Apostila proteínas química

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Apostila proteínas química

  1. 1. PROTEÍNAS Introdução As proteínas são compostos poliméricos complexos, formados por moléculas orgânic as (os aminoác idos), e e stão presentes em toda matéria viva. O nome proteína (do grego proteios = o primeiro, de principal importância) foi sugerido po r Berzelius a Moulder e por este aplicado, em 1883, às substânc ias nitrogenadas complexas que eram encontradas nas células de todos os tec idos de seres vivos. A s proteínas são as molé culas orgânic as mais abundantes no interior das células, pois constituem 50% ou mais de se u peso seco.São fundamentais em todos os aspectos da estrutura celular e de sua função, um a vez que constituem os instrumentos moleculares mediante os quais se expressa a informação genética. Exercem várias funções bio lógicas, que inclu em as contráteis, estrut urais do corpo, biocatalisadoras, hormonais, t ransportadoras e de reser va. Além disso, as proteínas podem exercer a função de proteção contra agressores: mamíferos produzem anticorpos, cobras produzem venenos, microorganismos produzem antibióticos e ve getais produzem in ibidores enzimáticos, par a conferir proteção a esses organismos. Proteínas podem ainda ser responsáve is por diversas doenças de origem alimentar, como o botulismo (causada pela toxina botulínic a que é uma proteína produzida por uma bactéria) ou encefalopatias espongiformes (causadas por proteínas denominadas prions, entre as quais inc luem -se a doença da vac a lo uca, que acomete bovinos, scrapie, que acomete ovinos e a doença de Creutfeldt -Jacob, que acomete humanos). As peculiar idades do organismo humano e a importância das proteínas na estrutura e func ionamento celular determinam a necessidade de que as proteínas estejam presentes na dieta alime ntar. É importante não somente em quantidades sufic ientes, mas também em qual idade. Est a é traduzida principalmente pelo teor e proporções de aminoácidos essenciais , que são aquele s que o organismo humano não é capaz de sintetizar. As necessidades nutricionais de aminoác idos e ssenciais var iam com a idade e com as condições fisiológ ic as individuais (crescimento, gravide z, lactaç ão, etc). Por exemplo, enquanto um a ge stante necessita de um c onsume diário extra de 1 a 10 g de proteína por dia, uma lactante necessita de um consumo extra de 17 gr amas de proteína por dia. As proteínas alim entares são diger íve is, não tóxicas e palatáve is. Pesquisas têm sido realizadas na busc a de novas fontes protéicas, devido à gr ande escassez deste composto em algumas regiõ es do mundo e a perspectiva de que possa se tornar ainda maior,em função do aumento populacional mundial. Nos alimentos, as proteínas exercem várias e importantes propriedades funcionais, sendo responsáveis princ ipalm ente pelas característic as de textur a. Isto as torna um importante ingrediente utilizado na fabric ação dos mais var iados produtos alimentícios. Todas as proteínas contêm Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio, e quase todas também apresentam Enxofre. Existem proteínas que contêm alguns elementos adicionais, partic ularmente, Ferro, Fósforo, Zinco e Cobre. 1
  2. 2. Os pesos molecular es das proteínas var iam entre 5.000 a muitos milhões de daltons, porém por hidrólise ácida, as mo léculas protéicas dão origem à uma série de compostos orgânicos simples de baixo peso molecular,que são os aminoácidos. Nas moléculas protéicas os sucessivos resíduos dos 20 aminoácidos mais encontrados, encontram -se unidos covalentemente entre si formando longos polímeros não r amificados. Estão unidos em uma ordenação cabeça (carboxila de um aminoácido) a cauda (grupo -am ino de outro resíduo) mediante ligaçõ es chamadas peptídicas, produzidas por eliminação de água. Tais polímeros recebem o nome de cadeias polipeptídic as e é possíve l exist ir vár ias c adeias peptídic as em uma molécula protéica. As proteínas que apresentam um a ún ica c adeia polipeptídica são chama das de monoméricas e as que são compostas por mais de uma cadeia são chamadas de oligoméricas. A s proteínas oligoméric as podem conter um único t ipo de cadeia polipeptídic a e, neste