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Compostos org. (amido e proteína)
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  • 1. COMPOSTOS ORGÂNICOS
  • 2. CARBOIDRATOS
  • 3.
    • T ambém são chamados de sacarídeos, glicídios, oses, hidratos de carbono ou açúcares. São definidos, quimicamente, como poli-hidróxi-cetonas (cetoses) ou poli-hidróxi-aldeídos (aldoses), ou seja, compostos orgânicos com, pelo menos três carbonos onde todos os carbonos possuem uma hidroxila, com exceção de um, que possui a carbonila primária (grupamento aldeídico) ou a carbonila secundária (grupamento cetônico).
  • 4.  
  • 5.
    • São as mais abundantes moléculas orgânicas na natureza e são primariamente moléculas que reservam energia nos organismos vivos. Sua estrutura básica é formada pelos monossacarídeos .
    • A ligação entre os monossacarídeos produz os diversos tipos de carboidratos.
  • 6.  
  • 7.
    • Dissacarídeos - Os dissacarídeos são formados por dois monossacarídeos unidos por ligação covalente. Existem vários dissacarídeos presentes na alimentação, como, por exemplo:
      • Maltose duas moléculas de glicose: está presente no malte e é subproduto da digestão do amido e glicogênio;
      • Sacarose: glicose + frutose: a forma mais comum de açúcar, obtida da cana-de-açúcar;
      • Lactose glicose + galactose b: é o principal carboidrato do leite.
  • 8.
    • Polissacarídeos - Formados pela união de milhares de unidades de monossacarídeos. Podem ter função de reserva energética ou estrutural.
  • 9.
    • FUNÇÕES
    • ENERGÉTICA: É a principal função dos carboidratos, com todos os seres vivos (com exceção dos vírus) possuindo metabolismo adaptado ao consumo de glicose como substrato energético. Algumas bactérias consumem dissacarídeos (p.ex.: a lactose) na ausência de glicose, porém a maioria dos seres vivos a utiliza como principal fonte energética.
  • 10.
    • ESTRUTURAL: A parede celular dos vegetais é constituída por um carboidrato polimerizado - a celulose; a carapaça dos insetos contém quitina, um polímero que dá resistência extrema ao exoesqueleto; as células animais possuem uma série de carboidratos circundando a membrana plasmática que dão especificidade celular, estimulando a permanência agregada das células de um tecido - o glicocálix.
  • 11.  
  • 12.  
  • 13.
    • RESERVA ENERGÉTICA: nos vegetais, há o amido, polímero de glicose; nos animais, há o glicogênio, também polímero de glicose porém com uma estrutura mais compacta e ramificada.
  • 14.  
  • 15.  
  • 16. LIPÍDIOS
  • 17.
    • São substâncias muito abundantes em animais e vegetais. Compreendem os óleos, as gorduras, as ceras, os lipídios compostos (fosfolipídios, por exemplo) e finalmente os esterídeos.
    • Possuem função primária de Reserva Energética . Podem atuar também como Isolante Térmico e como Hormônio .
    • Não possuem estrutura de polímero e, em sua maioria, são formados pela ligação entre um Ácido Graxo e um grupo Álcool .
  • 18.  
  • 19.
    • Os Lipídios com Ácidos Graxos são saponificáveis, pois reagem com bases formando sabões.
    • Os Lipídios sem Ácidos Graxos não são saponificáveis.
  • 20.
    • LIPIDIOS SIMPLES
    • Apresentam apenas átomos de C e H , apresentando caráter apolar.
    • 1) Glicerídeos: compostos por 1 a 3 moléculas de ácidos graxos estereficado ao glicerol, formando mono, di ou tri-acil-gliceróis (mono, di ou triglicerídeos).
    • 2) Ceras: ácidos graxos de 16 a 30C e álcool mono-hidroxilíco de 18 a 30C.
    • 3) Esterídeos: não possuem ácido graxo em sua estrutura, são compostos por cadeias carbônicas fechadas. É o caso do colesterol e das vitaminas lipossolúveis.
  • 21.  
  • 22.
    • LIPIDIOS COMPLEXOS
    • Apresentam outros átomos além do C e H , possuindo polaridade.
    • Fosfolipídios: ácidos graxos + fosfato
    • Esfingolipídios: ácido graxo + esfingosina
    • Glicolipídios: ácido graxo + glicerol + açúcar
  • 23.
