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18 translación 18 translación Document Transcript

  • R. Silva TRANSLACION  DEFINICION.  LOCALIZACION.  FUNCION BIOLOGICA.  REACCIONES.  ETAPAS – ESQUEMAS.  DIFERENCIAS ENTRE PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS. DEFINICION: Es el proceso donde el ARNt transfiere los aminoácidos a las moléculas proteicas a medida que se sintetizan las proteínas. LOCALIZACION: El proceso se lleva a cabo en el citoplasma; donde el ARNm sirve de molde para la formación de una cadena de aminoácidos, para lograr esto el ARNt lee el código contenido en el ARNm, y se adhiere al aminoácido correspondiente, estos se unirán entre sí para formar una cadena que se convertirá en una proteína. FUNCION BIOLOGICA: Llevar a cabo la síntesis de proteínas las cuales comprenden las proteínas estructurales, las nucleoproteínas, las proteínas que transportan oxigeno (hemoglobina), las proteínas del músculo que producen la contracción (actina, miosina, troponina, tropomiosina), las enzimas que sirven para catalizar diferentes reacciones químicas que aportan energía a nuestro organismo y facilita la síntesis de diversos compuestos como lípidos, glucógeno y ATP, y muchos otros tipos que realizan en todo el cuerpo funciones especificas tanto dentro de la célula como fuera de ella. REACCIONES: Las fases de las reacciones son las siguientes: 17. 1
  • R. Silva 1.- Activación de aminoácidos: Antes de que los aminoácidos puedan unirse a una cadena de peptidos cada aminoácido debe ser activado en el citoplasma a través de la aminoacil-ARNt sintetasa que es especifica tanto para el aminoácido como para el correspondiente ARNt. Se necesita de una reacción donde se combina un aminoácido con ATP mediada por enzimas (aminoacil-ARNt sintetasa) que están disponible en la célula para cada uno de los aminoácidos liberando dos puentes de fosfato de energía. 2.- Las enzimas catalizan la reacción del aminoácido con ATP para formar aa-AMP (adenosin monofosfato) y liberando pirofosfato inorgánico. La misma enzima en una distinta etapa transfiere el aa-AMP hacia un ARNt formando así AA-ARNt y AMP libre. aa-AMP + ARNt → aa-ARNt + AMP + P~P 3.- El ARNt que transporta el complejo de aminoácidos se pone en contacto con la molécula del ARNm en el ribosoma, donde el anticodon del ARNt se une transitoriamente con su codon especifico del ARNm, alineando así a los aminoácidos en la secuencia correcta para dar lugar a una molécula proteica. ETAPAS Y ESQUEMAS: Periodos de la síntesis proteica en procariotas: 1. Iniciación 2. Elongacion 3. Terminación 4. Post-terminacion 5. Post-translacion o Iniciación: En esta etapa se vinculan los tres factores de iniciación (IF1, IF2, IF3) con la sub-unidad 30s (paso 1). El IF3 solo se une con la sub-unidad 30s, un proceso aparentemente auxiliado por la IF1. El IF2 es el que acarrea con la molécula de GTP. Cuando se da esta vinculación esta lista para aceptar al ARNm y el primer enlace del ARNt (paso 2). 17. 2
  • R. Silva El ARNm es enlazado al ribosoma cerca de la terminal 5’, que es apropiado desde que todos los mensajes son trasladados en la dirección 5’→ 3’. El primer ARNt iniciador se unirá en este paso para que salga la IF3 y se termine de completar el complejo de iniciación 30s y este gane una alta afinidad para una sub-unidad 50s. El ARNt iniciador es especial pues reconoce el codon AUG que normalmente se codifica para la metionina, pero esto acarrea un N- folmilmetionina; el grupo formil se unió a la metionina por medio de la enzima transformilasa. Esta etapa de iniciación requiere que todas las proteínas procariotas sean sintetizadas de la misma forma (fMet). La sub-unidad 50s tiene dos sitios para que se enlace el ARNt que son el sitio P (peptidil) y el sitio A (aminoacil). La sub-unidad 50s se une a la sub-unidad 30s haciendo que el ARNt-fMet se alinee con el sitio P (paso 3), aquí el GTP (acarreado por el IF2) es hidrolizado y el GDP, Pi, IF2 y IF1 son liberados formándose el complejo 70s de iniciación que estará listo para aceptar el segundo enlace de ARNt y empezar el proceso de Elongacion. (Ver Esquema 1) 17. 3