caso são de homoligoméricas, ou podem ser compostas por diferentes tipos de polipeptídios, sendo denominadas heteroligoméricas.A s cadeias polipeptídic as das proteínas oligoméricas são geralmente designadas por letras gregas. Um dos objetivos mais importantes da químic a das proteínas é explicar a função fisioló gic a de ssas moléc ula s com base na sua estr utura. AMINOÁCIDOS : os monômeros constituintes das proteínas Chamam-se aminoácido s aos ácidos c ar boxílicos portadores de função amina. O carbono carboxílico le va o número 1, o seguinte se chama, segundo as nomenclaturas indicadas p ara os ácidos graxos, de carbono 2 ou carbono  . a maior parte dos aminoácidos natur ais, e em particular o s que ex istem nas proteínas, levam sua função amina sobre o carbono . São denominados, por essa r azão, aminoác idos  ; são usualmen te designados p or símbolos de três letras e representados pela fórmula geral: Fig ura 0 1 . F órmu l a ge ral dos ami noác i dos Diferem entre si quanto à nat ureza do radical R; vinte espécies de c ade ias laterais, var iando de t amanho, forma, carga, capac idade de ligaç ão de hidrogênio e reatividade química, são co mumente encontrados em proteínas. Na verdade, todas as proteínas de todas as espécie s, das b actérias ao homem, são construídas com a mesm a bateria de vinte aminoác idos. E ste al fabeto fundamental das proteínas tem, no mínimo, dois bilhões de anos. A lém dos 20 aminoácidos encontrados como bloco construtivo das proteínas, m uitos aminoácidos adic ionais se encontram ocorrendo biologicamente e desempenhando outras funções nas células. 2
  3. 3. CLASSIFICAÇÃO Várias maneir as de c lassific ar os amin oácidos tendo como base seu s grupamentos R, foram propostas: uma das classificaçõe s leva em consideração o número de grupos ácidos e básicos presentes.  Aminoácidos com grupos R não polares ou hi drofóbicos. Est a família inclui cinco aminoácidos com grupos R de c ade ia alifát ica hidrocarbonada (alanina, valina, le uc ina, iso leuc ina e prolina), dois com anéis aromáticos (fenilalanina e triptófano) e um contendo enxofre (metionina). Como um gr upo, esse s aminoácidos são menos solúveis em água , sendo t ambém designados de hidrofóbicos. Figura 0 2 . A minoácidos c om g rupos R não polare s ou hidrof óbic os  Aminoácidos com grupos R polares não carregados . Esse s aminoácidos são relativamente mais solúveis em á gua do que aque les com grupos R não polare s. Se us R contém grupos funcionais neutros (não carregados) polares que podem formar ligações de hidrogênio com a água. Podem ser hidroxilados (ser ina, treonina e tirosina), am ídicos (aspar agina e glutamin a) e sulf idr ícos (cisteína). A glic ina, o membro limítrofe deste gr upo, é algumas ve zes c lassific ada como um aminoácido não polar, porém seu grupo R , um único átomo de Hidrogênio, é muito pequeno para influenciar o alto nivelo de polaridade dos grupos -am ínico e -carboxílico. 3
  4. 4. Fig ura 0 3 . Ami noác i dos c om gru pos R pol are s não c arre gados OBS. A Cistina e se u produto de redução, a Cisteína (ou meia-cistina), são considerados, juntos, um dos 20 am inoácidos.  Aminoácidos com grupos R polares carregados positivamen te. Os aminoácidos básicos, em que os gr upos R apresentam uma carga positiva efetiva em pH = 7.0, têm todos seis c arbonos em seu esque leto. São: a lisina, que apresenta um aminogr upo carregado positivamente na posição de sua cadeia alifática; a ar gin ina, q ue possui o grupo guanidínico c arregado positivamente e a histidina que contém a função imidazólic a frac amente básica. Fig ura 0 4 . Ami noác i dos c om gru pos R pol are s c arre gados posi ti v ame nte  Aminoácidos com grupos R polares carregados negativ ament e Os dois membros dessa c lasse são os ácido s aspártico e glutâmico, c ada um com um grupo carboxílico , além do -carboxilico, que é inteir amente ionizado: Figura 0 5 . A minoác idos c om g rupos R polare s c arre gados ne gativame nte 4
