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Enzimas diapositivas

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Explicación breve; pero allanada de la fundamentación mas importante del tema de la referencia. Se distingue dentro de estas Concepciones generales; la definición, su Clasificación. su …

Explicación breve; pero allanada de la fundamentación mas importante del tema de la referencia. Se distingue dentro de estas Concepciones generales; la definición, su Clasificación. su funcionabilidad operativa entre otros.

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  • 1. PROTEINAS CATALIZADORAS
  • 2.   Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales.  Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.  La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio. CONCEPTO Y FUNCIÓN ENZIMATICA
  • 3.   Clasificación de las enzimas de acuerdo a su complejidad  De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como: CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
  • 4.   En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:  Apoenzima: Es la parte poli peptídica de la enzima.  Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.  La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.  Los cofactores pueden ser:  *Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+  *La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada. ESTRUCTURAS FUNCIONALES DE LAS ENZIMAS CONJUGADAS
  • 5.  Tipo de enzimas Actividad Hidrolasas Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas. Isomerasas Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización. Ligasas Catalizan la unión de moléculas. Liasas Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces. Oxidorreductas as Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico. Tansferasas Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo CLASIFICACIÓN D LAS ENZIMAS DE ACUERDO A SU ACTIVIDAD
  • 6.   La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato.  Los sustratos son específicos para cada enzima: Es así que la sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes; al mencionado sustrato, de tal manera que sean fácilmente asimilable como producto.  Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia:  La enzima (E) y el sustrato (S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.  La enzima queda en estado libre y estatico, para luego ser nuevamente activada y repetir la misma secuencia o ciclo funcional. ACTIVIDAD ENZIMATICA
  • 7.  MECANISMO DE ACTIVIDAD ENZIMATICA
  • 8.  Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.  Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.  Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.  pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.  Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima. FACTORES QUE AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

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