Tipos de Enzimas
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Tipos de Enzimas Tipos de Enzimas Document Transcript

  • LAS RIBOZIMASLas ribozimas son ARN con actividad catalítica. El término "ribozima" es una contracción de laspalabras "ácido ribonucleico" y "enzima". Los sustratos de las ribozimas son con frecuencia ARN. Laactividad de las ribozimas combina transesterificación e hidrólisis de un enlace fosfodiéster. Muchasribozimas naturales catalizan la hidrólisis de uno de sus propios enlaces fosfodiéster(ribozimasautocatalíticas) o de enlaces de otros ARN. Se han descrito ribozimas en virus, enprocariotas y en eucariotas.Utilidad de las ribozimasEl descubrimiento de las ribozimas ha supuesto una revolución en biología molecular con profundasimplicaciones funcionales y evolutivas. Es posible modificar esta moléculas, por lo que representanuna potente herramienta biotecnológica para degradar RNA específicos (silenciamiento génico).Las ribozimas, al actuar como "tijeras moleculares", permitirán manipular el RNA fácilmente. Porejemplo, se podría proteger contra virus, bacterias o hongos patógenos eliminandoespecíficamente su RNA. Se está estudiando la posibilidad de utilizar las ribozimas contra el virus delVIH, los virus herpéticos y el virus del mosaico del tabaco.Las ribozimas y el origen de la vidaLas ribozimas pueden aportar luz sobre el origen de la vida; según la hipótesis del mundo de ARN, lasmoléculas precursoras de la vida fueron moléculas de ARN, o similares, con capacidad deautoduplicarse; estas hipotéticas replicasas de ARN habrían evolucionado hasta originar la célula.NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMASMuchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato, es decir, lamolécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de laurea, y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina. Otras enzimas han recibido su nombre enfunción del tipo de reacción que catalizan; así la Gliceraldehído-3-fosfato-deshidrogenasa catalizala deshidrogenación (oxidación) del Gliceraldehído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato. Incluso algunas seconocen de hace mucho tiempo y mantienen su nombre, sin dar información alguna del sustrato ola reacción que catalizan (tripsina).No obstante, existe una clasificación sistemática de las enzimas que las divide en 6 grandes grupos,cada uno de los cuales se divide a su vez en subclases: 1: Oxido-reductasas (reacciones de oxido-reducción) 2: Transferasas (transfieren grupos funcionales) 3: Hidrolasas (reacciones de hidrólisis), 4: Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces) 5: Isomerasas (reacciones de isomerización) 6: Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).A cada enzima se le asigna un número con cuatro dígitos. Los tres primeros indican la clase,subclase y sub-subclase, respectivamente, y el último es un número de orden.
  • HOLOENZIMAUna holoenzima es una enzima que está formada por una proteína (apoenzima) y un cofactor, quepuede ser un ion o una molécula orgánica compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima).En resumidas cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.Las holoenzimas son enzimas que carecen de los componentes químicos apropiados para realizar laactividad catalítica, por ello, se ayudan de otras sustancias no proteicas, denominadas cofactoresque, fijadas en su superficie mediante enlaces covalentes o débiles, le aportan a la enzima losgrupos y funciones químicas que necesita. En estos casos, la parte proteica de la enzima dedenomina apoenzima y la fracción no proteica es el cofactor.HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTORAPOENZIMALa apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no puede llevar acabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya sean iones metálicos (Fe, Cu,Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético, dependiendode la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva,hasta que se le une el cofactor adecuado.ISOENZIMALas isoenzimas o isozimas son enzimas que difieren en la secuencia de aminoácidos, pero quecatalizan la misma reacción química. Estas enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos(i.e. diferentes valores de KM), o propiedades de regulación diferentes. La existencia de lasisoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las necesidades particulares de undeterminado tejido o etapa del desarrollo. En bioquímica, las isoenzimas son isoformas (variantesestrechamente relacionadas) de las enzimas. En muchos casos, son codificadas por geneshomólogos que han divergido con el tiempo. Aunque de forma estricta, las aloenzimas representanenzimas de diferentes alelos de un mismo gen y las isoenzimas representan enzimas de diferentesgenes cuyos productos catalizan la misma reacción, los dos términos se suelen usar indistintamente.Ejemplo de isoenzimaUn ejemplo de una isoenzima es la glucoquinasa, una variante de hexoquinasa que no es inhibidapor la glucosa-6-fosfato. Sus diferentes funciones de regulación y su menor afinidad por la glucosa(en comparación con otros hexoquinasas), le permiten tener diferentes funciones en las células dedeterminados órganos, como el control de la liberación de insulina por las células beta delpáncreas, o la iniciación de la síntesis de glucógeno por las células del hígado. Ambos procesosdeben ocurrir solamente cuando la glucosa es abundante, o ocurre algún problema.
  • Distinguiendo isoenzimasIsoenzimas (y aloenzimas) son variantes de la misma enzima. A menos que sean idénticas en cuantoa sus propiedades bioquímicas, por ejemplo, sus sustratos y cinética enzimática, pueden serdiferenciados por ensayos bioquímicos. Sin embargo, estas diferencias suelen ser sutiles(particularmente entre las aloenzimas que a menudo son variantes neutrales). Esta sutileza es deesperar, debido a que dos enzimas que difieran considerablemente en sus funciones no es probableque sean identificadas como isoenzimas.Mientras que las isoenzimas pueden ser casi idénticas en cuanto a su funcionamiento, pueden diferiren otros aspectos. En particular, las sustituciones de aminoácidos que cambian la carga eléctricade la enzima (por ejemplo, la sustitución de ácido aspártico con ácido glutámico) son fáciles deidentificar por electroforesis en gel, y esto constituye la base para el uso de las isoenzimas comomarcadores moleculares.Isoenzimas y aloenzimas como marcadores molecularesEn genética de poblaciones es esencial un estudio de las causas y los efectos de la variacióngenética dentro y entre las poblaciones, y en el pasado han sido las isoenzimas los marcadoresmoleculares más ampliamente utilizados con este fin. A pesar de que ya han sido ampliamentesuperados por otros enfoques más informativos basados en el ADN (como la secuenciación directadel ADN, polimorfismos de un solo nucleótido y microsatélites), aún están entre los sistemas demarcadores más rápidos y más baratos de desarrollar, y son una excelente elección para proyectosque sólo necesitan identificar bajos niveles de variación genética, e.g cuantificación de los sistemasde apareamiento. View slide