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Clase met proteinas

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  • 1. Metabolismo de Proteínas y aminoácidos
  • 2.
    • Metabolismo
    • Toda Macromolécula que
    • entra a un organismo
    • Es
    • Degradada
    • a sus
    • unidades estructurales
    • Proteínas
    • Son fuente de aminoácidos
    • Son fuente de Nitrógeno
    • Son fuente de esqueletos carbonados
    • Son fuente “energética”
  • 3. Digestión / Absorción Recambio Metabólico Rol de los Aminoácidos Ciclo de la Urea
  • 4. Digestión y Absorción de Proteínas Generalidades Fuente de proteínas para digestión y absorción: - 70-100 g/día de dieta - 20-30 g/día de secreción endógena - 20-30 g/día de descamación intestinal La proteína de la dieta es la única fuente de: - aminoácidos esenciales - mantención del balance nitrogenado La digestión es muy eficiente - se produce a nivel de intestino delgado Múltiples sistemas de hidrólisis enzimática Múltiples sistemas de transporte aminoacídico intestinal
  • 5. Calidad y Digestibilidad de las Proteínas Valor biológico Determinado por requerimiento en crecimiento Se correlaciona con % de aminoácidos esenciales Digestibilidad proteica depende de : - fuente proteica animal >> vegetal - contenido de prolina >% de prolina (glúten, caseína) disminuye digestibilidad - fosfoproteínas son más resistentes a proteasas pancréaticas (caseína) - manejo pre-ingesta cocción aumenta digestibilidad, (o disminuye por formación de aductos intra/intermoleculares)
  • 6. Proteínas Oligopéptidos Proteasas y peptidasas gástricas y pancreáticas Péptidos Aminoácidos Peptidasas de membrana Péptidos Aminoácidos Peptidasas citosólicas LUMEN INTESTINAL ENTEROCITO SANGRE PORTAL Péptidos (10%) Aminoácidos (90%) Digestión y Absorción de Proteínas Esquema General
  • 7. Activación de Proteasas Pancreáticas Son secretadas en forma inactiva y se activan por cascada proteolítica iniciada por enteroquinasa Tripsinógeno Enteroquinasa Tripsina ENDOPEPTIDASAS Tripsinógeno Tripsina Quimotripsinógeno Quimotripsina Proelastasa Elastasa ECTOPEPTIDASAS Procarboxipeptidasa A Carboxipeptidasa A Procarboxipeptidasa B Carboxipeptidasa B
  • 8. Digestión Intraluminal de Proteínas por Acción de Proteasas Pancreáticas COOH NH 2 Arg Phe Leu Tripsina Elastasa Quimotripsina NH 2 Arg COOH Phe NH 2 COOH Leu NH 2 COOH Arg COOH NH 2 NH 2 COOH Leu COOH NH 2 Phe COOH NH 2 NH 2 COOH Oligopéptidos AA Básicos AA Neutros Carboxi- Peptidasa B Carboxi- Peptidasa A
  • 9.
    • Enzima Especificidad Extremo
    • de aminoácido libre aa
    • Endopeptidasas
    • Tripsina Arginina  COO -
    • Lisina
    • Quimotripsina Fenilalanina
    • Triptofano  COO -
    • Tiroxina
    • Pepsina Fenilalanina
    • Triptofano  COO -
    • Tiroxina y Leucina  NH 3
  • 10.
    • Enzima Especificidad de aminoácido
    • Exopeptidasas
    • Aminopeptidasa Ext. amino terminal
    • Carboxipeptidasa A Ext carboxilo terminal s/esp. residuo
    •  
    • Carboxipeptidasa B Ext carboxilo leucina, arginina
    •  
  • 11. Recambio Metabólico
    • Consiste en el continuo desdoblamiento de proteínas
    • Experimento de Schoenheimer
    • Consistió en proporcionar una dieta de aminoácidos marcados con 15 N a ratas de laboratorio, en las que se analizó en el tiempo la incorporación de 15 N en las proteínas tisulares.