  • R. Silva Primer Esquema: Iniciación 17. 4
  • R. Silva o Elongación: El desarrollo de la cadena polipéptida en el ribosoma ocurre por medio de este proceso cíclico. Empieza su primera ronda siguiendo la formación del complejo 70S. En el principio del ciclo el sitio A esta vacío y el sitio P esta ocupado por el complejo de iniciación 70s. Alineado con este ciclo esta el correspondiente codon del ARNm para el próximo aminoácido que será incorporado. El cargador ARNt (aminoacilado) es acompañado para este sitio aminoacil (A) en un complejo con una proteína, con el factor de elongacion EF-Tu que también acarrea una molécula de GTP. Cuando el ARNt cargador apropiado es depositado en el sitio A, el GTP es hidrolizado y el EF-Tu GDP es liberado (paso 1). El complejo EF-Tu GTP es de nuevo regenerado para un nuevo ciclo. Después que el cargador ARNt esta en este lugar es corregido antes y después que se de la hidrólisis de GTP. El próximo paso es la formación de la cadena polipeptida (paso 2) que fue unida o enlazada al ARNt en el sitio P del cual es ahora transferida a un grupo amino de un aminoácido acarreador por el ARNt del sitio A. Esta reacción se da por medio de la enzima peptidiltransferasa. El próximo paso es la translocacion (paso 3). El ARNt del sitio A (que ahora tiene una cadena polipeptida enlazada a el) es trasladada al sitio P y ahora el nuevo cargador ARNt que ocupa el sitio P es expulsado. En este proceso el ARNm es empujado lo que permite que un nuevo codon adyacente ocupe el sitio A. Este paso requiere un factor proteico (EF-G) con un GTP enlazado y requiere una hidrólisis de GTP. Aquí el ciclo se completa y todo vuelve como al principio excepto que ahora la cadena polipeptida ha crecido con un residuo y el ribosoma se ha movido por todo el ARNm por tres residuos o un codon. El proceso se repetirá una y otra vez hasta que el signo de terminación sea mostrado. (Ver Esquema 2). 17. 5
  • R. Silva Segundo Esquema: Elongación. 17. 6
  • R. Silva o Terminación: La completación de la síntesis polipeptida en un ribosoma es terminado por la translocación de un codon terminal (UAA, UAG o UGA) al sitio A. En circunstancias normales no hay un ARNt que reconozca estos codones por lo que hay factores liberadores que son proteínas que participan en el proceso de terminación: RF1 y RF2 pueden reconocer los codones terminales cuando en el sitio A y enlazar cuando el ARNt espere a ser enlazado; El RF1 reconoce al UAA y UAG; el RF2 reconoce al UAA y UGA. El tercer factor RF3 juega otro papel, es una GTPasa que aparece para estimular, enlazando GTP e hidrolisandolo, el proceso de liberación. Después de que el RF1 o RF2 se enlacen al ribosoma la peptidil- transferasa transfiere el residuo terminal-C de la cadena polipeptida del sitio P ARNt a una molécula de agua; esto libera la cadena peptida del ribosoma. El factor RF y el GDP son liberados seguido por la liberación del ARNt del sitio P. El ribosoma 70S es ahora inestable y se disocia para la sub-unidades 50S y 30S. o Post-terminación: El mensaje ARN puede o no puede disociarse en este punto, en algunos casos, donde el mensaje policistrónico ha sido trasladado, la sub-unidad 30S puede simplemente deslizarse por el ARNm hasta que el próximo codon de iniciación sea encontrado y empieza una nueva ronda de translación. Si la sub-unidad 30S se disocia pronto será unida para otro mensaje. (Ver Esquema 3). o Post-translación: La cadena polipeptida, después de que sale del ribosoma todavía no es una proteína funcional completada, esta cadena necesita pasar por algunas modificaciones covalentes para producir su propia forma biológicamente activa, a la cadena polipeptídica inactiva se le conoce como proproteina. La primera porción de la cadena naciente esta protegida, sin necesidad del ribosoma, por ella misma pero casi tan pronto como el N-terminal emerge empiezan los cambios. Hay dos tipos de modificaciones: las químicas y las físicas. 17. 7
