Este documento describe la estructura y propiedades de los aminoácidos y proteínas. Los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas y existen 20 aminoácidos principales. Las proteínas adquieren su estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria a través del plegamiento de la cadena polipeptídica. Las proteínas pueden sufrir modificaciones como fosforilación o ubiquitinización y desempeñan funciones importantes en el cuerpo.

1. Aminoácidos
Unidades estructurales principales de las proteínas.
Hay 20 aminoácidos principales encontrados en las proteínas.
Estructura:
Carbono Alfa Nota:
La Glicina es el único aminoácido
que en vez de tener un
El Grupo R da las sustituyente en el grupo R tiene
características solo un H.
principales a los
aminoácidos
Isomería
Centro quiral: Carbono alfa en él cuál los grupos de un aminoácido pueden
tomar distintos ordenamientos. Todas las moléculas con centro quiral son
ópticamente activas, esto quiere decir que hacen girar el plano de la luz
polarizada.
Sistema D, L: Sistema postulado por Fischer (viejo ql ocioso xD) el cuál se
basa en la posición que presentan los componentes de en este caso el
aminoácido.

2. Isomería Cis – Trans: Cis hace referencia que los sustituyentes van al mismo
lado del doble enlace, en cambio Trans al lado opuesto del doble enlace.
Aminoácidos actuando como Ácido-Base
Al disolverse un aminoácido en agua, este se encuentra en solución en forma
del ión dipolar(zwitterion), el aminoácido puede actuar como ácido o base, o
también con naturaleza dual (Anfótero).
Clasificación de aminoácidos en solución acuosa PH:7,0
Nota:
Aminoácidos
hidroxilados (ser,
treo, tyr) permiten
adicionar un
sustituyente a una
proteína.

3. Síntesis
20 aminoácidos (L-alfa-aa) son componentes de las proteínas.
Estos 20 aa. Pueden sufrir mutaciones químicas post-traduccionales
por lo que en proteínas se pueden encontrar aa modificados como 4-
hidroxiprolina, 5-hidroxilisina, etc.
Otros aa pueden actuar en el metabolismo celular (ciclo de la urea),
neurotransmisores (glutamato), precursores de hormonas (Tirosina),
parte de la parede bacteriana (D- aminoácidos), etc.
Péptidos y Proteínas
Enlace Peptídico: Se forma por la eliminación de los elementos del agua del
grupo alfa-carboxilo de un aminoácido y el grupo alfa-amino de otro.
Consiste básicamente en un proceso de condensación con una una vida
media del enlace de unos 7 años. La formación de este enlace esta
coordinado principalmente por la Peptidil Transferasa.
Nota:
-El doble enlace impide el giro en 360° (isómeros cis- trans)
-El enlace peptídico entre el carbonilo del grupo alfa-carboxilo de un aa y el nitrógeno del grupo alfa-
amino del siguiente aa, no permite la rotación de los átomos involucrados, se considera que tiene
características de un doble enlace.

4. Clasificación:
-Oligopéptido = Pocos aa unidos
-Polipéptido =Muchos aa unidos (Con masa moleculares inferiores a 10.000)
-Proteína = Masas moleculares superiores a 10.000
Plegamiento de Proteínas
La conformación definitiva que adopta una proteína después de su síntesis es
el resultado del plegamiento de de la cadena polipetídica, con el objetivo de
lograr la estructura tridimensional más estable, la cual corresponderá a
aquella con menor contenido de energía interna. El plegamiento para
alcanzar la conformación nativa no es un proceso al azar.
Estructuras de las Proteínas
Primaria: Secuencia aminoacídica.
Secundaria: Plegamiento de los aa en 2D(alfa hélice, Lámina Beta)
Terciaria: Plegamiento en 3D de la cadena polipetídica (Globular)
Cuaternaria: Interacción de más de un monómero (polímero)

5. Tipos de enlaces que estabilizan la estructura de una
proteína
Puentes de Hidógeno
Puentes Disulfuro (Enlaces Covalentes entre radicales alfa cisteína)
Interacciones Hidrofóbicas (apolar)
Interacciones Iónicas
Atracciones de Van der Waals (apolar, se atraen dos superficies
apolares entre dos proteínas)
Puentes de Hidrógeno
Numerosos
El Hidrógeno debe estar unido a un átomo electronegativo
Es entre grupos peptídicos que deben tener una orientación y
distancias adecuadas.
La Temperatura altera los puentes de Hidrógeno y el movimiento
molecular.
Este tipo de enlace es el principal estabilizador de la estructura
secundaria.
Tipos:
Entre cadena Lateral con un grupo petídico
Entre cadena Lateral con una cadena Lateral
Entre un grupo peptídico y otro grupo peptídico

