Este documento trata sobre la síntesis de proteínas, el procesamiento y la regulación. La síntesis de proteínas implica la interacción entre tres tipos de moléculas de ARN y varias proteínas necesarias para la traducción. La traducción del ARNm ocurre en los ribosomas y guía la síntesis de proteínas mediante la unión de aminoácidos específicos. Las proteínas recién sintetizadas a menudo requieren procesamiento adicional como plegamiento, modificaciones pos-traduccionales y

1. Facultad Ciencias De La Salud
1 Nivel Medicina
Biología celular y Molecular
DOCENTE:
Dra. Mayra Parraga
TEMA:
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
PROCESAMIENTO Y REGULACIÒN
INTEGRANTES:
• ALCIVAR MERA DANIELA
• MACIAS ZAMBRANO MISHELLE
• MIELES CEVALLOS LOURDES VERONICA
• PONCE ROLDAN MARIA FERNANDA
• VELASCO BRAVO JENIFFER SCARLETT
• ANDREA STEFANIA VERA CABALLERO

3. La transcripción y al procesamiento del
ARN les sigue la traducción .
Es decir, la síntesis de proteínas guiada por
un molde de ARNm.
Las síntesis de proteínas es la
etapa final de la expresión genética
La traducción del ARNm es solo el
primer paso en la constitución de
una proteína funcional.
la mayoría de los genes se regulan
principalmente a nivel de la transcripción, la
expresión genética a nivel de la traducción, y
este control es importante en la regulación
genética tanto en células procariotas como
eucariotas.

4. Las cadenas polipeptídicas Cada aminoácidio viene
se sintetizan desde el codificado por tres bases
extremo amino terminal al (un codón) en el ARNm.
carboxilo terminal.
la traducción tiene lugar en
La síntesis de proteínas, implica la
los Ribosomas , siendo los
interacción entre 3 tipos de molécula
ARNs de transferencia los
de ARN (el molde de ARNm, ARNt Y
adaptadores entre el molde
ARNr) además de varias proteínas
de ARNm y los aminoácidos
necesarias para la traducción.
incorporados a la proteína

5. ARN de transferencia
Todas las células contienen distintas
moléculas de ARN de transferencia
que sirven como adaptadores en este
proceso.
Los ARN de transferencia tiene una longitud
de aprox. 70-80 nucleótidos, con una
estructura en forma de trébol que es debida a
la complementariedad de bases entre
distintas regiones de la molécula.

8. Los ARNt para actuar como adaptadores necesitan
dos regiones distintas para separarlas en la
molécula
Todos los ARNt poseen una secuencia CCA en su
extremo 3´ al cual los aminoácidos se unen
covalentemente en concreto a la ribosa de la
adenosina terminal.
La secuencia del ARNm es reconocida por el laza
de anticodón, localizado en el otro extremo de la
molécula del ARNt plegada, el cual se une al codón
adecuado mediante complementariedad de bases.

9. La unión del
aminoácido a su ARNt
especifico es mediado Cada una de estas
por un grupo de enzimas reconoce un
enzimas llamadas único aminoácido y
aminoacil ARNt también al ARN (o ARNs)
sintetasa, de transferencia al cual
descubiertas por se debe unir ese
Paul Zamecnik y aminoácido.
Mahlon Hoagland Esto ocurre en 2 etapas…
en 1957.

10. El aminoácido se une al AMP y se
forma un intermediario amoniacil
AMP.
Se produce la transferencia del
aminoácido al extremo CCA 3´ del
ARNt aceptor, liberándose el AMP.
Las dos reacciones son catalizadas
por la aminoacil ARNt sintetasa

12. RIBOSOMA
Se caracterizaron como partículas subcelulares mediante
ultracentrifugacion de las células lisas y normalmente se
designan de acuerdo a su coeficiente de sedimentación: 70S
par los ribosomas procariotas y 80S para los ribosomas de
los eucariotas.
E.coli, por ejemplo, contiene aproximadamente 20.000
ribosomas, ocupando cerca del 25% del peso seco de la célula,
y las células de mamíferos en continua división contienen
aproximadamente 10 millones de ribosomas.

14. Estructuras cristalinas de rayos x de alta resolución
de las subunidades ribosómicas 30S(B) y 50S(C)

15. Estructura de la subunidad ribosómica 50S.
Un modelo de alta resolución de la subunidades ribosómica 50S con tres
moléculas de ARNt adheridas a los denominados A, P, Y E del ribosoma.
Las proteínas ribosómicas se muestran en rosa y el ARNr en azul.

19. MECANISMOS DE TRADUCCIÓN

37. Regulación de la traducción
mediante fosforilación de el F-2
Y F-2B

41. PAPEL DE LAS
CHAPERONAS
DURANTE
LA TRADUCCION

42. PAPEL DE LAS
CHAPERONAS
DURANTE EL
TRANSPORTE
DE LAS
PROTEINAS

45. ACTUACIÓN
SECUENCIAL
DE
CHAPERONES
Hsp70 y Hsp60

47. ENZIMAS Y
PLEGAMIENTOS DE
PROTEINAS
ACTIVIDAD DE LA
PROTEINA DISULFURO
ISOMERASA

50. Otro ejemplo de procesamiento
proteólico es la formación de enzimas,
hormonas, mediante escisión de
precursores.
La insulina se
sintetiza como un
precursor
polipéptido mas
grande y representa
un ejemplo clásico

51. Procesamiento proteólico de la insulina

52. GLICOSILACIÓN
Muchas proteínas
• Las glicoproteínas eucariotas son
son de dos tipos: modificadas por
• N-glicoproteínas carbohidratos por la
• O-glicoproteínas glicosilación. Y estas
proteínas se llaman
glicoproteínas.

53. Anclaje de
carbohidratos
para formar
glicoproteínas

54. La glicosilación se inicia también en el retículo
endoplásmico mientras la proteína se sintetiza.
Síntesis de
N-glicoproteinas

56. EJEMPLO DE N-OLIGOSACARIDOS

57. • los O- oligosacáridos se añaden a las proteinas en el
aparato de golgi y se forman por adición de un único
azúcar
 los
oligosacáridos
ligados a O
normalmente
están formados
por pocos
residuos de
monosacáridos
que se añaden
uno a uno.

58. ANCLAJE DE LÍPIDOS
En las proteínas ancladas a
la cara citosólica de la
membrana de las células
son comunes 3 tipos de
modificaciones:
 N-
MIRISTOILACIÓN
PRENILACIÓN
PALMITOILACIÓN

59. Adición de un acido graso mediante
N-miristoilación

60. Prenilación de una cisteína en el
extremo carboxilo terminal

61. Palmitoilación

62. Finalmente los lípidos
unidos a los
oligosacáridos se
añaden a los grupos
carboxilos terminal de
algunas proteínas

64. INHIBICIÓN FEEDBACK
Una función
importante de las
proteínas es actuar
como enzimas,
necesarias para
catalizar casi todas
las reacciones
biológicas
La mayoría de las
enzimas son reguladas
por cambios en su
conformación que en
muchos casos se produce
por la unión de pequeñas
moléculas que regulan la
actividad enzimática.

72. La epinefrina se une a
receptores de la
superficie celular.
Provoca la producción
de AMP Cíclico que
activa una proteína
quinasa dependiente
de AMPc

73. La AMPc fosforila y
activa la fosforilasa
quinasa y ésta
fosforila y activa la
glucógeno fosforilasa.
La glucógeno
fosforilasa cataliza la
degradación del
glucógeno a glucosa-
1-fosfato