  • R. Silva MODIFICACIONES QUÍMICAS: - Modificaciones Covalentes: Algunas modificaciones como la glucosilación, hidroxilación y la acilación con ácidos grasos introducen nuevas características en las proteínas recién sintetizadas y por lo general estos cambios son permanentes en la proteína. Hay, también, modificaciones para regular la función de la proteína, como la metilación, la adenililación y la fosforilación- desfosforilación. La fosforilación de las proteínas se cataliza por las enzimas proteincinasas, que catalizan la transferencia del grupo fosforilo gamma del ATP a los grupos hidroxilos de la cadena polipeptida. La forma original de la proteína puede regenerarse mediante una segunda reacción hidrolítica catalizada por las enzimas proteinfosfatasas. Las células tienen facilidad para interconvertir las enzimas de las variantes fosfo a las desfosfo, esto explica la fosforilación-desfosforilación, esto permite que la enzima sea modificada solo por el tiempo en que el organismo lo permite. Este proceso de fosfo-desfosfo, es selectivo, es decir, no todas las proteínas son modificadas de esta forma. Si bien la función enzimática que se afecta con más frecuencias es la eficiencia catalítica de la proteína, las fosforilación también puede modificar la afinidad por los substratos, la localización intracelular a la capacidad de regulación por ligandos alostéricos. La fosforilación puede incrementar la eficiencia catalítica de una enzima y en otra enzima puede convertirla inactiva o ineficiente. Las enzimas de este proceso son reguladas por algunas hormonas y por AMPc. MODIFICACIONES FÍSICAS: Uno de los procesos mas importantes que se da en la postranslación es el procesamiento y transporte de proteínas a través de las membranas. La síntesis de proteínas se realiza en el citosol, pero las formas maduras de muchas proteínas se localizan sobre el lado no citosolico de las membranas; las proteínas sintetizadas en el citosol deben ser transportadas a través de una barrera de membrana, sintetizadas por ribosomas fijos a las membranas que están unidos a las membranas en las procariotas y en el retículo endoplasmatico en las eucariotas. El sistema de transporte más eficaz es el que lleva las proteínas desde el citosol hacia la membrana plasmática para su secreción. En las eucariotas las proteínas destinadas a ser secretadas son transportadas a 17. 8
  • R. Silva través de la membrana del retículo endoplasmatico hacia el exterior de la membrana plasmatica, luego esta puede ser transportada por vesículas a través del aparato de Golgi hacia la membrana plasmatica para ser secretada fuera de la célula. TERCER ESQUEMA: Terminación 17. 9
  • R. Silva DIFERENCIAS ENTRE PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS: DIFERENCIAS PROCARIOTAS EUCARIOTAS Ribosoma Sub-unidades 50S y 30S combinados para formar ribosoma funcional 70S. Sub-unidades 40S y 60S combinados para formar un ribosoma funcional 80S. (*) Factores iniciadores Se necesitan menos factores de proteínas para la formación del complejo de iniciación. Se necesitan muchas mas factores de proteínas para la formación del complejo de iniciación. Mecanismo de iniciación. Hay un grupo fMet- ARNt.El ARNm se alinea a la sub-unidad 30S por la terminal 5’. El Met-ARNt no esta unido a un grupo formil. El ARNm se alinea correctamente en la sub-unidad 40S por la terminal 5’. Elongacion y terminación. Requiere los factores de proteínas RF1 y RF2 para reconocer los tres tipos de codones. Requiere un factor de proteínas eRF que puede reconocer los tres tipos de codones( UAA, UAG y UGA). (*) Factores de iniciación 17. 10
  • R. Silva Factores de proteínas de procariotas Factores de proteínas de eucariotas Funciones Factores de la iniciación IF1 IF2 IF3 eIF2 eIF3, eIF4c eIF4 A, B, F eIF5 eIF6 Comprende la formación del complejo de iniciación. Comprende la búsqueda para el primer AUG Ayuda a la disociación de eIF2, eIF3, eIF4c. Ayuda a la disociación de la sub-unidad 60S de un ribosoma inactivo. Factores de elongacion EF-Tu EF-G eEF1 eEF2 Llevan al aminoacil- ARNt al ribosoma Factor de translocacion Factores de liberación RF1 RF2 eFR Realiza el completamiento de la cadena polipeptida. 17. 11