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Las proteínas 2013
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    Las proteínas 2013 Las proteínas 2013 Presentation Transcript

    • 5 Las proteínas CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU 15% de pruebas de PAU incluyen preguntas relacionadas con los contenidos de este tema  No se requiere conocer las fórmulas de los 20 aminoácidos proteicos, sí identificarlos entre otras biomoléculas  Conviene saber dos o tres ejemplos de cada grupo de aminoácidos y su código de letras  Identificar el enlace peptídico
    • CONSIDERACIONES SOBRE LA PAU AU P ¿Qué se suele preguntar?  Definir proteína y destacar su multifuncionalidad  Definir aminoácido, escribir su fórmula general y reconocer la diversidad debida a sus radicales  Identificar y describir el enlace peptídico  Describir la estructura de las proteínas  Explicar el proceso de desnaturalización y renaturalización  Funciones más relevantes de las proteínas
    • Las proteínas Los aminoácidos Aminoácidos no polares o hidrofóbicos Aminoácidos polares sin carga Propiedades de las proteínas Enlace peptídico Estructura de las proteínas Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Aminoácidos polares con carga Estructura cuaternaria
    • Los aminoácidos Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular. Están compuestos siempre de C, H, O y N y además pueden presentar otros elementos. Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (—COOH) y un grupo amino (—NH2) que se unen al mismo carbono (carbono α). GRUPO CARBOXILO GRUPO AMINO Este radical es el que determina las propiedades químicas y biológicas de cada aminoácido. Según éste se distinguen 20 tipos de aminoácidos primarios (forman las proteínas).
    • Los aminoácidos Clasificación Se clasifican Todas las proteínas se forman únicamente a partir de 20 aminoácidos diferentes En función del tipo de cadena lateral (R) Existen diferentes tipos de clasificaciones No polar  cadena hidrocarbonada R Sin carga Positiva  2 grupos amino Polares Con carga Negativa  2 grupos carboxilo
    • Los aminoácidos Clasificación Aminoácidos no polares o hidrofóbicos (R: cadena hidrocarbonada) Alanina (Ala) Metionina (Met) Valina (Val) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Fenilalanina (Phe) Prolina (Pro) Triptófano (Trp)
    • Los aminoácidos Clasificación Aminoácidos polares sin carga (R: cadena con radicales que forma puentes de hidrógeno con el agua. Más solubles que los no polares) Glicina (Gly) Asparagina (Asn) Serina (Ser) Treonina (Thr) Glutamina (Gln) Cisteína (Cys) Tirosina (Tyr)
    • Los aminoácidos Clasificación Aminoácidos polares con carga negativa (R: son ácidos, el radical presenta un grupo ácido -COOH) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
    • Los aminoácidos Clasificación Aminoácidos polares con carga positiva (R: son básicos, el radical presenta un grupo básico, como un amino –NH2) Lisina (Lys) Arginina (Arg) Histidina (His)
    • Los aminoácidos Clasificación De los 20 aminoácidos proteicos (hay otros 150 que no forman parte de las proteínas), hay 8 que son esenciales para la especie humana y que deben ser incorporados en la dieta. Sólo los vegetales y las bacterias pueden sintetizarlos, aunque todos los seres vivos los necesitan para fabricar sus proteínas. • EN ADULTOS: 8 – – – – – – – – • Fenilalanina Isoleucina Leucina Lisina Metionina Treonina Triptófano Valina EN NIÑOS los anteriores y: – Arginina – Histidina
    • Los aminoácidos Clasificación Todos los aminoácidos, salvo la glicina, presentan isómeros espaciales. Por se el Cα asimétrico La forma D tiene el –NH2 a la derecha La forma L tiene el –NH2 a la izquierda Todos los aa proteicos son L-aminoácidos Al ser imágenes especulares se denominan estereoisómeros.
    • Los aminoácidos Clasificación Configuración L Configuración D
    • Los aminoácidos Actividad óptica Todos los aminoácidos, salvo la glicocola o glicina, presentan el carbono α asimétrico, ya que está enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un grupo carboxilo. un radical R y un hidrógeno. Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos. La disposición L o D es independiente de la actividad óptica Si un aminoácido desvía el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina dextrógiro (+), y si lo hace hacia la izquierda, levógiro (-).
