Tema 8.- PROTECCION DE LOS SISTEMAS DE INFORMACIÓN.pdf
Autofagia guillen marindaniela202
1. UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE GUERRERO.
Unidad académica de medicina.
HISTOLOGÍA I.
2°Semestre.
Grupo: 202.
Catedrático: Dra. Ochoa Núñez Ma. Cristina.
Alumno(a): Guillén Marín Daniela.
26 de Febrero de 2014.
3. DEFINICIÓN:
Mecanismo celular principal por medio del cual varias proteínas
citoplasmáticas, orgánulos y otras estructuras celulares se
degradan en el compartimiento lisosómico.
Mantiene un equilibrio bien controlado entre las funciones
celulares anabólicas y catabólicas, además de que permite que
la célula elimine los orgánulos no deseados o innecesarios.
4. No solo los orgánulos son sustratos para la degradación
lisosómica en el proceso de autofagia, también las proteínas
citoplasmáticas pueden ser eliminadas mediante este proceso.
5. Complejo regulador de la autofagia por la
proteína cinasa Atg1.
Surge como consecuencia de dos eventos:
-De la activación de los genes Atg debido a la falta de actividad
de la mTOR (diana de rapamicina de mamífero) siendo esta
consecuencia de la privación de sustancias nutritivas, hipoxia o
temperatura alta.
-O bien, a que la actividad de la mTOR sea elevada, ejerciendo
un efecto inhibidor sobre la autofagia.
6. La autofagia se divide en tres mecanismos importantes:
I. La macroautofagia.
II. La microautofagia.
III. La autofagia mediada por carabinas.
7. I. La macroautofagia.
Proceso inespecífico en el que una parte del citoplasma o un orgánulo entero
primero se rodea por una membrana intracelular doble o multilaminar del
retículo endoplasmático, conocida como membrana de aislamiento, para
formar una vacuola denominada autofagosoma.
1.- El complejo que contiene las proteínas Atg12-Atg5-Atg16L se fija en una
parte del retículo endoplasmático y localiza la membrana de aislamiento.
8. 2.- Se recluta la Atg8, que se une a la membrana. En conjunto
cambian la forma de la membrana de aislamiento, la cual se
curva para rodear y sellar un orgánulo destinado a la digestión
en la luz del autofagosoma.
9. 3.- El complejo Atg12-Atg5-Atg16L y la Atg8 se disocian de esta
estructura. El autofagosoma madura para convertirse en un
lisosoma.
10. 4.- La membrana de aislamiento se desintegra dentro del
compartimiento hidrolítico de un lisosoma.
La macroautofagia ocurre en el hígado durante las primeras etapas
de la inanición.
11. II. La microautofagia.
Proceso inespecífico en el cual las proteínas citoplasmáticas se degradan en un
procedimiento lento y continuo en condiciones fisiológicas normales. En este,
las pequeñas proteínas citoplasmáticas solubles se introducen en los lisosomas
por invaginación de la membrana lisosómica.
12. III. La autofagia mediada por
carabinas.
Único proceso selectivo de degradación proteica y requiere la colaboración de carabinas
citosólicas específicas como la proteína tutora de choque térmico (hsc73).
Se activa durante la privación de sustancias nutritivas y necesita la presencia de señales
de orientación en las proteínas que se han de degradar y de un receptor específico en la
membrana lisosómica.
La hsc73 se une a la proteína y contribuye a su transporte a través de la membrana
lisosómica hacia la luz del lisosoma, donde finalmente ha de degradarse.
Este proceso tiene a su cargo la degradación de alrededor del 30% de las proteínas
citoplasmáticas en órganos como el hígado o los riñones.
15. Además de la vía lisosómica de degradación proteica, las células poseen la
asombrosa capacidad de destruir proteínas sin la participación de los lisosomas.
Esto ocurre dentro de los proteasomas (complejos proteicos citoplasmáticos o
nucleares).
Los proteasomas en sí, son complejos de
proteasas dependientes del ATP que
destruyen proteínas que han sido rotuladas
de manera específica para poder llevar a cabo
este proceso.
Las células utilizan la degradación mediada por proteasomas para destruir
proteínas anormales que están mal plegadas o desnaturalizadas o que contienen
aminoácidos anormales, sin embargo, también degrada proteínas reguladoras
normales de vida corta, como las ciclinas mitóticas.
16. Degradación de proteína mediada por
proteasomas.
Comprende dos pasos sucesivos:
I. Poliubicuitinización.
II. Degradación de la proteína rotulada por el complejo
proteasómico 26S.
17. I. Poliubicuitinización.
Las proteínas destinadas a la degradación se rotulan de forma
repetida por medio de la unión covalente de una proteína
pequeña, llamada ubicuitina.