  5. 5. PEPTÍDIOS Dois aminoác idos une m-se, com perda de uma moléc ula de água, atravé s do grupo carboxila de um de les e do grupo amino do outro formando um peptídio, que contem uma ponte amídica substit uída, chamada de ligação ou enlace peptídico. A cadeia peptídic a recebe o nome de acordo com a seqüênc ia de seus aminoácidos const ituintes, inic iando -se a denominação à partir do aminoác ido N-terminal, os quais le vam a terminação “il” até o aminoácido C -terminal, o qual permanece com o seu nome sem alteração. Fig ura 0 6 . C ade i a pe ptí di c a Alguns peptídios e proteínas possuem nomes triviais comuns que receberam na época de seu isolamento, como por exemplo: glut ation, an giotensina, glucagon, ovoalbumina, colágeno, quer atin a, etc.Assim, par a se car acterizar um determinado peptídio ou proteína n ão basta que se ja fornecida a sua composição de aminoácido s; é necessário que seja conhecida a se qüência dos aminoácidos na moléc ula. 5
  6. 6. PROTEÍNAS - Sistemas de Classificações  Classificação quanto à forma Sistemas de Classsificações Prot eínas F ibrosas. Est as proteínas inso lúve is, muito resistentes à dige stão por enzimas proteolíticas, são moléculas alongadas que podem ser constituídas por várias cade ias polipeptídicas em e spiral firmemente ligadas.O grupo inc lui as proteínas da seda, lã, pe le, cabe lo, unha, casco, penas, tecido conjuntivo e osso. Esse grupo heterogêneo pode ser dividido numa série de tipos diferentes:  Colágenos . As proteínas mais importantes do tecido conjuntivo, são insolúve is em água e resistentes à enzimas dige stivas animais, mas se alteram e formam gelatinas solúve is em água fer vente, ácidos e álc alis diluídos. Aproximadamente 30% da proteína total do corpo humano de um mamíferosão constituídos por colágeno. Os coláge nos possuem alto conteúdo de hidroxiprolina e contê m hidroxilisina.  As elastinas encontram-se em tendões, artérias e o utros tecidos elást icos. Embora semelhantes aos colágenos em alguns pontos, não podem ser convertidos em gelatin as.  Queratinas são proteínas do c abelo, lã, pena, cascos, unha, chifre s, etc. Tais proteínas podem ter um alto teor de cist ina; o cabe lo humano contem cerca de 14% de cistina. Proteínas globulares . Est as proteínas são esferóides ou e lip sóides, ger almente solúve is em água o u em meio aquoso contendo sais, ácidos, bases, o u etanol. O grupo inc lui enzimas, proteínas transportadoras de ox igênio, hormônios protéicos, etc.  Classificação quanto a composição Levando-se em consideraç ão os componentes presentes nas moléculas das proteínas, elas podem ser classific adas em : Proteínas simples. São aque las que por hidrólise produzem somente aminoácidos, sem nenhum outro produto principal, orgân ico ou inorgânico. Contêm habitualmente 50% de C arbono, 7% de Hidrogênio, 23% de Oxigênio, 16% de Nitrogênio e de 0 - 3% de Enxofr e.. Compreendem os segui ntes subgrupos. Albuminas – são fac ilmente solúve is em água e coagulam por aquecimento.Deste amplo grupo são exemplos a album ina do ovo (ovoalbumin a) e albumin a do soro. Globulinas – São inso lúve is ou pouco solúveis em água, coaguláveis pelo calor e podem ser fac ilmente extraídas de tecidos an imais e vegetais. São exemplos as globulinas do soro (soroglobulinas), do leite (lactoglobulina), a miosina (do músculo) e a faseolina (do feijão). Histonas – são proteínas básicas, solúve is em água, que produzem, p or hidrólise, grandes quantidade s de argin ina e lisina. As histonas podem ser extraídas com bom rendimento de certos tecidos glandulare s, como o tomo e o pâncreas. Elas estão combinadas com ácido s nuclé icos dentro das células. Protaminas – são proteínas fortemente básicas de peso molecular relativamente baixo. Elas se associam aos ácidos nuc léicos e são obtidas em 6
  7. 7. grandes quantidade s de células maduras de esperma de peixes. Por exemplo, a salm ina, do esperma de salmão, a est urina, do esturjão e a clupeína, do arenque. Glutelinas e Prolaminas – são proteínas vegetais encontradas em grãos de vár ias espéc ies, como a zeína (milho) e gliadina (trigo). Proteínas conjugadas . São aquelas que por hidrólise produzem não somente aminoácidos, mas também, outros compos tos orgânicos ou inorgânicos. A denominação grupo prostético é ger almente usada para designar a porção não aminoác ida de uma proteína conjugada . De acordo com a natureza do grupo prostético as proteínas conjugadas são subdivididas em: Glicoproteínas. São aque las que