    • Los aminoácidos Comportamiento químico de las aminoácidos En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero Dependiendo del pH, actúan como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO- ), como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como –NH3+) o como un ácido y una base a la vez. pH disminuye pH aumenta El aminoácido se comporta como una base El aminoácido se comporta como un ácido. (captan protones) (ceden protones)
    • Los aminoácidos Comportamiento químico de las aminoácidos Cuando los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica o zwitterion. H+ H+ pH bajo H+ H+ pH alto La forma dipolar, en un medio ácido, capta protones y se comporta como una base y en un medio básico libera protones y se comporta como un ácido. Este efecto anfótero de los aminoácidos permite la regulación del pH, que lo mantienen constante (efecto amortiguador o tampón)
    • Los aminoácidos Comportamiento químico de las aminoácidos El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas, se denomina punto isoeléctrico.
    • El enlace peptídico H H2N C Grupo carboxilo Grupo amino O OH R H + C N C H H H2N C R Los aminoácidos se unen por medio de enlaces peptídicos y forman péptidos: R O C COOH Entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, desprendiendo de una molécula de agua. H 2O H R N C H H Enlace peptídico COOH DIPÉPTIDO Cuando son tres tripéptidos, cuatro tetrapéptidos. Un oligopéptido contiene menos de 50. Se denomina polipéptidos si poseen entre 50 Y 100 aminoácidos. Cuando se unen más de 100 aminoácidos se forman las proteínas.
    • El enlace peptídico Características de un enlace peptídico • Es un enlace covalente más corto que la mayoría de los enlaces C - N. • Posee cierto carácter de doble enlace. • Los cuatro átomos del enlace se encuentran sobre el mismo plano. • Los únicos enlaces que pueden girar son los formados por C-C y C-N
    • El enlace peptídico
    • La estructura de las proteínas SE DISTINGUEN CUATRO NIVELES DE COMPLEJIDAD EN UNA PROTEÍNA Estructura primaria Forma helicoidal Estructura terciaria Estructura globular Asociación de varias cadenas Hoja plegada Estructura cuaternaria Estructura secundaria Cada una de estas estructuras corresponde la disposición de la anterior en el espacio.
    • La estructura de las proteínas Estructura primaria de las proteínas Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. Extremo N-inicial Extremo C-terminal La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
    • La estructura de las proteínas Estructura primaria de las proteínas La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
    • La estructura de las proteínas Estructura secundaria de las proteínas Es la disposición de la secuencia de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio. Los aminoácidos según van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces no peptídicos, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria. α -hélice Depende de los aminoácidos que la forman, según los enlaces de H que puedan formar. Tipos Triple hélice (colágeno) Conformación-β
    • La estructura de las proteínas Estructura secundaria de las proteínas Estructura en α-hélice Se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria. Por la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue. Puentes de hidrógeno Los O de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo sentido, y los H de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido contrario. Presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es hacia la derecha
    • La estructura de las proteínas Estructura secundaria de las proteínas Estructura de la hélice de colágeno Las cadena polipeptídicas del colágeno se disponen helicoidalmente de forma levógira y más alargada. Hidroxiprolina Prolina Prolina (Pro) Glicina Se debe a la abundancia de prolina y su derivado hidroxiprolina, que dificultan la formación de puentes de H. Es una molécula muy estable formada por tres hélices que forman una superhélice o molécula completa de colágeno Superhélice de colágeno Se estabiliza por enlaces covalentes y puentes de H
    • La estructura de las proteínas Estructura secundaria de las proteínas Conformación-β Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag. No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos. Si que existen enlaces de hidrógeno entre segmentos distantes antes del plegamiento Puede dar lugar a una estructura muy estable, la β-lámina plegada Disposición antiparalela Disposición paralela Se puede dar entre dos o más cadenas polipeptídicas diferentes
    • La estructura de las proteínas Estructura terciaria de las proteínas Disposición que adopta la estructura secundaria al plegarse en el espacio. En las proteínas globulares: los radicales polares se sitúan en el exterior y los apolares en el interior, aumentando su solubilidad La Interacciones hidrofóbicas entre restos laterales no polares. • Puentes disulfuro. • Puentes de Hidrógeno. • Interacciones iónicas. • Uniones de Van der Waals. • Interacciones hidrofóbicas estructura globular se mantiene estable gracias a enlaces entre los radicales (R)
    • La estructura de las proteínas Estructura terciaria de las proteínas Conformación interna y dominios estructurales Triosa-fosfato-isomerasa Codo En los tramos rectos, la cadena polipeptídica posee estructura secundaria de tipo α-hélice o β-lámina Sectores en α-hélice Sectores en conformación β En los codos o giros presenta secuencias sin estructura precisa.
