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Índice
¿Qué son las enzimas?……..3
Tipos de enzimas…………….4
Grupos de enzimas………….5
Sitio Activo……………………7
Apoenzima…………………….8
Cofactor………………………..10
Holoenzima……………………11
Bibliografía……………………12
3. La amilasa, que digiere los carbohidratos.
La lipasa, que digiere las grasas.
La DNA polimerasa, que replica el ADN.
Son biomoléculas de naturaleza proteica que aceleran las reacciones
químicas que ocurren en los sistemas biológicos.
Las enzimas son muy específicas, cada enzima solo actúa sobre una
determinada reacción química. Por ejemplo, la enzima amilasa actúa
sobre el almidón, rompiéndolo en moléculas más pequeñas de azúcar.
Las enzimas se encuentran en todas las células vivas. Los seres
humanos, por ejemplo, contienen miles de enzimas diferentes, que se
encuentran en todos los órganos y tejidos.
Algunos ejemplos de enzimas son:
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¿Qué son las enzimas?
4. Debido al gran número de enzimas conocidas en la actualidad, se ha
adoptado una clasificación y nomenclatura más sistemática, en la que
cada enzima tiene un número de clasificación que la identifica.
1. Oxidorreductasas. Reacciones de transferencia de electrones.
2. Transferasas. Transferencia de grupos funcionales.
3. Hidrolasas. Reacciones de hidrólisis.
4. Liasas. Adición a dobles enlaces.
5. Isomerasas. Reacciones de isomerización. isomerasa.
6. Ligasas. Se conocían como sintetasas. Participan en la formación de
enlaces con hidrólisis de ATP.
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Tipos de enzimas
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Grupos de enzimas
Catalizadores de reacciones químicas:
Oxidorreductasas, transferasas, hidrolasas, liasas e
isomerases.
Catalizadores de reacciones de formación de
enlaces: Ligasas.
La bioquímica ha sido capaz de clasificar las enzimas
dependiendo de su reacción química generales que
estimulan. Dando lugar así a 6 grupos donde
cualquiera de las 75.000 enzimas existentes pueden
entrar.
Según la IUBMB. También se pueden clasificar en dos
grupos:
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Grupos de enzimas
Los grupos de enzimas se basan en la función
general de la enzima. Por ejemplo, las transferasas
catalizan reacciones de transferencia de grupos
funcionales, independientemente del tipo de grupo
funcional que se transfiera.
Los subgrupos de enzimas se basan en el tipo de
reacción química que catalizan. Por ejemplo, las
oxidorreductasas catalizan reacciones de
oxidación-reducción, mientras que las
transferasas catalizan reacciones de transferencia
de grupos funcionales.
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Sitio Activo
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se
une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica
que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en
ella ocurren las actividades con otras moléculas.
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Apoenzima
Se refiere a la parte a la
parte proteica de una
enzima,carecen de
coenzimas que pueden
ser necesarios para que
la enzima sea funcional y
activa.
Es catalíticamente inactiva y
cuando se une a una adecuada
coenzima, se vuelve una
"holoenzima".
Es una proteína globular
formada por una
secuencia ordenada de
aminoácidos
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Los aminoácidos tienen la
capacidad enzimática de la
biomolécula, aunque solo
unos pocos.
Se distinguen 4 tipos de
aminoácidos en la enzima:
No esenciales: No intervienen en la catálisis,
aunque forman parte de la apoenzima.
Estructurales: Los responsables de la
estructura tridimensional de la apoenzima.
De fijación: Establece enlaces volátiles con el
sustrato y la orientan para realizar la reacción.
Cataliticos: Los aminoácidos de la estructura
se unen al sustrato por enlace covalente y
debilitan la estructura.
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Cofactor
Es un componente no proteico,
termoestable de bajo peso
molecular que se necesita para la
acción de las enzimas. Este se
une a una estructura proteica
(apoenzimas).
Hay cofactores como:
iones metálicos (Fe²+, Cu²+, K+,
Mn²+, Mg²+, etc.).
Moléculas orgánicas/coenzimas.
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Holoenzima
Las holoenzimas son las enzimas
que están formadas por una
apoenzima y un cofactor, puede ser
un ion o una molécula orgánica
compleja unida o una coenzima.
Básicamente, es una enzima
compleja y catalíticamente
activa.
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Bibliografía
Padilla-Hernández, S., & Ramírez-López, J. (2020, 12). ¿Qué son las
enzimas? Portal Académico CCH - UNAM.
UNAM, Facultad de Medicina. (2018, 10 de octubre). Clasificación de las
enzimas. Recuperado de
http://biosensor.facmed.unam.mx/proteinas/func/enz/part1/text40.html
Amador, S. A. S. (2021, enero 19). Apoenzima: qué es, características y
química de su funcionamiento. Psicologiaymente.com.
https://psicologiaymente.com/salud/apoenzima
Holoenzima. (n.d.). Quimica.es. Recuperado de
https://www.quimica.es/enciclopedia/Holoenzima.html
Cofactor. (S.f.). Quimica.es. Recuperado de
https://www.quimica.es/enciclopedia/Cofactor.html