Proteinas alum

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Proteinas alum

  1. 1. Nutriciòn “ Proteinas ”
  2. 2. Las proteínas <ul><li>La palabra deriva del griego “protos” o “proteios” que significa “lo primero” o “lo mas importante” </li></ul><ul><li>Las proteínas son moléculas grandes constituidas a partir de unidades más pequeñas llamadas aminoácidos . Se da el nombre de proteína a la unión de cincuenta o más aminoácidos Cuando la cadena de aminoácidos enlazados contiene menos de cincuenta unidades se denomina péptido . </li></ul><ul><li>Hay veinte aminoácidos distintos que se encuentran combinados formando las moléculas tanto de las proteínas de origen animal como en las de origen vegetal. </li></ul>
  3. 3. AMINOÁCIDOS <ul><li>SON LAS UNIDADES QUE FORMAN A LAS PROTEÍNA </li></ul><ul><li>Al unirse 50 o más. El compuesto que resulta es llamado PROTEÍNA. </li></ul><ul><li>Si se tienen unidos menos de 50 se llaman PÉPTIDOS. </li></ul><ul><li>Su fórmula general es: </li></ul>
  4. 5. AMINOÁCIDOS
  5. 6. ¿Como se clasifican? <ul><li>criterios físicos </li></ul><ul><li>criterios químicos </li></ul><ul><li>criterios estructurales </li></ul><ul><li>criterios funcionales </li></ul>
  6. 7. Propiedades físicas <ul><li>El criterio físico más utilizado es la solubilidad . Así se distinguen </li></ul><ul><li>albúminas : proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluídas </li></ul><ul><li>globulinas : requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución </li></ul><ul><li>prolaminas : solubles en alcohol </li></ul><ul><li>glutelinas : sólo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas </li></ul><ul><li>escleroproteínas : son insolubles en la gran mayoría de los disolventes </li></ul>
  7. 8. C riterios químicos <ul><li>Desde un punto de vista químico , existen dos grandes grupos de proteínas: </li></ul><ul><li>Proteínas simples : formadas exclusivamente por aminoácidos, como es el caso de la insulina , una hormona formada por 50 aminoácidos. </li></ul><ul><li>Proteínas conjugadas : que contienen además de la cadena polipeptídica un componente no aminoacídico llamado grupo prostético , que puede ser un azúcar, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. </li></ul><ul><li>La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína . La proteína unida a su grupo prostético es funcional, y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético). Son proteínas conjugadas la hemoglobina , la mioglobina , los citocromos , las lipoproteínas etc. </li></ul>
  8. 9. C riterios estructurales <ul><li>En cuanto a su forma molecular, podemos distinguir: </li></ul><ul><li>Proteínas globulares : la cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una estructura más o menos esférica y compacta. </li></ul><ul><li>Proteínas fibrosas : si existe una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones estructurales. </li></ul>
  9. 10. C riterios funcionales <ul><li>Desde un punto de vista funcional se distinguen: </li></ul><ul><li>Proteínas monoméricas : constan de una sola cadena polipeptídica, como la mioglobina . </li></ul><ul><li>Proteínas oligoméricas : constan de varias cadenas polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que componen una proteína oligomérica se llaman subunidades , y pueden ser iguales o distintas entre sí. </li></ul><ul><li>Un ejemplo es la hemoglobina , formada por 4 subunidades, </li></ul><ul><li>Proteína monomérica: mioglobina </li></ul><ul><li>Proteína oligomérica: hemoglobina </li></ul>
  10. 11. ¿Como se estructuran? <ul><li>A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, esta secuencia lineal puede adoptar múltiples conformaciones en el espacio. </li></ul><ul><li>Por tanto, podemos distinguir cinco niveles de estructuración en las proteínas: </li></ul><ul><li>estructura primaria </li></ul><ul><li>estructura secundaria </li></ul><ul><li>estructura terciaria </li></ul><ul><li>estructura cuaternaria </li></ul><ul><li>estructura quinaria (asociaciones supramoleculares) </li></ul>
  11. 14. ESTRUCTURA SECUNDARIA
  12. 15. Estructura terciaria Es el arreglo en el espacio que tiene la proteína. Imagine un moño hecho con un listón y como este se acomoda en el espacio, así lo hace la secuencia de aminoácidos de una proteína
  13. 16. Estructura cuaternaria <ul><li>Se forma por la unión de dos o más proteínas </li></ul><ul><li>A cada una de estas proteínas se le llama subunidad. </li></ul><ul><li>Ejemplo: la hemoglobina que se forma por cuatro subunidades </li></ul>
  14. 18. TRADUCCIÓN DE SEÑALES
  15. 19. F unción enzimática <ul><li>La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción . Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas . La gran mayoría de las proteínas son enzimas. </li></ul>
  16. 20. F unción hormonal <ul><li>Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento , o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio). </li></ul>
  17. 21. F unción de reconocimiento de señales <ul><li>La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. </li></ul><ul><li>En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica. </li></ul>
  18. 22. función de reconocimiento de señales