apresentam menos de 4% de carboidratos (medido como hexosamina) em suas moléculas. Exemplos: alb uminas e globulin as do soro. As mucoproteínas são as proteínas conjugadas que apresentam mais de 4% de hexosaminas; as porções de carboidratos dest as glicoproteínas conjugadas são polissac arídios complexos contendo N acetilglicosaminas combinada com ácidos urônicos ou outros açúcares. As mucoproteínas não se desnaturam rap idame nte com o calor, e são resistentes ao tratamento com ácidos . Lipoproteín a. São proteínas solúve is que contêm lipídios (colesterol, fofatidilglicer ídio s, etc). Ocorrem no plasma sanguíneo, como por exemplo, as LDL e HDL. Nucleoproteínas. São combinações de proteínas com os ácidos nuclé icos.Exemplos: Ribossomos, vír us mosaico do tabaco. Fosfoproteínas , quando o ácido fosfórico é o grupo prostético .Exemplo: caseín a, do leite. Cromoproteínas .As proteínas conjugadas que apresentam subst âncias pigmentadas (cromóforas) são encontradas em algumas espéc ies animais, como h omem (flavoproteínas) , nos aracnídeos (hemocianina), etc. Metaloproteínas .São aque las que apresentam metais como grupo prostético. Exemplos destas são a ferrit ina (ferro), álcool desidrogenase (Zinco), ceruloplasmina (cobre). 7
  8. 8.  Classificação quanto a função A enorme versatilidade das proteínas permite que partic ipem em todos os processos ou etapas metabólic as dos organismos.Assim sendo, podem ser classific adas de acordo com a função biológic as que desempenham. Tipos e exemplos Catalítica Ribonucle ase Tripsina Transportadora Hemoglobina  1 -lipoproteína Reserva nutritiva Caseín a Ovoalbumina Contráctil Actina Miosina Reguladora Insulina GSH ( Hormônio do crescimento ) Estrutural Colágeno e elast ina Fibroína Proteção  - Globulina Trombina Proteínas anticongelantes Gen éticas Nucleoproteínas Outras funções Resilina Proteína cola Localizaç ão ou função Hidrolisa o RNA Hidrolisa proteínas Transporta O 2 no sangue dos vertebrados Transporta lipídios no sangue Componente do leite de vaca Componente da clara do ovo Componente dos filamentos finos da fibra muscular Componente dos filamentos grossos da fibra musc ular Regula o metabolismo da gli cose Estimula o crescimento dos ossos Componentes do tecido conjuntivo Maior constituinte da seda e da teia de aranha Anticorpos Componente do mecanismo de coagulação sanguíne a Encontrada no sangue de peixes de água muito frias Ligam-se ao s ácido s nucle icos Tem excepcional propriedade elástica; é encontrada nas artic ulações das asas de insetos. Secretada por alguns organismos marinhos (mexilhões) para aderirem à superfíc ies. 8
  9. 9. NÍVEIS CONFORMACIONAIS DAS PROTEÍNAS Como já foi mencionado, as proteínas realizam funções muito var iadas na célula; uma diversidade func ional maior do que a de qualquer outro tipo de moléculas nos organ ismos vivos .Como as enzimas m antêm operando em forma contínua e uniforme todas as reaçõe s quím icas que são necessárias às cé lulas; como elementos estruturais ser vem para a pele, as unhas, os pelos, os tendões; por outro lado às proteínas estão intimamente associadas aos processos fisiológicos tais como a contração musc ular, a conduç ão nervosa, a secreção, etc. Toda esta variedade de funções de que são capaze s as moléc ulas protéicas indic a uma complex idade de sua e strutur a. Em seu estado natural (nativo) cada tipo de molécula protéica tem um a forma ou estrutura tridimensional característ ica. Chama-se de conformação da proteína, a distrib uiç ão espacial da cadeia polipeptídica na proteína, quer dize r, a forma com o os polipeptídios se dobram no espaço para dar lugar a um ar ranjo característ ico de cada t ipo de molécula protéica. Com o objetivo de estudar os diferentes fatores responsáveis pela estrut ura tridimensional ou conformação de uma proteína e, em conseqüên c ia, que possam realizar suas funções vitais, é necessár io determinar quais são as forças que m antêm sua conformação. A organização das proteínas e as forças que contribuem para mantê -la são analisadas se gundo diferentes níve is de complexidade. Estrutura Primária O primeiro nível estrutur al que se pode delimitar numa proteína está constituído tanto pelo número e pela varie dade de aminoác idos que entram na sua composição, como pela ordem ( também chamada de s eqüência ) em que se dispõem estes ao l ongo da cadeia polipeptídica, ao unir -se covalentemente por meio de seus gr upos amino e carboxila alfa. A este primeiro nível se chama-se estrutura primária . Figura 07. Conformação primária 9