La reacción de rotulado es catalizada por tres ligasas de
ubicuitina que reciben el nombre de enzimas activadoras de
ubicuitina E1, E2 y E3.
18. • Una proteína destinada a la destrucción dentro del
proteasoma debe estar rotulada con por lo menos cuatro
moléculas de ubicuitina en la forma de una cadena de
poliubicuitina que sirve como señal de degradación para el
complejo proteasómico.
19. II. Degradación de la proteína rotulada
por el complejo proteasómico 26S.
Cada proteasoma consiste en un cilindro hueco con la forma de un barril que
contiene una partícula central (PC) 20S que facilita la actividad proteásica
multicatalítica en la cual las proteínas poliubicuitinizadas se degradan en
polipéptidos pequeños y aminoácidos.
Las enzimas desubicuitinizantes (DUB) liberan moléculas de ubicuitina
individuales que se reciclan.
20. En cada extremo del cilindro de la PC hay una partícula reguladora (PR) 19S;
una PR que forma la tapa del barril reconoce los rótulos de poliubicuitina,
despliega la proteína y regula su entrada en la cámara de destrucción.
La PR del lado opuesto del barril libera péptidos cortos y aminoácidos después
de que se ha completado la degradación de la proteína.
22. En sí, el sistema de síntesis proteica de la célula está compuesto por el retículo
endoplasmático rugoso y por los ribosomas.
La producción de proteínas por la célula comienza por la transcripción, en la
que el código genético para una proteína se transcribe desde el DNA a un premRNA.
Luego de las modificaciones postranscripcionales de la molécula de premRNA, la molécula de mRNA maduro resultante abandona el núcleo y migra
hacia el citoplasma.
23. La transcripción está seguida por la traducción, en la cual el mensaje codificado
contenido en el mRNA es «leído» por complejos ribosómicos para formar un
polipéptido.
Una molécula típica de mRNA+muchos ribosomas= un complejo polirribosómico o
polisoma.
Un polisoma adherido a la superficie citoplasmática del RER puede traducir una sola
molécula de mRNA y producir muchas copias de una proteína particular al mismo
tiempo. En cambio, los ribosomas libres se encuentran en el citoplasma, pero no están
asociados con ninguna membrana intracelular.
Ribosoma.
Polisoma.
25. Está compuesto por túbulos cortos anastomosados que no se asocian
con los ribosomas.
Es abundante en las células que participan en el metabolismo de los
lípidos . Está bien desarrollado en las células que sintetizan y secretan
esteroides, como las de la corteza suprarrenal y las intersticiales del
testículo.
26. En la célula muscular esquelética y cardíaca, el REL también se llama retículo
sarcoplasmático.
Es el orgánulo principal que interviene en la desintoxicación y en la
conjugación de sustancias nocivas. Está bien desarrollado, en particular en el
hígado, y contiene diversas enzimas desintoxicantes relacionadas con el
citocromo P450.
Modifican y desintoxican compuestos hidrófobos, como pesticidas y
carcinógenos, mediante su conversión química en productos conjugados
hidrosolubles que pueden eliminarse del organismo.
27. El REL también participa en:
a)
b)
c)
El metabolismo de los lípidos y los esteroides.
El metabolismo del glucógeno.
La formación y el reciclaje de membranas.
29. Descubierto hace mas de 100 años por el histólogo Camillo Golgi.
Es activo tanto en las células que secretan proteínas por exocitosis
como en las células que sintetizan gran cantidad de membrana y de
proteínas asociadas con membrana, como las neuronas.
30. Está polarizado morfológica y funcionalmente. Las cisternas aplanadas
ubicadas más cerca del RER representan la cara formadora o red cis-Golgi
(CGN); las cisternas más alejadas del RER constituyen la cara madurativa o red
trans-Golgi (TGN).
Las cisternas ubicadas entre la TGN y la CGN suelen denominarse red
intermedia del Golgi.
31. El aparato de Golgi actúa en la modificación
postraduccional, en la clasificación y en el envasado de las
proteínas.
Pequeñas
vesículas
de
transporte con cubierta de
COP-II llevan las proteínas
neosintetizadas desde el RER
hacia la CGN.
A partir de allí, las proteínas
se desplazan dentro de las
vesículas de transporte
desde una cisterna y se
fusionan con las cisternas
contiguas. Conforme las
proteínas y los lípidos viajan
a través de los rimeros del
aparato de Golgi, sufren una
serie de modificaciones
postraduccionales
que
comprenden el remodelado
de los oligosacáridos Nligados
añadidos
anteriormente en el RER.
