los péptidos y se comparan con las masas de referencia (técnica computarizada) PROTEINAS L.GOETSCHEL 40
  41. 41. DESNATURALIZACIÓN Y RENATURALIZACIÓN PROTEÍCA• Proteína nativa : posee todas sus propiedades• Proteína denaturalizada : ha perdido algunas propiedades por alteración en la estructura tridimensional• DN irreversible : ej. Clara de huevo – los alimentos se vuelven más susceptibles a los efectos de las enzimas proteolíticas (cocción)• DN reversible : mediante uso de reactivos como la urea (reduce la intensidad de los enlaces hidrofóbicos) y el mercaptoetanol (reduce los enlaces disulfuro) y al eliminarlo se renaturaliza la proteína. PROTEINAS L.GOETSCHEL 41
  42. 42. ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD BIOLÓGICADentro de los péptidos (3-231 aa) se encuentran algunos con alta especificidad y funciones como:• Mediadores locales• Antibióticos• HormonasOtras hormonas de mayor tamaño como la somatotropina y la prolactina PROTEINAS L.GOETSCHEL 42
  43. 43. Bibliografía• Murray, Bender, Botham, Kennelly, Rodwell, Weil .- Harper Bioquímica ilustrada .- 28 Edición, Ed. McGraw Hill 2010• Campbell P, Smith A, Peters T .- Bioquimica ilustrada , 5ª edición, Barcelona España 2006• Bioquímica médica http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/spanish-index.html• Presentaciones Power Point del libro de Bioquímica de Lehninger Principios de Bioquímica David L. Nelson y Michael M. Cox http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/

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