  19. 23. F unción de transporte <ul><li>En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso ( transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre ) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas ( transporte a través de la membrana plasmática ). </li></ul><ul><li>Los transportadores biológicos son siempre proteínas. </li></ul>transporte de protones a través de membranas transporte a través de membranas (cotransporte) Transporte de oxígeno (de color celeste) al músculo: mioglobina
  20. 24. F u nción estructural <ul><li>Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. </li></ul><ul><li>En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular (de color claro en la figura) y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión. </li></ul>Matriz extracelular Componentes del citoesqueleto
  21. 25. F unción de defensa <ul><li>La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. </li></ul><ul><li>En el recuadro inferior se muestra el enzima BamH1 (de Bacillus amyloli ) unida al DNA. </li></ul><ul><li>  </li></ul><ul><li>En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario </li></ul>
  22. 26. F unción de movimiento <ul><li>Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina . El movimiento de la célula mediante cilios (foto de la izquierda) y flagelos (figura de la derecha) está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos </li></ul>
  23. 27. F u nción de reserva <ul><li>La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión. </li></ul>
  24. 28. T ransducción de señales <ul><li>Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica), y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula. </li></ul>Acción hormonal mediada por receptor
  25. 29. insulina La Insulina , es un péptido con actividad hormonal que regula los niveles de glucosa en sangre. Se sintetiza en la porción endocrina del páncreas de los mamíferos.
  26. 30. Acción hormonal mediada por receptor
  27. 31. F u nción reguladora <ul><li>Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción genética </li></ul><ul><li>De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. </li></ul><ul><li>Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina . </li></ul>
  28. 32. <ul><li>El exceso de aminoácidos puede ser degradado a intermediarios metabólicos comunes. </li></ul><ul><li>Muchas de estas vías comienzan con la transaminación de los aminoácidos a sus correspondientes  -ceto ácidos con la eventual transferencia del grupo amino a la urea a través del ciclo de la urea. </li></ul><ul><li>La leucina y la lisina son aminoácidos cetogénicos (sólo pueden ser convertidos en acetil - CoA o acetoacetato y por tanto no son precursores de la glucosa). Los aminoácidos restantes, son glucogénicos (pueden cuando menos en parte ser convertidos en uno de los precursores de la glucosa –piruvato, oxaloacetato,  -cetoglutarato, succinil-CoA o fumarato-). 5 aminoácidos son cetogénicos y glucogénicos. </li></ul>Degradacion y sintesis de aminoacidos
  29. 33. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS <ul><li>Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en: </li></ul><ul><li>(1) la polaridad del disolvente </li></ul><ul><li>(2) la fuerza iónica </li></ul><ul><li>(3) el pH </li></ul><ul><li>(4) la temperatura </li></ul>
  30. 34. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS
  31. 35. EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. </li></ul><ul><li>Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. </li></ul><ul><li>Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. </li></ul><ul><li>La acción de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos. </li></ul>
  32. 36. EFECTO DE LA FUERZA IÓNICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. </li></ul><ul><li>En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la función original. </li></ul><ul><li>A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original. </li></ul>
  33. 37. EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. </li></ul><ul><li>Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. </li></ul>
  34. 38. EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS <ul><li>Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. </li></ul><ul><li>Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada. </li></ul>
  35. 39. ¿De donde las obtengo? <ul><li>Los alimentos que más proteínas aportan en una dieta vegetariana son las leguminosas (garbanzos, frijoles, lentejas, chícharos,productos derivados de la soya...), y los cereales (harina de trigo, avena, arroz, cebada, mijo, pasta, pan...), los frutos secos (nueces, avellanas, almendras...) y semillas (de girasol, de calabaza, de sésamo...). </li></ul>
  36. 40. <ul><li>La proteína es un nutriente importante que forma los músculos y huesos y suministra energía. </li></ul><ul><li>Puede colaborar con el control del peso, dado que ayuda a que la persona se sienta llena y satisfecha con las comidas. </li></ul><ul><li>Las proteínas más saludables son las más pobres, lo que significa que tienen la menor cantidad de grasas y calorías. </li></ul><ul><li>Las mejores opciones proteínicas son el pescado y los mariscos, la carne de pollo o de pavo sin piel, productos lácteos bajos o libres de grasa (leche descremada, queso bajo en grasa) y las claras de los huevos o un sustituto del huevo. Las mejores carnes rojas son los cortes más magros (lomo y solomo). Otras opciones saludables son los fríjoles, las legumbres (lentejas y mantequilla de maní) y los alimentos de soya como el tofu y la leche de soya . </li></ul>

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