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Tema 8: Enzimas.
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Tema 8: Enzimas.

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  1. UNIVERSIDAD AUTONOMA DE GUERRERO UNIDAD ACADEMIA DE MEDICINA BIOQUIMICA I ENZIMAS Millton Y. Demetrio Rios. Ita luvi Garcia Menor Oxiri Ramirez Luna Giovanni Moreno Ramirez Grupo: 102
  2. ¿QUE SON LAS ENZIMAS? triosafosfato isomerasa Se involucra en el proceso de transformación de azúcares en energía en las células.
  3. CASI TODAS LAS ENZIMAS SON PROTEINAS, LAS EXCEPCIONES MAS NOTABLES COMPRENDEN: RNA RIBOSOMALES Y MOLECULAS DEL RNA QUE SE DIVIDEN POR SI MISMAS Y EN CONJUNTO SE LES CONOCE COMO RIBOZIMAS.
  4. Las enzimas defectuosas pueden producirse por mutaciones genéticas o infección por virus o bacterias patógenos, (p.ej. Vibrio cholerae)
  5. Las enzimas tienen importancia en la producción de productos alimenticios o el aumento del valor nutriente de los mismos tanto para seres humanos como para animales. •Renina (producción de quesos)
  6.  * Dada por la Unión Internacional de Bioquímica (UIB) según el tipo de reacción:  Los nombres para casi todas las enzimas describen el tipo de reacción catalizada, seguida por el sufijo – asa.  1.- Oxidorreductasas: (catalizan oxidaciones y reducciones)  2.- Transferasas: (catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo, metilo o fosforilo)  3.- Hidrolasas: (catalizan la división hidrolítica de C-
  7.  4.- Liasas: catalizan la división de C-C, C-O, C-N y otros enlaces mediante eliminación de átomos dejando dobles enlaces).  5.- Isomerasas: (catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula)  6.-Ligasas: (Catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrolisis de ATP).
  8. PRINCIPIOS DE LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA. BIOQUIMICA
  9. ¿QUÉ ES LA CATÁLISIS ENZIMÁTICA? La enzima cataliza la producción de ácido glucónico y peróxido de hidrógeno a partir de la glucosa, el reactivo limitante. El peróxido de hidrógeno oxida al ferrocianuro potásico, el cual se analiza por una variedad de métodos.
  10. MÚLTIPLES MECANISMOS PARA FACILITAR LA CATÁLISIS  La catálisis por enzimas que procede por medio de un mecanismo de reacción singular típicamente ocurre cuando el intermediario del estado de transición forma un enlace covalente.
  11. CATÁLISIS POR PROXIMIDAD Para que las moléculas actúan, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra. Si su concentración es alta, será mayor su frecuencia para encontrar el índice de reacción.
  12. CATÁLISIS ACIDOBASICA Esta puede ser especifica o general. Entendemos especifica se aluden protones. En la catálisis especifica para base, el índice de reacción es sensible a cambio de la concentración de protones, pero es independiente de las concentraciones de otros acidos.
  13. CATÁLISIS POR TENSIÓN La rotadura de un enlace covalente típicamente se unen a sus sustratos en una conformación muy desfavorable para el enlace. La tensión resultante estira o deforma el enlace el cual dirige, esto lo debilita y lo hace vulnerable.
  14. CATÁLISIS COVALENTE Comprende la formación de un enlace covalente entre la enzima y uno o mas sustratos. Esta catálisis introduce una nueva vía de reacción. La catálisis covalente a menudo sigue un mecanismo de ping-pong
  15. VARIABLES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA.  1. Concentración de enzima  2. Concentración de sustrato  3. pH: 5-9 enzima ESH (pH optimo) -pH bajo: *concentraciones de protones muy altas *predominan las enzimas doblemente protonadas EH₂ y ESH₂. -pH alto: *concentraciones de protones muy bajas, *predominando las enzimas desprotonadas E y ES. En ambos casos la actividad enzimática es baja, y no se cataliza la transformación del sustrato en producto.
  16.  4. Temperatura incremento de temperatura -----› aumento de velocidad de reacción química en función.  5. Efectores (Activadores e Inhibidores) *inhibidores: disminución de la actividad catalítica. *activadores: aumento de la actividad catalítica.
  17. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA  Por su naturaleza química, los inhibidores pueden ser:  *cationes inorgánicos: Ca²⁺ o el H⁺  *aniones orgánicos: SO₄⁻²  *moléculas orgánicas: pueden alcanzar la complejidad de las proteínas.  con base en el tipo de interacción química con enzimas:  *reversibles  *irreversibles
  18.  Reversibles  *inhibición competitiva 1.- sustrato e inhibidor compiten por el sitio activo de la enzima. 2.- inhibidor no logra unirse a sitio activo. 3.- formación de la disociación enzima-inhibidor (EI) y enzima- sustrato (ES).
