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Proteínas Presentation Transcript

  • 1. UNIVERSIDADE FEDERAL DO PARÁ INSTITUTO DE CIÊNCIAS DA SAÚDE FACULDADE DE FARMÁCIA PROTEÍNAS E MÉTODO DE DETERMINAÇÃO EM ALIMENTOS DISCIPLINA: BROMATOLOGIA DOCENTE: ANA CRISTINAS BAETAS DISCENTES: ALINE BARRETO ALINNE LORRANY TULIO GONÇALVES
  • 2. Introdução • O termo proteína deriva do grego protos, "que tem prioridade", "o mais importante“; • São consideradas as macromoléculas mais importantes das células. E para muitos organismos, constituem quase 50% das suas massas; • São compostos orgânicos de estrutura complexa e massa molecular elevada (de 5.000 a 1.000.000 ou mais unidades de massa atómica); • São sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa- aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas;
  • 3. Introdução • São polímeros de aminoácidos - em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual ao número de aminoácidos presentes menos um; • Os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas; • Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros;
  • 4. Classificação • PROTEÍNAS SIMPLES:  São homoproteínas, constituídas, exclusivamente por aminoácidos; • PROTEÍNAS CONJUGADAS:  São heteroproteínas, são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-proteico, chamado grupo prostético (Cromoproteínas, as Fosfoproteínas, as glicoproteínas, as lipoproteínas e as nucleoproteínas); • PROTEÍNAS DERIVADAS:  Formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise (proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão);
  • 5. DEPENDENDO DO GRUPO PROSTÉTICO: Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite) Glicoproteínas carboidrato mucina (muco) Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas
  • 6. QUANTO À FORMA: • Proteínas Fibrosas - são insolúveis nos solventes aquosos e possuem pesos moleculares muito elevados. São formadas geralmente por longas moléculas mais ou menos retilíneas e paralelas ao eixo da fibra; • Proteínas Globulares - De estrutura espacial mais complexa, são mais ou menos esféricas. São geralmente solúveis nos solventes aquosos e os seus pesos moleculares situam-se entre 10.000 e vários milhões. Nesta categoria situam-se as proteínas ativas como os enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.
  • 7. ESTRUTURA:  Os níveis de organização Molecular de uma proteína são: • Primário - representado pela sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas; • Secundário - representado por dobras na cadeia (α - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio; • Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento. • Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).
  • 8. REPRESENTAÇÃO ESQUEMÁTICA DOS NÍVEIS DE ORGANIZAÇÃO MOLECULAR DE UMA PROTEÍNA:
  • 9. COMO SE FORMAM AS PROTEÍNAS? • A partir da união de muitos aminoácidos; • Um organismo possui milhares de enzimas e todas elas são todas proteínas com funções importantes; • As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas; • As proteínas podem ser constituídas por milhares de aminoácidos que se adicionam uns aos outros através da formação sucessiva de ligações deste tipo;
  • 10. MECANISMO DE FORMAÇÃO DAS PROTEÍNAS, ATRAVÉS DA JUNÇÃO DE AMINOÁCIDOS.