    • Luego, una vez que el contenido de 15 N se mantenía constante en los tejidos, a las ratas les cambio la dieta a aminoácidos con nitrógeno normal, observando el decaimiento de nitrogeno marcado en los tejidos
  • 12. Recambio Metabólico
    • En un individuo adulto sano la velocidad de síntesis de proteínas es igual a la velocidad de degradación.
    • No todos los tejidos tienen la misma velocidad de recambio.
    • La velocidad de recambio en la especie humana es de 1.2 g de proteínas /Kg peso día.
  • 13.  
  • 14. Proteasas
    • Catepsinas .
    • Son proteasas intracelulares que presentan actividad endopeptidasa , localizadas principalmente en los lisosomas.
    • Proteosomas
  • 15.
    • Balance Nitrogenado .
    • Concepto aplicado en la especie humana para referirse a la cantidad de nitrógeno que se ingiere y a la cantidad de nitrógeno que se excreta.
    • Un hombre adulto y sano presenta un balance nitrogenado en equilibrio
    • (entrada de N 2 = salida de N 2 ).
  • 16.
    • Un balance nitrogenado positivo
    • se produce en estados de desarrollo o fisiológicos:
    • infancia
    • embarazo
    • periodo de lactancia.
  • 17.
    • Un balance nitrogenado negativo
    • se produce en estados de:
    • inanición
    • dieta deficitaria en aminoácidos esenciales
    • ya que la célula debe aumentar la tasa de degradación de las proteínas ya existentes para disponer de los aminoácidos esenciales que se requieren para construir las nuevas proteínas.
  • 18.
    • Aminoácido Esencial .
    • Un aminoácido es esencial para un organismo, cuando éste no puede sintetizarlo o la velocidad de síntesis es muy baja para los requerimientos de la célula.
    • La especie humana y otros animales superiores presentan la incapacidad de sintetizar el esqueleto carbonado (residuo de aminoácido), de un determinado número de aminoácidos, por lo que éstos pasan a ser esenciales.
  • 19.
    • En la especie humana, (y también en las ratas albinas), los aminoácidos esenciales son diez:
    • leucina histidina lisina
    • fenilalanina metionina arginina
    • isoleucina treonina triptofano
    • valina
    • los que deben ser ingeridos en la dieta alimenticia .
  • 20.
    • Las moléculas que aportan el esqueleto carbonado de los aminoácidos son metabolitos de las vías metabólicas de:
    • Ciclo de Krebs
    • Glicolisis
    • De las pentosas fosfato.
  • 21. Familia de la histidina Familia del glutamato   Familia del aspartato Familia del piruvato Familia del aromática Familia de la serina Histidina Glutamato Glutamina Prolina Arginina Lisina (hongos) Aspartato Asparagina Metionina Treonina Isoleucina Lisina (bacterias y plantas superiores)   Alanina Leucina Valina Fenilalanina Tirosina Triptofano Serina Glicina Cisteína Ribosa-5fosfato  -cetoglutarato Oxalacetato Piruvato PEP+Eritrosa-4-fosfato 3-fosfo-D-glicerato
  • 22.
    • Los productos de degradación de los aminoácidos pueden ser utilizados para formar ácidos grasos y glucosa
  • 23.
    • Aminoácido Cetogénico .
    • Se denomina aminoácido cetogénico a todo aminoácido, cuyos productos de degradación son acetil-CoA o ácido acetoacético , generándose en última instancia los cuerpos cetónicos.
    • Leucina y lisina son cetogénicos
    • Fenilalanina, tirosina y triptofano son
    • cetogénicos y glucogénico.
  • 24.
    • Aminoácido Glucogénico .
    • Se denomina aminoácido glucogénico a todo aminoácido, cuyos productos de degradación son moléculas precursoras de glucosa y/o glicógeno.