  10. 10. Estutura secundária Se as ligações peptídicas fossem as únic as uniões e strutur ais das proteínas , essas moléculas se comportariam como polipeptídios compridos; entretanto, as propriedades das proteínas elásticas nativas indicam um a estrutura ordenada na qual as c adeias polipeptídic as estão dobradas de maneira regul ar. Uma boa parte desse dobramento é conseqüência da união entre os grupos carbonila e amida da cade ia polipeptídica. Em 1936 M irsky e Pauling sugerir am que o principal fator responsável pe la manutenção da estrutura dobrada da cade ia peptídica era a prese nça de pontes de hidrogênio. A formação de um a ligação de hidrogênio deve -se à tendência de um átomo desse elemento para compartilhar os e létrons de um átomo de oxigênio. Por exemplo, o oxigênio car bonílico de uma ligaç ão peptídica compartilha seus elétron s com um hidrogênio de outra ligaç ão peptídica. Embora as ligaçõe s desse t ipo sejam fracas quando comparadas individualmente com uma ligação covalen te, elas se reforçam uma à outra se uma molécula possuir muitas de ssas ligações. Pauling e Corey prop useram vár ias estruturas para as cade ias polipeptídic as nas quais a est abilidade máx ima é dada pela formação de pontes de hidrogênio, todavia a estr utura regular mais importante proposta para as proteínas é a  - hélice, na qual existem 3,7 aminoác idos por cada volt a da espiral. Figura 07. Conformação secundária 10
  11. 11. Os do is c ientist as acim a c itados também postularam a estr utura folha  pregueada, baseados que, nessa forma, um grande número de pontes de hidrogênio daria maior estabili dade. Numa proteína fibrosa de cadeias múltip las, como a fibroína da seda, por exemplo, as cadeias estão orientadas com grande empilhamento em estruturas antiparale las. As fibras da seda assim formadas tem propriedades consistentes com as da forma  : elas são completamente flexíveis, mas não podem ser distendidas até um determinado grau.Muitas proteínas possuem ambos os arranjos,  - h élice e folha  pregueada, em suas estr uturas. Estrutura terciária Quando uma cade ia polipeptídic a se enrola e dobra a fim de a ssumir uma forma tridimensional mais compacta é ge rada a est rutura terciária . É em virtude de sua estrut ura terciária que as proteínas apresentam uma forma globular, especialmente aquelas existentes em so luç ão nos compartimentos aquosos das células.. Se uma proteína consistisse somente em uma hélice ún ica, e ssas moléculas seriam estrut uras compridas; contudo, uma série de medições físicas mostra que muitas proteínas são esfér icas ou quase e sféric as. A ssim, o ordenamento em hélice deve est ar interrompido e m períodos, permitindo dobras adic ionais. Essa conformação especial tridimensional deve ser mantida por ligações covalentes ou de outro tipo. A ligação ponte dissulfeto entre dois resíduos de cisteína é um a das formas em que se consegue isso. A conformação final é determinada por uma var iedade de ligações que inclui ligações pontes de hidrogênio, iônicas, pontes dissulfeto e particularmente, ligações apolares ou hidrofóbicas. Os principais fatores que intervêm na manutenção da estrut ura tridimensional n ativa de uma proteína são: Pontes dissulfeto . Quando na e strutura primária de um polipeptídio ex iste mais de uma moléc ula de cisteína, é possível que se formem ligações covalentes , chamadas pontes dissulfeto , entre diferentes segmentos de uma mesm a cade ia ou entre diferentes cadeias polipeptídic as. Pontes de hidrogênio . O termo ponte de hidrogênio designa a interação de um átomo de hidrogên io que est á unido a um átomo eletronegativo, tal como o nitrogênio, o oxigênio ou o enxofre, com outro átomo eletron egativo. Nas proteínas existem diversos grupos c apaze s de formar pontes de hidrogênio. Sem dúvida, o maior número possíve l dest as ligações ocorrem entre os átomos que formam as ligações peptídic as, como já visto nas