  • 11. Função da proteínas • Estrutural ou plástica: - Rigidez, consistência e elasticidade; - Estruturais: colágeno, cartilagens, actina, miosina, queratina, fibrinogênio, albumina. • Hormonal: - Função específica sobre órgão ou estrutura - Insulina, glucagon;
  • 12. Função da proteínas • Energética: - 100g de feijão possuem 21g de proteína; - A necessidade diária de proteínas é de cerca de 1g/kg durante essa fase e 0,8-0,9g/kg na fase adulta; • Enzimática: - Lipases, catalisar diferentes reações químicas; • Condutoras de gases: - Hemácias; • Defesa: - Anticorpos, fibrinogênio, trombina;
  • 13. Digestão, absorção e metabolismo • Estômago (ácido clorídrico) > desnaturação> pepsina (hidrólise) > enzimas do pâncreas (tripsina, quimotripsina, elastase e carboxipolipeptidase) > Aminoácidos transportados > fígado > fezes (1%);
  • 14. Principais fontes • Alto Valor Biológico: Ex: Animal (Leite, ovos, carnes, pescados e derivados); • Baixo Valor Biológico: Ex: Vegetal (leguminosas e cereais integrais)
  • 15. Sinais de deficiência * Edema * Perda de cabelo * As linhas nas unhas * Redução da pigmentação * A perda de peso * Erupção cutânea * Pele escamosa * Constante sensação de letargia * Dor de músculo * A má cicatrização de feridas
  • 16. Balanço nitrogenado • 1) Equilibrado: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é igual a excretado. Ex.: adultos normais que não estão perdendo e nem aumentando músculos. • 2) Negativo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é menor que a excretado. Ex.: estado de jejum, dieta pobre em proteínas, dieta restritiva, doenças altamente catabólicas como câncer e AIDS, etc. • 3) Positivo: Quando a quantidade de nitrogênio ingerido é maior que o excretado. Ex.: crianças (fase de crescimento), gestantes, treino de musculação com o objetivo de hipertrofia muscular, etc.
  • 17. • Desnaturação da Proteína: - Perda da função • Patologias: - DPE - Marasmo - Kwashiorko - Deficiências enzimáticas natas
  • 18. A dieta da proteína • O que é? • Estado de cetose • Perigos: - desidratação, hipoglicemia, vômitos, diarreia e dores de cabeça, colesterol no sangue. Além disso, outros efeitos foram observados, cálculo renal, infecções recorrentes, hepatite, pancreatite aguda, anemia por deficiência de ferro, podendo chegar até ao óbito.
  • 19. Método de determinação – Método de Kjeldahl • Proposta por Kjeldahl em 1883, considerada uma técnica confiável; • Determinação de nitrogênio total; • Possibilita a determinação direta de proteínas em várias amostras biológicas; • Decomposição de matéria orgânica, através da digestão da amostra a 400° C;
  • 20. - Materiais e equipamentos: • Bloco digestor; • Capela de exaustor de gases; • Destilador de nitrogênio; • Bureta automática; • Agitador magnético; • Erlenmeyr de 50ml; • Balança analítica – precisão; • Tubo de ensaio com borda reforçada; • Frascos dosadores de reagentes; • Espátula; • Papel impermeável; - Reagentes e soluções; • Ácido sulfúrico (H2SO4 – d= 1,84), p.a., concentrado; • Hidróxido de sódio (NaOH) a 40% (m/v); • Sulfato de sódio (Na2SO4); • Sulfato de cobre pentahidratado (CuSO4.5H2O); • Ácido clorídrico (HCl) 0,01 mol/L; • Solução alcoólica de verde de bromocresol, a 0,1% (m/v); • Solução alcoólica de vermelho de metila a 0,1% (m/v); • Solução alcoólica de vermelho de metila a 0,04% (m/v); • Solução de ácido bórico, a 2% (m/v);
  • 21. 1ª Etapa: Digestão
  • 22. 2ª Etapa: Destilação
  • 23. 3ª Etapa: Titulação
  • 24. • Após a destilação:  Calcular o teor de nitrogênio total através da equação: Onde: NT – teor de nitrogênio total na amostra, em percentagem; Va – volume da solução de ácido clorídrico gasto na titulação da amostra, em mililitros; Vb – volume da solução de ácido clorídrico gasto na titulação do branco, em mililitros; F – fator de correção para o ácido clorídrico 0,01 mol/L; P1 – massa da amostra (em gramas).
  • 25.  Multiplicar o resultado pelo fator, obtendo assim proteína bruta: Fatores Alimentos 5,55 gelatina 5,70 pão frânces 5,74 pão doce, pão caseiro e pão de leite 5,75 PROTEÌNAS VEGETAIS 5,83 biscoitos, cevada, aveia e pão integral 6,25 PROTEÍNAS DA CARNE OU MISTURAS DE PROTEÍNAS 6,25 PROTEÍNAS DE SOJA E DE MILHO 6,38 PROTEÍNAS LÁCTEAS
  • 26. OBRIGADO!!