    • Todos los aminoácidos proteicos son glucogénicos, con excepción de leucina y lisina.
  • 25.
    • Rol de los Aminoácidos
  • 26.
    • a) En la síntesis de peptidos y proteínas
    • b) Como fuente de átomos de nitrógeno para la síntesis de otros aminoácidos (vía transaminación)
    • c) En la síntesis de otros compuestos nitrogenados y no nitrogenados.
    • d) En la formación de glucosa y/o ácidos grasos
    • e) Síntesis de ATP
  • 27. Productos terminales del metabolismo de aminoácidos
    • Aminoácidos Producto terminal
    • Alanina, cisteina, glicina,
    • serina y treonina Acido piruvico
    • Leucina Acetil CoA
    • Fenilalanina, leucina, lisina,
    • tirosina y triptofano Acido acetoacetico
    • Acido glutamico, Arginina,
    • glutamina, histidina y prolina Acido  -cetoglutarico
    • Isoleucina, metionina y valina Succinil CoA
    • Fenilalanina y tirosina Fumarato
    • Acido aspartico y asparagina Acido oxalacetico
  • 28.
    • Reacciones de los aminoácidos
  • 29.
    • Transaminación .
    • Es una reacción de transferencia reversible de grupos aminos, que se produce entre dos aminoácidos y sus respectivos cetoácidos.
    • Las enzimas transaminasas tienen gran importancia en el metabolismo de aminoácidos.
    • Participan en la primera etapa del catabolismo de aminoácidos cuando estos se encuentran en exceso.
  • 30.
    • La enzima
    • G lutamico amino transferasa es específica para ácido glutámico y ácido  -cetoglutárico
    • A lanina amino transferasa es específica para alanina y ácido piruvico
  • 31.
    • Transaminasas
    • Se denominan aminotransferasas , requieren para su actividad catalitica la coenzima piridoxal 5´-fosfato (PLP), la que se une a la apoenzima por condensación de su grupo  -carboxilo con el grupo  -amino de un residuo de lisina de la proteína.
  • 32.  
  • 33.
    • Desaminación .
    • La desaminación de aminoácidos consiste en la remoción del grupo  -amino de un aminoácido.
    • Es una reacción de carácter catabólica, que puede ser de tipo oxidativa o no oxidativa, si la reacción de desaminación va o no acompañada de una oxido-reducción.
  • 34.
    • Glutamato deshidrogenasa
    •  
    • L-glutámico + NAD + + H 2 O
    •  -cetoglutarato + NADH + H + + NH 3
    •  
    •  
  • 35.  
  • 36.
    • Decarboxilación de aminoácidos .
    • Las enzimas descarboxilasas de aminoácidos se encuentran ampliamente distribuídas en la naturaleza y requieren de piridoxal fosfato (PLP) como cofactor.
    • Muchas de las aminas producto de la decarboxilación de los aminoácidos tienen importantes roles fisiológicos.
  • 37.
    • Enzima: glutamico decarboxilasa
    • Reacción:
    • L-glutamato   -aminobutírico
    • Producto:
    •  -aminobutirico: neurotransmisor
  • 38.
    • Enzima: histidina decarboxilasa
    • Reacción:
    • histidina  histamina
    • Producto:
    • histamina: vasodilatador
  • 39.
    • Enzima:
    • 3,4-dihidroxifenilalanina decarboxilasa
    • Reacción:
    • 3,4-dihidroxifenilalanina  dopamina
    • Producto:
    • dopamina: intermediario de la epinefrina
  • 40.
    • Enzima:
    • 5-hidroxitriptofano decarboxilasa
    • Reacción:
    • 5-hidroxitriptofano  serotonina
    • Producto:
    • serotonina: neurohumoral
  • 41.
