Proteínas

Criado e Desenvolvido por: Ronnielle Cabral Rolim Todos os Direitos são Reservados 2008. Atualizado em: 28/09/08 Número: 06 Livro Virtual 1º CIENTIFICO

CLASSIFICAÇÃO PROTEÍNAS podem ser definidas como substâncias orgânicas de grande massa molecular, dotadas de notável complexidade e resultantes da combinação de centenas de aminoácidos. Por suas consideráveis dimensões moleculares, as proteínas fazem parte, juntamente com os polissacarídeos e os ácidos nucléicos, do grupo das macromoléculas.

ESTRUTURA DOS ANIMOÁCIDOS AULA DE QUÍMICA

ESTRUTURA DOS ANIMOÁCIDOS Aminoácido : molécula orgânica formada por um carbono central ligado a um hidrogênio (H + ), um grupo carboxila (- COOH - ), um grupo amina (amino – NH 2 ) e um radical (- R) variável conforme o aminoácido.

ESTRUTURA DOS ANIMOÁCIDOS

LIGAÇÃO PEPTÍDICA Ligação Peptídica : é uma ligação covalente forte que se estabelece entre o grupo carboxila de um aminoácido (1) e o grupo amina de um aminoácido (2), na presença de enzimas polimerases , resultando em uma molécula de água –H 2 O (reação de desidratação pela saída de uma hidroxila da carboxila e de um hidrogênio da amina). As polimerases também são proteínas, mas do tipo enzimas. As ligações peptídicas se repetem sucessivamente entre os aminoácidos, formando longas cadeias com número variável de unidades para cada proteína. Toda proteína apresenta um grupo amina terminal inicial e um grupo carboxila terminal final, com ligações peptídicas intermediárias. A seqüência (ordem), o número e o tipo de aminoácidos também pode variar muito. Esses fatores aliados aos diferentes estados estruturais fazem com que as variedades das proteínas sejam praticamente infinitas na natureza.

REAÇÃO DE TRANSAMINAÇÃO Os aminoácidos se formam inicialmente a partir de um aminoácido básico, o ácido glutâmico (glutamato) que, por sua vez, se origina do ácido alfa-cetoglutárico , por um processo chamado aminação (é reduzido por um nitrato (-NH 3 ) e por dois hidrogênios (-2H + )) que ocorre nos vegetais. A partir do ácido glutâmico, os demais aminoácidos são formados por transaminação (são reduzidos e recebem radicais amino), tanto nos vegetais como animais, porém somente os vegetais são capazes de sintetizar (fabricar) todos os tipos de aminoácidos.

NOMECLATURA DOS AMINOÁCIDOS Embora já se conheçam mais de 30 aminoácidos diferentes, apenas cerca de 20 são rotineiramente encontrados na constituição das proteínas. Existem duas categorias: os NATURAIS (produzidos pelo próprio organismo) e os ESSENCIAIS (que têm de ser obtidos através da alimentação, exemplo: valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, metionina, treonina, lisina, histidina e triptofano). A argina é produzida de forma insuficiente pelo organismo, logo é um aminoácido semi-essencial.

Aminoácidos Essenciais Histidina (His) Isoleucina (Isso) Leucina (Leu) Lisina (Lis) Metionina (Met) Fenilalanina (Fen) Treonina (Ter) Triptofano (Tri) Valina (Val) Aminoácidos Não-essenciais Alanina (Ala) Arginina (Arg) Asparagina (Asn) Ácido aspártico (Asp) Cisteína (Cis) Ácido glutâmico (Glu) Glutamina (Gln) Glicina (Gli) Prolina (Pro) Serina (Ser) Tirosina (Tir) NOMECLATURA DOS AMINOÁCIDOS

NOMECLATURA DOS AMINOÁCIDOS

FÓRMULA ESTRUTURAL DE ALGUNS AMINOÁCIDOS Existem aminoácidos diácidos-monoaminoácidos (ácido glutâmico e ácido aspártico) e aminoácidos monoácidos-diaminados (arginina, hidrosilisina e glutamina). Outros possuem enxofre em sua estrutura molecular (cisteína e metionina).

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FUNÇÃO: estrutural, metabólica (hormônios, enzimas e vitaminas), energética (ATP) e reguladora (hormônios, proteínas reguladoras e ácidos nucléicos). FUNÇÃO DAS PROTEÍNAS

Classificação : é feita de acordo com o tipo e a função das proteínas. Simples : formadas apenas por amnoácidos ( holoproteínas ). Derivadas : partes moleculares (monômeros ou peptídios) resultantes da degradação (desmanche) por hidrólise de uma proteína: proteoses , peptidonas , polipeptídeos . Complexas : proteínas ligadas a outros tipos de substâncias (não-protéicas), chamadas de radicais prostéticos , formando heteroproteínas . Ex.: nucleoproteínas (cromatina, DNA e RNA), cromoproteínas (hemoglobina e clorofila), glicoproteínas (carboidratos, heparina, mucina gátrica e condrina, micopolissacarídeos). CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

Estrutura : estados ou formas espaciais nas quais as proteínas se apresentam durante a sua formação (síntese), as quais podem ser modificados por reações químicas, temperatura e pH, causando sua desnaturação. Primária : seqüência linear (cadeia) na ordem e no número de aminoácidos. Secundária : enrolamento helicoidal (alfa-hélice) da seqüência linear (cadeia polipeptídica). Terciária : configuração tridimensional da estrutura (ou enovelamento) resultante de pontos de união (alças ou dobras) em determinadas partes da cadeia. Quaternária : estrutura funcional e efetiva da proteína resultante da ativação da proteína ou da união de dois ou mais aglomerados terciários. ESTRUTURAS DAS PROTEÍNAS

PROTEÍNAS Tio Ronni – BIÓLOGO – tio_ronni@hotmail.com

REVISÃO

BIBLIOGRAFIA
LOPES, Sônia. ROSSO, Sérgio. Biologia Volume Único. 1.ed. Editora Saravia. São Paulo, 2005.
SOARES, José Luis. Biologia – Volume 1. 2ª Edição. Editora Scipíone. São Paulo, 1995.
Internet – inúmeros sites.

http://biologiacomkamasima.blogspot.com	48
http://www.slideshare.net	23
http://biologiacomkamasima.blogspot.com.br	8
http://biologiacomkamasima.blogspot.pt	1

Proteínas

by Ronnielle on Dec 04, 2009

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