ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS
Integrantes:
Marjori Alayo
Fiorela Arista
Gregory Epifania
Ricser Esquivel
Palacio Antonio
Bil...
 La organización viene definida por cuatro niveles
estructurales denominados:
 Estructuras Primarias.
 Estructuras Secu...
Estructura Primaria:
 Es la secuencia de aminoácidos de la
proteína.
 Nos indica que aminoácidos componen
la cadena poli...
Estructura Secundaria:
 Este tipo de estructura de las proteínas se
adopta gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno...
Hélice Alfa:
 La cadena poli peptídica se desarrolla en
espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al ...
La conformación beta:
 En la conformación beta o en hoja plegada,
el esqueleto peptídico se encuentra
extendido en "zigza...
Estructura Terciaria:
 La estructura terciaria de una proteína es
la responsable directa de sus
propiedades biológicas.
...
Tipo Fibroso:
 En las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos.
 Son ejemplos la queratina del cabell...
Tipo Globular:
 En las que no existe una dimensión que
predomine sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica....
Estructura Cuaternaria:
 Cuando una proteína consta de más de una
cadena poli peptídica, es decir, cuando se
trata de una...
 A.- Proteínas Globulares:
 Protaminas
 Histónas
 Prolaminas
 Gluteminas
 Albúmina
 Globulinas
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 Desnaturalización:
 Es la pérdida de la estructura terciaria puesto que se
rompen tus puentes.
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Heteroproteídos
 A.- Cromoproteídos: (pigmentos)
 Porfirínicos: Hemogoblina, mioglobina, clorofila
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Funciones
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Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de
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Propiedades físicas
solubilidad
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Propiedades químicas
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•El acido graso se une a un alcohol
por enlace covalente
•Formando un Ester y liberand...
Según el tipo de ácido graso
mayoritario
Ácidos grasos
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Con presencia mayoritaria de
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Cta lipidos

  1. 1. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS Integrantes: Marjori Alayo Fiorela Arista Gregory Epifania Ricser Esquivel Palacio Antonio Billy Carretero
  2. 2.  La organización viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:  Estructuras Primarias.  Estructuras Secundarias.  Estructuras Terciarias.  Estructuras Cuaternarias.
  3. 3. Estructura Primaria:  Es la secuencia de aminoácidos de la proteína.  Nos indica que aminoácidos componen la cadena poli peptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.  La función depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
  4. 4. Estructura Secundaria:  Este tipo de estructura de las proteínas se adopta gracias a la formación de enlaces de hidrógeno entre los grupos carbonilo CO y amino NH de los carbonos involucrados en las uniones peptídicas de aminoácidos cercanos en la cadena.  Existen dos tipos de estructura secundarias:  Hélice Alfa.  La conformación beta.
  5. 5. Hélice Alfa:  La cadena poli peptídica se desarrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros producidos en torno al carbono beta de cada aminoácido.  Esta estructura se mantiene gracias a los enlaces de hidrógeno intracatenarios formados entre el grupo el grupo CO del aminoácido "n" y el NH del "n+4"
  6. 6. La conformación beta:  En la conformación beta o en hoja plegada, el esqueleto peptídico se encuentra extendido en "zigzag" en lugar de plegarse como una hélice.  La forma en beta es una conformación simple formada por dos o más cadenas poli peptídicas paralelas (que corren en el mismo sentido) o anti paralelas (que corren en direcciones opuestas).  Esta conformación tiene una estructura laminar y plegada.
  7. 7. Estructura Terciaria:  La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas.  Es una disposición precisa y única en el espacio, y surge a medida que se sintetiza la proteína.  Existen dos tipos de estructura terciaria:  Tipo Fibroso.  Tipo Globular.
  8. 8. Tipo Fibroso:  En las que una de las dimensiones es mucho mayor que las otras dos.  Son ejemplos la queratina del cabello o la fibroína de la seda.
  9. 9. Tipo Globular:  En las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica.  Ejemplo: La Mioglobina.
