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Biología - Enzimas

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  • 1. Enzimas y Ribozimas CATALIZADORES ORGANICOS
  • 2. CATALIZADOR Sustancia o agente que acelera las reacciones químicas .
  • 3. ENZIMAS
    • Moléculas proteicas, catalizan (aceleran) reacciones químicas
    • Altamente específicas: solo actúan sobre sus sustratos
    • Sumamente efectivas: se requieren de pequeñas cantidades
    • No se modifican permanentemente ni se consumen durante la reacción.
    • Actúan a una temperatura y pH óptimos
    • Su acción es regulada
  • 4. pH óptimo
    • La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
    • Porque poseen grupos químicos en las cadenas laterales de sus aminoácidos que según el pH pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
    • La conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la actividad catalítica Este es el llamado pH óptimo .
  • 5.  
  • 6. Temperatura óptima
    • Los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica.
    • Las reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general.
    • Sin embargo, por ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor.
    • La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura óptima
    • Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad es contrarrestado por la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
  • 7.  
  • 8. ENZIMAS CONJUGADAS
    • Algunas enzimas requieren para su función la presencia de sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis: los cofactores .
    • Estos pueden ser iones inorgánicos como el hierro, magnesio, manganeso, Zinc, etc.
    • Casi un tercio de los enzimas conocidas requieren cofactores.
    • Cuando el cofactor es una molécula orgánica se llama coenzima . Muchos de estas coenzimas se sintetizan a partir de vitaminas.
  • 9.
    • Cuando los cofactores o las coenzimas se encuentran unidos covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos.
    • La forma catalíticamente activa de la enzima, es decir, la enzima unida a su grupo prostético, se llama holoenzima .
    • La parte proteica de una holoenzima se llama apoenzima y solo la apoenzima no es activa
  • 10. Mecanismo de acción de las enzimas
    • Actúan reduciendo la energía de activación : energía necesaria para que el sustrato alcance el estado de transición, es decir de mayor energía.
    • No afectan ni la dirección, ni el equilibrio de la reacción. Solo la velocidad .
  • 11.  
  • 12. Etapas de la acción enzimática
    • Formación de complejo enzima-sustrato : la enzima se une a la (las) molécula (s) que será (n) modificada (s) químicamente.
    • Ajuste inducido : modificación temporal de enzima y sustrato
    • Catálisis : reacción química
    • Liberación de productos : la enzima puede iniciar nuevamente el ciclo.
  • 13.  
  • 14. . Modelo de "Ajuste Inducido“ F lexibilidad del sitio catalítico. En el modelo de ajuste inducido, el sustrato induce un cambio de forma en la enzima.
  • 15. SITIO ACTIVO
    • Dominio de la enzima donde se une el sustrato.
    • Es la parte más importante de la enzima
    • Usualmente formado de aminoácidos que se aproximan en la estructura terciaria de la proteína .
  • 16. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones débiles: puentes de hidrógeno, electrostáticas, hidrófobas, etc, en un lugar específico, llamado sitio activo o sitio catalìtico.
  • 17. Regulación de la acción enzimática
    • Cinética enzimática:
    • La velocidad de las reacciones químicas depende de las concentraciones de enzima y de sustrato.
    • A grandes concentraciones de sustrato, la enzima actúa a su máxima velocidad, hasta que se satura. Para acelerar más la velocidad, es preciso agregar más enzima.
  • 18. Sitios funcionales SITIO ALOSTÈRICO SITIO ACTIVO SUSTRATO ENZIMA Sitio activo: Lugar donde se une el sustrato con la enzima. Es específico para su substrato , con actividad catalìtica. Sitio alostérico : Lugar donde se une un producto o metabolito a la enzima. Con actividad reguladora.
  • 19. INHIBIDORES ENZIMATICOS INHIBICION COMPETITIVA Sustrato e inhibidor se asemejan y compiten por el sitio activo INHIBICION NO COMPETITIVA: El inhibidor no se asemeja al sustrato, ni compite por el sitio activo, pero al unirse a la proteína modifica al sitio activo, inhibiendo a la enzima.
  • 20. INHIBIDORES/ACTIVADORES
    • La regulación alostérica puede funcionar en forma inhibitoria o activadora.
  • 21.  
  • 22. ISOENZIMAS
    • Enzimas que tienen distinta estructura molecular aunque su función biológica es similar
    • podemos observar la existencia de isoenzimas en función de:
      • el tipo de tejido : Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta isozimas distintas en músculo y corazón.
      • el compartimento celular donde actúa : Por ejemplo, la malato deshidrogenasa del citoplasma es distinta de la de la mitocondria.
      • el momento concreto del desarrollo del individuo : Por ejemplo, algunos enzimas de la glicolisis del feto son diferentes de las mismas enzimas en el adulto.
  • 23. CLASIFICACION INTERNACIONAL
  • 24.
    • OXIDO REDUCTASAS transferencia de electrones de una molécula donadora, a una aceptora. Suelen requerir de coenzimas: NAD, FAD, etc.
    TRANSFERASAS transferencia de grupos químicos: amino, carboxilo, fosfato, etc. HIDROLASAS Hidrólisis: ruptura de enlaces químicos, agregando agua
  • 25. LIASAS Sustitución de dobles ligaduras por grupos químicos o a la inversa. ISOMERASAS Reacomodo de los átomos dentro de una molécula. Forma isómeros . LIGASAS Unión de dos moléculas, acoplado a hidrólisis de un ATP
  • 26.  
  • 27. RIBOZIMAS
    • Catalizadores orgánicos formados por ribonucleótidos.
    • Pueden participar en maduración de otros ARN, recorte de intrones y empalme o en reacciones químicas que ocurren en el ribosoma (Ej.:formación de enlaces peptídicos).
  • 28.  
  • 29. AMILASA SALIVAL (hidrolasa)
    • Corta enlace glucosìdicos
    • Convierte el almidòn en dimeros o monomeros