    • La estructura de las proteínas Estructura terciaria de las proteínas Conformación interna y dominios estructurales Proteína simple con dos dominios estructurales Sustrato Dominio A Existen combinaciones estables, compactas y de aspecto globular de α-hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Dominio B Sustrato fijo Evolutivamente, se considera que los dominios estructurales han servido como unidades modulares para constituir diferentes tipos de proteínas globulares. Reciben el nombre de dominios estructurales y cada dominio se pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los demás. En las enzimas posibilitan la entrada del sustrato
    • La estructura de las proteínas Estructura terciaria de las proteínas Conformación interna y dominios estructurales En las proteínas filamentosas: No llegan a formar estructuras terciarias manteniendo la secundaria alargada Son insolubles en agua y soluciones salinas y realizan funciones esqueléticas. Las más conocidas son la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc, la fibroína del hilo de seda y de las telarañas, y la elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.
    • La estructura de las proteínas Estructura cuaternaria de las proteínas Es la unión mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o no, para formar un complejo proteico. Hemoglobina Insulina Grupo hemo Cadena β Enlace disulfuro Cadena α Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero (subunidad o monómero) Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan: Dímeros, como la hexoquinasa. tetrámero como la hemoglobina. Pentámeros, como la ARN-polimerasa. Cadena β Polímeros, cuando en su composición Cadena α
    • La estructura de las proteínas Primaria Combinación ilimitada de aminoácidos. Enlace Peptídico Secuencia Secundaria Terciaria Cuaternaria α Hélice Globular Subunidades iguales Hoja Plegada β Fibrosa Subunidades distintas Puente de Hidrógeno Puente de Hidrógeno, Interacciones hidrofóbicas, salinas, electrostáticas. Conformación Fuerzas diversas no covalentes. Asociación
    • Las propiedades de las proteínas Solubilidad Desnaturalización Especificidad Capacidad amortiguadora Dependen sobre todo de los radicales R libres y de que éstos sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.
    • Las propiedades de las proteínas Solubilidad • Se debe a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares. Establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que provocaría su precipitación. La solubilidad depende del pH, al modificar el º de ionización de los radicales polares Las proteínas globulares al tener elevada masa molecular forman dispersiones coloidales
    • Las propiedades de las proteínas Desnaturalización • Pérdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria. Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización La desnaturalización se produce por cambios de pH, variaciones de tª, alteraciones en concentración de sales , agitación o sustancias desnaturalizantes (detergentes, urea,…)
    • Las propiedades de las proteínas Desnaturalización Si se vuelve a las condiciones normales algunas proteínas se pueden renaturalizar Proteína en estado normal Proteína desnaturalizada Desnaturalización Renaturalización Si la proteína está desnaturalizada:  Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de precipitación.  Pérdida de todas sus funciones biológicas
    • Las propiedades de las proteínas Especificidad • Al interactuar con otras moléculas lo hacen con estructuras tridimensionales específicas con aminoácidos concretos en lugares determinados. Como en proteínas enzimáticas, hormonas y anticuerpos El conjunto de aminoácidos que reconocen y contactan con las moléculas se llama centro activo
    • Las propiedades de las proteínas Especificidad Proteínas homólogas: Realizan la misma función en sp diferentes. Su estructura el similar, pero no idéntica. Se cambian aminoácidos por otros que no alteran su funcionalidad. Es producto de la evolución, produciendo proteínas específicas de especie o incluso de individuos. Sirve para establecer relaciones evolutivas.
    • Las propiedades de las proteínas Capacidad amortiguadora • Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio.
    • Las funciones de las proteínas Enorme diversidad, numerosas funciones Estructural Reserva Transporte Enzimática Contráctil Hormonal Defensa Homeostática
    • Las funciones de las proteínas Estructural Son parte de la estructura de la membrana plasmática, forman cilios y flagelos, sirven de soporte al ADN Queratinas de las estructuras dérmicas, elastina en tejidos reticulares y colágeno de tejido cartilaginoso, conjuntivo y oséo Reserva En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la clara de huevo, la caseína de la leche, zeína del maíz o la glutén de la semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en desarrollo como nutrientes.