  19.  *inhibición no competitiva  A) formación de complejos binarios: enzima- inhibidor (EI) y enzima sustrato (ES).  B) formación del complejo ternario: enzima- inhibidor-sustrato (IES).
  20.  *inhibición acompetitiva  A) inhibidor actúa solo con el complejo enzima- sustrato (ES)  B) aparece cuando la unión del sustrato al sitio activo de la enzima da como resultado la formación del sitio para el inhibidor.
  21.  Irreversibles  A) se unen a la enzima por medio de enlaces covalentes.  B) actividad catalítica frecuente se pierde de manera permanente.  C) útiles para identificar aminoácidos que forman parte del sitio activo de una enzima.  D) dos tipos: los marcadores de afinidad y los sustratos suicidas.
  22. MECANISMO DE REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA BIOQUIMICA.
  23. ¿QUÉ ES REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA?  Las reacciones enzimáticas constituyen la clave de la actividad vital de una célula. Esta actividad, sin embargo, no es siempre la misma. En un momento dado, por ejemplo, puede interesar aumentar la síntesis de un determinado producto, y en otro, metabolizar un sustrato que acaba de aparecer. una vez conseguida la cantidad precisa del producto, la actividad enzimática debe disminuir o anularse para evitar un gasto inútil.
  24. MECANISMO DE REGULACIÓN  Generales: Se basan en la disponibilidad de sustrato o producto. Por ejemplo, la disponibilidad de glucosa aumenta el flujo de la glucolisis, de igual forma que si eliminamos el piruvato.  Específicos: La regulación de la actividad de una o varias de las enzimas de la vía. Ya que lo que se modifica es la velocidad, veamos las ecuaciones que la rigen. V = K [S]; Vruta = [E] [metabolíto]. A través de ella podemos hacernos una idea de lo que se modifica.
  25. EFECTOS DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA  La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de sustrato. La imagen muestra la velocidad de una reacción enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato.
  26. REGULARIZACIÓN DE LA TEMPERATURA  El aumento de la temperatura provoca en las moléculas un incremento de su energía cinética, los movimientos de las mismas son más rápidos, y la frecuencia de las colisiones entre moléculas aumenta. Se ha comprobado que un aumento de 10 °C puede llegar a duplicar, y en ciertos casos a cuadruplicar, la velocidad de una reacción.
  27. REGULARIZACIÓN DEL PH  La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los cambios de pH. Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular: Los amortiguadores fisiológicos.
  28. MODIFICACIÓN COVALENTE DE ENZIMAS
  29. MODIFICACIÓN COVALENTE DE ENZIMAS  La actividad de las enzimas puede ser ajustada a los requerimientos fisiológicos cambiantes de momento a momento. En cada paso se forma un nuevo producto que será utilizado como sustrato por la enzima de la etapa siguiente: vía metabólica.
  30. MODIFICACIÓN COVALENTE DE ENZIMAS  También se da el caso inverso, en el que un enzima muy activo se desactiva al liberar algún grupo químico. En las enzimas de las vías degradativas del metabolismo, la forma fosforilada es más activa que la no fosforilada, mientras que en las vías biosintéticas ocurre lo contrario.
  31. ENZIMAS ALOSTÈRICOS Alostérica significa "fuera del lugar“. Las enzimas alostéricas pueden cambiar de conformación. Funcionan a travez de la unión reversible de compuestos reguladores denominados moduladores alosteriscos.
  32. EJEMPLO Son enzimas que presentan dos conformaciones diferentes y estables:  Forma activa que tiene una gran afinidad por el sustrato  Forma inactiva que presenta baja afinidad por el sustrato.
  33. PROENZIMAS Son precursores inactivos de las enzimas, para activarse, necesita de un cambio bioquímico en su estructura que le lleve a conformar un centro activo donde pueda realizar la catálisis. son utilizados en muchas reacciones biológicas: la digestión o en la coagulación sanguínea.
  34. ENZIMAS DIGESTIVAS Participan en el proceso digestivo realizando la degradación de los polímeros orgánicos en monómeros para su posterior absorción. se localizan en todos los órganos que intervienen en la digestión.
  35. COENZIMAS  Son moléculas orgánicas pequeñas necesarias para la actividad de una enzima.  SIRVEN COMO TRANSBORDADORES O AGENTES DE TRANSFERENCIA DE GRUPO RECICLABLES QUE TRANSPORTAN SUSTRACTOS DESDE UN PUNTO DENTRO DE LA CELULA HACIA OTRO.
  36. PRINCIPALES ENZIMAS PARA DIAGNOSTICO

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