    • FUNÇÕES
    • Os lipídios possuem funções importantíssimas para o metabolismo celular tanto de eucariotos como procariotos, podendo-se relacionar como principais as seguintes:
    • Componentes das membranas celulares, juntamente com as proteínas (fosfolipídios e colesterol);
    • Composto bioquímico mais calórico em animais e sementes oleaginosas sendo a principal forma de armazenamento (tri-acil-gliceróis) e geração de energia metabólica através da ß-oxidação de ácidos graxos;
  • 24.
    • Componentes de sistema de transporte de elétrons no interior da membrana mitocondrial;
    • Formam uma película impermeável sobre estruturas vegetais (folhas, caules, frutos e sementes);
    • Formam uma película protetora (isolante térmico) sobre a epiderme de muitos animais (tecido adiposo);
    • Funções especializadas como hormônios e vitaminas lipossolúveis.
  • 25.  
  • 26. PROTEÍNAS
  • 27.
    • São macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de aminoácidos , através da ligação peptídica.
    • São polímeros complexos.
    • Um dos seus papéis fundamentais está relacionado à construção da matéria vivia, ou seja, Função Estrutural . Assim como, enzimática, hormônios polipeptídeos, proteínas contráteis do músculo, colágeno, hemoglobina, imunoglobulinas (anticorpos).
    • A diferença entre proteínas é produzida pela seqüência dos aminoácidos.
  • 28. Aminoácidos
    • Unidades fundamentais das proteínas.
    • Existem 20 formas de aminoácidos que são utilizados pelos seres vivos.
    • Apresentam pelo menos um grupo carboxílico e um grupo amino.
    • Aminoácidos têm como fórmula geral:
     H 3 N - C - H COO - R
  • 29. Assimetria do carbono  - C - Carbono  H COO - Grupo carboxila  H 3 N Grupo amino R Radical ou cadeia lateral
  • 30.
    • Em pH fisiológico (  7,4), o grupo carboxila é dissociado, formando o íon carboxilato (-COO - ), carregado negativamente, e o grupo amino é protonado (-NH 3 + ).
    • Em proteínas, quase todos estes grupos carboxila e amino combinam-se por ligação peptídica.
    • É a natureza das cadeias laterais que determina o papel que um aminoácido determina em uma proteína.
  • 31. Abreviaturas dos aminoácidos
  • 32.
    • Com base na forma de obtenção podemos classificar os aminoácidos em Naturais e Essenciais .
      • Os aminoácidos Naturais são metabolizados (produzidos) em nosso organismo.
      • Os aminoácidos Essenciais são obtidos apenas pela alimentação.
  • 33.
    • Naturais
    • alanina (sintetizada a partir do ácido pirúvico)
    • arginina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
    • asparagina (sintetizada a partir do ácido aspártico)
    • ácido aspártico (sintetizado a partir do ácido oxaloacético)
    • cisteina
    • ácido glutâmico (sintetizado a partir do ácido oxoglutárico)
    • glutamina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
    • glicina (sintetizada a partir da serina e treonina)
    • prolina (sintetizada a partir do ácido glutâmico)
    • serina (sintetizada a partir da glicose)
    • tirosina (sintetizada a partir da fenilalanina)
  • 34.
    • Essenciais
    • histidina
    • isoleucina
    • leucina
    • lisina
    • metionina
    • fenilalanina
    • treonina
    • triptofano
    • valina
  • 35. O papel que os aminoácidos desempenham nas proteínas está relacionado às propriedades químicas dos radicais laterais.  H 3 N - C - H COO - R
  • 36. Classificação dos aminoácidos
    • Baseia-se nas propriedades das cadeia laterais dos aminoácidos, pois eles se diferenciam entre si nesta região da molécula.
  • 37.
    • Apolares - radicais hidrofóbicos (9)
      • Cadeias laterais apolares
    • Polares- radicais não ionizáveis (6)
      • Cadeias laterais polares sem carga
    • Polares - radicais ionizados negativamente (2)
      • Cadeias laterais ácidas
    • Polares- radicais ionizados positivamente (3)
      • Cadeias laterais básicas
    Classificação dos aminoácidos
  • 38.