    • Las funciones de las proteínas Transporte Además de las proteínas transportadoras de las membranas hay otras: Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo estriado. Los citocromos transportan electrones en la cadena respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la fotosíntesis (cloroplastos). La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y productos tóxicos por la sangre. Las lipoproteínas transportan el colesterol y los triacilglicéridos por la sangre. Enzimática • Las enzimas son proteínas con acción biocatalizadora. Tienen un elevado grado de especialización. Algunos ejemplos son la maltasa o la lipasa intestinal.
    • Las funciones de las proteínas Contráctil Movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles: la flagelina, del flagelo bacteriano la actina y miosina, responsables de la contracción muscular. Hormonal Las hormonas son proteínas transportadas por el medio interno que en determinadas células estimulan ciertos procesos. Como: la insulina, tiroides y hormona del crecimiento
    • Las funciones de las proteínas Defensa La realizan las inmunoglobulinas (anticuerpos) que se unen a los antígenos y los neutralizan. También algunos antibióticos son péptidos. Homeostática Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen en el mantenimiento del equilibrio osmótico en coordinación con los tampones. Y la trombina y el fibrinógeno participan en la coagulación.
    • La clasificación de las proteínas Se clasifican en: • Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos. • Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético. Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético. Proteínas filamentosas Holoproteínas Proteínas globulares Cromoproteínas Glucoproteínas PROTEÍNAS Heteroproteínas Lipoproteínas Nucleoproteínas Fosfoproteínas
    • La clasificación de las proteínas Holoproteínas Filamentosas: Más simples que las globulares. Más simples que las globulares. Forman estructuras alargadas, Forman estructuras alargadas, ordenadas en una sola dimensión, ordenadas en una sola dimensión, formando haces paralelos. Son formando haces paralelos. Son responsables de funciones responsables de funciones estructurales yyprotectoras estructurales protectoras 1. Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos. Resistentes al estiramiento 2. Queratinas: α en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos y β o fibroína en hilo de seda. Ricas en cisteína. 3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos, gran elasticidad. 4. Miosinas: Activas en la contracción muscular.
    • La clasificación de las proteínas Holoproteínas Globulares: Más complejas que las fibrosas. Más complejas que las fibrosas. Forman estructuras compactas, casi Forman estructuras compactas, casi esféricas, solubles en agua o esféricas, solubles en agua o disolventes polares. Son responsables disolventes polares. Son responsables de la actividad celular de la actividad celular 1. Protaminas: Proteínas básicas compactan el ADN en espermatozoides 2. Histonas: También básicas y de baja masa molecular, se asocian al ADN e intervienen en la regulación genética. 3. Prolaminas: Insolubles en agua, en semillas: zeína (maíz), gliadina (trigo) y hordeína (cebada) 4. Glutelinas: Insolubles en agua, solubles en ácidos y bases diluidas: orizanina del arroz y glutelina del trigo 5. Albúminas: Proteínas grandes, son reserva de aminoácidos o transportadoras: seroalbúmina de la sangre, ovoalbúmina del huevo y la globina de la hemoglobina. 6. Globulinas: Muy grandes. Solubles en disolución salina: ovoglobulina, seroglobulina e inmunoglobulinas
    • La clasificación de las proteínas Heteroproteínas 1. 2. 3. 4. 5. Cromoproteínas: Pueden ser de dos tipos: a) Porfirínicas. Hemoglobina, mioglobina que transportan oxígeno, citocromos, que transportan electrones b) No profirínicas como la hemocianina (pigmento respiratorio de crustáceos y moluscos, de color azul y que contiene cobre) Glucoproteínas: Ribonucleasa, de membrana (glucocalix), anticuerpos, hormona luteinizante y estimulante del folículo, protrombina Lipoproteínas: De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lípidos en la sangre. Fosfoproteínas: Tienen H3PO4 en el grupo prostético. La caseína de la leche y la vitelina del huevo. Nucleoproteínas: Asociaciones de histonas o protaminas con las moléculas de ADN para formar la cromatina.
    • Septiembre 2003 –B
    • Junio 2005 –B
    • Modelo 2008 –A
    • Modelo 2009 - A