ligações que e stabilizam as estrutur as sec undár ias das proteínas. Algumas c adeias laterais dos aminoácidos componentes de uma proteína podem formar pontes de hidrogênio, como por exemplo entre os aminoácidos polare s sem carga ( serina, treonina,tirosina)e os polare s com cargas negativas ( ácido s aspártico e ácido glut âmico). Ligações iônicas. Estas ligações representam atrações eletrostáticas entre resíduos de aminoácidos que apresentam cargas opostas. Assim, aminoác idos com car gas posit ivas em suas c ade ias laterais, como histidina, lisina e arginina, formam ligaçõ es iônicas com os aminoácidos que apresentam cargas negativas em suas cade ias laterais, como ácido aspártico e ácido glut âmico. 11
  12. 12. Ligações hidrofóbicas .Nas proteínas existe um grande número de gr upos apolares; em geral as proteínas e st ão compostas por 30 a 50 % de aminoác idos que possuem cade ias laterais apolares (alanina, valina, le ucina, etc). Em conseqüência, ao longo das cade ias polip eptídicas, onde se encontram estes grupos ex iste a tendênc ia a segre gar-se do contato com o solvente aquoso. O solvente aquoso tende a eliminar de seu m eio aquele s grupos apolare s com os quais a sua interação iria requerer grande quantidade de energia, forçando -os à um arranjo tal que os situe longe do solven te, no interior da molécula protéica; enquanto que o resto das cadeias laterais dos am inoácidos que formam a proteína, aque las que têm característic as polares ficam situados em contato com o solvente. Figura 07. Conformação terciária Estrutura quaternária Muitas proteínas consistem de duas ou méis cade ias polipeptídic as com estrutura terciária car acteríst ica, c ada uma comumente denominada de subunidade . A organização das subun idades que compõem uma proteína constitui um outro nível n a estrut ura protéica, definido com estrutura quaternária. A variaç ão na e strutura quate rnária das proteínas é em função dos tipos de subunidades dentro de uma molécula protéica, o número de cada uma delas e a maneira como as quais interagem umas com as outras. É import ante enfat izar que todas as informações neces sárias para que uma proteína consiga s ua intrincada arquitetura estão contidas na sua estrutura primária, isto é , na seqüência de amino ácidos de suas cade ias polipept ídicas. Figura 07. Conformação quaternária 12
  13. 13. DESNATURAÇÃO PROTÉICA A conformação de uma proteína é frágil e em função disso tratamento das proteínas com ácidos, bases, soluções salinas concentradas, solventes, c alor e radiações podem alterar essa conformação. A desnaturação de um a proteína é qualquer modific ação na sua confo rmação (alteração das estr uturas secundár ia, terc iár ia ou quaternária) sem o rompimento das ligações peptídic as envolvidas na estrutur a primária. Os efe itos da de snatur ação são n umerosos, entre os principais podem ser citados: o Reduç ão da solubilidade de vido ao aume nto da exposição de re síduos hidrofóbicos; o Mudança na capac idade de ligar água; o Perda da at ividade biológica (p.ex. enzimática ou imunológica); o Aumento da suscetib ilidade ao ataque por proteases devido à exposiç ão das ligações peptídic as. o Aumento da viscosidade; o Dific uldade de cristalizaç ão o Aumento da reatividade química. A desnaturaç ão pode ser reversíve l ou irreversível. A sensib ilidade de uma proteína à desnaturação depende das ligações que estabilizam sua conformação, da intensidade e do tipo de agente desnaturante. Os agentes de desnat uraç ão podem ser classificado s em físicos (calor, frio, radiações, agitaç ão, etc) e químicos (alterações de pH, so lventes, uréia, etc.). A desnaturação por esses diferentes agentes pode conduzir a estados estruturais diferentes. Por exemplo, a desnaturação completa pe lo calor é, em regra, irreversível, porém a desn aturaç ão p or uréia é, comumente rever sível, ou seja, a remoção da uréia permite a regeneração da proteína à forma nativa. A desnat uração de prot eínas é um processo de importância primordial na tecnologia de alimentos, explicando, por exemplo, a formação de géis, a coagulaç ão e contribuir tanto para a textura como para o sabor de muitos alimentos 13

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