    • Alanina/Ala
    • Glicina/Gli
    • Valina/Val
    • Leucina/Leu
    • Isoleucina/Ile
    Aminoácidos com radicais hidrofóbicos
    • Prolina/Pro
    • Fenilalanina/Phe
    • Metionina/Met
    • Triptofano/Trp
  • 39. Alanina H - C - COO - NH 3 + CH 3
  • 40. Glicina H - C - COO - H NH 3 +
  • 41. Valina H - C - COO - NH 3 + CH 3 CH 3 CH
  • 42. Leucina H - C - COO - NH 3 + CH 3 CH 3 CH 2 - CH
  • 43. Isoleucina H - C - COO - NH 3 + CH 2 - CH 3 CH 3 CH
  • 44. Fenilalanina H C - COO - NH 3 + CH 2 -
  • 45. Triptofano H - C - COO - NH 3 + N H CH 2 -
  • 46. Metionina (CH 2 ) 2 - S - CH 3 COO - NH 3 + H-C -
  • 47. Prolina CH - COO - H H 2 C N CH 2 H 2 C
  • 48.
    • Serina/Ser
    • Treonina/Thr
    • Tirosina/Tyr
    • Cisteína/Cys
    • Glutamina
    • Asparagina
    Aminoácidos com radicais polares não ionizáveis
  • 49. Serina H - C - NH 3 + COO - CH 2 - OH
  • 50. Treonina H - C - NH 3 + COO - CH - OH CH 3
  • 51. Tirosina H-C - COO - NH 3 + OH CH 2 -
  • 52. Cisteína H - C - NH 3 + COO - CH 2 - SH
  • 53. Glutamina H- C - COO - NH 3 + (CH 2 ) 2 - C - O NH 2
  • 54. Asparagina H - C - COO - NH 3 + CH 2 - C - O NH 2
  • 55. Aminoácidos com radicais ionizados carregados negativamente
    • Glutamato/Glu
    • Aspartato/Asp
  • 56. Glutamato H- C - COO - NH 3 + (CH 2 ) 2 - COOH
  • 57. Aspartato H - C - CH 2 - COOH COO - NH 3 +
  • 58. Aminoácidos com radicais ionizados carregados positivamente
    • Lisina/Lys
    • Histidina/His
    • Arginina/Arg
  • 59. Lisina (CH 2 ) 4 - NH 2 H - C - COO - NH 3 +
  • 60. Histidina H - C- COO - NH 3 + N NH CH 2 -
  • 61. Arginina COO - NH 3 + H - C - (CH 2 ) 3 - NH - C - NH 2 NH
  • 62.
    • 2 aminoácidos.....................dipeptídios
    • 3 aminoácidos.....................tripeptídios
    • 4 aminoácidos................tetrapeptídios
    • + de 10 aminoácidos........polipeptídios
    Peptídios Formados pela união de aminoácidos:
  • 63. 2 aminoácidos livres Interação para formação da ligação peptídica Formação da ligação peptídica com liberação de H 2 O
  • 64. Ligação peptídica
  • 65. Componentes dos peptídios
    • Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos
    • - presença da ligação peptídica
    • Grupamento N-terminal (NH 3 + livre)
    • C- terminal (COO - livre)
    • Res ídu os de amino ácidos
    • Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
    • - radicais são responsáveis pelas
    • propriedades dos peptídios
    O
  • 66. Extremidades do peptídeo
    • Extremidade N-terminal (amino-terminal).
    • Extremidade C-terminal (carboxiterminal).
    • Por convenção a extremidade N-terminal é escrita à esquerda e a extremidade C-terminal à direita.
    • A seqüência é lida do N- para o C-terminal.
  • 67. Aspartame (aspartato + fenilalanina)
  • 68. Fenilcetonúria (PKU)
    • A fenilalanina é um dos nove aminoácidos essenciais encontrados nos alimentos que contêm proteínas.
    • Na PKU, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido a anormalidade genética que gera ausência da enzima fenilalanina hidroxilase. Assim, a fenilalanina não pode ser utilizada da maneira normal devido à ausência da enzima e desenvolvem-se altos níveis deste aminoácido e dois de seus derivados próximos. Esses compostos são tóxicos para o sistema nervoso central e podem causar danos cerebrais.
  • 69. Estrutura das Proteínas
    • A organização tridimensional das proteínas desde a seqüência de aminoácidos, passando pelo enovelamento da cadeia polipeptídica até a associação de várias cadeias, pode ser descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:
    • Primário
    • Secundário
    • Terciário
    • Quaternário
  • 70.