  10. 10. Estructura Cuaternaria:  Cuando una proteína consta de más de una cadena poli peptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica.  La estructura cuaternaria debe considerar:  El número y la naturaleza de las distintas subunidades.  La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
  11. 11.  A.- Proteínas Globulares:  Protaminas  Histónas  Prolaminas  Gluteminas  Albúmina  Globulinas  B.- Proteínas Filamentosas  Colágeno  Queratina  Elastina  Fibroina
  12. 12.  Desnaturalización:  Es la pérdida de la estructura terciaria puesto que se rompen tus puentes.  Las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con interacción con el disolvente, una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.  Se produce por cambios de temperatura  Especificidad:  Son específicas para cada especie, ejemplo las transfusiones de sangre, injertos de piel o transplantes de órganos.  Solubilidad:  Son de elevado peso molecular, al disolverse en el agua originan las dispersiones coloidales
  13. 13. Heteroproteídos  A.- Cromoproteídos: (pigmentos)  Porfirínicos: Hemogoblina, mioglobina, clorofila  No Porfirínicos: Hemocianina, hemeretrina, bilirrubina  B.- Glucoproteídos: FSH, LH, TSH, inmunoglobulinas  C.- Lipoproteínas: Membrana  D.- Fosfoproteídos: Caseína y Vitelina  E.- Nucleoproteídos: Histona+ ácidos nucleicos
  14. 14. Funciones Tipos Ejemplos Localización Enzimas Ácido-graso-sintetosa Cataliza la síntesis de ácidos grasos. Existen 1000 enzimas Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la sangre Inmunológicas Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas Hormonas Insulina Regula el metabolismo de la glucosa Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos Contráctiles Miosina Fibras musculares, regulan el pH
  15. 15.  El mayor grupo lo conforman las enzimas , que son los biocatalizadores que tienen los procesos quimicos  Son específicas para cada reacción es por ello que hay un gran número, los catalizadores disminuyen la energía de activación, combinándose con los reaccionantes para formar un estado intermedio con menor energía que el estado de transición de la reacción no catalizada.  Las enzimas cumplen 2 leyes a los catalizadores:  Durante la reacción no se alteran  Favorecen que la misma cantidad de producto se obtenga en menos tiempo
  16. 16. Actividad enzimática  En toda reacción química se produce la transformación de:  Es necesario un paso intermedio(COMPLEJO ACTIVADO) en el cual el reactivo se active, de forma que sus enlaces se debiliten y favorezca su ruptura, pero requiere energía en forma de calor  Las enzimas pueden actuar en dos formas:  Fijándose en enlaces fuerte( Covalentes) al sustrato  Atrayendo a las sustancias reaccionantes hacia su superficie de modo que aumente la posibilidad de encuentro y la reacción sea mas fácil
  17. 17. Ácidos grasos Lípidos con ácidos grasos Saturados simples complejos insaturados Acilglicéridos Ceras o céridos fosfoglicéridos Estingolipidos
  18. 18. Ácidos grasos Son los componentes característicos de los lípidos Rara vez se encuentran libes en las células Tienen en un extremo de la cadena un grupo carboxílico (- COOH) Son moléculas formadas por una larga cadena hidrocarbonada de tipo lineal
  19. 19. Ácidos grasos Ácidos grasos saturados Solo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono Suelen ser sólidos a temperatura ambiente Ácidos grasos no saturados Tienen uno o varios enlaces dobles Suelen ser líquidos a temperatura ambiente
  20. 20. Propiedades físicas solubilidad • Son moléculas bipolares o antipáticas • La cabeza de la molécula es polar o iónica y por tanto hidrófila • La cadena es apolar o hidrófoba Punto de fusión • En los saturados, el punto de fusión aumenta debido al numero de carbonos • Los insaturados tienen tienen menos interacciones de este tipo debido al codo de su cadena
  21. 21. Propiedades químicas esterificación •El acido graso se une a un alcohol por enlace covalente •Formando un Ester y liberando una molécula de agua saponificación •Reaccionan los álcalis o bases •Dando lugar a una sal de ácido graso que se denomina jabón
  22. 22. Según el tipo de ácido graso mayoritario Ácidos grasos monoinsaturados Con presencia mayoritaria de ácidos grasos Ejem: aceite de oliva Poliinsaturados Con presencia mayoritaria de ácidos Poliinsaturados Ejem: aceite de girasol y pescados azules saturados Con presencia mayoritaria de ácidos grasos saturados Ejem: grasas de animales y aceite de palma
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