    • Metabolismo de aminoácido
    • Los aminoácidos participan
    • a) en la síntesis de peptidos y proteínas,
    • b) como fuente de átomos de nitrógeno (vía transaminación) para la síntesis de otros aminoácidos, y
    • c) en la síntesis de otros compuestos nitrogenados y no nitrogenados.
  • 42.  
  • 43.
    • Todo aminoácido cuya concentración exceda los requerimientos para estas tres actividades será degradado por desaminación (o bién vía descarboxilación).
    • El esqueleto carbonado será metabolizado.
    • El NH 3 liberado será eliminado.
  • 44.
    • Excreción de nitrógeno .
    • La eliminación o excreción nitrógeno proteico se realiza vía desaminación de aminoácidos, cuyo producto es el amoniaco.
  • 45.
    • El amoniaco es un compuesto altamente tóxico para algunas especies.
  • 46.
    • Organismo amoniotélico
    • Se refiere a organismos que excretan el nitrógeno en forma de amonio, el que se forma producto de la desaminación oxidativa de amioácidos.
  • 47.
    • Glutamina sintetasa
    • L-glutamico + NH 3 + ATP Mg 2+
    • L-glutamina + ADP + H 3 PO 4
  • 48.
    • Organismo ureotélico
    • Se refiere a organismos que excretan el nitrógeno en forma de urea, molécula que se sintetiza a través del ciclo de la urea. Los animales, los anfibios y los peces marinos cartilaginosos eliminan el nitrógeno proteico como urea.
  • 49.
    • Organismo uricotélico
    • Se refiere a organismos que excretan el nitrógeno en forma de ácido úrico, en cuya síntesis están involucrados los procesos biosintéticos y degradativos de purinas.
    • Las aves, los insectos y los reptiles terrestres eliminan el nitrógeno proteico como ácido úrico.
  • 50.
    • Ciclo de la urea .
    • En 1932, Krebs y Henseleit propusieron que la formación de urea, en cortes de hígado, se realizaba través de un proceso cíclico al que se denomino ciclo de la urea .
  • 51.  
  • 52.
    • 2 NH 3 + CO 2 + 3 ATP + 3 H 2 O
    • urea + 2 ADP + AMP + 4 PPi
  • 53.  
  • 54.
    • La molécula de urea ( H 2 N-CO-NH 2 ) contiene dos átomos de nitrogeno, los que provienen de dos moléculas de ácido glutamico que ceden sus grupos aminos.
    • Al interior de la mitocondria se produce la desaminación de una molécula de ácido glutamico, reacción catalizada por la enzima glutamico deshidrogenasa
    • el amonio generado se combina con bicarbonato para formar carbamil fosfato ( carbamil fosfato sintetasa )
    • El carbamil fosfato transfiere su grupo carbamilo a la ornitina produciendo citrulina ( ornitina carbamil transferasa ).
    • La citrulina formada en la mitocondria sale al citoplasma
  • 55.
    • La citrulina en el citosol reacciona con una molécula de aspartato (formado por la reacción de transaminación entre la segunda molécula de glutamico y oxalacetato) generando la molécula de arginosuccinato ( arginosuccinato sintetasa ).
    • La siguiente reacción consiste en el rompimiento de la molécula arginosuccinato en arginina y fumarato ( enzima que rompe arginosuccinato ).
    • La arginina es hidrolizada por la enzima arginasa produciendo urea y ornitina, que entra a la mitocondria para comenzar un nuevo ciclo
  • 56.  
  • 57.
    • Toxicidad de amoniaco .
    • A nivel de las células nerviosas
  • 58.
    • NH 3 +  -cetoglutarico + NADH + H +
    • glutamato + NAD + + H 2 O
  • 59.
    • Esta reacción implica carencia de  -cetoglutarato e inhibición de la respiración
    • a) disminución de la concentración del  -cetoglutarato
    • b) al   -cetoglutarato  , disminuye la actividad del ciclo de Krebs
    • c) disminuye la concentración de NADH disponible
    • d) no se dispondrá de oxigeno.
  • 60.