6. Estructura Secundaria
Alfa Hélice: Estructura que se encuentra enrollada alrededor del eje
longitudinal imaginario de la molécula, los grupos R de los residuos
aminoacídicos sobresalen del esqueleto helicoidal.
Características
Es dextrógiro (gira a la derecha, en contra
de las manejillas del reloj)
Tiene 3,6 aminoácidos por vuelta
Es estabilizado por la fomación de puentes
de hidrógeno
El primer aa es el que tiene un grupo amino
terminal.
Lámina Beta: Posee extremos terminales distintos, son de secuencias cortas
y pueden ser paralelas o anti paralelas.
Giros Beta: Son elementos de conexión que se forman con cuatro
aminoácidos (Glicina y Prolina), forma un giro cerrado de 180°.
Tipo 1: Radicales orientados fuera del
giro.
Tipo 2: Radicales orientados al interior
del giro (3ra glicina)

7. Estructura Supersecundaria
Son disposiciones muy estables de varios elementos de estructuras
secundarias y las conexiones entre ellos.
Son también denominados motivos simples o plegamientos.
Tipos:
Lazo Beta-Alfa-Beta
Vértice Alfa-Alfa
Conexiones típicas en los modelos
todo Beta
Lazo a la derecha Beta-Beta
Motivos
Grandes secuencias en unas proteína, constituidos por la repetición de
motivos simples. Estos motivos tienen que ver con la función de las
proteínas.
Dominios
Son organizaciones de polipéptidos de más de 100 aminoácidos en dos o más
unidades globulares estables.

8. Criterios para la clasificación de proteínas
Solubilidad
Globulinas (Precipitan en soluciones muy diluidas)
Albúminas (Precipitan en soluciones salinas muy concentradas)
Forma
Globulares (amilasa, albúmina, Hemoglobina, mioglobina)
Fibrosas (Colágeno, Fibroína, Queratina)
Simples Conformación Nativa
Composición
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Fosfoproteínas
Conjugadas
Homoprteínas
Flavoproteínas
Metalloproteínas
Unión
Función Transporte
Contracción
Funciones de las Proteínas
Formación de enzimas
Reserva (Albúminas y globulinas)
Transportadoras (Hemoglobina)
Contractiles (Actina y Miosina)
Función Inmunitaria (Anticuerpos)
Tóxicas
Hormonas
Estructurales
De Relleno (Tejido Conectivo[Colágeno, Elastina y Reticulina)

9. Estructuras secundarias y Propiedades de las Proteínas Fibrosas
Denaturación
Pérdida de la conformación nativa, la proteína pierde su función.
Coformación Nativa: Aquella con la que la proteína cumple la función para la
cual está diseñada.
Estabilidad: Tiempo que se demora una proteína para denaturarse frente a
un agente denaturante.
Dependiendo de los aa que conforman una proteína, esta puede ser
más o menos estable.
La conformación nativa la presentan las proteína siempre a la menor
temperatura.
La estabilidad no depende de la temperatura de la actividad óptima.
Recambio Intracelular de Proteínas
Las proteínas se van cambiando cuando recaen en su función, siendo
reemplazadas por proteínas más jóvenes, a su vez las proteínas que se han
retirado de su proceso son degradadas posteriormente y utilizados sus
residuos para formar nuevas proteínas, este proceso se realiza para
mantener la eficiencia del proceso que se está llevando a nivel celular.

10. Secuencias señales para la translocación al retículo endoplásmico de
proteínas eucariontes
Existen secuencias hidrofóbicas procedidas por aa básicos que codifican la
exportación de proteínas al R.E desde el citoplasma.
Secuencia amino terminal: Indica donde va la proteína para su
procesamiento postraduccional, enviándolas fuera de la célula.
Señal SRP: Reconoce las proteínas para el transportador
Transportador: Ofrece un poro para que una proteína específica que sea
reconocida por el ribosoma pase a través de él para que posteriormente sea
exportado.
Glucosil Transferasa: Está al interior del RE, adiciona el carbohidrato a la
proteína que entra al RE de forma específica y la transforma en una proteína
glicolisada.
Nota: Fuera de la célula la proteína alcanza su conformación nativa.
Complejo de Histocompatibilidad: Marcos que pertenecen a la célula de un
organismo.
Proteasas: Degradan Proteínas.

11. Modificación Covalente Reversible
Son Enzimas Regulatorias cuya actividad es modulada por la modificación de
la molécula enzima.
Grupos químicos adicionados:
Fosforilo
Adenil
Uridil
Ribosil Adenosin de fosfato
Metilos
Fosforilación
Ocurre en tres aminoácidos (Tyr, Ser, Treo)
Las proteínas que se encargan de este proceso se les denomina kinasas, y las
que se encargan del proceso contrario (desfosforilación) son las proteil
fosfatasas.

12. Lisosomas
Vesículas esféricas con una membrana de una bicapa simple que contienen
enzimas que digieren proteínas, polisacáridos, ácidos nucleicos y lípidos, con
un PH interno alrededor de 5.
Ubiquitinización
Proceso que depende de la Ubiquitina, que se encarga de marcar las
proteínas que serán degradadas por los proteosomas (grandes complejos
proteolíticos dependientes de ATP)
Este Proceso es solo para proteínas grandes y difíciles de degradar.