    • É a seqüência de aminoácidos existentes na molécula de uma proteína.
    • É o nível de estrutura mais simples a partir do qual todos os outros derivam.
    Estrutura Primária
  • 71.
    • É a disposição espacial que adquire a espinha dorsal da cadeia polipeptídica.
    Estrutura Secundária
  • 72. Estrutura Secundária
    • A  -hélice é mantida pelas pontes de H que se formam entre átomos de duas ligações peptídicas próximas.
  • 73.  -Hélice mostrando o esqueleto do peptídio
  • 74. Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários Hemoglobina Lisozima Triose Fosfato Isomerase
  • 75. Exemplos de proteínas contendo diferentes proporções e arranjos de elementos estruturais secundários
  • 76. Proteínas em solução
  • 77. Estrutura Terciária
    • Refere-se tanto ao dobramento dos DOMÍNIOS, quanto ao arranjo final dos domínios no polipeptídio.
    • Domínios – são as unidades fundamentais funcionais e de estrutura tridimensional de um polipeptídeo.
    • Cada domínio tem as características de uma proteína globular pequena e compactada que é estruturalmente independente de outros domínios na cadeia polipeptídica.
  • 78.
    • Resulta de dobras na estrutura da proteína estabilizadas por interações entre os radicais dos aminoácidos.
    Estrutura Terciária
  • 79.
    • Ligações iônicas ou salinas
    • Ligações hidrofóbicas
    • Pontes de hidrogênio
    • Ligações covalentes
    • Forças de Van der Waals
    Ligações que mantém a Estrutura Terciária
  • 80.
    • Ocorre entre grupos eletricamente carregados
    • Atração eletrostática entre grupamentos com cargas opostas
    Ligações Iônicas
  • 81.
    • São estabelecidas entre radicais de aminoácidos apolares.
    • Estes radicais se aproximam e repelem água.
    Ligações Hidrofóbicas
  • 82.
    • Ocorrem pela atração um átomo de hidrogênio e outro elemento mais eletronegativo geralmente oxigênio ou nitrogênio . H com F, ou O ou N.
    Pontes de Hidrogênio
  • 83. Ligações Covalentes
    • Unem átomos formando moléculas duráveis e resistentes
    • Ocorre quando átomos compartilham elétrons
  • 84. Exemplo de ligação covalente presente na estrutura terciária
  • 85. Pontes dissulfeto presentes no cabelo Agente redutor Agente oxidante
  • 86. Forças de Van der Waals
    • Forças de atração inespecíficas entre moléculas de baixa polaridade.
    • Estas forças são muito fracas e atuam apenas quando as moléculas estão bem próximas umas das outras (distância entre os centros atômicos deve ser inferior a 0,5nm).
  • 87. Resumo das ligações que mantêm o enovelamento das proteínas
  • 88.
    • Refere-se ao modo pelo qual duas ou mais cadeias polipeptídicas interagem.
    • Cada uma das cadeias apresenta os três níveis estruturais citados.
    • É mantida principalmente por ligações iônicas, pontes de hidrogênio e por interações do tipo hidrofóbico.
    Estrutura Quaternária Proteína dimérica subunidades
  • 89. Desnaturação Protéica Proteína nativa Proteína desnaturada É a alteração da estrutura da proteína sem ruptura das ligações peptídicas
  • 90.
    • Físicos
    Agentes Desnaturantes
    • Químicos
    Alterações de temperatura Raio X Ultra-som Ácidos e bases fortes Detergentes Uréia Mercaptoetanol HS-CH 2 -CH 2 -OH
  • 91.  
  • 92. Desnaturação de proteínas por alteração do pH do meio
  • 93.
    • Redução da solubilidade
    • Aumento da digestibilidade
    • Perda da atividade biológica (enzimas, hormônios, anticorpos, etc...)
    Alterações das propriedades de uma proteína desnaturada
  • 94.
    • Em casos raros a desnaturação é reversível. Nesta situação a proteína se dobra novamente em sua estrutura original quando o agente desnaturante é removido.
    • A maioria das proteínas, uma vez desnaturadas, ficam permantemente alteradas .
    • Isto pode ser atribuído a vários fatores, incluindo o conceito de que o dobramento protéico inicia logo após a síntese da proteína, isto é, antes de existir uma longa seqüência de aminoácidos par complicar o processo de enovelamento.
