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    Enzimas Enzimas Presentation Transcript

    • DEFINICIÓN Una enzima es una biomolécula capaz de catalizar (aumentar la rapidez) una reacción química y no se alteran ni consumen en el proceso. Las enzimas son proteínas globulares Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas Las enzimas hacen posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión, temperatura o pH.
    • El nombre de enzima: Fue propuesto en 1867 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne (1837-1900) Deriva de la frase griega en zymē, que significa en fermento‘
    •  Cada tipo de enzima cataliza un tipo específico de reacción química Las enzimas se denominan añadiendo asa al nombre del sustrato con el cual reaccionan. La enzima que controla la descomposición de la urea recibe el nombre de ureasa. Aquéllas que controlan la hidrólisis de proteínas se denominan proteasas.
    •  Catalizador: sustancia que altera la velocidad de una reacción química sin sufrir en si ningún cambio químico. BIOCATALIZADORES: grupo de sustancias orgánicas que intervienen en las reacciones químicas que tienen lugar en todos los seres vivos, propiciando y regulando estas reacciones. Se clasifican en tres grupos: enzimas, vitaminas y hormonas.
    •  Algunas enzimas para ejercer su actividad requieren a menudo de moléculas auxiliares que se ubican en el centro activo de la enzima: COFACTORES ENZIMÁTICOS Moléculas orgánicas = COENZIMAS Iones metálicos = COFACTORES (inorgánicos)
    •  El conjunto: Enzima + Cofactor o coenzima = Holoenzima Forma funcional plena de algunas enzimas GRUPO PROSTÉTICOAPOENZIMA(parte proteica propiamentedicha)
    • Vitaminas que actúan como coenzimasVitaminas FuncionesC (ácido ascórbico) Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la síntesis de colágenoB1 (tiamina) Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que transfieren grupos aldehídosB2 (riboflavina) Constituyente de los coenzimas FAD y FMNB3 (ácido pantoténico) Constituyente de la CoAB5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADPB6 ( piridoxina) Interviene en las reacciones de transferencia de grupos aminos.B12 (cobalamina) Coenzima en la transferencia de grupos metilo
    • Cofactores. Un cofactor es un componente no proteico, termoestable y de baja masa molecular, necesario para la acción de una enzima. El cofactor se une a una estructura proteica denominada apoenzima, y a este complejo se le denomina holoenzima. Entre los cofactores mencionables se encuentran: Iones metálicos (Fe2+, Cu2+, K+, Mn2+, Mg2+, entre otros) El ion metálico puede actuar como: Centro catalítico primario Grupo puente para reunir el sustrato y la enzima, formando un complejo de coordinación Agente estabilizante de la conformación de la proteína enzimática en su forma catalíticamente activa Los enzimas que precisan de iones metálicos se llaman a veces metaloenzimas.
    •  SUSTRATO: estructura orgánica sobre la cual actúa una enzima y que convierte a productos. Hay dos modelos sobre la forma en que el sustrato se une al centro activo de la enzima: el modelo llave - cerradura el modelo del ajuste inducido
    •  El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc., en un lugar específico, el centro activo.
    • SITIO ACTIVO O CATALÍTICO Zona de la superficie de la enzima a la cual se unen los cofactores y el sustrato que se hará productos. Sin esta estructura las enzimas no pueden desarrollar su actividad
    • La especificidad entre el sustrato y laenzima se ha concebido como la relaciónde una “llave” y su “cerradura”.
    •  Especificidad de acción. Cada reacción está catalizada por una enzima específica. La acción enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa el estado de transición. E + S → ES → E + P
    • Sacarasa Sacarosa E + S GlucosaSacarasa Sacarosa Sacarasa Fructosa ES P + E
    • Zimógeno o proenzima: es una forma inactiva de la holoenzima.Ejemplo:Tripsinógeno TripsinaQuimotripsinógeno QuimotripsinaProcarboxipeptidasas CarboxipeptidasasPepsinógeno Pepsina
    • INHIBICIÓN ENZIMÁTICA Reversible Irreversible •Sustancias que se fijan permanentemente a las enzimasCompetitiva Acompetitiva de manera covalente o desnaturalizándolas. •Temperatura Inhibidor se combina sustrato e inhibidor con el complejo enzima-sustrato compiten por para formar un complejo el sitio activo de la enzima inactivo enzima-sustrato-inhibidor
    • CLASIFICACIÓNOxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de un sustrato a otroTransferasas Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a otroHidrolasas Catalizan las reacciones de hidrólisisLiasas Catalizan reacciones de ruptura o separación de sustratosIsomerasas Catalizan la interconversión de isómerosLigasas Catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.
    • Oxidoreductasa: Cataliza la reacción de oxido reducción al adicionar o sustraer un hidrógeno activo con NAD en grupos oxidrilo y amino. A red + B oxi A oxi + B red. Oxigenasas, oxidasas, peroxidasas, hidroxilasas, deshidrogenasas, reductasas.
    • Transferasas: Transfieren de diferente molécula de carbono N y Fosfato(C, N, P).AB + C A + BC Hexocinasa, transceminasa, aciltransferasa, fosfotransferasa, metiltransferasas.
    • Hidrolasas: introducen una molécula de agua ( H 2 O ) en el sitio de ruptura, actúan sobre esteres de Ac grasos Carbono y ProteínasAB + H2O AH + BOH.Lactasa, hidrolasaesterasas,peptidasas, amidasas, fosfatasas y glucosidasas.
    • Liasas: cataliza la ruptura de enlaces de carbono con carbono, C/C ,C/O, C/N C/S, en este proceso se forman dobles enlaces reacción. A(XH)B AxBH. Anidrasa carbónica, aldolasas, desaminasas.
    • Isomerasas: catalizar sobré moléculas con características o propiedades químicas iguales y físicas diferentes. A iso A Fosfoglumutasa, recemasas, epimerasa, mutasas.
    • Ligasas: Enzimas que utilizan la energía de la hidrólisis del ATP y que permiten la unión de dos moléculas propiciando enlaces C/ C, C / N, C / O, C/Azufre.A + B + ATP AB + ADP + P Piruvato carboxilasa ,ligasa.
    • USOS PRÁCTICOS DE LAS ENZIMAS La fermentación alcohólica y otros procesos industriales Con fines médicos-En ocasiones son útiles en el tratamiento de zonas de inflamación local-La tripsina se emplea para eliminar sustancias extrañas y tejido muerto de las heridas y quemaduras.-La L-asparaginasa, se piensa es una herramienta importante para el tratamiento de la leucemia-Las dextrinasas pueden prevenir la caída de los dientes
    • ENZIMAS DE ESCAPE Enzimas que se encuentran normalmente en el suero Se elevan notablemente en patologías específicas
    • Enzimología Clínica.
    • Enzimología Clínica.
    • Enzimología Clínica.
    • Enzimología Clínica.
    • ENZIMAS DE ESCAPE SE ELEVA EN:Creatinfosfocinasa CPK Su fracción MB en infarto a miocardioLactato deshidrogenasa 12 a 48 horas después de infarto aLDH1 y LDH2 miocardio.Transaminasa glutámica Cirrosisoxalacética HepatitisGOT Enfermedad hepática obstructiva Después de un infarto a miocardio.Fosfatasa alcalina Patologías del hueso, como osteomalacia, enfermedad de Paget Obstrucción hepática.Fosfatasa ácida Carcinoma metastático de la próstataAmilasa pancreática Pancreatitis aguda