  • 95.
    • De acordo com a conformação da molécula:
    Classificação das proteínas
    • Fibrosas
    • Globulares
  • 96. Proteínas Globulares
    • Forma de esfera
    • Relativamente solúveis em água
    • Vários papéis funcionais:
    • - catalisadores (enzimas)
    • - proteínas de transporte
    • - reguladores da expressão gênica
    Hemoglobina
  • 97. Proteínas Fibrosas
    • Forma de fibra (cilíndrica)
    • Baixa solubilidade em água
    • Funções principalmente estruturais
    • colágeno
    • - queratinas
    • - miosina
  • 98. Classificação das proteínas De acordo com os produtos de hidrólise:
    • Simples – possuem apenas aminoácidos.
    • Conjugadas – possuem grupamento prostético (não proteico).
  • 99.
    • Albumina sérica (níveis normais 3,5-5 g/dL)
    • secretada pelo fígado
    • maior proteína do plasma humano
    • corresponde a 60 % da proteína plasmática
    • função transportar compostos hidrofóbicos no sangue como ácidos graxos, esteróides
    Proteínas Simples (exemplo)
  • 100. Proteínas Simples
    • Queratinas
    • Proteínas insolúveis
    • Principal componente da epiderme, do cabelo e das unhas
    Agente redutor
  • 101. Proteínas Simples (exemplo)
    • Histonas
    • Proteínas ricas em aminoácidos básicos
    • Carregadas positivamente
    • Formam ligações iônicas com o DNA negativamente carregado
  • 102. Proteínas Conjugadas Porção protéica APOPROTEÍNA Composto não protéico Grupamento prostético
  • 103. Proteínas Conjugadas
    • Glicoproteínas
    • Fosfoproteínas
    • Lipoproteínas
    • Metaloproteínas
    • Cromoproteínas
  • 104. ÁCIDO NUCLÉICO
  • 105.
    • São moléculas orgânicas formadas por um conjunto de nucleotídeos.
    • Os ácidos nucléicos são polímeros biológicos.
    • Cada nucleotídeo é formado pela união de um fosfato, um glicídio (carboidrato) de cinco carbonos (pentose) e uma base nitrogenada.
    • Os ácidos nucléicos são:
      • DNA (ADN) - ácido desoxirribonucléico
      • RNA (ARN) - ácido ribonucléico .
  • 106.  
  • 107.  
  • 108.  
  • 109.
    • O Ácido Ribonucléico difere do DNA por possuir um açúcar diferente (ribose) e por uma base diferente. A base denominada uracil (U) substitui a timina (T) no RNA.
  • 110.
    • O Ácido Desoxirribonucléico é uma dupla hélice, dois "cordões" moleculares enrolados um no outro, ligados covalentemente por ligações entre as bases adjacentes. Pode ser visto como sendo uma escada torcida, onde que os lados da escada são formados por uma seqüência alternada de açúcar e fosfatos. Ligado a cada açúcar está uma base: adenina (A), guanina (G), citosina (C) ou timina (T).
    • Existe apenas uma maneira de se conectar as bases (A-T e G-C).Assim, ao se saber a seqüência de bases em uma das hélices, sabe-se também a seqüência das bases na molécula adjacente.
  • 111.  
  • 112. VITAMINAS
  • 113.
    • As vitaminas são nutrientes orgânicos essenciais nas várias reações do metabolismo, regulando-as. Em sua deficiência surgem as chamadas doenças da carência (avitaminose).
    • As vitaminas podem ser agrupadas em: Hidrossolúveis e Lipossolúveis .
  • 114.
    • Hidrossolúveis - que se dissolvem em água:
    • Vitamina B:
      • Vitamina B1: tiamina
      • Vitamina B2: riboflavina
      • Vitamina B3: niacina
      • Vitamina B6: piridoxina
      • Vitamina B12: cianocobalamina
      • Ácido fólico
    • Vitamina C (ácido ascórbico)
    • Ácido pantotênico
    • Biotina
  • 115.
    • Lipossolúveis - que dissolvem em gorduras:
    • Vitamina A (retinol) presente em plantas como  -caroteno.
    • Vitamina D (calciferol)
    • Vitamina E (tocoferol)
    • Vitamina K (menaquinona)

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